Protéomique

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre. Aller à : Navigation, rechercher La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, avec des substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines.

Sommaire
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1 Histoire de la protéomique 2 Pourquoi le protéome ? 3 Différentes approches de la protéomique
○ ○

3.1 Extraction 3.2 Séparation
 

3.2.1 Principe de la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle 3.2.2 Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image 3.3.1 Identification par spectrométrie de masse (SM) 3.3.2 Interrogation des bases de données

3.3 Identifier, caractériser et quantifier les protéines
 

○ ○ ○ ○ • ○ ○ • •

3.4 Quantification de l'expression des protéines 3.5 Les interactions protéiques 3.6 Protéomique fonctionnelle 3.7 Protéomique structurale 4.1 La recherche de biomarqueurs 4.2 De nouveaux outils thérapeutiques

4 Les enjeux de la protéomique

5 Notes et références 6 Voir aussi

○ ○ ○

6.1 Articles connexes 6.2 Bibliographie 6.3 Liens externes

Histoire de la protéomique[modifier]
Le terme de protéomique est récent. Il a été utilisé pour la première fois dans une publication scientifique en 1997 par James P.[1] dans son article Identification des protéines dans l'ère post-génomique : l'ascension rapide de la protéomique. Il dérive de protéome, terme inventé en 1995, par analogie avec génomique qui dérive lui-même du terme génome, l'ensemble des gènes d'un organisme. L'analyse protéomique est une étude dynamique. Un seul génome peut conduire à différents protéomes en fonction des étapes du cycle cellulaire, de la différenciation, de la réponse à différents signaux biologiques ou physiques, de l'état physiopathologique... Le protéome reflète les répercussions de ces événements cellulaires au niveau tant traductionnel que post-traductionnel. De ce point de vue, seule une analyse protéique directe peut donner une image globale des systèmes biomoléculaires dans leur complexité. Les scientifiques se sont intéressés aux protéines bien avant la naissance de la protéomique. Dès 1833, Anselme Payen et Jean-François Persoz isolèrent d'un extrait de malt une enzyme capable de catalyser la dégradation de l'amidon en sucre. en 1965, André Lwoff, François Jacob et Jacques Monod reçurent le prix Nobel de médecine « pour leurs recherches sur la manière dont la production des enzymes est réglée au niveau des gènes »[2], publiées en 1961). De nombreuses techniques, encore largement utilisées, ont été développées. La technique d'électrophorèse a été développée en 1892 par S.E. Linder et H. Picton. Le principe de la chromatographie date de 1861 par Friedrich Goppelsröder. // mettre une fresque reprenant la chronologie de l'étude des protéines Depuis une dizaine d'années, la protéomique est devenue une science à part entière, avec ses techniques propres et ses méthodes. Elle a emprunté de nombreuses technologies, auparavant utilisées dans d'autres disciplines, et les a appliquées à l'étude des protéines. On peut citer par exemple l'utilisation de la spectrométrie de masse, provenant de la physique et de l'analyse chimique, dans l'identification des protéines, dans la quantification de l'expression des protéines, dans la localisation de peptides dans un tissu, dans la recherche de biomarqueurs spécifiques de pathologies.

Pourquoi le protéome ?[modifier]

Les grosses protéines ont souvent une structure spatiale complexe, où des sous-unités compactes sont reliées entre elles par des chaînes flexibles qui jouent un rôle dans les interactions entre protéines ou avec d'autres substances. L'analyse de la structure des protéines aux rayons X montre qu'elles sont bâties autour d'un réseau cristallin rigide, qui empêche ou réduit la flexibilité des sous-unités. La somme d'informations issue de l'analyse génomique ne répond pas à toutes les questions que vise l'analyse protéomique (difficile et coûteuse). Des événements clés ont conduire du stock d’informations que constitue le génome à la production des molécules qui vont déterminer et réguler la vie cellulaire, les protéines. En théorie, la séquence de chaque gène sera transcrite (ou non) en un ARN messager (ARN-m), lui-même traduit en protéine. En fait, les gènes des cellules eucaryotes sont souvent morcelés et contiennent des régions (introns) absentes de

l’ARN-m. Une transcription partielle sera permise par l’épissage d’un ARN précurseur, copie du gène, pouvant donner naissance à différents ARN-m, chacun de ceux-ci pouvant aboutir à plusieurs protéines. On peut donc avancer une série de raisons plaidant en faveur du développement de l'analyse protéomique :

L'identification et l'estimation des taux de protéines sont cruciales pour obtenir une image complète de nombreux processus biologiques. Or, l'abondance des protéines à l'intérieur de la cellule n'est pas seulement régulée à un niveau transcriptionnel, mais aussi aux niveaux traductionnels et post-traductionnels, de telle sorte qu'aucune relation simple ne peut être établie entre taux d'ARN-m et de protéines. Le fait qu’un gène unique, et même un ARN-m unique, puisse conduire à plusieurs protéines distinctes par leur(s) fonction(s) rend hasardeuse cette corrélation. Enfin, certaines protéines ont une durée de vie longue, c’est-à-dire que même synthétisées à faible vitesse elles peuvent s’accumuler dans la cellule en demeurant fonctionnelles, alors que d’autres - à durée de vie brève - sont rapidement éliminées. Donc, même si leur synthèse est rapide et elles se retrouveront à un faible taux. Une protéine selon son état cellulaire (différenciation, prolifération, apoptose) se retrouvera dans un compartiment donné (cytoplasme, noyau, mitochondrie) ou sera secrétée par la cellule. Sans l’analyse du protéome, une modification de localisation de la protéine nécessaire à son activité biologique passera inaperçue. La plupart des protéines ne deviennent biologiquement active qu'après des étapes de maturation co- et post-traductionnelles (telles que glycosylation, phosphorylation, déamination...). Elles sont également les indicateurs de l’état de la machinerie cellulaire.

Finalement, les enjeux et résultats de projets de séquençage (du génome humain notamment) justifient une étude approfondie du protéome. La découverte « surprenante » que ce génome contenait bien moins de gènes que prédits démontre l'importance des protéines comme acteurs centraux des processus biologique

Différentes approches de la protéomique[modifier]
Les méthodologies mises en œuvre pour l’analyse du protéome peuvent schématiquement être séparées en deux grands groupes : dans le premier peuvent être regroupées les méthodes expérimentales réalisées dans le « laboratoire réel » (wet laboratory), reposant principalement sur les techniques de séparation et d’analyse des protéines. Un second groupe de méthodes, mises en œuvre dans le « laboratoire virtuel » (dry laboratory), fait appel à l’analyse d’images et à la bio-informatique. Laboratoires réel et virtuel sont mis à contribution lors des principales étapes de l’analyse. Dans la pratique, les protéines sont d’abord extraites d’une population cellulaire ou d’un tissu, puis séparées avant d’être identifiées.

Extraction[modifier]
La première étape consiste généralement à extraire les protéines d'un échantillon biologique. Cette étape est cruciale : une mauvaise extraction peut produire la dégradation des protéines et compliquer, voir rendre impossible, l'identification des protéines. Les protéines membranaires, comportant de nombreux acides aminées hydrophobes et donc peu soluble, restent difficiles à étudier. Certaines techniques ne nécessitent pas d'extraire les protéines du tissu étudié. Dans l'immunolocalisation, le tissu est fixé puis découpé en fines lamelles de quelques microns d'épaisseur. Les protéines sont ensuite détectées in situ par des anticorps marqués. Dans l'imagerie par spectrométrie de masse, des coupes de tissus sont analysées directement par un spectromètre de masse de type MALDI-TOF.

