Sommaire
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• 1 Histoire de la protéomique
• 2 Pourquoi le protéome ?
• 3 Différentes approches de la protéomique
○ 3.1 Extraction
○ 3.2 Séparation
3.2.1 Principe de la séparation des protéines par électrophorèse
bidimensionnelle
3.2.2 Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image
○ 3.3 Identifier, caractériser et quantifier les protéines
3.3.1 Identification par spectrométrie de masse (SM)
3.3.2 Interrogation des bases de données
○ 3.4 Quantification de l'expression des protéines
○ 3.5 Les interactions protéiques
○ 3.6 Protéomique fonctionnelle
○ 3.7 Protéomique structurale
• 4 Les enjeux de la protéomique
○ 4.1 La recherche de biomarqueurs
○ 4.2 De nouveaux outils thérapeutiques
• 5 Notes et références
• 6 Voir aussi
○ 6.1 Articles connexes
○ 6.2 Bibliographie
○ 6.3 Liens externes
Histoire de la protéomique[modifier]
Le terme de protéomique est récent. Il a été utilisé pour la première fois dans une publication
scientifique en 1997 par James P.[1] dans son article Identification des protéines dans l'ère
post-génomique : l'ascension rapide de la protéomique. Il dérive de protéome, terme inventé
en 1995, par analogie avec génomique qui dérive lui-même du terme génome, l'ensemble des
gènes d'un organisme. L'analyse protéomique est une étude dynamique. Un seul génome peut
conduire à différents protéomes en fonction des étapes du cycle cellulaire, de la
différenciation, de la réponse à différents signaux biologiques ou physiques, de l'état
physiopathologique... Le protéome reflète les répercussions de ces événements cellulaires au
niveau tant traductionnel que post-traductionnel. De ce point de vue, seule une analyse
protéique directe peut donner une image globale des systèmes biomoléculaires dans leur
complexité.
Les scientifiques se sont intéressés aux protéines bien avant la naissance de la protéomique.
Dès 1833, Anselme Payen et Jean-François Persoz isolèrent d'un extrait de malt une enzyme
capable de catalyser la dégradation de l'amidon en sucre. en 1965, André Lwoff, François
Jacob et Jacques Monod reçurent le prix Nobel de médecine « pour leurs recherches sur la
manière dont la production des enzymes est réglée au niveau des gènes »[2], publiées en 1961).
De nombreuses techniques, encore largement utilisées, ont été développées.
La technique d'électrophorèse a été développée en 1892 par S.E. Linder et H. Picton. Le
principe de la chromatographie date de 1861 par Friedrich Goppelsröder.
// mettre une fresque reprenant la chronologie de l'étude des protéines
Depuis une dizaine d'années, la protéomique est devenue une science à part entière, avec ses
techniques propres et ses méthodes.
Elle a emprunté de nombreuses technologies, auparavant utilisées dans d'autres disciplines, et
les a appliquées à l'étude des protéines. On peut citer par exemple l'utilisation de la
spectrométrie de masse, provenant de la physique et de l'analyse chimique, dans
l'identification des protéines, dans la quantification de l'expression des protéines, dans la
localisation de peptides dans un tissu, dans la recherche de biomarqueurs spécifiques de
pathologies.
Pourquoi le protéome ?[modifier]
• Les grosses protéines ont souvent une structure spatiale complexe, où des sous-unités
compactes sont reliées entre elles par des chaînes flexibles qui jouent un rôle dans les
interactions entre protéines ou avec d'autres substances. L'analyse de la structure des
protéines aux rayons X montre qu'elles sont bâties autour d'un réseau cristallin rigide,
qui empêche ou réduit la flexibilité des sous-unités.
• La somme d'informations issue de l'analyse génomique ne répond pas à toutes les
questions que vise l'analyse protéomique (difficile et coûteuse).
