Protéomique

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre. Aller à : Navigation, rechercher La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, avec des substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines.

Sommaire
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1 Histoire de la protéomique 2 Pourquoi le protéome ? 3 Différentes approches de la protéomique
○ ○

3.1 Extraction 3.2 Séparation
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3.2.1 Principe de la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle 3.2.2 Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image 3.3.1 Identification par spectrométrie de masse (SM) 3.3.2 Interrogation des bases de données

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3.3 Identifier, caractériser et quantifier les protéines
 

○ ○ ○ ○ • ○ ○ • •

3.4 Quantification de l'expression des protéines 3.5 Les interactions protéiques 3.6 Protéomique fonctionnelle 3.7 Protéomique structurale 4.1 La recherche de biomarqueurs 4.2 De nouveaux outils thérapeutiques

4 Les enjeux de la protéomique

5 Notes et références 6 Voir aussi

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6.1 Articles connexes 6.2 Bibliographie 6.3 Liens externes

Histoire de la protéomique[modifier]
Le terme de protéomique est récent. Il a été utilisé pour la première fois dans une publication scientifique en 1997 par James P.[1] dans son article Identification des protéines dans l'ère post-génomique : l'ascension rapide de la protéomique. Il dérive de protéome, terme inventé en 1995, par analogie avec génomique qui dérive lui-même du terme génome, l'ensemble des gènes d'un organisme. L'analyse protéomique est une étude dynamique. Un seul génome peut conduire à différents protéomes en fonction des étapes du cycle cellulaire, de la différenciation, de la réponse à différents signaux biologiques ou physiques, de l'état physiopathologique... Le protéome reflète les répercussions de ces événements cellulaires au niveau tant traductionnel que post-traductionnel. De ce point de vue, seule une analyse protéique directe peut donner une image globale des systèmes biomoléculaires dans leur complexité. Les scientifiques se sont intéressés aux protéines bien avant la naissance de la protéomique. Dès 1833, Anselme Payen et Jean-François Persoz isolèrent d'un extrait de malt une enzyme capable de catalyser la dégradation de l'amidon en sucre. en 1965, André Lwoff, François Jacob et Jacques Monod reçurent le prix Nobel de médecine « pour leurs recherches sur la manière dont la production des enzymes est réglée au niveau des gènes »[2], publiées en 1961). De nombreuses techniques, encore largement utilisées, ont été développées. La technique d'électrophorèse a été développée en 1892 par S.E. Linder et H. Picton. Le principe de la chromatographie date de 1861 par Friedrich Goppelsröder. // mettre une fresque reprenant la chronologie de l'étude des protéines Depuis une dizaine d'années, la protéomique est devenue une science à part entière, avec ses techniques propres et ses méthodes. Elle a emprunté de nombreuses technologies, auparavant utilisées dans d'autres disciplines, et les a appliquées à l'étude des protéines. On peut citer par exemple l'utilisation de la spectrométrie de masse, provenant de la physique et de l'analyse chimique, dans l'identification des protéines, dans la quantification de l'expression des protéines, dans la localisation de peptides dans un tissu, dans la recherche de biomarqueurs spécifiques de pathologies.

Pourquoi le protéome ?[modifier]
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Les grosses protéines ont souvent une structure spatiale complexe, où des sous-unités compactes sont reliées entre elles par des chaînes flexibles qui jouent un rôle dans les interactions entre protéines ou avec d'autres substances. L'analyse de la structure des protéines aux rayons X montre qu'elles sont bâties autour d'un réseau cristallin rigide, qui empêche ou réduit la flexibilité des sous-unités. La somme d'informations issue de l'analyse génomique ne répond pas à toutes les questions que vise l'analyse protéomique (difficile et coûteuse). Des événements clés ont conduire du stock d’informations que constitue le génome à la production des molécules qui vont déterminer et réguler la vie cellulaire, les protéines. En théorie, la séquence de chaque gène sera transcrite (ou non) en un ARN messager (ARN-m), lui-même traduit en protéine. En fait, les gènes des cellules eucaryotes sont souvent morcelés et contiennent des régions (introns) absentes de

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l’ARN-m. Une transcription partielle sera permise par l’épissage d’un ARN précurseur, copie du gène, pouvant donner naissance à différents ARN-m, chacun de ceux-ci pouvant aboutir à plusieurs protéines. On peut donc avancer une série de raisons plaidant en faveur du développement de l'analyse protéomique :
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L'identification et l'estimation des taux de protéines sont cruciales pour obtenir une image complète de nombreux processus biologiques. Or, l'abondance des protéines à l'intérieur de la cellule n'est pas seulement régulée à un niveau transcriptionnel, mais aussi aux niveaux traductionnels et post-traductionnels, de telle sorte qu'aucune relation simple ne peut être établie entre taux d'ARN-m et de protéines. Le fait qu’un gène unique, et même un ARN-m unique, puisse conduire à plusieurs protéines distinctes par leur(s) fonction(s) rend hasardeuse cette corrélation. Enfin, certaines protéines ont une durée de vie longue, c’est-à-dire que même synthétisées à faible vitesse elles peuvent s’accumuler dans la cellule en demeurant fonctionnelles, alors que d’autres - à durée de vie brève - sont rapidement éliminées. Donc, même si leur synthèse est rapide et elles se retrouveront à un faible taux. Une protéine selon son état cellulaire (différenciation, prolifération, apoptose) se retrouvera dans un compartiment donné (cytoplasme, noyau, mitochondrie) ou sera secrétée par la cellule. Sans l’analyse du protéome, une modification de localisation de la protéine nécessaire à son activité biologique passera inaperçue. La plupart des protéines ne deviennent biologiquement active qu'après des étapes de maturation co- et post-traductionnelles (telles que glycosylation, phosphorylation, déamination...). Elles sont également les indicateurs de l’état de la machinerie cellulaire.

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Finalement, les enjeux et résultats de projets de séquençage (du génome humain notamment) justifient une étude approfondie du protéome. La découverte « surprenante » que ce génome contenait bien moins de gènes que prédits démontre l'importance des protéines comme acteurs centraux des processus biologique

Différentes approches de la protéomique[modifier]
Les méthodologies mises en œuvre pour l’analyse du protéome peuvent schématiquement être séparées en deux grands groupes : dans le premier peuvent être regroupées les méthodes expérimentales réalisées dans le « laboratoire réel » (wet laboratory), reposant principalement sur les techniques de séparation et d’analyse des protéines. Un second groupe de méthodes, mises en œuvre dans le « laboratoire virtuel » (dry laboratory), fait appel à l’analyse d’images et à la bio-informatique. Laboratoires réel et virtuel sont mis à contribution lors des principales étapes de l’analyse. Dans la pratique, les protéines sont d’abord extraites d’une population cellulaire ou d’un tissu, puis séparées avant d’être identifiées.