01 unités pH. c'est-à-dire leurs séquences. Pour que la DO soit un bon paramètre de mesure et un reflet de l’expression de la protéine. 5). En effet. On constate donc un déficit important de la gamme analytique qui doit être pris en compte au cours de l’analyse. La méthode d'électrophorèse de référence pour la protéomique est l’électrophorèse bidimensionnelle (2-DE). L'électrophorèse sépare les protéines dans un gel polyacrylamide en fonction de leur taille lorsqu'elles sont soumises à un champ électrique. est conservée. IEF). Les gels obtenus sont ensuite colorés. Un changement de position est par conséquent un indicateur d’une modification post-traductionelle affectant sa charge et/ou sa taille. La gamme de détection varie d’un facteur d’environ 10000 entre les méthodes utilisant le bleu de Coomassie (détection de spots contenant une quantité de .Pour simplifier l'analyse. Chaque pixel de l’image est enregistrée à une position en x et en y associée à une valeur de densité optique (DO) proportionnelle à l’intensité du signal enregistré par la caméra ou le scanner. puis numérisés. Son principe consiste à effectuer dans un premier temps une séparation des protéines en fonction de leur charge (isoélectrofocalisation. Mais si le sujet de l'analyse est l'étude de ces modifications post-traductionnelles. Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image[modifier] Il existe aujourd’hui deux grandes approches partant de l’analyse d’images des gels 2-DE permettant d’aborder la protéomique quantitative. la coloration appliquée doit présenter une gamme dynamique importante et si possible linéaire. en termes de DO le rapport d’intensité entre le plus petit spot détectable et le spot le plus gros est de l’ordre de 104 alors que la dynamique d’expression des protéines dans la cellule est comprise entre 105 et 106. ou encore par sur des sondes fluorescentes. Ces multiples spots correspondent aux isoformes des protéines séparées en deux dimensions. L’analyse d’images repose sur la numérisation de l’image du gel 2-DE après coloration. Séparation[modifier] La seconde étape permet de séparer les protéines en fonction de leurs caractéristiques physiques ou chimiques ou en fonction de leurs affinités pour un ligand. Dans un gel. La coloration des protéines en gel 2-DE reposent principalement sur l’emploi de colorants organiques tel que le bleu de Coomassie. Le résultat est une semi-quantification. il est impossible d’appréhender individuellement le nombre considérable de spots (parfois jusqu’à 2000) résolues sur un gel 2D (Fig. suivie d'une séparation orthogonale. il convient de prendre les précautions nécessaires pour les garder. La position sur le gel des spots polypeptidiques est reproductible dans les systèmes de séparation en gradient d’Immobilines. de métaux tels que le nitrate d’argent. Pour ce faire on utilise dans les deux cas des logiciels d'imagerie. Principe de la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle[modifier] L'électrophorèse bidimensionnelle permet à partir de mélanges protéiques complexes de séparer et visualiser des centaines voire des milliers de protéines sous forme de taches ou « spots ». L’une de ces méthodes utilise une comparaison statistique entre plusieurs gels et l’autre utilise un procédé chimique de dérivation des protéines par des sondes fluorescentes permettant l’analyse combinée de plusieurs échantillons sur un gel unique. Seule la structure primaire des protéines. La chromatographie utilise la différence d'affinité des protéines entre une phase mobile et une phase stationnaire. l'extraction est souvent réalisée en éliminant les modifications posttraductionnelles. La résolution de la première dimension est de l'ordre de 0. Au cours de cette étape le logiciel découpe l’image en pixels (contraction de picture element) pour la transmission et le stockage des données. en fonction de la taille. La résolution obtenue est suffisante pour mettre en évidence la présence d'isoformes.

en les étudiant en solution et en combinant des procédés connus. Des tests statistiques comme l’analyse heuristique ou l’analyse par correspondance permettent objectivement de déterminer la dispersion entre les gels de différentes séries expérimentales. caractériser et quantifier les protéines[modifier] • La masse réelle des protéines est souvent mesurée par spectrométrie de masse. Les colorants fluorescents sont moins sensibles que le nitrate d’argent. L’étude comparative en deux couleurs aboutit à la mise en évidence des protéines qui différent ou qui sont identiques dans les deux échantillons. Identifier. Mais ces méthodes considèrent les protéines comme des structures figées. L’utilisation de tels outils permet d’élargir considérablement le goulot d’étranglement lié à l’analyse des gels. Ces derniers servent à mesurer les écarts entre les sous-unités puis à en déduire la structure tridimensionnelle de la protéine ou de plusieurs protéines associées (complexes de protéines. La digestion d'une protéine par une enzyme telle que la trypsine produit des fragments de taille spécifique. En plus de l’analyse différentielle. cependant ont une plus grande reproductibilité et gamme dynamique. y. avant de s'en séparer. une analyse différentielle fiable nécessite d’établir une comparaison entre des séries d’au moins trois à quatre gels. on introduit des groupes nitroxyl possédant un électron non apparié. L’analyse différentielle sur un gel unique: (technologie DIGE pour differential in gel-electrophoresis) a été introduite sur le marché par GE (anciennement) Amersham Biosciences. La possibilité offerte d’avoir un étalon interne augmente la fiabilité des mesures quantitatives. Dans la protéine-même. les spots d’intérêt une fois détectés sont excisés du gel afin d’être identifiés par des méthodes spectrométriques (spectrométrie de masse en mode MALDI-TOF ou en mode tandem MS/MS). L’analyse d’images d’un gel DIGE est plus aisée puisque les deux échantillons ont migré sur le même gel. Elles possèdent en outre un groupement N-hydroxy-succinimidyl ester qui permet par une réaction de substitution nucléophile avec le groupe amine en epsilon des lysines des protéines de former une amide. Une nouvelle méthode renseigne mieux sur la structure spatiale de protéines. permettant des changements d’angles en x. Les logiciels d’analyses d’images actuels incorporent des éléments de visualisation 3D des spots du gel. dont l'analyse aux rayons X ou RMN classique. La masse des fragments est ensuite mesurée par spectrométrie de masse (technique du fingerprinting). Le principe repose sur le marquage covalent à l’aide de cyanines fluorescentes (p. il est possible de séquencer les peptides. Cy2. l’analyse d’images permet de construire et d’annoter des cartes de référence servant de base à des banques de données consultables sur le WEB.1 ng.protéine de l’ordre du µg) et celles utilisant le nitrate d’argent qui permettent d’atteindre 0. ex. Ceci permet de mieux étudier la • • . alors qu'elles sont mouvantes. et qu'elles peuvent parfois brièvement s'associer à des substances réactives en s'y liant. et z qui sont extrêmement utiles pour séparer des spots proches. avec une spectroscopie RMN associée à un nouveau logiciel d'analyse qui donne accès à des détails atomiques fins de la structure spatiale. La multiplication des gels 2D nécessaire à l’obtention d’une quantification différentielle statistiquement fiable est cependant un handicap aux analyses à haut débit pour lesquelles la technique du gel unique est intéressante. Les images acquises aux deux longueurs d’onde sont superposées et comparées quantitativement à l’aide de logiciels adaptés avec l’ajout d’une référence interne. La quantification est ainsi améliorée. Trois structures sont disponibles avec des spectres de fluorescences différents. Cy3 et Cy5) des protéines contenues dans deux extraits à analyser. Quelle que soit la méthode d’analyse utilisée. avec une précision allant de 0. même de grandes tailles). Par la technique de spectrométrie de masse en tandem et le séquençage d'Edman.1 dalton à 10 daltons . Cependant.