Des événements clés ont conduire du stock d’informations que constitue le génome à
la production des molécules qui vont déterminer et réguler la vie cellulaire, les
protéines. En théorie, la séquence de chaque gène sera transcrite (ou non) en un ARN
messager (ARN-m), lui-même traduit en protéine. En fait, les gènes des cellules
eucaryotes sont souvent morcelés et contiennent des régions (introns) absentes de
l’ARN-m. Une transcription partielle sera permise par l’épissage d’un ARN
précurseur, copie du gène, pouvant donner naissance à différents ARN-m, chacun de
ceux-ci pouvant aboutir à plusieurs protéines. On peut donc avancer une série de
raisons plaidant en faveur du développement de l'analyse protéomique :
• L'identification et l'estimation des taux de protéines sont cruciales pour obtenir une
image complète de nombreux processus biologiques. Or, l'abondance des protéines à
l'intérieur de la cellule n'est pas seulement régulée à un niveau transcriptionnel, mais
aussi aux niveaux traductionnels et post-traductionnels, de telle sorte qu'aucune
relation simple ne peut être établie entre taux d'ARN-m et de protéines. Le fait qu’un
gène unique, et même un ARN-m unique, puisse conduire à plusieurs protéines
distinctes par leur(s) fonction(s) rend hasardeuse cette corrélation. Enfin, certaines
protéines ont une durée de vie longue, c’est-à-dire que même synthétisées à faible
vitesse elles peuvent s’accumuler dans la cellule en demeurant fonctionnelles, alors
que d’autres - à durée de vie brève - sont rapidement éliminées. Donc, même si leur
synthèse est rapide et elles se retrouveront à un faible taux.
• Une protéine selon son état cellulaire (différenciation, prolifération, apoptose) se
retrouvera dans un compartiment donné (cytoplasme, noyau, mitochondrie) ou sera
secrétée par la cellule. Sans l’analyse du protéome, une modification de localisation de
la protéine nécessaire à son activité biologique passera inaperçue.
• La plupart des protéines ne deviennent biologiquement active qu'après des étapes de
maturation co- et post-traductionnelles (telles que glycosylation, phosphorylation,
déamination...). Elles sont également les indicateurs de l’état de la machinerie
cellulaire.
Finalement, les enjeux et résultats de projets de séquençage (du génome humain notamment)
justifient une étude approfondie du protéome. La découverte « surprenante » que ce génome
contenait bien moins de gènes que prédits démontre l'importance des protéines comme acteurs
centraux des processus biologique
Différentes approches de la protéomique[modifier]
Les méthodologies mises en œuvre pour l’analyse du protéome peuvent schématiquement être
séparées en deux grands groupes : dans le premier peuvent être regroupées les méthodes
expérimentales réalisées dans le « laboratoire réel » (wet laboratory), reposant principalement
sur les techniques de séparation et d’analyse des protéines. Un second groupe de méthodes,
mises en œuvre dans le « laboratoire virtuel » (dry laboratory), fait appel à l’analyse d’images
et à la bio-informatique. Laboratoires réel et virtuel sont mis à contribution lors des
principales étapes de l’analyse.
Dans la pratique, les protéines sont d’abord extraites d’une population cellulaire ou d’un tissu,
puis séparées avant d’être identifiées.
Extraction[modifier]
La première étape consiste généralement à extraire les protéines d'un échantillon biologique.
Cette étape est cruciale : une mauvaise extraction peut produire la dégradation des protéines et
compliquer, voir rendre impossible, l'identification des protéines. Les protéines
membranaires, comportant de nombreux acides aminées hydrophobes et donc peu soluble,
restent difficiles à étudier.
Certaines techniques ne nécessitent pas d'extraire les protéines du tissu étudié. Dans
l'immunolocalisation, le tissu est fixé puis découpé en fines lamelles de quelques microns
d'épaisseur. Les protéines sont ensuite détectées in situ par des anticorps marqués. Dans
l'imagerie par spectrométrie de masse, des coupes de tissus sont analysées directement par un
spectromètre de masse de type MALDI-TOF.
Pour simplifier l'analyse, l'extraction est souvent réalisée en éliminant les modifications post-
traductionnelles. Seule la structure primaire des protéines, c'est-à-dire leurs séquences, est
conservée. Mais si le sujet de l'analyse est l'étude de ces modifications post-traductionnelles,
il convient de prendre les précautions nécessaires pour les garder.