Extraction[modifier]
La première étape consiste généralement à extraire les protéines d'un échantillon biologique. Cette étape est cruciale : une mauvaise extraction peut produire la dégradation des protéines et compliquer, voir rendre impossible, l'identification des protéines. Les protéines membranaires, comportant de nombreux acides aminées hydrophobes et donc peu soluble, restent difficiles à étudier. Certaines techniques ne nécessitent pas d'extraire les protéines du tissu étudié. Dans l'immunolocalisation, le tissu est fixé puis découpé en fines lamelles de quelques microns d'épaisseur. Les protéines sont ensuite détectées in situ par des anticorps marqués. Dans l'imagerie par spectrométrie de masse, des coupes de tissus sont analysées directement par un spectromètre de masse de type MALDI-TOF.

de métaux tels que le nitrate d’argent. La gamme de détection varie d’un facteur d’environ 10000 entre les méthodes utilisant le bleu de Coomassie (détection de spots contenant une quantité de . Les gels obtenus sont ensuite colorés. Un changement de position est par conséquent un indicateur d’une modification post-traductionelle affectant sa charge et/ou sa taille. ou encore par sur des sondes fluorescentes. Pour ce faire on utilise dans les deux cas des logiciels d'imagerie. L’une de ces méthodes utilise une comparaison statistique entre plusieurs gels et l’autre utilise un procédé chimique de dérivation des protéines par des sondes fluorescentes permettant l’analyse combinée de plusieurs échantillons sur un gel unique. en termes de DO le rapport d’intensité entre le plus petit spot détectable et le spot le plus gros est de l’ordre de 104 alors que la dynamique d’expression des protéines dans la cellule est comprise entre 105 et 106. La résolution de la première dimension est de l'ordre de 0. La chromatographie utilise la différence d'affinité des protéines entre une phase mobile et une phase stationnaire. L’analyse d’images repose sur la numérisation de l’image du gel 2-DE après coloration. Au cours de cette étape le logiciel découpe l’image en pixels (contraction de picture element) pour la transmission et le stockage des données. IEF). Séparation[modifier] La seconde étape permet de séparer les protéines en fonction de leurs caractéristiques physiques ou chimiques ou en fonction de leurs affinités pour un ligand. c'est-à-dire leurs séquences. en fonction de la taille. Dans un gel. il convient de prendre les précautions nécessaires pour les garder. l'extraction est souvent réalisée en éliminant les modifications posttraductionnelles. il est impossible d’appréhender individuellement le nombre considérable de spots (parfois jusqu’à 2000) résolues sur un gel 2D (Fig. Seule la structure primaire des protéines.01 unités pH. Son principe consiste à effectuer dans un premier temps une séparation des protéines en fonction de leur charge (isoélectrofocalisation. En effet. L'électrophorèse sépare les protéines dans un gel polyacrylamide en fonction de leur taille lorsqu'elles sont soumises à un champ électrique. La coloration des protéines en gel 2-DE reposent principalement sur l’emploi de colorants organiques tel que le bleu de Coomassie. suivie d'une séparation orthogonale. La méthode d'électrophorèse de référence pour la protéomique est l’électrophorèse bidimensionnelle (2-DE). 5). Principe de la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle[modifier] L'électrophorèse bidimensionnelle permet à partir de mélanges protéiques complexes de séparer et visualiser des centaines voire des milliers de protéines sous forme de taches ou « spots ». Recherche des protéines d’intérêt par analyse d’image[modifier] Il existe aujourd’hui deux grandes approches partant de l’analyse d’images des gels 2-DE permettant d’aborder la protéomique quantitative. Mais si le sujet de l'analyse est l'étude de ces modifications post-traductionnelles. Pour que la DO soit un bon paramètre de mesure et un reflet de l’expression de la protéine. La résolution obtenue est suffisante pour mettre en évidence la présence d'isoformes. est conservée.Pour simplifier l'analyse. Le résultat est une semi-quantification. Ces multiples spots correspondent aux isoformes des protéines séparées en deux dimensions. Chaque pixel de l’image est enregistrée à une position en x et en y associée à une valeur de densité optique (DO) proportionnelle à l’intensité du signal enregistré par la caméra ou le scanner. puis numérisés. La position sur le gel des spots polypeptidiques est reproductible dans les systèmes de séparation en gradient d’Immobilines. On constate donc un déficit important de la gamme analytique qui doit être pris en compte au cours de l’analyse. la coloration appliquée doit présenter une gamme dynamique importante et si possible linéaire.

caractériser et quantifier les protéines[modifier] • La masse réelle des protéines est souvent mesurée par spectrométrie de masse. L’analyse différentielle sur un gel unique: (technologie DIGE pour differential in gel-electrophoresis) a été introduite sur le marché par GE (anciennement) Amersham Biosciences. il est possible de séquencer les peptides. alors qu'elles sont mouvantes. La possibilité offerte d’avoir un étalon interne augmente la fiabilité des mesures quantitatives.1 dalton à 10 daltons . en les étudiant en solution et en combinant des procédés connus. Quelle que soit la méthode d’analyse utilisée. avec une précision allant de 0. avec une spectroscopie RMN associée à un nouveau logiciel d'analyse qui donne accès à des détails atomiques fins de la structure spatiale.1 ng. L’analyse d’images d’un gel DIGE est plus aisée puisque les deux échantillons ont migré sur le même gel. Elles possèdent en outre un groupement N-hydroxy-succinimidyl ester qui permet par une réaction de substitution nucléophile avec le groupe amine en epsilon des lysines des protéines de former une amide. et z qui sont extrêmement utiles pour séparer des spots proches. ex. Une nouvelle méthode renseigne mieux sur la structure spatiale de protéines. et qu'elles peuvent parfois brièvement s'associer à des substances réactives en s'y liant. Cy3 et Cy5) des protéines contenues dans deux extraits à analyser. même de grandes tailles). Ces derniers servent à mesurer les écarts entre les sous-unités puis à en déduire la structure tridimensionnelle de la protéine ou de plusieurs protéines associées (complexes de protéines. Les logiciels d’analyses d’images actuels incorporent des éléments de visualisation 3D des spots du gel. avant de s'en séparer. Par la technique de spectrométrie de masse en tandem et le séquençage d'Edman. La multiplication des gels 2D nécessaire à l’obtention d’une quantification différentielle statistiquement fiable est cependant un handicap aux analyses à haut débit pour lesquelles la technique du gel unique est intéressante. En plus de l’analyse différentielle. L’utilisation de tels outils permet d’élargir considérablement le goulot d’étranglement lié à l’analyse des gels. permettant des changements d’angles en x. Ceci permet de mieux étudier la • • . L’étude comparative en deux couleurs aboutit à la mise en évidence des protéines qui différent ou qui sont identiques dans les deux échantillons. Des tests statistiques comme l’analyse heuristique ou l’analyse par correspondance permettent objectivement de déterminer la dispersion entre les gels de différentes séries expérimentales. Dans la protéine-même. Trois structures sont disponibles avec des spectres de fluorescences différents. La digestion d'une protéine par une enzyme telle que la trypsine produit des fragments de taille spécifique. Cependant. cependant ont une plus grande reproductibilité et gamme dynamique. La quantification est ainsi améliorée. Les colorants fluorescents sont moins sensibles que le nitrate d’argent. Cy2. l’analyse d’images permet de construire et d’annoter des cartes de référence servant de base à des banques de données consultables sur le WEB. Identifier. les spots d’intérêt une fois détectés sont excisés du gel afin d’être identifiés par des méthodes spectrométriques (spectrométrie de masse en mode MALDI-TOF ou en mode tandem MS/MS). une analyse différentielle fiable nécessite d’établir une comparaison entre des séries d’au moins trois à quatre gels. Mais ces méthodes considèrent les protéines comme des structures figées.protéine de l’ordre du µg) et celles utilisant le nitrate d’argent qui permettent d’atteindre 0. on introduit des groupes nitroxyl possédant un électron non apparié. Les images acquises aux deux longueurs d’onde sont superposées et comparées quantitativement à l’aide de logiciels adaptés avec l’ajout d’une référence interne. dont l'analyse aux rayons X ou RMN classique. Le principe repose sur le marquage covalent à l’aide de cyanines fluorescentes (p. y. La masse des fragments est ensuite mesurée par spectrométrie de masse (technique du fingerprinting).