Quant aux chaînes oligosaccharidiques. elles jouent un rôle crucial dans la modulation des propriétés chimiques de certaines protéines (glycoprotéines) et gouvernent parfois leur activité biologique. Le problème est contourné en séquencant partiellement les protéines par spectrométrie de masse tandem (MS/MS). La multiplication des informations sur différents segments de la protéine permettra alors non seulement de conforter l’identification. Sur le même principe. Par exemple. telles que l’addition de groupements phosphates (phosphorylation) ou de chaînes d’oligosaccharides (glycosylation). Une analogie à la courte séquence protéique peut alors être cherchée dans les banques de données. mais également d’obtenir des informations structurales en particulier sur les modifications post-traductionnelles. Certains fragments peptidiques analysés lors d'une première SM sont alors choisis et fragmentés. D’un point de vue fonctionnel. La masse des peptides obtenus après digestion protéasique est comparée aux cartes de masses théoriques des protéines répertoriées dans les banques de données. Au lieu de simplement déterminer une séquence peptidique à partir du spectre de masse d’un peptide et de l’utiliser pour miner une base de données de protéines ou d’ADN. Interrogation des bases de données[modifier] . ces informations sont fondamentales. le point isoélectrique et la masse apparente déterminés lors de la séparation par électrophorèse permettent de trancher. espèce animale et type cellulaire dont provient l’échantillon) augmente la fiabilité de l'identification d'un polypeptide. ensuite analysées par SM. localisation d’une fenêtre comprenant le spot en électrophorèse 2D.liaisons des protéines avec leurs partenaires. Si ces séquences sont communes à un groupe de protéines. Cette approche souffre pourtant de limites objectives et dans le cas d’identifications difficiles différents logiciels fourniront des listes de protéines candidates différentes. Une des approches utilisée est l’établissement de cartes peptidiques massiques (« peptide mass fingerprinting »). la SM utilisera les fragments résultant de leur séparation de la chaîne peptidique ou de leur propre fragmentation. dans laquelle deux pics adjacents diffèrent par la masse d’un acide aminé perdu lors de la fragmentation du peptide analysé. Les phosphorylations sont à la base de la conduction de signaux dans la cellule. on peut d'abord séparer les peptides issus de la digestion trypsique par une nanométhode de chromatographie liquide (nanoLC) et réaliser une MS/MS sur ces différents peptides. Les logiciels d’analyse de données de SM vont rechercher une série de protéines (selon des critères définis par l’expérimentateur) dans une base de données de séquences et générer pour chacune un spectre théorique pour voir lequel se rapproche le plus du spectre expérimental. et d'en déduire certains mécanismes complexes de régulation biologique [3]. Selon des logiques différentes pour chaque algorithme. Les pics de masse obtenus constituent une représentation de la séquence protéique. Différents algorithmes ont été développés pour faciliter cette recherche. Identification par spectrométrie de masse (SM)[modifier] L'identification par SM repose sur une mesure précise de la masse de peptides ionisés. Pour identifier ces groupements. de l’extérieur de celle-ci par ses récepteurs membranaires jusqu’au noyau où sont centralisées les informations régulant la vie cellulaire. le spectre MS/MS peut être comparé à une série de spectres MS/MS virtuels dérivés des séquences protéiques des bases de données.[4]. un logiciel prenant en compte le nombre de masses communes entre le spectre théorique de la protéine candidate et le spectre expérimental favorisera les protéines de haute masse moléculaire pour lesquelles un plus grand nombre de peptides virtuels peuvent être déduits de la séquence. ils établiront un score pour chaque séquence analysée « in silico » qui conduira à un classement des protéines candidates. Recouper des informations (courtes séquences de quelques acides aminés. D’une façon très générale les protéines sont digérés par une endopeptidase (le plus souvent la trypsine) et.

p. James.Ambassade de France en Allemagne / ADIT . 279–331 2. avec des substances. Int. Correctement utilisée. 30. insuffisamment détaillée ou incomplète. Une autre manière de considérer les interactions protéiques est de faire du double hybride. de leurs environnements. ↑ Communiqué de la Technische Universität München [archive]. Madl T.nobel-prize. no 4. séquence partielles) sont comparées aux bases de données génomiques ou protéomiques en ligne. Quantification de l'expression des protéines[modifier] Elle permet de quantifier les variations de leurs taux d'expression en fonction du temps. La qualité des résultats dépend souvent de la qualité de la banque et de l'efficacité de la transformation de la levure ou de la bactérie. Les logiciels fournissent alors une liste de protéines et leurs probabilités associées. taille des fragments après digestion enzymatique. Les enjeux de la protéomique[modifier] La recherche de biomarqueurs[modifier] De nouveaux outils thérapeutiques[modifier] Cette section est vide. Cas d'organismes dont le génome n'a pas encore été séquencé . ». permise par les progrès de la bio-informatique. Les différentes informations récoltées sur les protéines (masse apparente. 1997.C'est la dernière étape pour le protéomicien. « Protein identification in the post-genome era: the rapid rise of proteomics. in press. de leurs états physiologiques et pathologiques. Mackereth CD. de leurs états de développement. secondaires et tertiaires des protéines. dits « organisme modèle ». de l'espèce d'origine. An efficient protocol for NMRbased structure determination of protein complexes in solution . avec l'ADN ou l'ARN. dans Quarterly reviews of biophysics. repris par le BE Allemagne numéro 472 [archive] (24/02/2010) . ↑ P. En criblant une banque d'ADNc avec sa protéine en tant qu'appât on peut déceler tous les interractants dans un organisme ou un tissu spécifique (animal ou végétal).1002/anie. ↑ http://www. Protéomique structurale[modifier] La protéomique étudie enfin les structures primaires. Protéomique fonctionnelle[modifier] La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. les autres organismes sont étudiés par homologie avec les organismes connus. Les techniques les plus couramment utilisées sont : • • • Électrophorèse des protéines Enzyme-linked immunosorbent assay Spectrométrie de masse Les interactions protéiques[modifier] Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines. Votre aide est la bienvenue ! Notes et références[modifier] 1. ont un génome complètement séquencé et disponibles en ligne. Chem. online DOI:10.200906147 résumé en anglais [archive] 4. Engl. Ed. Nilges M and Sattler M. vol.org/FR [archive] 3. (2010) . masse réelle. Seuls certains organismes. cette technique est très efficace. du 2010/09/19. point isoélectrique. Angew. ↑ Simon B.

Précis de génomique. 2000. Proteome reserch : Two-dimensionnal gel electrophoresis an identification methods. Williams.wikipedia. Hybrigenics: Site d'une société faisant du double hybride Société faisant du double hybride et permettant de trouver des interractions protéiques pour une protéine appat donnée. Société Française d'électrophorèse et d'analyse protéomique Congrès. 2004. ISBN 3540627537. Hochstrasser. 1997. Tom Naven. Keith L. S'intéresse en particulier à la séparation des peptides et protéines par chromatographie ou par micro. Thierry Rabilloud. présentation du master. Springer Verlag Berlin Heidelberg. The state of the art in the analysis of two-dimensional gel electrophoresis images Bibliographie[modifier] Liens externes[modifier] • • • • • Ce document provient de « http://fr. Appel. bourses. 2002. Catégorie : Protéomique Outils personnels • • • Créer un compte ou se connecter Article Discussion Espaces de noms Variantes Affichages • Lire . Reiner Westermeier. electrophorum Société de BioChromatographie et Nanoséparations Réunions scientifiques. Springer Verlag Berlin Heidelberg. Protéomics in practice. transcriptomique et protéomique Folding@Home Métabolomique Double hybride Interactomique Greg Gibson.Voir aussi[modifier] Articles connexes[modifier] • • • • • • • • • • • Génomique Transcriptomique Relation entre génomique. Muse. ISBN 2804143341. ISBN 3540657924 Marc R.et nano-méthodes Site du master protéomique de Lille Actualité scientifique.org/wiki/Prot%C3%A9omique ». Spencer V. Proteome research : New frontiers in functional genomics. Denis F. Wiley-VCH. ISBN 3527303545. Ron D. Editions De Boeck Université. informations. dates de congrès. Wilkins.

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les signaux d'adressage ne sont pas une caractéristique universelle. servant à désigner les protéines devant être adressées. Votre aide est la bienvenue ! Adressage au Noyau[modifier] Adressage aux chloroplastes[modifier] Adressage aux mitochondries[modifier] Adressage aux peroxysomes[modifier] Voie de sécrétion[modifier] Il est essentiel que les vésicules contenant le contenu produit par la cellule déverse ces produits dans un compartiment approprié : le système d'adressage est alors mis en oeuvre par le biais des protéines SNARE. Bien que très répandus. Le signal d'adressage est une courte séquence d'acide aminés. les protèines localisées dans la membranes externes des chloroplastes ne comportent généralement pas de signaux d'adressage. généralement situé à l'extrémité N-terminale de la protéine. • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire . Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. Chez les eucaryotes[modifier] Cette section est vide. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Chaque vésicule a dans sa membrane des protéines V-Snare (V pour vésicule) qui ne peuvent se fixer qu'à une seule protéine T-SNARE ( T pour target) ancrée sur le compartiment de destination.Cet article est une ébauche concernant la Protéomique. insuffisamment détaillée ou incomplète. et indiquer leur destination. Ces protéines servent à la fois de moyen de reconnaissance et de moyen d'ancrage. Vous pouvez partager vos connaissances en l’améliorant (comment ?) selon les recommandations des projets correspondants. par exemple. Dans une cellule. Sommaire [masquer] • • • • • • • 1 Signal d'adressage 2 Chez les eucaryotes 3 Adressage au Noyau 4 Adressage aux chloroplastes 5 Adressage aux mitochondries 6 Adressage aux peroxysomes 7 Voie de sécrétion Signal d'adressage[modifier] Article détaillé : Peptide signal. À noter que les ARNm sont aussi sujet à un adressage.