Séparation[modifier]
La seconde étape permet de séparer les protéines en fonction de leurs caractéristiques
physiques ou chimiques ou en fonction de leurs affinités pour un ligand.
L'électrophorèse sépare les protéines dans un gel polyacrylamide en fonction de leur taille
lorsqu'elles sont soumises à un champ électrique. La méthode d'électrophorèse de référence
pour la protéomique est l’électrophorèse bidimensionnelle (2-DE).
La chromatographie utilise la différence d'affinité des protéines entre une phase mobile et une
phase stationnaire.
Principe de la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle[modifier]
L'électrophorèse bidimensionnelle permet à partir de mélanges protéiques complexes de
séparer et visualiser des centaines voire des milliers de protéines sous forme de taches ou
« spots ». La résolution obtenue est suffisante pour mettre en évidence la présence
d'isoformes.
Son principe consiste à effectuer dans un premier temps une séparation des protéines en
fonction de leur charge (isoélectrofocalisation, IEF), suivie d'une séparation orthogonale, en
fonction de la taille. La résolution de la première dimension est de l'ordre de 0.01 unités pH.
Les gels obtenus sont ensuite colorés, puis numérisés. Le résultat est une semi-quantification.
Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image[modifier]
Il existe aujourd’hui deux grandes approches partant de l’analyse d’images des gels 2-DE
permettant d’aborder la protéomique quantitative. L’une de ces méthodes utilise une
comparaison statistique entre plusieurs gels et l’autre utilise un procédé chimique de
dérivation des protéines par des sondes fluorescentes permettant l’analyse combinée de
plusieurs échantillons sur un gel unique. Pour ce faire on utilise dans les deux cas des logiciels
d'imagerie. En effet, il est impossible d’appréhender individuellement le nombre considérable
de spots (parfois jusqu’à 2000) résolues sur un gel 2D (Fig. 5). Ces multiples spots
correspondent aux isoformes des protéines séparées en deux dimensions. La position sur le
gel des spots polypeptidiques est reproductible dans les systèmes de séparation en gradient
d’Immobilines. Un changement de position est par conséquent un indicateur d’une
modification post-traductionelle affectant sa charge et/ou sa taille.
L’analyse d’images repose sur la numérisation de l’image du gel 2-DE après coloration. Au
cours de cette étape le logiciel découpe l’image en pixels (contraction de picture element)
pour la transmission et le stockage des données. Chaque pixel de l’image est enregistrée à une
position en x et en y associée à une valeur de densité optique (DO) proportionnelle à
l’intensité du signal enregistré par la caméra ou le scanner. Pour que la DO soit un bon
paramètre de mesure et un reflet de l’expression de la protéine, la coloration appliquée doit
présenter une gamme dynamique importante et si possible linéaire. Dans un gel, en termes de
DO le rapport d’intensité entre le plus petit spot détectable et le spot le plus gros est de l’ordre
de 104 alors que la dynamique d’expression des protéines dans la cellule est comprise entre
105 et 106. On constate donc un déficit important de la gamme analytique qui doit être pris en
compte au cours de l’analyse.
La coloration des protéines en gel 2-DE reposent principalement sur l’emploi de colorants
organiques tel que le bleu de Coomassie, de métaux tels que le nitrate d’argent, ou encore par
sur des sondes fluorescentes. La gamme de détection varie d’un facteur d’environ 10000 entre
les méthodes utilisant le bleu de Coomassie (détection de spots contenant une quantité de
protéine de l’ordre du µg) et celles utilisant le nitrate d’argent qui permettent d’atteindre
0,1 ng. Les colorants fluorescents sont moins sensibles que le nitrate d’argent, cependant ont
une plus grande reproductibilité et gamme dynamique.
