UNIVERSIDADE ESTADUAL DO OESTE DO PARANÁ

CAMPUS DE MARECHAL CÂNDIDO RONDON

CURSO DE ZOOTECNIA
CENTRO DE CIÊNCIA AGRÁRIAS

RESUMO BIOQUÍMICA

Acadêmica: Taciana Maria Moraes de Oliveira

Disciplina: Bioquímica

MARECHAL CÂNDIDO RONDON, 24/05/2007

CAPÍTULO 05

AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS

Como produto da hidrólise das proteínas, são encontrados cerca de 20

aminoácidos e contém: um grupo α-carboxílico, um grupo α-amino e um gruopo
R ou substituído no átomo de carbono α (assimétrico – com exceção da
glicina).
Os aminoácidos são classificados com base na polaridade de seus grupos
R. Obtendo-se:
• CLASSE ALIFÁTICA NÃO-POLAR: alanina, glicina, isoleucina, leucina,
prolina e valina.
-Possuem cadeias aromáticas e também hidrofóbicos: fenilalanina, tirosina
e triptofano.
• CLASSE NÃO-CARREGADA, MAS POLAR: asparagina, cisteína,
glutamina, metionina, serina e treonina.
• CARREGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS): asparato e glutamamto.
• CARREGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS): arginina, histidina e
lisina.
Os aminoácidos monoamino-monocarboxílicos são ácidos dipróticos em pH
baixo e a medida que se elevao pH, até próximo de 6, perde-se o próton do
grupo carboxila para formar a espécie dipolar, eletricamente neutra.
Aumentando-se mais ainda o pH, perde-se o segundo próton para liberar a
espécie iônica H2+NCH(R)COO-.
Os aminoácidos tem propriedades ácidobásicas muito variáveis, formam
derivados coloridos quando reagem com a ninidrina, indicando também que,
misturas complexas de aminoácidos podem ser resolvidas e seus componentes
podem ser indicados por cromatografia ou por HPLC.
Os aminoácidos ligam-se covalentemente, através de ligações peptídicas e
formam peptídeos – que hidrolisados liberam seus aminoácidos – que podem
ocorrer livremente no interior das células e dos tecidos, exercendo funções
biológicas específicas, incluindo alguns hormônios e antibióticos.
CAPÍTULO 06

UMA INTRODUÇÃO ÀS PROTEÍNAS

As enzimas são catalisadores efetivos e fazem esse trabalho em todas

as reações bioquímicas e em geral, são proteínas. Algumas requerem um
cofator químico para serem ativadas e cada enzima é classificada de acordo
com a reação que ela catalisa. Caracteriza-se a catálise enzimática pela
formação do complexo ES.
A função da enzima é reduzir a energia de ativação, aumentando a
velocidade da reação. O equilíbrio de uma reação não é afetado por uma
enzima. O grande tamanho das enzimas é explicado pela necessidade que
elas possuem de fazer múltiplas interações. A energia de reação pode ser
usada para: baixar a entropia do substrato, tensionar o substrato ou provocar
uma mudança conformacional na substancia.
A cinética é uma metodologia importante para o estudo dos mecanismos
enzimáticos e as enzimas possuem muitas características cinéticas em comum.
Por exemplo, ao aproximar-se de uma velocidade máxima, toda enzima está na
forma de complexo ES.
A concentração de substrato que produz a metade da velocidade
máxima é a constabte de Michaelis-Menten ou Km, que é característica para
cada enzima, agindo sobre um dado substrato. A equação de Michaelis-Menten
Vmáx [S]
Vo = ------------
Km + [S]
relaciona a velocidade inicial de uma reação enzimática com a concentração de
substrato e a Vmáx através da constante Km.
Cada enzima também tem um pH ótimo, bem como uma especificidade
característica pelos substratos sobre os quais elas agem. As enzimas podem
ser inativadas por modificações irreversíveis em algum grupo funcional
essencial para atividade catalítica. Elas também podem ser inibidas,
reversivelmente, de forma competitiva ou não-competitiva. Algumas enzimas
regulam a velocidade das vias metabólicas celulares. A inibição por
retroalimentação ocorre quando o produto final de uma via, inibe a primeira
enzima desta mesma via. Outras enzimas reguladoras são moduladas por
modificação covalente de um grupo funcional específico necessário para a
atividade, ou por clivagem proteolítica de um zimogênio.