Catégorie : Biologie cellulaire | [+] Catégories cachées : Wikipédia:ébauche protéomique | Portail:Biologie cellulaire et moléculaire/Articles liés | Portail:Biologie/Articles liés Outils personnels • • • Créer un compte ou se connecter Article Discussion Espaces de noms Variantes Affichages • • • Actions Lire Modifier Afficher l’historique Rechercher Haut du formulaire Spécial:Recherch Bas du formulaire Navigation • • • • • • • • • • • • • • • • Accueil Portails thématiques Index alphabétique Article au hasard Contacter Wikipédia Aide Communauté Modifications récentes Accueil des nouveaux arrivants Faire un don Créer un livre Télécharger comme PDF Version imprimable Pages liées Suivi des pages liées Importer un fichier Contribuer Imprimer / exporter Boîte à outils .wikipedia.org/wiki/Adressage_des_prot%C3%A9ines ».Ce document provient de « http://fr.

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Elle se déroule en deux étapes au moins : la transcription de l'ADN en ARN messager et la traduction de l'ARN messager en une protéine.4 Terminaison 3. Chez les procaryotes. guidé par l'information contenue dans l'ADN. Sommaire [masquer] • 1 Première approche : mécanisme global ○ ○ 1.1 Modification post-transcriptionnelle 2. dans le réticulum endoplasmique.2 Liens externes Première approche : mécanisme global[modifier] Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)[modifier] Il est légitime de se demander comment les biologistes ont découvert la succession d'étapes qui mène à l'achèvement des protéines. L'ARN prémessager subit l'ajout d'une coiffe de 7méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly(A) (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3'.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase) 1. Par la suite.3 Elongation 3. il existe une étape intermédiaire.Procédé général La synthèse des protéines est l'acte par lequel une cellule assemble une chaîne protéique en combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme. qui se passe dans le noyau.5 Reprenons notre exemple 3. L'ARN prémessager est maintenant à maturité et prend le nom d'ARN messager. la traduction débutant alors que la transcription n'est pas encore achevée.1 Activation de l'acide aminé 3.2 Exemple de transcription 3. qui se déroule en quatre étapes principales.1 Liens internes 5. La transcription se déroule dans le noyau. .6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon • 2 Transcription de l'ADN ○ ○ • 3 Traduction de l'ARNm ○ ○ ○ ○ ○ ○ • • 4 Sources 5 Voir aussi ○ ○ 5. Cette simultanéité donne lieu à un important type de régulation de la traduction. La technique principale est celle du pulse-chase ou pulse-chasse. la traduction. la maturation de l'ARN prémessager. l'ARN prémessager subit une excision de ses introns (les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) et l'épissage de ses exons (les brins codant). Chez les eucaryotes. les deux étapes ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être simultanées.2 Initiation 3. Une dernière étape de glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) a lieu dans l'appareil de Golgi.2 Complémentarité des bases azotées 2.

Cependant les électrons de la lame mince peuvent marquer la plaque photographique assez loin de leur zone d'émission (précision de l'ordre du demimicromètre). si la radioactivité dans un organite est à l'intérieur ou éventuellement juste à l'extérieur de ses parois. On centrifuge à haute vitesse chaque prélèvement de cellules du second milieu. on dépose un film photographique contenant des grains d'argent. par fixation puis découpage au microtome. la seconde passe par une ultracentrifugation et donne une meilleure précision dans les résultats. On en déduit des courbes de répartition de radioactivité en fonction du temps pour chaque compartiment cellulaire. après plusieurs centrifugations successives à des accélérations croissantes. on dispose alors de deux techniques d'exploitation de cette expérience. si on mesure la radioactivité de chaque fraction. . Transcription de l'ADN[modifier] Article détaillé : transcription (biologie). Complémentarité des bases azotées[modifier] Il est important de savoir. noyau) et les fractions après centrifugations. On obtient ainsi. le trajet cellulaire des protéines lors de leur synthèse. Ainsi. on peut savoir dans quel organite les acides aminés marqués se trouvaient au moment du prélèvement. qu'il existe une complémentarité entre les bases azotées de l'ADN et de l'ARN. C et U sont des pyrimidines (1 cycle) A et T sont complémentaires G et C sont complémentaires A et U sont complémentaires La transcription et la traduction utilisent cette complémentarité lors de la création d'ARN et de l'approche de l'ARNt. Il existe 5 bases azotées : • • • • • Adénine (A) Guanine (G) Thymine (T) qu'on ne trouve que dans l'ADN Cytosine (C) Uracile (U) qu'on ne trouve que dans l'ARN A et G sont des purines (2 cycles) T. classées suivant leur masse. avant de procéder.On prélève à intervalles réguliers des cellules de ce nouveau milieu . qui permet la réplication. et on laisse le tout reposer quelques semaines à l'obscurité. la transcription et la traduction des acides nucléiques. donnant ainsi une « photographie » de la localisation de la radioactivité cellulaire. par observation de lames minces à temps de « chasse » différents. différentes fractions de cellule. on ne peut pas savoir par exemple. ce qui permet de retrouver le trajet des acides aminés nouvellement assemblés en protéines. La première est l'autoradiographie . Les électrons issus de la désintégration des noyaux radioactifs assimilés par la cellule réduisent les ions Ag+ en grains noirs d'argent. Sur la plaquette obtenue. Ainsi. C'est cette complémentarité. On peut ainsi retracer. appareil de Golgi. On connaît la correspondance entre les divers organites (réticulum endoplasmique. On prépare une coupe de la cellule. due à des liaisons hydrogène.

L'étape se déroule à l'intérieur même du noyau d'une cellule eucaryote et dans le cytoplasme des procaryotes. L'ARN transcrit n'est pas toujours directement utilisable. puis séparer les deux brins. Aucune particularité physique ne différencie un gène d'une portion non codante de l'organisme. cette phase n'ayant lieu naturellement que si les deux boîtes CAAT et TATA sont présentes.Processus de transcription de l'ADN La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène de l'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm ou acide ribonucléique messager). situé dans le promoteur. La première étape de la transcription est la reconnaissance du gène à transcrire. Ce complexe va parcourir la molécule d'ADN pour la lire. Quand l'ARN polymérase rencontre le site de terminaison de gène. La transcription consiste à faire une «copie de travail» de l'ADN. Les deux utilisées pour repérer le début d'un gène sont les boîtes CAAT et TATA. cela permet de multiplier les copies disponibles pour la phase de traduction et donc de synthétiser la protéine beaucoup plus rapidement. qui se fixe en un endroit précis de l'ADN. Cette étape fait intervenir des mécanismes variés qui dépendent de la protéine à transcrire. Modification post-transcriptionnelle[modifier] Article détaillé : Modification post-transcriptionnelle. l'ARN polymérase. Cette protéine va servir de point d'ancrage au système ARN polymérase. et l'ARN est libéré de la chaîne d'ADN. La synthèse de l'ARN fait intervenir un ensemble protéique très complexe. elle se sépare de l'ADN. L'ADN est une molécule unique dans la cellule. il ne s'agit en effet pas de séquences exactes mais de séquences approchées d'une séquence moyenne mais différant seulement par quelques paires de bases. du nom des nucléotides formant le cœur de la séquence moyenne et situées dans une zone précédant le gène appelée promoteur car elle initie la transcription du gène. Elle va tout d'abord dérouler la molécule d'ADN. puis assembler les bases azotées en se servant du brin complémentaire comme matrice pour aboutir à la molécule d'ARN. L'ADN est une molécule constituée d'une succession de nucléotides. Ces marques spéciales sont appelées séquences consensus. Derrière elle. Cette différence va avoir des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. les deux brins se réassemblent et l'ADN se réenroule. mais qui reposent tous sur le principe d'une protéine spécifique du ou des gènes à transcrire. il est d'ailleurs souvent appelé ARN pré-messager. Les . il peut nécessiter différentes modifications avant de pouvoir être traduit. Outre le fait que la synthèse d'un ARN intermédiaire permet de limiter les dommages de l'ADN par suite de trop de manipulations. Le repérage des gènes le long de la molécule d'ADN (et d'une manière générale toute information de régulation le long de la chaîne d'ADN) va se faire de la même façon que celui du repérage des fichiers sur une bande magnétique : des marquages consistant en une séquence particulière de nucléotides vont indiquer le début du gène.