Les logiciels d’analyses d’images actuels incorporent des éléments de visualisation 3D des
spots du gel, permettant des changements d’angles en x, y, et z qui sont extrêmement utiles
pour séparer des spots proches. La quantification est ainsi améliorée. L’utilisation de tels
outils permet d’élargir considérablement le goulot d’étranglement lié à l’analyse des gels.
Cependant, une analyse différentielle fiable nécessite d’établir une comparaison entre des
séries d’au moins trois à quatre gels. Des tests statistiques comme l’analyse heuristique ou
l’analyse par correspondance permettent objectivement de déterminer la dispersion entre les
gels de différentes séries expérimentales.
La multiplication des gels 2D nécessaire à l’obtention d’une quantification différentielle
statistiquement fiable est cependant un handicap aux analyses à haut débit pour lesquelles la
technique du gel unique est intéressante. L’analyse différentielle sur un gel unique:
(technologie DIGE pour differential in gel-electrophoresis) a été introduite sur le marché par
GE (anciennement) Amersham Biosciences. Le principe repose sur le marquage covalent à
l’aide de cyanines fluorescentes (p. ex. Cy2, Cy3 et Cy5) des protéines contenues dans deux
extraits à analyser. Trois structures sont disponibles avec des spectres de fluorescences
différents. Elles possèdent en outre un groupement N-hydroxy-succinimidyl ester qui permet
par une réaction de substitution nucléophile avec le groupe amine en epsilon des lysines des
protéines de former une amide. L’analyse d’images d’un gel DIGE est plus aisée puisque les
deux échantillons ont migré sur le même gel. Les images acquises aux deux longueurs d’onde
sont superposées et comparées quantitativement à l’aide de logiciels adaptés avec l’ajout
d’une référence interne. L’étude comparative en deux couleurs aboutit à la mise en évidence
des protéines qui différent ou qui sont identiques dans les deux échantillons. La possibilité
offerte d’avoir un étalon interne augmente la fiabilité des mesures quantitatives. Quelle que
soit la méthode d’analyse utilisée, les spots d’intérêt une fois détectés sont excisés du gel afin
d’être identifiés par des méthodes spectrométriques (spectrométrie de masse en mode
MALDI-TOF ou en mode tandem MS/MS). En plus de l’analyse différentielle, l’analyse
d’images permet de construire et d’annoter des cartes de référence servant de base à des
banques de données consultables sur le WEB.
Identifier, caractériser et quantifier les protéines[modifier]
• La masse réelle des protéines est souvent mesurée par spectrométrie de masse, avec
une précision allant de 0,1 dalton à 10 daltons ; La digestion d'une protéine par une
enzyme telle que la trypsine produit des fragments de taille spécifique. La masse des
fragments est ensuite mesurée par spectrométrie de masse (technique du
fingerprinting).
• Par la technique de spectrométrie de masse en tandem et le séquençage d'Edman, il est
possible de séquencer les peptides. Mais ces méthodes considèrent les protéines
comme des structures figées, alors qu'elles sont mouvantes, et qu'elles peuvent parfois
brièvement s'associer à des substances réactives en s'y liant, avant de s'en séparer.
• Une nouvelle méthode renseigne mieux sur la structure spatiale de protéines, en les
étudiant en solution et en combinant des procédés connus, dont l'analyse aux rayons X
ou RMN classique, avec une spectroscopie RMN associée à un nouveau logiciel
d'analyse qui donne accès à des détails atomiques fins de la structure spatiale. Dans la
protéine-même, on introduit des groupes nitroxyl possédant un électron non apparié.
Ces derniers servent à mesurer les écarts entre les sous-unités puis à en déduire la
structure tridimensionnelle de la protéine ou de plusieurs protéines associées
(complexes de protéines, même de grandes tailles). Ceci permet de mieux étudier la
liaisons des protéines avec leurs partenaires, et d'en déduire certains mécanismes
complexes de régulation biologique [3],[4].
Identification par spectrométrie de masse (SM)[modifier]
L'identification par SM repose sur une mesure précise de la masse de peptides ionisés. D’une
façon très générale les protéines sont digérés par une endopeptidase (le plus souvent la
trypsine) et, ensuite analysées par SM.