Identification par spectrométrie de masse (SM)[modifier] L'identification par SM repose sur une mesure précise de la masse de peptides ionisés. ces informations sont fondamentales. D’une façon très générale les protéines sont digérés par une endopeptidase (le plus souvent la trypsine) et.[4]. Les logiciels d’analyse de données de SM vont rechercher une série de protéines (selon des critères définis par l’expérimentateur) dans une base de données de séquences et générer pour chacune un spectre théorique pour voir lequel se rapproche le plus du spectre expérimental. le point isoélectrique et la masse apparente déterminés lors de la séparation par électrophorèse permettent de trancher. Si ces séquences sont communes à un groupe de protéines. Différents algorithmes ont été développés pour faciliter cette recherche. Une des approches utilisée est l’établissement de cartes peptidiques massiques (« peptide mass fingerprinting »). telles que l’addition de groupements phosphates (phosphorylation) ou de chaînes d’oligosaccharides (glycosylation). elles jouent un rôle crucial dans la modulation des propriétés chimiques de certaines protéines (glycoprotéines) et gouvernent parfois leur activité biologique. Quant aux chaînes oligosaccharidiques. localisation d’une fenêtre comprenant le spot en électrophorèse 2D. Interrogation des bases de données[modifier] . Sur le même principe. Pour identifier ces groupements. ils établiront un score pour chaque séquence analysée « in silico » qui conduira à un classement des protéines candidates. le spectre MS/MS peut être comparé à une série de spectres MS/MS virtuels dérivés des séquences protéiques des bases de données. Certains fragments peptidiques analysés lors d'une première SM sont alors choisis et fragmentés. et d'en déduire certains mécanismes complexes de régulation biologique [3]. Les pics de masse obtenus constituent une représentation de la séquence protéique. Le problème est contourné en séquencant partiellement les protéines par spectrométrie de masse tandem (MS/MS). de l’extérieur de celle-ci par ses récepteurs membranaires jusqu’au noyau où sont centralisées les informations régulant la vie cellulaire. on peut d'abord séparer les peptides issus de la digestion trypsique par une nanométhode de chromatographie liquide (nanoLC) et réaliser une MS/MS sur ces différents peptides. D’un point de vue fonctionnel. la SM utilisera les fragments résultant de leur séparation de la chaîne peptidique ou de leur propre fragmentation. Selon des logiques différentes pour chaque algorithme. Les phosphorylations sont à la base de la conduction de signaux dans la cellule. La multiplication des informations sur différents segments de la protéine permettra alors non seulement de conforter l’identification. Une analogie à la courte séquence protéique peut alors être cherchée dans les banques de données. mais également d’obtenir des informations structurales en particulier sur les modifications post-traductionnelles. Par exemple. La masse des peptides obtenus après digestion protéasique est comparée aux cartes de masses théoriques des protéines répertoriées dans les banques de données.liaisons des protéines avec leurs partenaires. espèce animale et type cellulaire dont provient l’échantillon) augmente la fiabilité de l'identification d'un polypeptide. Recouper des informations (courtes séquences de quelques acides aminés. Cette approche souffre pourtant de limites objectives et dans le cas d’identifications difficiles différents logiciels fourniront des listes de protéines candidates différentes. Au lieu de simplement déterminer une séquence peptidique à partir du spectre de masse d’un peptide et de l’utiliser pour miner une base de données de protéines ou d’ADN. ensuite analysées par SM. dans laquelle deux pics adjacents diffèrent par la masse d’un acide aminé perdu lors de la fragmentation du peptide analysé. un logiciel prenant en compte le nombre de masses communes entre le spectre théorique de la protéine candidate et le spectre expérimental favorisera les protéines de haute masse moléculaire pour lesquelles un plus grand nombre de peptides virtuels peuvent être déduits de la séquence.

Mackereth CD.C'est la dernière étape pour le protéomicien. secondaires et tertiaires des protéines.Ambassade de France en Allemagne / ADIT . avec l'ADN ou l'ARN. Votre aide est la bienvenue ! Notes et références[modifier] 1.1002/anie. du 2010/09/19. de leurs états physiologiques et pathologiques. Engl. Une autre manière de considérer les interactions protéiques est de faire du double hybride. de leurs états de développement. in press. (2010) . online DOI:10. Protéomique fonctionnelle[modifier] La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. masse réelle. Chem. Les différentes informations récoltées sur les protéines (masse apparente. ↑ http://www. repris par le BE Allemagne numéro 472 [archive] (24/02/2010) . Quantification de l'expression des protéines[modifier] Elle permet de quantifier les variations de leurs taux d'expression en fonction du temps. James. Les logiciels fournissent alors une liste de protéines et leurs probabilités associées. Protéomique structurale[modifier] La protéomique étudie enfin les structures primaires. vol. cette technique est très efficace. 1997.nobel-prize. séquence partielles) sont comparées aux bases de données génomiques ou protéomiques en ligne. permise par les progrès de la bio-informatique. La qualité des résultats dépend souvent de la qualité de la banque et de l'efficacité de la transformation de la levure ou de la bactérie. ↑ Communiqué de la Technische Universität München [archive]. dits « organisme modèle ». En criblant une banque d'ADNc avec sa protéine en tant qu'appât on peut déceler tous les interractants dans un organisme ou un tissu spécifique (animal ou végétal). 30. ont un génome complètement séquencé et disponibles en ligne. Int. dans Quarterly reviews of biophysics. ↑ Simon B. Seuls certains organismes. insuffisamment détaillée ou incomplète. Correctement utilisée. ↑ P. de leurs environnements. An efficient protocol for NMRbased structure determination of protein complexes in solution . p. avec des substances. Nilges M and Sattler M. Angew. point isoélectrique. 279–331 2. « Protein identification in the post-genome era: the rapid rise of proteomics.200906147 résumé en anglais [archive] 4. Les enjeux de la protéomique[modifier] La recherche de biomarqueurs[modifier] De nouveaux outils thérapeutiques[modifier] Cette section est vide. Les techniques les plus couramment utilisées sont : • • • Électrophorèse des protéines Enzyme-linked immunosorbent assay Spectrométrie de masse Les interactions protéiques[modifier] Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines.org/FR [archive] 3. Ed. Cas d'organismes dont le génome n'a pas encore été séquencé . de l'espèce d'origine. no 4. Madl T. taille des fragments après digestion enzymatique. ». les autres organismes sont étudiés par homologie avec les organismes connus.