Processus de traduction de l'ARN en protéine Activation de l'acide aminé[modifier] L’acide aminé va être fixé par une liaison anhydride (élimination d’une molécule d’eau) sur un AMP. Terminaison[modifier] . Puis l’acide aminé activé va être transféré à l’extrémité 3’ de l’ARNt (fixation par une liaison ester). en formant l'acide aminé méthionine. va permettre de commencer la traduction. Elongation[modifier] Le ribosome va parcourir le brin d'ARNm codon par codon (translocation) et va par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt) ajouter un acide aminé à la protéine en cours de fabrication selon le codon lu. qui se détachera plus tard de la chaîne polypeptidique. composé d'une petite sous-unité (40s) et d'une grande sous-unité (60s). où a lieu la traduction. appelés codons-stop. Le codon AUG. L'ARNm va maintenant pouvoir passer par la phase suivante de la synthèse protéique : la traduction Exemple de transcription[modifier] Une molécule d'ADN est constituée de deux brins : le G T le A C brin d'ADN transcrit (ou brin codant): A T G G C T C A G A A C T G A T A C G T A A brin d'ADN non transcrit : (ou brin matrice ou brin non codant) T C G C A A G T C T T G A C T A T G C A T T A U G le brin d'ARN : G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A Traduction de l'ARNm[modifier] Article détaillé : Traduction génétique . il se fixe à un ribosome. Cette activation se fait par une Amino acyle-ARNt synthétase. l'ajout d'une coiffe et d'une queue poly (A). qui provoquent l'arrêt de la traduction. qui va assembler une séquence d'acides aminés selon les "instructions" du code génétique : chaque codon (groupe de 3 nucléotides de l'ARNm) correspond à un acide aminé. appelé codoninitiateur. et chez les eucaryotes. C’est la même enzyme qui reconnait. comme son nom l'indique. Initiation[modifier] Une fois que le brin d'ARNm a atteint le cytoplasme. sauf 3 codons.modifications les plus connues sont l'épissage. active et transfert l’acide aminé.

UCU : code pour la formation de l'acide aminé sérine (S. Asn) GAC. GCU : code pour la formation de l'acide aminé alanine (A. CCA. Reprenons notre exemple[modifier] Le brin d'ARN messager est G U A A Les différents codons sont donc . CGC. AUC. Ser) ACA. UUU : code pour la formation de l'acide aminé phénylalanine (F. UAG). Asp) UGC. UGA. ACG. GCC. Ala) AGA. ACC. qui les mène hors de la cellule et dans le système sanguin ou encore à l'intérieur même de la cellule l'ayant synthétisé. CGU : code pour la formation de l'acide aminé arginine (R. GAG : code pour la formation de l'acide aminé acide glutamique (E. S'entame alors le transport des protéines. Arg) AAC.GAU . Thr) . Glu) GGA. Cys) CAA. Pro) UCA.AGA . Gln) GAA. UCG. Le ribosome va se disloquer en ses deux sous-unités (60s et 40s) et pourra faire une autre synthèse sur un autre ARNm. La liste suivante peut être utilisée comme référence : • • • • • • • • • • • • • • • • • GCA. Le même filament d'ARNm peut servir à la fabrication simultanée de plusieurs molécules de protéines.UUC . la protéine est complète: le ribosome se détache de la protéine et du brin d'ARNm. CCU : code pour la formation de l'acide aminé proline (P.ACG UAU | Ile CGC | Ala AAG | Phe UCU | Arg UGA | Thr CUA | Asp UGC | Thr Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon[modifier] Article détaillé : Code génétique. CAU : code pour la formation de l'acide aminé histidine (H.ACU . UGU : code pour la formation de l'acide aminé cystéine (C. et la protéine est libérée dans l'organisme. Gly) CAC. GGG. CCG. CUG. UCC. GCG. Chaque anti-codon code pour un acide aminé ou un codon stop. Phe) CCC.UAA Les ARN de transfert se fixent AUU par complémentarité et apportent | les acides aminés appropriés X (stop) A U A G C G U U C A G A A C U G A U A C AUA .Une fois le codon-stop atteint (UAA. GGC. AUU : code pour la formation de l'acide aminé isoleucine (I. Leu) AAA. GGU : code pour la formation de l'acide aminé glycine (G. AGG. CUU. Ile) CUA. CGG. AAU : code pour la formation de l'acide aminé asparagine (N. GAU : code pour la formation de l'acide aminé acide aspartique (D. CAG : code pour la formation de l'acide aminé glutamine (Q. UUA. ACU : code pour la formation de l'acide aminé thréonine (T. Lys) AUG : code pour la formation de l'acide aminé méthionine (M.GCG . Met) UUC. UUG : code pour la formation de l'acide aminé leucine (L. CGA. Avant d'être détruite. lorsque plusieurs ribosomes s'en chargent. cette molécule participe en effet à la synthèse de 10 à 20 protéines. CUC. AAG : code pour la formation de l'acide aminé lysine (K. His) AUA.

ISBN 2-7613-1379-8.com Liens externes[modifier] [dérouler] v·d·m Protéines Synthèse des protéines · Structure des protéines · Modificati on des protéines · Protéasom e· Protéome · Protéine fibreuse · Protéine globulaire . Campbell et Jane B. Éditions du Renouveau Pédagogique Inc. UAG. La chaine polypeptidique se détache du ribosome et la traduction est terminée. UGA : ces codons sont des codons stop (qui ne codent donc aucun acide aminé). 3 mars 2004. UAU : code pour la formation de l'acide aminé tyrosine (Y. Val) UAA.• • • UGG : code pour la formation de l'acide aminé tryptophane (W. La traduction (une approche ludique de la traduction de l'ARN m en chaine polypeptidique). traduit par Richard Mathieu. Neil A. Saint-Laurent (Québec). Trp) UAC. GUG. GUC. Éd. • Sources[modifier] • Voir aussi[modifier] Liens internes[modifier] • • • • • • • Cellule Protéine Génétique > ADN > Gène > Synthèse des protéines > ARN Transcription Traduction Baptiste Deleplace (2003).. 1400 pages. Voir la vidéo en 3D de la synthèse des protéines dans l'encyclopédie vulgarismedical. GUU : code pour la formation de l'acide aminé valine (V. Biologie. Reece. Tyr) GUA.

wikipedia.Édition • Épissage • Épissage alternatif • transcriptionnelle Polyadénylation • Dégradation des ARNm non-sens Régulation de la Facteurs d'initiation • Ribosome • ARNt • traduction IRES • Coiffe Modifications post-traductionnelles (ajout Régulation post.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot %C3%A9ines ». Catégories : Synthèse chimique | Expression génétique | Génétique | Physiologie cellulaire | Protéomique | [+] Catégories cachées : Article à recycler | Portail:Biologie cellulaire et moléculaire/Articles liés | Portail:Biologie/Articles liés | Portail:Biochimie/Articles liés Outils personnels • • • Créer un compte ou se connecter Article Discussion Espaces de noms Variantes Affichages • • • Actions Lire Modifier Afficher l’historique Rechercher Haut du formulaire . peptidiques. traductionnelle modifications structurelles ou chimiques) • Phosphorylation • Protéolyse Extinction de gène • Méthylation de l'ADN • Code des Histones • Gène Hox • Gène soumis à empreinte Régulation de la transcription Transcription Traduction Contrôle épigénetique • • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire Portail de la biochimie Ce document provient de « http://fr.[dérouler] v·d·m Expression des gènes Introduction à la génétique Théorie fondamentale de la biologie moléculaire • ADN • ARN • Protéine • Code génétique • Synthèse des protéines Facteurs de transcription • ARN Polymérase • Promoteur • Amplificateur Modifications post-transcriptionnelles • Régulation post.de groupe fonctionnels.

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Procédé général La synthèse des protéines est l'acte par lequel une cellule assemble une chaîne protéique en combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme, guidé par l'information contenue dans l'ADN. Elle se déroule en deux étapes au moins : la transcription de l'ADN en ARN messager et la traduction de l'ARN messager en une protéine. Chez les eucaryotes, il existe une étape intermédiaire, la maturation de l'ARN prémessager, qui se passe dans le noyau. L'ARN prémessager subit l'ajout d'une coiffe de 7méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly(A) (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3'. Par la suite, l'ARN prémessager subit une excision de ses introns (les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) et l'épissage de ses exons (les brins codant). L'ARN prémessager est maintenant à maturité et prend le nom d'ARN messager. La transcription se déroule dans le noyau, la traduction, dans le réticulum endoplasmique. Une dernière étape de glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) a lieu dans l'appareil de Golgi. Chez les procaryotes, les deux étapes ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être simultanées, la traduction débutant alors que la transcription n'est pas encore achevée. Cette simultanéité donne lieu à un important type de régulation de la traduction.