Une des approches utilisée est l’établissement de cartes peptidiques massiques (« peptide
mass fingerprinting »). La masse des peptides obtenus après digestion protéasique est
comparée aux cartes de masses théoriques des protéines répertoriées dans les banques de
données. Différents algorithmes ont été développés pour faciliter cette recherche. Les logiciels
d’analyse de données de SM vont rechercher une série de protéines (selon des critères définis
par l’expérimentateur) dans une base de données de séquences et générer pour chacune un
spectre théorique pour voir lequel se rapproche le plus du spectre expérimental.
Selon des logiques différentes pour chaque algorithme, ils établiront un score pour chaque
séquence analysée « in silico » qui conduira à un classement des protéines candidates. Cette
approche souffre pourtant de limites objectives et dans le cas d’identifications difficiles
différents logiciels fourniront des listes de protéines candidates différentes. Par exemple, un
logiciel prenant en compte le nombre de masses communes entre le spectre théorique de la
protéine candidate et le spectre expérimental favorisera les protéines de haute masse
moléculaire pour lesquelles un plus grand nombre de peptides virtuels peuvent être déduits de
la séquence.
Le problème est contourné en séquencant partiellement les protéines par spectrométrie de
masse tandem (MS/MS). Certains fragments peptidiques analysés lors d'une première SM
sont alors choisis et fragmentés. Les pics de masse obtenus constituent une représentation de
la séquence protéique, dans laquelle deux pics adjacents diffèrent par la masse d’un acide
aminé perdu lors de la fragmentation du peptide analysé. Une analogie à la courte séquence
protéique peut alors être cherchée dans les banques de données. Si ces séquences sont
communes à un groupe de protéines, le point isoélectrique et la masse apparente déterminés
lors de la séparation par électrophorèse permettent de trancher. Recouper des informations
(courtes séquences de quelques acides aminés, localisation d’une fenêtre comprenant le spot
en électrophorèse 2D, espèce animale et type cellulaire dont provient l’échantillon) augmente
la fiabilité de l'identification d'un polypeptide.
Au lieu de simplement déterminer une séquence peptidique à partir du spectre de masse d’un
peptide et de l’utiliser pour miner une base de données de protéines ou d’ADN, le spectre
MS/MS peut être comparé à une série de spectres MS/MS virtuels dérivés des séquences
protéiques des bases de données. Sur le même principe, on peut d'abord séparer les peptides
issus de la digestion trypsique par une nanométhode de chromatographie liquide (nanoLC) et
réaliser une MS/MS sur ces différents peptides. La multiplication des informations sur
différents segments de la protéine permettra alors non seulement de conforter l’identification,
mais également d’obtenir des informations structurales en particulier sur les modifications
post-traductionnelles, telles que l’addition de groupements phosphates (phosphorylation) ou
de chaînes d’oligosaccharides (glycosylation). D’un point de vue fonctionnel, ces
informations sont fondamentales. Les phosphorylations sont à la base de la conduction de
signaux dans la cellule, de l’extérieur de celle-ci par ses récepteurs membranaires jusqu’au
noyau où sont centralisées les informations régulant la vie cellulaire. Quant aux chaînes
oligosaccharidiques, elles jouent un rôle crucial dans la modulation des propriétés chimiques
de certaines protéines (glycoprotéines) et gouvernent parfois leur activité biologique. Pour
identifier ces groupements, la SM utilisera les fragments résultant de leur séparation de la
chaîne peptidique ou de leur propre fragmentation.
Interrogation des bases de données[modifier]
C'est la dernière étape pour le protéomicien, permise par les progrès de la bio-informatique.
Les différentes informations récoltées sur les protéines (masse apparente, masse réelle, point
isoélectrique, taille des fragments après digestion enzymatique, séquence partielles) sont
comparées aux bases de données génomiques ou protéomiques en ligne. Les logiciels
fournissent alors une liste de protéines et leurs probabilités associées.
