ENZYMES FONCTIONS

Catalysent les réactions d’oxydo-réduction, c’est-à-dire le transfert d’électrons ou atomes

d’hydrogènes entre les différents substrats
Ex : Déshydrogénases, oxydases, peroxydases, hydroxylases et les oxygénases
Transfèrent un groupement fonctionnel (ex : un méthyle) d’une molécule (donneur à une autre
accepteur)
Ex : Phosphotransférases, acyltransférases, méthyltransférases
Catalysent l’hydrolyse de diverses liaisons, par introduction d’une molécule d’eau
Hydrolysent les polymères en monomères
Toutes les enzymes digestives sont des hydrolases
Ex : Estérases, peptidases, phosphatases, glucosidases
Rompent diverses liaisons par d’autres procédés que l’hydrolyse
Ex : Aldolases, décarboxylases, synthases

Catalysent les réactions d’isomérisation dans une simple molécule (réarrangement

intramoléculaires)
Ex : Epimérases, Cis-transisomérases
Unir deux molécules par des liaisons covalentes (C-C ou C-O ou C-N). Ça nécessite l’hydrolyse
d’une molécule d’ATP
Ex : Carboxylases, synthétases

Isozymes sont des isoformes d’enzymes, diffèrent par leur séquence d’acides aminés mais catalysent la même réaction chimique :
Paramètres cinétiques différents / propriétés de régulation différentes.
Leur existence permet une meilleure adaptation au métabolisme, elles sont codées par les mêmes gènes mais ont muté avec le temps.
 Spécifité de Substrat Spécifité d’Action
Une enzyme fixe et transforme un substrat donné et non Une enzyme catalyse une réaction chimique donnée et non une autre. Une
un autre. enzyme peut ainsi ouvrir une voie métabolique en dirigeant le métabolisme
Ex : Saccharase (saccharose), protéase (protéines) d’un substrat vers une cascade de réactions, au détriment d’autres
L’enzyme est capable de reconnaître un acide aminé L ou D. possibilités métaboliques pour ce même substrat.
De même pour l’hydrolyse des oses (liaison alpha ou béta). Ex : hydrolyse, oxydation ou réduction, phosphorylation...
Clé-serrure Forme induite
La forme du site actif est L’enzyme change sa
complémentaire à celle du conformation lors de la liaison
substrat du substrat

Effet coopératif Association /dissociation Phosphorylation Allostérique

/Déphosphorylation (activateur/inhibiteur)
Le site actif d’une enzyme est une région tridimensionnelle = cavités de caractère non polaire et dans lesquelles les substrats s’insèrent
Les sites actifs comportent deux parties fonctionnelles, qui peuvent ou non être voisines sur la chaîne polypeptidique :
Site de Reconnaissance ou Fixation Site Catalytique
Reconnait et maintient positionné le substrat par des liaison faibles Interaction acide amines de l’enzyme avec substrat pour faciliter sa
transformation en produit

➢Certaines enzymes fonctionnent avec des coenzymes D’ox/red ou d’équivalent réducteur De groupement d’atomes
➢Ne sont pas des protéines mais des composés organiques
➢Agissent à faible concentration ➢Le coenzyme lipoïque (2H) ➢La biotine
➢Doivent, comme les enzymes, être régénérés à la fin d’une ➢Les coenzymes quinoniques (2H) ➢Acide tétra hydro folique (THF)
réaction ➢Les coenzymes héminiques (1e-) ➢CoenzymesB12 ou cobalamines :
➢Sont thermostables ➢Les protéines à centre Fer-soufre ➢Coenzymes A (CoA)
➢Ils sont libres ou associés à l’enzyme (1e-) ➢Pyrophosphate de thiamine (TPP)
➢Chaque coenzyme peut participer au fonctionnement de ➢Phosphate de pyridoxal (Ppal)
plusieurs enzymes