2002. dates de congrès. ISBN 2804143341. S'intéresse en particulier à la séparation des peptides et protéines par chromatographie ou par micro. 2004. Wilkins. Muse. bourses. Proteome reserch : Two-dimensionnal gel electrophoresis an identification methods.org/wiki/Prot%C3%A9omique ». Ron D. Tom Naven. Williams. présentation du master. Springer Verlag Berlin Heidelberg. Editions De Boeck Université. Catégorie : Protéomique Outils personnels • • • Créer un compte ou se connecter Article Discussion Espaces de noms Variantes Affichages • Lire . 2000. Proteome research : New frontiers in functional genomics. Keith L. Protéomics in practice.et nano-méthodes Site du master protéomique de Lille Actualité scientifique. Thierry Rabilloud. Reiner Westermeier.Voir aussi[modifier] Articles connexes[modifier] • • • • • • • • • • • Génomique Transcriptomique Relation entre génomique. ISBN 3527303545. Précis de génomique. Hybrigenics: Site d'une société faisant du double hybride Société faisant du double hybride et permettant de trouver des interractions protéiques pour une protéine appat donnée. Hochstrasser. transcriptomique et protéomique Folding@Home Métabolomique Double hybride Interactomique Greg Gibson. Spencer V. electrophorum Société de BioChromatographie et Nanoséparations Réunions scientifiques.wikipedia. informations. 1997. Springer Verlag Berlin Heidelberg. ISBN 3540657924 Marc R. Wiley-VCH. Denis F. The state of the art in the analysis of two-dimensional gel electrophoresis images Bibliographie[modifier] Liens externes[modifier] • • • • • Ce document provient de « http://fr. Appel. Société Française d'électrophorèse et d'analyse protéomique Congrès. ISBN 3540627537.

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Vous pouvez partager vos connaissances en l’améliorant (comment ?) selon les recommandations des projets correspondants. les protèines localisées dans la membranes externes des chloroplastes ne comportent généralement pas de signaux d'adressage. généralement situé à l'extrémité N-terminale de la protéine. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position.Cet article est une ébauche concernant la Protéomique. Dans une cellule. Le signal d'adressage est une courte séquence d'acide aminés. Sommaire [masquer] • • • • • • • 1 Signal d'adressage 2 Chez les eucaryotes 3 Adressage au Noyau 4 Adressage aux chloroplastes 5 Adressage aux mitochondries 6 Adressage aux peroxysomes 7 Voie de sécrétion Signal d'adressage[modifier] Article détaillé : Peptide signal. insuffisamment détaillée ou incomplète. la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. et indiquer leur destination. Chaque vésicule a dans sa membrane des protéines V-Snare (V pour vésicule) qui ne peuvent se fixer qu'à une seule protéine T-SNARE ( T pour target) ancrée sur le compartiment de destination. Votre aide est la bienvenue ! Adressage au Noyau[modifier] Adressage aux chloroplastes[modifier] Adressage aux mitochondries[modifier] Adressage aux peroxysomes[modifier] Voie de sécrétion[modifier] Il est essentiel que les vésicules contenant le contenu produit par la cellule déverse ces produits dans un compartiment approprié : le système d'adressage est alors mis en oeuvre par le biais des protéines SNARE. par exemple. À noter que les ARNm sont aussi sujet à un adressage. Bien que très répandus. • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire . servant à désigner les protéines devant être adressées. les signaux d'adressage ne sont pas une caractéristique universelle. Chez les eucaryotes[modifier] Cette section est vide. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. Ces protéines servent à la fois de moyen de reconnaissance et de moyen d'ancrage.

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d’autres conditions peuvent s’appliquer. Voyez les conditions d’utilisation pour plus de détails. rechercher Cet article doit être recyclé. Discutez des points à améliorer en page de discussion. voyez comment citer les auteurs et mentionner la licence. l'encyclopédie libre. Une réorganisation et une clarification du contenu sont nécessaires. . ainsi que les crédits graphiques. Wikipedia® est une marque déposée de la Wikimedia Foundation. Droit d'auteur : les textes sont disponibles sous licence Creative Commons paternité partage à l’identique . En cas de réutilisation des textes de cette page. Inc.. Aller à : Navigation. organisation de bienfaisance régie par le paragraphe 501(c)(3) du code fiscal des États-Unis.• • • • • • • Pages spéciales Adresse de cette version Citer cette page English Español Русский Українська Dernière modification de cette page le 3 octobre 2010 à 13:57. Politique de confidentialité À propos de Wikipédia Avertissements Autres langues • • • • • • • SSynthèse des protéines Un article de Wikipédia.