Cas d'organismes dont le génome n'a pas encore été séquencé ;
Seuls certains organismes, dits « organisme modèle », ont un génome complètement séquencé
et disponibles en ligne. les autres organismes sont étudiés par homologie avec les organismes
connus.
Quantification de l'expression des protéines[modifier]
Elle permet de quantifier les variations de leurs taux d'expression en fonction du temps, de
leurs environnements, de leurs états de développement, de leurs états physiologiques et
pathologiques, de l'espèce d'origine.
Les techniques les plus couramment utilisées sont :
• Électrophorèse des protéines
• Enzyme-linked immunosorbent assay
• Spectrométrie de masse
Les interactions protéiques[modifier]
Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou
l'ARN, avec des substances.
Une autre manière de considérer les interactions protéiques est de faire du double hybride. En
criblant une banque d'ADNc avec sa protéine en tant qu'appât on peut déceler tous les
interractants dans un organisme ou un tissu spécifique (animal ou végétal). Correctement
utilisée, cette technique est très efficace. La qualité des résultats dépend souvent de la qualité
de la banque et de l'efficacité de la transformation de la levure ou de la bactérie.
Protéomique fonctionnelle[modifier]
La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine.
Protéomique structurale[modifier]
La protéomique étudie enfin les structures primaires, secondaires et tertiaires des protéines.
Les enjeux de la protéomique[modifier]
La recherche de biomarqueurs[modifier]
De nouveaux outils thérapeutiques[modifier]
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Notes et références[modifier]
1. ↑ P. James, « Protein identification in the post-genome era: the rapid rise of proteomics. », dans
Quarterly reviews of biophysics, vol. 30, no 4, 1997, p. 279–331
2. ↑ http://www.nobel-prize.org/FR [archive]
3. ↑ Simon B, Madl T, Mackereth CD, Nilges M and Sattler M. (2010) ; An efficient protocol for NMR-
based structure determination of protein complexes in solution ; Angew. Chem. Int. Ed. Engl. in press,
online DOI:10.1002/anie.200906147 résumé en anglais [archive]
4. ↑ Communiqué de la Technische Universität München [archive], du 2010/09/19, repris par le BE
Allemagne numéro 472 [archive] (24/02/2010) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT
Voir aussi[modifier]
Articles connexes[modifier]
• Génomique
• Transcriptomique
• Relation entre génomique, transcriptomique et protéomique
• Folding@Home
• Métabolomique
• Double hybride
• Interactomique
Bibliographie[modifier]
• Greg Gibson, Spencer V. Muse, Précis de génomique, Editions De Boeck Université,
2004, ISBN 2804143341.
• Reiner Westermeier, Tom Naven, Protéomics in practice, Wiley-VCH, 2002, ISBN
3527303545.
• Thierry Rabilloud, Proteome reserch : Two-dimensionnal gel electrophoresis an
identification methods, Springer Verlag Berlin Heidelberg, 2000, ISBN 3540657924
• Marc R. Wilkins, Keith L. Williams, Ron D. Appel, Denis F. Hochstrasser, Proteome
research : New frontiers in functional genomics, Springer Verlag Berlin Heidelberg,
1997, ISBN 3540627537.
Liens externes[modifier]
• Société Française d'électrophorèse et d'analyse protéomique Congrès, bourses,
electrophorum
• Société de BioChromatographie et Nanoséparations Réunions scientifiques,
informations. S'intéresse en particulier à la séparation des peptides et protéines par
chromatographie ou par micro- et nano-méthodes
• Site du master protéomique de Lille Actualité scientifique, dates de congrès,
présentation du master.
• Hybrigenics: Site d'une société faisant du double hybride Société faisant du double
hybride et permettant de trouver des interractions protéiques pour une protéine appat
donnée.
• The state of the art in the analysis of two-dimensional gel electrophoresis images
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Catégorie : Protéomique
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• 1 Signal d'adressage
• 2 Chez les eucaryotes
• 3 Adressage au Noyau
• 4 Adressage aux chloroplastes
• 5 Adressage aux mitochondries
• 6 Adressage aux peroxysomes
• 7 Voie de sécrétion
Signal d'adressage[modifier]
Article détaillé : Peptide signal.