Sommaire
[masquer]

1 Première approche : mécanisme global
○ ○

1.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase) 1.2 Complémentarité des bases azotées 2.1 Modification post-transcriptionnelle 2.2 Exemple de transcription 3.1 Activation de l'acide aminé 3.2 Initiation

2 Transcription de l'ADN
○ ○

3 Traduction de l'ARNm
○ ○

○ ○ ○ ○ • •

3.3 Elongation 3.4 Terminaison 3.5 Reprenons notre exemple 3.6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon

4 Sources 5 Voir aussi
○ ○

5.1 Liens internes 5.2 Liens externes

Première approche : mécanisme global[modifier]
Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)[modifier]
Il est légitime de se demander comment les biologistes ont découvert la succession d'étapes qui mène à l'achèvement des protéines. La technique principale est celle du pulse-chase ou pulse-chasse, qui se déroule en quatre étapes principales. On prélève à intervalles réguliers des cellules de ce nouveau milieu ; on dispose alors de deux techniques d'exploitation de cette expérience. La première est l'autoradiographie ; la seconde passe par une ultracentrifugation et donne une meilleure précision dans les résultats. On prépare une coupe de la cellule, par fixation puis découpage au microtome. Sur la plaquette obtenue, on dépose un film photographique contenant des grains d'argent, et on laisse le tout reposer quelques semaines à l'obscurité. Les électrons issus de la désintégration des noyaux radioactifs assimilés par la cellule réduisent les ions Ag+ en grains noirs d'argent, donnant ainsi une « photographie » de la localisation de la radioactivité cellulaire. On peut ainsi retracer, par observation de lames minces à temps de « chasse » différents, le trajet cellulaire des protéines lors de leur synthèse. Cependant les électrons de la lame mince peuvent marquer la plaque photographique assez loin de leur zone d'émission (précision de l'ordre du demimicromètre). Ainsi, on ne peut pas savoir par exemple, si la radioactivité dans un organite est à l'intérieur ou éventuellement juste à l'extérieur de ses parois. On centrifuge à haute vitesse chaque prélèvement de cellules du second milieu. On obtient ainsi, après plusieurs centrifugations successives à des accélérations croissantes, différentes fractions de cellule, classées suivant leur masse. On connaît la correspondance entre les divers organites (réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, noyau) et les fractions après centrifugations. Ainsi, si on mesure la radioactivité de chaque fraction, on peut savoir dans quel organite les acides aminés marqués se trouvaient au moment du prélèvement. On en déduit des courbes de répartition de radioactivité en fonction du temps pour chaque compartiment cellulaire, ce qui permet de retrouver le trajet des acides aminés nouvellement assemblés en protéines.

Complémentarité des bases azotées[modifier]
Il est important de savoir, avant de procéder, qu'il existe une complémentarité entre les bases azotées de l'ADN et de l'ARN. C'est cette complémentarité, due à des liaisons hydrogène, qui permet la réplication, la transcription et la traduction des acides nucléiques. Il existe 5 bases azotées :
• • • •

Adénine (A) Guanine (G) Thymine (T) qu'on ne trouve que dans l'ADN Cytosine (C)

Uracile (U) qu'on ne trouve que dans l'ARN

A et G sont des purines (2 cycles) T, C et U sont des pyrimidines (1 cycle) A et T sont complémentaires G et C sont complémentaires A et U sont complémentaires La transcription et la traduction utilisent cette complémentarité lors de la création d'ARN et de l'approche de l'ARNt.

Transcription de l'ADN[modifier]
Article détaillé : transcription (biologie).

Processus de transcription de l'ADN La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène de l'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm ou acide ribonucléique messager). L'étape se déroule à l'intérieur même du noyau d'une cellule eucaryote et dans le cytoplasme des procaryotes. Cette différence va avoir des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. L'ADN est une molécule constituée d'une succession de nucléotides. Aucune particularité physique ne différencie un gène d'une portion non codante de l'organisme. Le repérage des gènes le long de la molécule d'ADN (et d'une manière générale toute information de régulation le long de la chaîne d'ADN) va se faire de la même façon que celui du repérage des fichiers sur une bande magnétique : des marquages consistant en une séquence particulière de nucléotides vont indiquer le début du gène. Ces marques spéciales sont appelées séquences consensus, il ne s'agit en effet pas de séquences exactes mais de séquences approchées d'une séquence moyenne mais différant seulement par quelques paires de bases. Les deux utilisées pour repérer le début d'un gène sont les boîtes CAAT et TATA, du nom des nucléotides formant le cœur de la séquence moyenne et situées dans une zone précédant le gène appelée promoteur car elle initie la transcription du gène. La transcription consiste à faire une «copie de travail» de l'ADN. L'ADN est une molécule unique dans la cellule. Outre le fait que la synthèse d'un ARN intermédiaire permet de limiter les dommages de l'ADN par suite de trop de manipulations, cela permet de multiplier les copies disponibles pour la phase de traduction et donc de synthétiser la protéine beaucoup plus rapidement. La synthèse de l'ARN fait intervenir un ensemble protéique très complexe, l'ARN polymérase. La première étape de la transcription est la reconnaissance du gène à transcrire. Cette étape fait intervenir des mécanismes variés qui dépendent de la protéine à transcrire, mais qui reposent tous sur le principe d'une protéine spécifique du ou des gènes à transcrire, qui se fixe

Puis l’acide aminé activé va être transféré à l’extrémité 3’ de l’ARNt (fixation par une liaison ester). Cette activation se fait par une Amino acyle-ARNt synthétase. les deux brins se réassemblent et l'ADN se réenroule. cette phase n'ayant lieu naturellement que si les deux boîtes CAAT et TATA sont présentes. et chez les eucaryotes. active et transfert l’acide aminé. Cette protéine va servir de point d'ancrage au système ARN polymérase. elle se sépare de l'ADN. L'ARN transcrit n'est pas toujours directement utilisable. et l'ARN est libéré de la chaîne d'ADN. Ce complexe va parcourir la molécule d'ADN pour la lire. puis assembler les bases azotées en se servant du brin complémentaire comme matrice pour aboutir à la molécule d'ARN. Elle va tout d'abord dérouler la molécule d'ADN. puis séparer les deux brins. il est d'ailleurs souvent appelé ARN pré-messager. Les modifications les plus connues sont l'épissage. Derrière elle.en un endroit précis de l'ADN. C’est la même enzyme qui reconnait. l'ajout d'une coiffe et d'une queue poly (A). Initiation[modifier] . il peut nécessiter différentes modifications avant de pouvoir être traduit. L'ARNm va maintenant pouvoir passer par la phase suivante de la synthèse protéique : la traduction Exemple de transcription[modifier] Une molécule d'ADN est constituée de deux brins : le G T le A C brin d'ADN transcrit (ou brin codant): A T G G C T C A G A A C T G A T A C G T A A brin d'ADN non transcrit : (ou brin matrice ou brin non codant) T C G C A A G T C T T G A C T A T G C A T T A U G le brin d'ARN : G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A Traduction de l'ARNm[modifier] Article détaillé : Traduction génétique . situé dans le promoteur. Processus de traduction de l'ARN en protéine Activation de l'acide aminé[modifier] L’acide aminé va être fixé par une liaison anhydride (élimination d’une molécule d’eau) sur un AMP. Modification post-transcriptionnelle[modifier] Article détaillé : Modification post-transcriptionnelle. Quand l'ARN polymérase rencontre le site de terminaison de gène.