2 Exemple de transcription 3.1 Liens internes 5.2 Complémentarité des bases azotées 2. Cette simultanéité donne lieu à un important type de régulation de la traduction. qui se déroule en quatre étapes principales.Procédé général La synthèse des protéines est l'acte par lequel une cellule assemble une chaîne protéique en combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme.2 Initiation 3.5 Reprenons notre exemple 3. qui se passe dans le noyau.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase) 1. La transcription se déroule dans le noyau. Sommaire [masquer] • 1 Première approche : mécanisme global ○ ○ 1.1 Modification post-transcriptionnelle 2. la traduction débutant alors que la transcription n'est pas encore achevée. l'ARN prémessager subit une excision de ses introns (les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) et l'épissage de ses exons (les brins codant). la traduction. dans le réticulum endoplasmique. Elle se déroule en deux étapes au moins : la transcription de l'ADN en ARN messager et la traduction de l'ARN messager en une protéine. Par la suite.2 Liens externes Première approche : mécanisme global[modifier] Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)[modifier] Il est légitime de se demander comment les biologistes ont découvert la succession d'étapes qui mène à l'achèvement des protéines.6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon • 2 Transcription de l'ADN ○ ○ • 3 Traduction de l'ARNm ○ ○ ○ ○ ○ ○ • • 4 Sources 5 Voir aussi ○ ○ 5. Une dernière étape de glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) a lieu dans l'appareil de Golgi. . L'ARN prémessager subit l'ajout d'une coiffe de 7méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly(A) (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3'.3 Elongation 3. L'ARN prémessager est maintenant à maturité et prend le nom d'ARN messager.1 Activation de l'acide aminé 3. la maturation de l'ARN prémessager. il existe une étape intermédiaire. les deux étapes ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être simultanées. La technique principale est celle du pulse-chase ou pulse-chasse. guidé par l'information contenue dans l'ADN. Chez les eucaryotes.4 Terminaison 3. Chez les procaryotes.

si on mesure la radioactivité de chaque fraction. la seconde passe par une ultracentrifugation et donne une meilleure précision dans les résultats. avant de procéder. on peut savoir dans quel organite les acides aminés marqués se trouvaient au moment du prélèvement. Cependant les électrons de la lame mince peuvent marquer la plaque photographique assez loin de leur zone d'émission (précision de l'ordre du demimicromètre). qui permet la réplication.On prélève à intervalles réguliers des cellules de ce nouveau milieu . différentes fractions de cellule. le trajet cellulaire des protéines lors de leur synthèse. La première est l'autoradiographie . Complémentarité des bases azotées[modifier] Il est important de savoir. par observation de lames minces à temps de « chasse » différents. et on laisse le tout reposer quelques semaines à l'obscurité. due à des liaisons hydrogène. Il existe 5 bases azotées : • • • • • Adénine (A) Guanine (G) Thymine (T) qu'on ne trouve que dans l'ADN Cytosine (C) Uracile (U) qu'on ne trouve que dans l'ARN A et G sont des purines (2 cycles) T. donnant ainsi une « photographie » de la localisation de la radioactivité cellulaire. par fixation puis découpage au microtome. Sur la plaquette obtenue. On obtient ainsi. on dispose alors de deux techniques d'exploitation de cette expérience. qu'il existe une complémentarité entre les bases azotées de l'ADN et de l'ARN. On connaît la correspondance entre les divers organites (réticulum endoplasmique. noyau) et les fractions après centrifugations. On centrifuge à haute vitesse chaque prélèvement de cellules du second milieu. . on ne peut pas savoir par exemple. appareil de Golgi. Ainsi. Les électrons issus de la désintégration des noyaux radioactifs assimilés par la cellule réduisent les ions Ag+ en grains noirs d'argent. On peut ainsi retracer. on dépose un film photographique contenant des grains d'argent. la transcription et la traduction des acides nucléiques. Transcription de l'ADN[modifier] Article détaillé : transcription (biologie). Ainsi. après plusieurs centrifugations successives à des accélérations croissantes. On en déduit des courbes de répartition de radioactivité en fonction du temps pour chaque compartiment cellulaire. ce qui permet de retrouver le trajet des acides aminés nouvellement assemblés en protéines. si la radioactivité dans un organite est à l'intérieur ou éventuellement juste à l'extérieur de ses parois. On prépare une coupe de la cellule. classées suivant leur masse. C'est cette complémentarité. C et U sont des pyrimidines (1 cycle) A et T sont complémentaires G et C sont complémentaires A et U sont complémentaires La transcription et la traduction utilisent cette complémentarité lors de la création d'ARN et de l'approche de l'ARNt.

Derrière elle. Outre le fait que la synthèse d'un ARN intermédiaire permet de limiter les dommages de l'ADN par suite de trop de manipulations. il est d'ailleurs souvent appelé ARN pré-messager. cela permet de multiplier les copies disponibles pour la phase de traduction et donc de synthétiser la protéine beaucoup plus rapidement. les deux brins se réassemblent et l'ADN se réenroule. L'ADN est une molécule unique dans la cellule. Cette protéine va servir de point d'ancrage au système ARN polymérase. elle se sépare de l'ADN. La première étape de la transcription est la reconnaissance du gène à transcrire. et l'ARN est libéré de la chaîne d'ADN. l'ARN polymérase. Les . La synthèse de l'ARN fait intervenir un ensemble protéique très complexe. du nom des nucléotides formant le cœur de la séquence moyenne et situées dans une zone précédant le gène appelée promoteur car elle initie la transcription du gène. L'ADN est une molécule constituée d'une succession de nucléotides. mais qui reposent tous sur le principe d'une protéine spécifique du ou des gènes à transcrire. Cette étape fait intervenir des mécanismes variés qui dépendent de la protéine à transcrire. Aucune particularité physique ne différencie un gène d'une portion non codante de l'organisme. Modification post-transcriptionnelle[modifier] Article détaillé : Modification post-transcriptionnelle. Les deux utilisées pour repérer le début d'un gène sont les boîtes CAAT et TATA. Ces marques spéciales sont appelées séquences consensus. il ne s'agit en effet pas de séquences exactes mais de séquences approchées d'une séquence moyenne mais différant seulement par quelques paires de bases. Le repérage des gènes le long de la molécule d'ADN (et d'une manière générale toute information de régulation le long de la chaîne d'ADN) va se faire de la même façon que celui du repérage des fichiers sur une bande magnétique : des marquages consistant en une séquence particulière de nucléotides vont indiquer le début du gène. puis séparer les deux brins. Elle va tout d'abord dérouler la molécule d'ADN. situé dans le promoteur. qui se fixe en un endroit précis de l'ADN.Processus de transcription de l'ADN La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène de l'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm ou acide ribonucléique messager). La transcription consiste à faire une «copie de travail» de l'ADN. Cette différence va avoir des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. il peut nécessiter différentes modifications avant de pouvoir être traduit. cette phase n'ayant lieu naturellement que si les deux boîtes CAAT et TATA sont présentes. Quand l'ARN polymérase rencontre le site de terminaison de gène. Ce complexe va parcourir la molécule d'ADN pour la lire. L'ARN transcrit n'est pas toujours directement utilisable. puis assembler les bases azotées en se servant du brin complémentaire comme matrice pour aboutir à la molécule d'ARN. L'étape se déroule à l'intérieur même du noyau d'une cellule eucaryote et dans le cytoplasme des procaryotes.

