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Le transport de l’oxygène dans le

sang
Prof BOUA Narcisse
CHU de Treichville
Introduction
Contenu dans l’air, l’O2 est pris en charge au niveau des
poumons
Transporté par la circulation, Puis délivré aux tissus pour être
consommé
Donc trois grandes étapes:
 Prise en charge au niveau des poumons
 Transport par le sang
 Distribution aux tissus
Introduction
Deux mécanismes de transfert sont en jeu:
La diffusion passive, importance et sens de transfert
dépendant des différences de pressions partielles entre 2 zones
La convection:
 soit ventilatoire qui assure le mouvement des gaz dans les voies
aériennes,
 soit circulatoire, qui assure la distribution à distance grâce à
l’hémoglobine (protéine porteuse)
I. Structure de l’hemoglobine
hémoglobine
 Constituée : union protéine + globine + pigment(hème)
 Globine : 2 paires symétriques de chaînes polypeptidiques
 Hb A ( adulte normale) = 2 chaînes α + 2chaînes β
 Hb A2 ( 2%) = 2 chaînes α + 2chaînes δ
 Hb F (fœtale)= 2 chaînes α + 2chaînes γ

 Hème :
 Porphyrine contenant du fer
 Noyau porphyrique = 4 noyaux pyloriques reliés par des ponts méthènes
 Le fer est lié à l’azote de chaque noyau pyrrolique
II. Différentes formes d’oxygène
dans le sang
II.1. L’oxygène dissous(1)

 La concentration en O2 dissous est proportionnelle à la pression


partielle (loi de Henry)
 À 37°c, le coefficient de solubilité est de 3,10-5 ml/ml de sang/mmHg,

 L’O2 dissous ne représente normalement dans le sang artériel que 0,3


vol pour cent
II.1. L’oxygène dissous(2)
 Faible proportion d’oxygène transportée dans le sang ( 1,5%)
 Seule forme échangéable++++
 Oxygène se dissous dans le plasma en fonction de son coefficient de
solubilité et de sa pression partielle selon la loi de Henry

 1 mlde plasma à 37°C, se charge de 3.10-5ml d’oxygène pour chaque


augmentation de pression de 1 mmHg
 L’O2 dissous ne représente normalement dans le sang artériel que 0,3 vol
pour cent
Hb + 402 Hb(O2)4

II.2. L’oxygène combiné à l’hémoglobine(1)


 Plus importante forme de transport de l’oxygène (99%) de l’O2

 En présence d’oxygène, l’Hb réduite est transformée en oxyhémoglobine très


instable.

Hb + 402 Hb(O2)4

 Réaction immédiatement réversible = réserve importante d’oxygène


immédiatement utilisable.
II.2. L’oxygène combiné à l’hémoglobine(2)
 Pouvoir ox
 L’H dans les conditions S.T.P.D.

 Notion de capacité en oxygène


Si l’on retient une valeur moyenne de 15g d’Hb pour 100 ml,
 la capacité maximale de fixation est de 15 x 1,34 = 20,1 ml d’oxygène pour 100 ml de
sang
 Notion de contenu réel en oxygène
Pour un pH de 7,40, une PaCO2 de 40 mmHg,
le contenu en oxygène de l’Hb est inférieur à la capacité maximale.
Ceci amène à la notion de saturation.
 Saturation oxyhémoglobine
contenu réel du sang en HbO2
𝑠𝑎𝑡𝑢𝑟𝑎𝑡𝑖𝑜𝑛 =
capacité max de l’Hb
II.2. L’oxygène combiné à l’hémoglobine(3)

SATURATION OXYHEMOGLOBINE

Elle est définie par la relation suivante


𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑡𝑖𝑜𝑛 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒 𝑒𝑛 𝑂2 −𝑂2 𝑑𝑖𝑠𝑠𝑜𝑢𝑠
𝑠𝑎𝑡𝑢𝑟𝑎𝑡𝑖𝑜𝑛 =
𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑡𝑖𝑜𝑛 𝑚𝑎𝑥𝑖𝑚𝑎𝑙𝑒 𝑒𝑛 𝑂2 𝑐𝑜𝑚𝑏𝑖𝑛é