GCG . Glu) GGA. GCC. CGA. lorsque plusieurs ribosomes s'en chargent.Une fois que le brin d'ARNm a atteint le cytoplasme. UAG). UGA. GGU : code pour la formation de l'acide aminé glycine (G. va permettre de commencer la traduction. Le même filament d'ARNm peut servir à la fabrication simultanée de plusieurs molécules de protéines. appelé codoninitiateur. comme son nom l'indique. il se fixe à un ribosome.ACU . CGU : code pour la formation de l'acide aminé arginine (R. Reprenons notre exemple[modifier] Le brin d'ARN messager est G U A A Les différents codons sont donc . Ala) AGA. AAU : code pour la formation de l'acide aminé asparagine (N.UAA Les ARN de transfert se fixent AUU par complémentarité et apportent | les acides aminés appropriés X (stop) A U A G C G U U C A G A A C U G A U A C AUA . GCU : code pour la formation de l'acide aminé alanine (A. UGU : code pour la formation de l'acide aminé cystéine (C. GAG : code pour la formation de l'acide aminé acide glutamique (E. Gln) GAA. Avant d'être détruite. cette molécule participe en effet à la synthèse de 10 à 20 protéines. sauf 3 codons. GAU : code pour la formation de l'acide aminé acide aspartique (D. CAG : code pour la formation de l'acide aminé glutamine (Q. GGG. Asp) UGC. Cys) CAA. la protéine est complète: le ribosome se détache de la protéine et du brin d'ARNm.ACG UAU | Ile CGC | Ala AAG | Phe UCU | Arg UGA | Thr CUA | Asp UGC | Thr Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon[modifier] Article détaillé : Code génétique. qui se détachera plus tard de la chaîne polypeptidique.GAU . Asn) GAC. appelés codons-stop. CGG. La liste suivante peut être utilisée comme référence : • • • • • • • • GCA. Arg) AAC. GCG. en formant l'acide aminé méthionine. et la protéine est libérée dans l'organisme. Le ribosome va se disloquer en ses deux sous-unités (60s et 40s) et pourra faire une autre synthèse sur un autre ARNm. Chaque anti-codon code pour un acide aminé ou un codon stop. CGC. composé d'une petite sous-unité (40s) et d'une grande sous-unité (60s). Elongation[modifier] Le ribosome va parcourir le brin d'ARNm codon par codon (translocation) et va par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt) ajouter un acide aminé à la protéine en cours de fabrication selon le codon lu. Terminaison[modifier] Une fois le codon-stop atteint (UAA. Gly) . qui les mène hors de la cellule et dans le système sanguin ou encore à l'intérieur même de la cellule l'ayant synthétisé. où a lieu la traduction. GGC. Le codon AUG. AGG. S'entame alors le transport des protéines. qui va assembler une séquence d'acides aminés selon les "instructions" du code génétique : chaque codon (groupe de 3 nucléotides de l'ARNm) correspond à un acide aminé.AGA .UUC . qui provoquent l'arrêt de la traduction.

• Sources[modifier] • Voir aussi[modifier] Liens internes[modifier] • • • • • • • Cellule Protéine Génétique > ADN > Gène > Synthèse des protéines > ARN Transcription Traduction Baptiste Deleplace (2003). ACG. GUG. CAU : code pour la formation de l'acide aminé histidine (H. Lys) AUG : code pour la formation de l'acide aminé méthionine (M. Ser) ACA. AUU : code pour la formation de l'acide aminé isoleucine (I. Biologie. His) AUA. Pro) UCA.• • • • • • • • • • • • CAC. UUA. Ile) CUA. AUC. UCC. ACC. CCA. UAU : code pour la formation de l'acide aminé tyrosine (Y. La traduction (une approche ludique de la traduction de l'ARN m en chaine polypeptidique). Saint-Laurent (Québec). CUU. CCG. Neil A. 1400 pages. ACU : code pour la formation de l'acide aminé thréonine (T. Leu) AAA. Phe) CCC. 3 mars 2004. UAG. Éditions du Renouveau Pédagogique Inc. Trp) UAC. CCU : code pour la formation de l'acide aminé proline (P.com Liens externes[modifier] [dérouler] v·d·m Protéines Synthèse des protéines · Structure . Reece. Voir la vidéo en 3D de la synthèse des protéines dans l'encyclopédie vulgarismedical. La chaine polypeptidique se détache du ribosome et la traduction est terminée.. Campbell et Jane B. CUG. Met) UUC. UUG : code pour la formation de l'acide aminé leucine (L. Tyr) GUA. traduit par Richard Mathieu. Thr) UGG : code pour la formation de l'acide aminé tryptophane (W. AAG : code pour la formation de l'acide aminé lysine (K. CUC. UCU : code pour la formation de l'acide aminé sérine (S. UGA : ces codons sont des codons stop (qui ne codent donc aucun acide aminé). UUU : code pour la formation de l'acide aminé phénylalanine (F. UCG. GUC. Val) UAA. Éd. ISBN 2-7613-1379-8. GUU : code pour la formation de l'acide aminé valine (V.

de groupe fonctionnels. Catégories : Synthèse chimique | Expression génétique | Génétique | Physiologie cellulaire | Protéomique | [+] Catégories cachées : Article à recycler | Portail:Biologie cellulaire et moléculaire/Articles liés | Portail:Biologie/Articles liés | Portail:Biochimie/Articles liés Outils personnels • Créer un compte ou se connecter Espaces de noms .wikipedia.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot %C3%A9ines ». traductionnelle modifications structurelles ou chimiques) • Phosphorylation • Protéolyse Extinction de gène • Méthylation de l'ADN • Code des Histones • Gène Hox • Gène soumis à empreinte Régulation de la transcription Transcription Traduction Contrôle épigénetique • • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire Portail de la biochimie Ce document provient de « http://fr.Édition • Épissage • Épissage alternatif • transcriptionnelle Polyadénylation • Dégradation des ARNm non-sens Régulation de la Facteurs d'initiation • Ribosome • ARNt • traduction IRES • Coiffe Modifications post-traductionnelles (ajout Régulation post. peptidiques.des protéines · Modificati on des protéines · Protéasom e· Protéome · Protéine fibreuse · Protéine globulaire [dérouler] v·d·m Expression des gènes Introduction à la génétique Théorie fondamentale de la biologie moléculaire • ADN • ARN • Protéine • Code génétique • Synthèse des protéines Facteurs de transcription • ARN Polymérase • Promoteur • Amplificateur Modifications post-transcriptionnelles • Régulation post.

• • Article Discussion Variantes Affichages • • • Actions Lire Modifier Afficher l’historique Rechercher Haut du formulaire Spécial:Recherch Bas du formulaire Navigation • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • Accueil Portails thématiques Index alphabétique Article au hasard Contacter Wikipédia Aide Communauté Modifications récentes Accueil des nouveaux arrivants Faire un don Créer un livre Télécharger comme PDF Version imprimable Pages liées Suivi des pages liées Importer un fichier Pages spéciales Adresse de cette version Citer cette page ‫العربية‬ Català Contribuer Imprimer / exporter Boîte à outils Autres langues .

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TD -.Séparation des protéines (électrophorèse bidimensionnelle. DEFINITION DU PROTEOME .Extraction des protéines et préparation des échantillons .Le protéome est l'ensemble des protéines produites par un génôme (ordre de 60000 protéines chez l'Homme). 2. Chromatographie liquide) . ..1.TP-TD Haut du formulaire 01485392525448 UTF-8 Rechercher w w w . L'extraction de protéines à partir de tissus. . phosphorylation..Identification des protéines par spectrométrie de masse EXAMEN -. Le protéome est dynamique. de . Il varie selon le type des cellules. Détection et quantification des protéines et 4. Identification des protéines par spectrométrie de masse 1.Les étapes principale de la Protéomiques sont: 1. PRINCIPALES ETAPES DE LA Protéomique . Séparation des protéines (électrophorèse bidimensionnelle. Extraction des protéines et préparation des échantillons (extraction des protéines). Extraction des protéines et préparation des échantillons La protéomique exige l'utilisations d'échantillons biologiques de qualité.). le génome est constant.c Bas du formulaire 2.takw een.. car un gène peut coder pour plusieurs protéines en considérant les modifications introduites par la maturation des mRNA et les modifications post-traductionnelles (glycosylation.La taille du protéome est plus importante que celle du génôme. Chromatographie liquide).Détection et quantification des protéines .Le protéome résulte de la traduction du génôme en protéines dans des conditions de vie définies. 3. 2. leurs activités et leur environnement.

nucléaires…). des lipides et les sels. mis au point en considérant la nature des protéines à étudier (protéines cytosoliques. les protéines très basiques. De façon générale. Les protocoles experimentaux doivent éviter les contaminations par des acides nucléiques. De même. sont constitués dans des proportions variables. sont peu visibles sur un gel 2D après une isoélectrofocalisation. Les protéines hydrophobes telles que les protéines membranaires sont difficiles à solubiliser. membranaires. Les tampons d'extraction à pH bien déterminé. Ils sont généralement supplémentés d'inhibiteurs de protéases. de détergents. telles que les histones et les protéines ribosomales.cellules isolées ou de liquides physiologiques est réalisée à l'aide de tampons appropriés. la protéomique fait appel à l'utilisation de l'électrophorèse bidimensionnelle (2D) hautement résolutive et la spectrométrie de masse qui associée à l'analyse informatisée des gels. voire de solvants organiques. permet de visualiser et de mesurer des variations de quantité de protéines entre différents échantillons. Les protéines identifiées par spectrométrie de masse sont comparées aux protéines des banques de données disponibles sur internet. . de mélanges d'agents réducteurs. Ces contaminants peuvent perturber la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle ou par chromatographie liquide.