appelés codons-stop. et chez les eucaryotes. qui provoquent l'arrêt de la traduction. appelé codoninitiateur. où a lieu la traduction. l'ajout d'une coiffe et d'une queue poly (A). Elongation[modifier] Le ribosome va parcourir le brin d'ARNm codon par codon (translocation) et va par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt) ajouter un acide aminé à la protéine en cours de fabrication selon le codon lu. Initiation[modifier] Une fois que le brin d'ARNm a atteint le cytoplasme. il se fixe à un ribosome. Terminaison[modifier] . Cette activation se fait par une Amino acyle-ARNt synthétase.modifications les plus connues sont l'épissage. L'ARNm va maintenant pouvoir passer par la phase suivante de la synthèse protéique : la traduction Exemple de transcription[modifier] Une molécule d'ADN est constituée de deux brins : le G T le A C brin d'ADN transcrit (ou brin codant): A T G G C T C A G A A C T G A T A C G T A A brin d'ADN non transcrit : (ou brin matrice ou brin non codant) T C G C A A G T C T T G A C T A T G C A T T A U G le brin d'ARN : G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A Traduction de l'ARNm[modifier] Article détaillé : Traduction génétique . Processus de traduction de l'ARN en protéine Activation de l'acide aminé[modifier] L’acide aminé va être fixé par une liaison anhydride (élimination d’une molécule d’eau) sur un AMP. va permettre de commencer la traduction. active et transfert l’acide aminé. qui se détachera plus tard de la chaîne polypeptidique. sauf 3 codons. Le codon AUG. comme son nom l'indique. qui va assembler une séquence d'acides aminés selon les "instructions" du code génétique : chaque codon (groupe de 3 nucléotides de l'ARNm) correspond à un acide aminé. en formant l'acide aminé méthionine. composé d'une petite sous-unité (40s) et d'une grande sous-unité (60s). Puis l’acide aminé activé va être transféré à l’extrémité 3’ de l’ARNt (fixation par une liaison ester). C’est la même enzyme qui reconnait.

UCC. UGU : code pour la formation de l'acide aminé cystéine (C. GGU : code pour la formation de l'acide aminé glycine (G. UCG. GAU : code pour la formation de l'acide aminé acide aspartique (D.GCG . Gly) CAC. Asp) UGC. AAG : code pour la formation de l'acide aminé lysine (K. Pro) UCA. UUU : code pour la formation de l'acide aminé phénylalanine (F. Gln) GAA. Lys) AUG : code pour la formation de l'acide aminé méthionine (M. GGG. Leu) AAA. Cys) CAA. Phe) CCC. CAU : code pour la formation de l'acide aminé histidine (H. His) AUA. CAG : code pour la formation de l'acide aminé glutamine (Q. Chaque anti-codon code pour un acide aminé ou un codon stop. UCU : code pour la formation de l'acide aminé sérine (S. Ala) AGA. AUC. GGC. ACG. GCC. Le même filament d'ARNm peut servir à la fabrication simultanée de plusieurs molécules de protéines. UAG). S'entame alors le transport des protéines. Arg) AAC. Ile) CUA. Met) UUC. CGU : code pour la formation de l'acide aminé arginine (R. CCG.GAU .Une fois le codon-stop atteint (UAA. UUG : code pour la formation de l'acide aminé leucine (L. Le ribosome va se disloquer en ses deux sous-unités (60s et 40s) et pourra faire une autre synthèse sur un autre ARNm. AAU : code pour la formation de l'acide aminé asparagine (N. CGC. lorsque plusieurs ribosomes s'en chargent. UUA.AGA . et la protéine est libérée dans l'organisme. CUG. ACC. la protéine est complète: le ribosome se détache de la protéine et du brin d'ARNm. La liste suivante peut être utilisée comme référence : • • • • • • • • • • • • • • • • • GCA. CGA. GCG.ACU . Reprenons notre exemple[modifier] Le brin d'ARN messager est G U A A Les différents codons sont donc . AGG. CUU. qui les mène hors de la cellule et dans le système sanguin ou encore à l'intérieur même de la cellule l'ayant synthétisé. Ser) ACA. GAG : code pour la formation de l'acide aminé acide glutamique (E. GCU : code pour la formation de l'acide aminé alanine (A.ACG UAU | Ile CGC | Ala AAG | Phe UCU | Arg UGA | Thr CUA | Asp UGC | Thr Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon[modifier] Article détaillé : Code génétique. UGA. Thr) . CUC. CCU : code pour la formation de l'acide aminé proline (P. Avant d'être détruite. Glu) GGA. AUU : code pour la formation de l'acide aminé isoleucine (I.UAA Les ARN de transfert se fixent AUU par complémentarité et apportent | les acides aminés appropriés X (stop) A U A G C G U U C A G A A C U G A U A C AUA . ACU : code pour la formation de l'acide aminé thréonine (T. Asn) GAC. CCA. CGG. cette molécule participe en effet à la synthèse de 10 à 20 protéines.UUC .

La chaine polypeptidique se détache du ribosome et la traduction est terminée. Tyr) GUA. • Sources[modifier] • Voir aussi[modifier] Liens internes[modifier] • • • • • • • Cellule Protéine Génétique > ADN > Gène > Synthèse des protéines > ARN Transcription Traduction Baptiste Deleplace (2003). GUU : code pour la formation de l'acide aminé valine (V. GUC. Biologie. Campbell et Jane B. Reece. ISBN 2-7613-1379-8. Voir la vidéo en 3D de la synthèse des protéines dans l'encyclopédie vulgarismedical.. Éd. UAG. UAU : code pour la formation de l'acide aminé tyrosine (Y. traduit par Richard Mathieu. 1400 pages. Éditions du Renouveau Pédagogique Inc. 3 mars 2004. Saint-Laurent (Québec). UGA : ces codons sont des codons stop (qui ne codent donc aucun acide aminé). GUG. La traduction (une approche ludique de la traduction de l'ARN m en chaine polypeptidique).• • • UGG : code pour la formation de l'acide aminé tryptophane (W. Trp) UAC. Val) UAA.com Liens externes[modifier] [dérouler] v·d·m Protéines Synthèse des protéines · Structure des protéines · Modificati on des protéines · Protéasom e· Protéome · Protéine fibreuse · Protéine globulaire . Neil A.

traductionnelle modifications structurelles ou chimiques) • Phosphorylation • Protéolyse Extinction de gène • Méthylation de l'ADN • Code des Histones • Gène Hox • Gène soumis à empreinte Régulation de la transcription Transcription Traduction Contrôle épigénetique • • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire Portail de la biochimie Ce document provient de « http://fr. Catégories : Synthèse chimique | Expression génétique | Génétique | Physiologie cellulaire | Protéomique | [+] Catégories cachées : Article à recycler | Portail:Biologie cellulaire et moléculaire/Articles liés | Portail:Biologie/Articles liés | Portail:Biochimie/Articles liés Outils personnels • • • Créer un compte ou se connecter Article Discussion Espaces de noms Variantes Affichages • • • Actions Lire Modifier Afficher l’historique Rechercher Haut du formulaire .[dérouler] v·d·m Expression des gènes Introduction à la génétique Théorie fondamentale de la biologie moléculaire • ADN • ARN • Protéine • Code génétique • Synthèse des protéines Facteurs de transcription • ARN Polymérase • Promoteur • Amplificateur Modifications post-transcriptionnelles • Régulation post.de groupe fonctionnels.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot %C3%A9ines ».Édition • Épissage • Épissage alternatif • transcriptionnelle Polyadénylation • Dégradation des ARNm non-sens Régulation de la Facteurs d'initiation • Ribosome • ARNt • traduction IRES • Coiffe Modifications post-traductionnelles (ajout Régulation post.wikipedia. peptidiques.

