Acides alpha aminés et protéines

A- Acides Alpha aminés :

1- Présentation :
Question : Définir et donner la formule générale d’un acide alpha aminé
 Définition : On appelle acide alpha aminé un composé organique comportant une
fonction acide carboxylique et une fonction amine lié au même de carbone.
 Formule générale : Ils ont pour formule ou R est le groupe alkyle.
2- Nomenclature :
Question : Comment nomme-t-on un acide alpha aminé ?
On nomme les acides alpha aminés de deux manières générales par la nomenclature
officielle et par les noms biologiques.
a- Nomenclature officielle :
«  acide 2amino alcanoïque »
Exemples :
b- Le nom biologique de quelques acides α aminés
NB :
Question : définir un acide aminé
On appelle acide alpha aminé un composé bi-fonctionnel comportant un groupe
carboxylique caractérisé par le groupe –COOH et une fonction amine caractérisé par
–NH le plus souvent primaire.
Question : Définir un acide β aminé et un acide γ aminé
Un acide est β aminé si les deux groupements fonctionnels sont séparés par un
atome de carbone. On les nomme :
«  acide 3amino alcanoïque »
Exemple :
Un acide est γ aminé, si les deux groupements fonctionnels sont séparés par deux
atomes de carbones. On les nomme :
«  acide 4amino alcanoïque »
3- La stéréochimie des acides α aminés : La chiralité et l’activité optique, représentation de
Fisher
a- La chiralité :
Question : Montrer que les acides α aminés sont des molécules chirales à l’exception
de la glycine.
Les acides α aminés sont des molécules chirales à l’exception de la glycine, car leurs
formules renferment un carbone asymétrique
Exemple :
b- Activité optique :
Question : Montrer que les acides α aminés sont optiquement actifs
Les acides α aminés sont optiquement actifs à l’exception de la glycine. Les acides α
aminés possèdent un carbone asymétrique dont ils sont chirales alors ils peuvent
exister sous eux formes d’énantiomères l’une et l’autre qui tourne le plan de
polarisation de la lumière à gauche (lévogyre) et à droite (dextrogyre).
Exemple :
c- Représentation de Fisher :
- Conventions :
Question : quels sont les lois adaptés dans la représentation de Fisher :
 Les chaines carbonés seront disposés verticalement ; et le groupe –COOH situé
vers le haut ; le R vers le bas.
Les liaisons (C –H et C –NH2) centrés vers l’avant vous tendez les bras.
Exemple :
Un acide α aminé à la configuration (D) quand le groupe NH2 se projette à droite
et (L) quand le groupe NH2 se projette à gauche.
Tous les acides α aminés ont la configuration (D) et (L).
4- Propriétés acido-basiques des acides α aminés :
a- Existence d’un Amphion :
Question : Interpréter l’existence d’un Amphion, donner sa formule générale et
définir.
Les molécules d’acides α aminés contiennent à proximité l’une de l’autre le groupe –
COOH susceptible de céder un proton (Hᶧ) ; un groupe –NH2 susceptible de capter un
proton (Hᶧ). La proximité facilite alors le transfert intramoléculaire du proton (Hᶧ) du
groupe –COOH vers le groupe –NH2. Il se forme un ion dipolaire ou Amphion ou
Zwitterion en équilibre avec la forme non ionique.
- Définition : on appelle Amphion un Ion dipolaire obtenu par transfert
intramoléculaire du proton (Hᶧ) du groupe carboxyle vers le groupe –NH2 qui se
transforme en une base.
b- Les acides α aminés en solution aqueuse :
La molécule d’un acide α aminé n’existe pas en solution aqueuse. Elle s’y trouve
essentiellement sous forme d’Amphion (Zwitterion, espèce ampholyte, caractère
amphotère)
Question : montrer que le Zwitterion est une espèce ampholyte.
- Considérons le Zwitterion comme une base
- Considérons le Zwitterion comme un acide
Ces deux réactions montrent que l’Amphion est une espèce ampholyte qui se
comporte comme une base devant un acide et un acide devant une base.
Question : définir une espèce amphotère
On appelle espèce amphotère une espèce qui se comporte comme une base
devant un plus ou moins un acide fort et un acide devant une base forte.
B- Protéines et Peptides :
1- Liaison Peptidique :
Question : définir une liaison peptidique
On appelle liaison peptidique le groupe d’atome qui résulte de l’élimination d’une
molécule d’eau entre le groupe –COOH d’un acide α aminé et le groupe –NH2 d’un autre
acide α aminé.
Question : Ecrire l’équation de la réaction entre les deux acides α aminés en méttant en
évidence la liaison peptidique, encadré là. Ce qui se traduit par le schéma formel :
Considérons deux acides α aminés :
2- Protéines et les peptides : (définition et différence)
Question : Définir les protéines et les peptides
On appelle protéines des macromolécules formées par l’enchainement des acides α
aminés reliés entre elles par une liaison peptidique.
Question : Quelle est la différence entre protéine et peptidique ?
En pratique les biochimistes ont l’habitude de réservé le terme « protéine » au composé
dont la masse molaire supérieure arbitrairement à la valeur de 10.000 g/mol et les
protéines de masse molaire inférieure sont appelés peptides.
 Question : Ecrivez la formule générale d’une protéine.
Écrivons-la :
3- Nomenclature :
Question : Expliquez l’écriture terminale des protéines
La formule développée d’un peptide est écrit en plaçant à gauche l’acide α aminé
Nterminale. Les résidus sont nommés par l’ordre de gauche à droite par le nom de l’acide
α aminé correspondant avec la terminaison yle suivit de l’acide terminale qui conserve
son nom.
4- Synthèse Peptidique :
Question : Définir une synthèse peptidique
On appelle synthèse peptidique la suite des réactions chimiques qui conduisent à la
formation des peptides ou des protéines donner à partir des acides α aminés constitués.
Question : Citez les modes d’opération d’une synthèse peptidique.
Les modes d’opérations peuvent être réalisés invivo (à l’intérieur d’un organisme vivant)
ou in vitro (à l’extérieur) ou le laboratoire.
Question : Mettez en évidence la synthèse des peptides
Considérons un dipeptide formé de la glycine et d’alanine, deux peptides différents
peuvent être obtenus à partir de ces deux acides α aminés.
Ainsi est posé le problème fondamental de la synthèse peptidique. Pour aboutir à un
dipeptide donné, il est nécessaire de pouvoir sélectionner d’une manière stricte les
groupes –COOH et –NH2, les deux acides α aminés qui doivent réagir ensemble. Pour
cela, on bloque les fonctions acides et amines qui doivent rester libre dans dipeptide en
transformant en une autre fonction chimique moins réactive, on dit que ces fonctions
sont protégées.
Une fonction est activée si on la transforme en une autre fonction chimique plus
réactive.
La synthèse d’un dipeptide par condensation de deux acides α aminés est alors
représenté par le schéma suivant.
Protection et activation des fonctions : (–COOH ; –NH2)
Question : Comment peut-on protégée et activée la fonction acide carboxylique ?
 La fonction acide carboxylique peut-être protégée (bloquée) de façon efficace en la
transformant en chlorure d’acyle à l’aide des agents chlorant (PCl5 ; PCl3 ; SOCl2)

Question peut-on protégée et activée la fonction amine ?

 La fonction amine peut-être protégée (bloquée) en la transformant en amide par

action avec le chlorure d’acyle.
Si la fonction amine n’est pas protégée ; elle est dite activée.