Le signal d'adressage est une courte séquence d'acide aminés, généralement situé à l'extrémité
N-terminale de la protéine, servant à désigner les protéines devant être adressées, et indiquer
leur destination. Bien que très répandus, les signaux d'adressage ne sont pas une
caractéristique universelle, par exemple, les protèines localisées dans la membranes externes
des chloroplastes ne comportent généralement pas de signaux d'adressage.
Chez les eucaryotes[modifier]
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Adressage au Noyau[modifier]
Adressage aux chloroplastes[modifier]
Adressage aux mitochondries[modifier]
Adressage aux peroxysomes[modifier]
Voie de sécrétion[modifier]
Il est essentiel que les vésicules contenant le contenu produit par la cellule déverse ces
produits dans un compartiment approprié : le système d'adressage est alors mis en oeuvre par
le biais des protéines SNARE. Chaque vésicule a dans sa membrane des protéines V-Snare (V
pour vésicule) qui ne peuvent se fixer qu'à une seule protéine T-SNARE ( T pour target)
ancrée sur le compartiment de destination. Ces protéines servent à la fois de moyen de
reconnaissance et de moyen d'ancrage.
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• 1 Première approche : mécanisme global
○ 1.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)
○ 1.2 Complémentarité des bases azotées
• 2 Transcription de l'ADN
○ 2.1 Modification post-transcriptionnelle
○ 2.2 Exemple de transcription
• 3 Traduction de l'ARNm
○ 3.1 Activation de l'acide aminé
○ 3.2 Initiation
○ 3.3 Elongation
○ 3.4 Terminaison
○ 3.5 Reprenons notre exemple
○ 3.6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon
• 4 Sources
• 5 Voir aussi
○ 5.1 Liens internes
○ 5.2 Liens externes
le brin d'ARN : A U G
G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A
Traduction de l'ARNm[modifier]
Article détaillé : Traduction génétique .
Les différents codons sont donc AUA - GCG - UUC - AGA - ACU - GAU - ACG
- UAA
Les ARN de transfert se fixent UAU CGC AAG UCU UGA CUA UGC
AUU
par complémentarité et apportent | | | | | | |
|
les acides aminés appropriés Ile Ala Phe Arg Thr Asp Thr
X (stop)
[dérouler]
v·d·m
Protéines
Synthèse
des
protéines ·
Structure
des
protéines ·
Modificati
on des
protéines ·
Protéasom
e·
Protéome ·
Protéine
fibreuse ·
Protéine
globulaire
[dérouler]
v·d·m
• Portail de la biochimie
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%C3%A9ines ».
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Protéomique | [+]
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ynthese prot
Procédé général
La synthèse des protéines est l'acte par lequel une cellule assemble une chaîne protéique en
combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme, guidé par l'information
contenue dans l'ADN. Elle se déroule en deux étapes au moins : la transcription de l'ADN en
ARN messager et la traduction de l'ARN messager en une protéine.
Chez les eucaryotes, il existe une étape intermédiaire, la maturation de l'ARN prémessager,
qui se passe dans le noyau. L'ARN prémessager subit l'ajout d'une coiffe de 7-
méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly(A) (50 à 250 nucléotides
d'adénine) à l'extrémité 3'. Par la suite, l'ARN prémessager subit une excision de ses introns
(les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) et l'épissage de ses exons (les brins
codant). L'ARN prémessager est maintenant à maturité et prend le nom d'ARN messager. La
transcription se déroule dans le noyau, la traduction, dans le réticulum endoplasmique. Une
dernière étape de glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) a lieu dans l'appareil
de Golgi. Chez les procaryotes, les deux étapes ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être
simultanées, la traduction débutant alors que la transcription n'est pas encore achevée. Cette
simultanéité donne lieu à un important type de régulation de la traduction.