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Procédé général La synthèse des protéines est l'acte par lequel une cellule assemble une chaîne protéique en combinant des acides aminés isolés présents dans son cytoplasme, guidé par l'information contenue dans l'ADN. Elle se déroule en deux étapes au moins : la transcription de l'ADN en ARN messager et la traduction de l'ARN messager en une protéine. Chez les eucaryotes, il existe une étape intermédiaire, la maturation de l'ARN prémessager, qui se passe dans le noyau. L'ARN prémessager subit l'ajout d'une coiffe de 7méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' et d'une queue poly(A) (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3'. Par la suite, l'ARN prémessager subit une excision de ses introns (les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) et l'épissage de ses exons (les brins codant). L'ARN prémessager est maintenant à maturité et prend le nom d'ARN messager. La transcription se déroule dans le noyau, la traduction, dans le réticulum endoplasmique. Une dernière étape de glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) a lieu dans l'appareil de Golgi. Chez les procaryotes, les deux étapes ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être simultanées, la traduction débutant alors que la transcription n'est pas encore achevée. Cette simultanéité donne lieu à un important type de régulation de la traduction.

Sommaire
[masquer]
•

1 Première approche : mécanisme global
○ ○

1.1 Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase) 1.2 Complémentarité des bases azotées 2.1 Modification post-transcriptionnelle 2.2 Exemple de transcription 3.1 Activation de l'acide aminé 3.2 Initiation

•

2 Transcription de l'ADN
○ ○

•

3 Traduction de l'ARNm
○ ○

○ ○ ○ ○ • •

3.3 Elongation 3.4 Terminaison 3.5 Reprenons notre exemple 3.6 Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon

4 Sources 5 Voir aussi
○ ○

5.1 Liens internes 5.2 Liens externes

Première approche : mécanisme global[modifier]
Mise en évidence du mécanisme global de synthèse (pulse-chase)[modifier]
Il est légitime de se demander comment les biologistes ont découvert la succession d'étapes qui mène à l'achèvement des protéines. La technique principale est celle du pulse-chase ou pulse-chasse, qui se déroule en quatre étapes principales. On prélève à intervalles réguliers des cellules de ce nouveau milieu ; on dispose alors de deux techniques d'exploitation de cette expérience. La première est l'autoradiographie ; la seconde passe par une ultracentrifugation et donne une meilleure précision dans les résultats. On prépare une coupe de la cellule, par fixation puis découpage au microtome. Sur la plaquette obtenue, on dépose un film photographique contenant des grains d'argent, et on laisse le tout reposer quelques semaines à l'obscurité. Les électrons issus de la désintégration des noyaux radioactifs assimilés par la cellule réduisent les ions Ag+ en grains noirs d'argent, donnant ainsi une « photographie » de la localisation de la radioactivité cellulaire. On peut ainsi retracer, par observation de lames minces à temps de « chasse » différents, le trajet cellulaire des protéines lors de leur synthèse. Cependant les électrons de la lame mince peuvent marquer la plaque photographique assez loin de leur zone d'émission (précision de l'ordre du demimicromètre). Ainsi, on ne peut pas savoir par exemple, si la radioactivité dans un organite est à l'intérieur ou éventuellement juste à l'extérieur de ses parois. On centrifuge à haute vitesse chaque prélèvement de cellules du second milieu. On obtient ainsi, après plusieurs centrifugations successives à des accélérations croissantes, différentes fractions de cellule, classées suivant leur masse. On connaît la correspondance entre les divers organites (réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, noyau) et les fractions après centrifugations. Ainsi, si on mesure la radioactivité de chaque fraction, on peut savoir dans quel organite les acides aminés marqués se trouvaient au moment du prélèvement. On en déduit des courbes de répartition de radioactivité en fonction du temps pour chaque compartiment cellulaire, ce qui permet de retrouver le trajet des acides aminés nouvellement assemblés en protéines.

Complémentarité des bases azotées[modifier]
Il est important de savoir, avant de procéder, qu'il existe une complémentarité entre les bases azotées de l'ADN et de l'ARN. C'est cette complémentarité, due à des liaisons hydrogène, qui permet la réplication, la transcription et la traduction des acides nucléiques. Il existe 5 bases azotées :
• • • •

Adénine (A) Guanine (G) Thymine (T) qu'on ne trouve que dans l'ADN Cytosine (C)

•

Uracile (U) qu'on ne trouve que dans l'ARN

A et G sont des purines (2 cycles) T, C et U sont des pyrimidines (1 cycle) A et T sont complémentaires G et C sont complémentaires A et U sont complémentaires La transcription et la traduction utilisent cette complémentarité lors de la création d'ARN et de l'approche de l'ARNt.

Transcription de l'ADN[modifier]
Article détaillé : transcription (biologie).

Processus de transcription de l'ADN La première étape de la synthèse des protéines est la transcription d'un gène de l'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm ou acide ribonucléique messager). L'étape se déroule à l'intérieur même du noyau d'une cellule eucaryote et dans le cytoplasme des procaryotes. Cette différence va avoir des conséquences importantes sur le traitement de l'ARN synthétisé. L'ADN est une molécule constituée d'une succession de nucléotides. Aucune particularité physique ne différencie un gène d'une portion non codante de l'organisme. Le repérage des gènes le long de la molécule d'ADN (et d'une manière générale toute information de régulation le long de la chaîne d'ADN) va se faire de la même façon que celui du repérage des fichiers sur une bande magnétique : des marquages consistant en une séquence particulière de nucléotides vont indiquer le début du gène. Ces marques spéciales sont appelées séquences consensus, il ne s'agit en effet pas de séquences exactes mais de séquences approchées d'une séquence moyenne mais différant seulement par quelques paires de bases. Les deux utilisées pour repérer le début d'un gène sont les boîtes CAAT et TATA, du nom des nucléotides formant le cœur de la séquence moyenne et situées dans une zone précédant le gène appelée promoteur car elle initie la transcription du gène. La transcription consiste à faire une «copie de travail» de l'ADN. L'ADN est une molécule unique dans la cellule. Outre le fait que la synthèse d'un ARN intermédiaire permet de limiter les dommages de l'ADN par suite de trop de manipulations, cela permet de multiplier les copies disponibles pour la phase de traduction et donc de synthétiser la protéine beaucoup plus rapidement. La synthèse de l'ARN fait intervenir un ensemble protéique très complexe, l'ARN polymérase. La première étape de la transcription est la reconnaissance du gène à transcrire. Cette étape fait intervenir des mécanismes variés qui dépendent de la protéine à transcrire, mais qui reposent tous sur le principe d'une protéine spécifique du ou des gènes à transcrire, qui se fixe