La cyanose apparait quand le sang capillaire périphérique contient


plus de 5 grammes d’hémoglobine non oxygéné pour 100 ml de
sang
II.2. L’oxygène combiné à l’hémoglobine(4)
COURBE DE BRACROFT
 Saturation oxyhémoglobine varie en fonction des différentes pressions partielles en
oxygène

 Il existe un équilibre qui est représenté graphiquement sur la courbe de BRACROFT

 courbe de BRACROFT = courbe présente un aspect sigmoïde

 Décrit grossièrement distinguer trois parties


II.2. L’oxygène combiné à l’hémoglobine(5)
 une première partie en plateau:
 l’Hb est saturée à 97,5 %
pressions partielles en O2 = 95 mmHg.
Une saturation oxyhémoglobinée de 100 % n’est obtenue qu’avec des PO2 de 200 à 250
mmHg
 Deuxième partie :
la saturation oxyhémoglobinée se modifie peu
pour des variations de pression partielle en oxygène de 100 et 70 mmHg
 Troisième partie :
Après 70 mmHg
 A partir de 40 mmHg, la perte de la courbe devient très raide, la saturation chute
rapidement, ce qui correspond à l’abandon de grandes quantités d’oxygène aux tissus
II.2. L’oxygène combiné à
l’hémoglobine(6)
 Modification capacité /hémoglobine A
 Capacité en O2 dépendant de la [HB]
 [HB] = 150 g/L,
 1 g d’HB peut fixer 1,34 ml d’O2 (pouvoir
oxyphorique)
 Capacité normale = 1,34x150 = 201mL/L
de sang, soit 20 vol d’O2 combiné pour
100 vol de sang
 [O2] = O2 comb+O2 dissous

B
III. Facteurs modifiant l’affinité de L’HB
pour l’O2(1)
 1. Définition de l’affinité

 L’HB peut s’unir à 4 ligands: O2, CO2,


H+, 2,3-DPG,
 La fixation de l’un modifie l’affinité Acidose
pour les autres, PCO2 augmentée
 affinité de l’HB pour l’O2 est fonct° Temp augmentée
de la PCO2, du pH, et du taux
intracellulaire de 2,3-DPG.
III. Facteurs modifiant l’affinité de
L’HB pour l’O2(2)
1. rôle du pH
 La  du pH  élévation de P50,
c’est l’effet Borh, =>  de l’affinité
 La P50 varie environ de 3 mmHg/10ème Acidose
d’unité de Ph PCO2 augmentée
2. Rôle du CO2 Temp augmentée
 A PO2 identique, la présence de CO2 
le nombre d’O2 fixé /l’HB.
 Avec élévation de P50/baisse du pH
III. Facteurs modifiant l’affinité de L’HB
pour l’O2(3)
 3. rôle du 2,3-DPG(2-3 Di
PhosphoGlycérate )
 La présence à in taux élevé de 2,3- Acidose
DPG diminue l’affinité de l’HB PCO2 augmentée
pour l’O2 Temp augmentée
 Le 2.3.D.G. et l’O2 se fixent de façon
compétitive sur l’Hb.
 L’affinité pour l’O2 varie de façon
inverse au taux de 2.3. DPG
III. Facteurs modifiant l’affinité de L’HB pour
l’O2 (4)
 En fonction de la pression partielle (PaO2), l’oxygène se dissout dans le plasma

 il s’établit un équilibre entre la forme dissoute(= échanges) et la forme combinée


à l’hémoglobine (= une réserve de transport)

 Le degré de dissociation de l’hémoglobine, ou mieux l’affinité de l’hémoglobine


pour l’oxygène dépend :
de la pression partielle en O2 et en CO2,
de la concentration en ions H+( Ph)
de la température
du métabolisme érythrocytaire (2.3.D.P.G / ATP)

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