Sommaire
[masquer]
• 1 Première approche : mécanisme global
○ 1.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)
○ 1.2 Complémentarité des bases azotées
• 2 Transcription de l'ADN
○ 2.1 Modification post-transcriptionnelle
○ 2.2 Exemple de transcription
• 3 Traduction de l'ARNm
○ 3.1 Activation de l'acide aminé
○ 3.2 Initiation
○ 3.3 Elongation
○ 3.4 Terminaison
○ 3.5 Reprenons notre exemple
○ 3.6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon
• 4 Sources
• 5 Voir aussi
○ 5.1 Liens internes
○ 5.2 Liens externes
le brin d'ARN : A U G
G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A
Traduction de l'ARNm[modifier]
Article détaillé : Traduction génétique .
Les différents codons sont donc AUA - GCG - UUC - AGA - ACU - GAU - ACG
- UAA
Les ARN de transfert se fixent UAU CGC AAG UCU UGA CUA UGC
AUU
par complémentarité et apportent | | | | | | |
|
les acides aminés appropriés Ile Ala Phe Arg Thr Asp Thr
X (stop)
[dérouler]
v·d·m
Protéines
Synthèse
des
protéines ·
Structure
des
protéines ·
Modificati
on des
protéines ·
Protéasom
e·
Protéome ·
Protéine
fibreuse ·
Protéine
globulaire
[dérouler]
v·d·m
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Ce document provient de « http://fr.wikipedia.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot
%C3%A9ines ».
Catégories : Synthèse chimique | Expression génétique | Génétique | Physiologie cellulaire |
Protéomique | [+]
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utiles --- Transition secondaire-supérieur -- Etudiants-Etudes --- Annonces
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Techniques d'analyse du protéome. Introduction à la
protéomique
Les étapes principale de la Protéomiques sont: 1. EXAMEN -- TD
Extraction des protéines et préparation des échantillons -- TP-TD
(extraction des protéines), 2. Séparation des protéines
(électrophorèse bidimensionnelle, Chromatographie
liquide), 3. Détection et quantification des protéines et 4. Haut du formulaire
01485392525448
Identification des protéines par spectrométrie de masse
1. DEFINITION DU PROTEOME UTF-8
- Le protéome est l'ensemble des protéines produites par un
génôme (ordre de 60000 protéines chez l'Homme).
- Le protéome résulte de la traduction du génôme en
protéines dans des conditions de vie définies. Il varie selon le
type des cellules, leurs activités et leur environnement. Rechercher
- La taille du protéome est plus importante que celle du
génôme, car un gène peut coder pour plusieurs protéines en
considérant les modifications introduites par la maturation des
w w w .takw een.c
mRNA et les modifications post-traductionnelles
(glycosylation, phosphorylation,...). Le protéome est
dynamique, le génome est constant. Bas du formulaire
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www.ai.univ-paris8.fr
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Cedric_Pionneau_12_2005
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N/A
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N/A
Description:
La protéomique : princ...
Tags:
génétique, protéines, ...
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03/08/2009 16:51:56
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Description
La protéomique : principales
techniques et outils
informatiques dédiés à l'étude
des protéines Cédric
PIONNEAU
pionneau@chups.jussieu.fr
Plate-forme PLa protéomique :
principales techniques et outils
informatiques dédiés à l'étude
des protéines Cédric
PIONNEAU
pionneau@chups.jussieu.fr
Plate-forme Post-génomique
de la Pitié-Salpétrière (P3S)
http://www.p3s.chups.jussieu.f
r
Tags
génétique | protéines | les |
protéine | structure | étude |
masse | protéome | données
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-ou un
organism
e
vivant
entier
…-
permet
notamm
ent :
•la
recherch
e
et l
’identific
ation
systémati
que
de l
’ensembl
e
desprotéi
nes
constitua
nt un
organism
e, un
tissu…•l’
identifica
tion
des
protéines
constitua
nt un
complex
e
protéique
(interact
ions
protéines
-
protéines
)•la
recherch
e
et l ’
identifica
tion
de
protéines
impliqué
es dans
des
voies de
signalisat
ion
par
exemple
par une
analyse
différenti
elle(sauv
age/muta
nt).