2. Au cours de cette étape. Dans la première dimension. Cette première séparation est délicate et dépend beaucoup de la préparation des échantillons biologiques qui doit permettre une solubilisation maximale des protéines et empêcher leur agrégation et leur dégradation. leur vitesse de migration dans le gel étant inversement corrélée à leur taille. le sodium-dodécyl sulfate (SDS). La résolution s'effectue sur un gel réticulé constitué de polyacrylamide en présence d'un agent dénaturant. Comme pour l'IEF. appelée isoélectrofocalisation (IEF). Séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle (2D) L'électrophorèse 2D est la méthode de choix pour séparer les protéines puisqu'elle permet de séparer simultanément plusieurs milliers de polypeptides d'un mélange complexe en fonction de deux propriétés différentes : la charge éléctrique et le poids moléculaire. les protéines sont soumises à une électrophorèse dans un gel présentant un gradient de pH continu. les protéines sont séparées par la technique SDS-Page (sodium-dodécyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis). Grâce à la réticulation plus ou moins importante du gel de polyacrylamide. elles migrent dans le gel jusqu'à une position où la valeur du pH est égale à celle de leur point isoélectrique (pI) où leur charge globale devient nulle. les protéines sont séparées par tamisage moléculaire. Dans la deuxième dimension.2. plus le gel de deuxième dimension est grand. plus la résolution (et .

. Sypro Red. une facilité et une rapidité meilleures que celles de la coloration au nitrate d'argent. 2. Plusieurs procédés de sensibilité différente existent et sont choisis en fonction de l'utilisation ultérieure des gels 2D : le bleu de coomassie permet de détecter un minimum de 100 ng de protéine par spot et présente l'avantage de donner une intensité de coloration proportionnelle à la quantité de protéines. En effet. les méthodes d'analyse des gels ont évolué grâce aux progrès combinés de l'informatique et de l'analyse d'images. elle permet de visualiser des quantités très faibles de protéines (de l'ordre de 1 à 100 pg). notons que l'autoradiographie des gels 2D après incorporation dans les protéines d'isotopes radioactifs comme le 35S ou le 32P/33P est extrêmement sensible.3. Les gels 2D peuvent être comparés aux gels inscrits dans les bases de données comme celle de SWISS-2-DPAGE (http://expasy. la détection des spots par fluorescence (Sypro Orange.org/swiss-2dpage/ ) Lien utile: électrophorèse 2D. la coloration au nitrate d'argent permet de détecter des spots contenant 0. avec une sensibilité et une linéarité d'intensité de coloration équivalente à celle de l'argent.1 ng de protéines. Elle présente néanmoins certains inconvénients : la stœchiométrie de la coloration n'est pas totalement linéaire. mais avec une reproductibilité. la reproductibilité est difficile à obtenir et certaines protéines sont peu ou pas colorées par cette méthode. Détection et quantification des protéines Après électrophorèse bidimensionnelle.donc le nombre de spots séparés) augmente. Etant mille fois plus sensible que le bleu de coomassie. les protéines séparées sont détectées par coloration des gels. Sypro Ruby) a été développée. Plus récemment. En dernier lieu. Depuis les années 1970. La digitalisation des gels consiste en une transformation de l'image expérimentale en une information numérique utilisable par l'ordinateur.

d'un analyseur où les ions sont séparés en fonction de leur rapport masse sur charge (m/z) et d'un détecteur permettant l'enregistrement et la quantification des ions. En s'adaptant à la biologie structurale.uk/~mpgwww/Proteome/Tut_2D.ac.qc. la spectrométrie de masse a permis de déterminer avec une sensibilité et une précision extrêmes la masse des molécules.la désorption/ionisation laser assistée par matrice (MaldiTof) qui permet de réaliser une empreinte peptidique après digestion protéolytique (empreintes peptidiques) .omique. deux modes d'ionisation sont principalement utilisés : .uk/~mpgwww/Proteome/MS_Tut.fr/fguillonneau/Protéomique.la spectrométrie de masse en tandem en mode nanospray (MS-MS) qui permet d'obtenir une microséquence en acides aminés. Pour l'étude des composés peptidiques.html .org/tools/aldente/ Autres liens .aber. &eacute.rocler.Protein identification by peptide mass fingerprinting tutorial: http://www.matrixscience.html Prot&eacute.se bidimensionnelle • Learn about us ○ ○ ○ ○ About us Our blog Privacy Terms of use Europe (604) Amérique du Nord (834) Amérique du Sud (148) • Universités ○ ○ ○ .ca/pdubreui/masse/Ms1/spectro_masse1 .com/cgi/search_form. Liens utiles Bases de données disponibles sur internet: Mascot : http://www.3.lectrophor&egrave.html .Spectromètre de masse: http://www.Protéomique: http://perso.pl? FORMVER=2&SEARCH=PMF Aldente : http://www. Un spectromètre de masse se compose d'une source où s'effectuent l'ionisation et la désorption des ions.aber.orange.Electrophoresis 2D & proteomics: http://www. IDENTIFICATION DES Protéines Spectrométrie de masse et recherche dans les banques de données L'avancée majeure en termes d'identification des protéines des gels 2D (1993-1994) correspond à l'utilisation conjointe de la spectrométrie de masse et des banques de données.ac.expasy.html .

○ ○ ○ • Afrique (15) Océanie (24) Asie (307) Add Slidefinder to your browser PowerPoint 2007/2010 Add-in Suggest a site to add Allemand (Deutsch) Anglais (English) Espagnol (Español) Français Hindi (िहनदी) Japonais (日本語) Polonais (Polski) Portugais (Português) Russe (Русский) Suédois (Svenska) Suggest improvements Report an error   Tools ○ ○ ○ • Interface language ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ • ○ ○ ○ Sign up Login  Login using your SlideFinder account Haut du formulaire Email or username False Password Login false Remem ber me Forgot your password? Bas du formulaire  Or use your third party provider to login verify .

If you have a SlideFinder account. Tags: génétique. Created: 03/08/2009 16:51:56 Slides: 23 Views: 74 Downloads: 1 Rating: 0.511.544.ai.522. please log in with that and associate your account with any of the above providers under 'Edit profile'.fr Name: Cedric_Pionneau_12_2005 Author: N/A Company: N/A Description: La protéomique : princ.univ-paris8. .55 Comment Comment Diapositive #1 Share this presentation | Description La protéomique : principales .533.Vous trouve les bonnes diapositives Haut du formulaire Recherche Bas du formulaire Recherche avancée 1 ... protéines... New on SlideFinder: Universités SlideFinder .20 éléments sur 23 Details Presentation from www.

jussieu.fr Plate-forme PLa protéomique : principales techniques et outils informatiques dédiés à l'étude des protéines Cédric PIONNEAU pionneau@chups.techniques et outils informatiques dédiés à l'étude des protéines Cédric PIONNEAU pionneau@chups.fr Plate-forme Post-génomique de la Pitié-Salpétrière (P3S) http://www.jussieu.jussieu.chups.f r Tags génétique | protéines | les | protéine | structure | étude | masse | protéome | données Comment Diapositive #2 .p3s.

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La proté .

omiq ue .

= l’étude du .

protéom e. c’est-àdire l’ensemb .

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comparti ment cellulaire (ex: les protéines .

-une cellule .-un tissu .nucléaire s).

-ou un organism e vivant entier .

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de l ’ensembl e desprotéi nes .

un tissu…•l’ .constitua nt un organism e.

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constitua nt un complex e protéique .

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protéines )•la recherch e et l ’ .

identifica tion de protéines impliqué .

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par exemple par une analyse différenti .

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