Elle va tout d'abord dérouler la molécule d'ADN.en un endroit précis de l'ADN. Processus de traduction de l'ARN en protéine Activation de l'acide aminé[modifier] L’acide aminé va être fixé par une liaison anhydride (élimination d’une molécule d’eau) sur un AMP. Cette protéine va servir de point d'ancrage au système ARN polymérase. il peut nécessiter différentes modifications avant de pouvoir être traduit. C’est la même enzyme qui reconnait. et l'ARN est libéré de la chaîne d'ADN. l'ajout d'une coiffe et d'une queue poly (A). Les modifications les plus connues sont l'épissage. il est d'ailleurs souvent appelé ARN pré-messager. Ce complexe va parcourir la molécule d'ADN pour la lire. L'ARNm va maintenant pouvoir passer par la phase suivante de la synthèse protéique : la traduction Exemple de transcription[modifier] Une molécule d'ADN est constituée de deux brins : le G T le A C brin d'ADN transcrit (ou brin codant): A T G G C T C A G A A C T G A T A C G T A A brin d'ADN non transcrit : (ou brin matrice ou brin non codant) T C G C A A G T C T T G A C T A T G C A T T A U G le brin d'ARN : G C G U U C A G A A C U G A U A C G U A A Traduction de l'ARNm[modifier] Article détaillé : Traduction génétique . situé dans le promoteur. Quand l'ARN polymérase rencontre le site de terminaison de gène. Modification post-transcriptionnelle[modifier] Article détaillé : Modification post-transcriptionnelle. puis assembler les bases azotées en se servant du brin complémentaire comme matrice pour aboutir à la molécule d'ARN. et chez les eucaryotes. active et transfert l’acide aminé. Initiation[modifier] . L'ARN transcrit n'est pas toujours directement utilisable. cette phase n'ayant lieu naturellement que si les deux boîtes CAAT et TATA sont présentes. Derrière elle. les deux brins se réassemblent et l'ADN se réenroule. Puis l’acide aminé activé va être transféré à l’extrémité 3’ de l’ARNt (fixation par une liaison ester). Cette activation se fait par une Amino acyle-ARNt synthétase. puis séparer les deux brins. elle se sépare de l'ADN.

composé d'une petite sous-unité (40s) et d'une grande sous-unité (60s). Arg) AAC. GGG. GGU : code pour la formation de l'acide aminé glycine (G. CGA. CAG : code pour la formation de l'acide aminé glutamine (Q. Le ribosome va se disloquer en ses deux sous-unités (60s et 40s) et pourra faire une autre synthèse sur un autre ARNm. Reprenons notre exemple[modifier] Le brin d'ARN messager est G U A A Les différents codons sont donc . UAG).Une fois que le brin d'ARNm a atteint le cytoplasme. CGC. UGU : code pour la formation de l'acide aminé cystéine (C. Le codon AUG. GCG. et la protéine est libérée dans l'organisme. cette molécule participe en effet à la synthèse de 10 à 20 protéines. AGG.ACG UAU | Ile CGC | Ala AAG | Phe UCU | Arg UGA | Thr CUA | Asp UGC | Thr Liste des acides aminés en fonction de l'anti-codon[modifier] Article détaillé : Code génétique.AGA . CGU : code pour la formation de l'acide aminé arginine (R. GAU : code pour la formation de l'acide aminé acide aspartique (D. où a lieu la traduction. Terminaison[modifier] Une fois le codon-stop atteint (UAA. Elongation[modifier] Le ribosome va parcourir le brin d'ARNm codon par codon (translocation) et va par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt) ajouter un acide aminé à la protéine en cours de fabrication selon le codon lu. GCU : code pour la formation de l'acide aminé alanine (A. qui les mène hors de la cellule et dans le système sanguin ou encore à l'intérieur même de la cellule l'ayant synthétisé.UUC . Avant d'être détruite. Glu) GGA.GAU . Le même filament d'ARNm peut servir à la fabrication simultanée de plusieurs molécules de protéines. Asp) UGC. La liste suivante peut être utilisée comme référence : • • • • • • • • GCA. GCC.GCG . UGA. comme son nom l'indique. AAU : code pour la formation de l'acide aminé asparagine (N. qui provoquent l'arrêt de la traduction. GAG : code pour la formation de l'acide aminé acide glutamique (E.UAA Les ARN de transfert se fixent AUU par complémentarité et apportent | les acides aminés appropriés X (stop) A U A G C G U U C A G A A C U G A U A C AUA . sauf 3 codons. appelés codons-stop. va permettre de commencer la traduction. Asn) GAC. S'entame alors le transport des protéines. lorsque plusieurs ribosomes s'en chargent. Gly) . GGC. Gln) GAA. qui se détachera plus tard de la chaîne polypeptidique.ACU . il se fixe à un ribosome. Ala) AGA. qui va assembler une séquence d'acides aminés selon les "instructions" du code génétique : chaque codon (groupe de 3 nucléotides de l'ARNm) correspond à un acide aminé. Cys) CAA. en formant l'acide aminé méthionine. appelé codoninitiateur. Chaque anti-codon code pour un acide aminé ou un codon stop. la protéine est complète: le ribosome se détache de la protéine et du brin d'ARNm. CGG.

UGA : ces codons sont des codons stop (qui ne codent donc aucun acide aminé). 3 mars 2004. UAU : code pour la formation de l'acide aminé tyrosine (Y. CUC. CUG. Éditions du Renouveau Pédagogique Inc.. • Sources[modifier] • Voir aussi[modifier] Liens internes[modifier] • • • • • • • Cellule Protéine Génétique > ADN > Gène > Synthèse des protéines > ARN Transcription Traduction Baptiste Deleplace (2003). Val) UAA. Lys) AUG : code pour la formation de l'acide aminé méthionine (M. CCU : code pour la formation de l'acide aminé proline (P. Neil A. AAG : code pour la formation de l'acide aminé lysine (K. UUU : code pour la formation de l'acide aminé phénylalanine (F. Pro) UCA. GUC. Phe) CCC. CAU : code pour la formation de l'acide aminé histidine (H. Leu) AAA. ISBN 2-7613-1379-8. traduit par Richard Mathieu. La traduction (une approche ludique de la traduction de l'ARN m en chaine polypeptidique). GUU : code pour la formation de l'acide aminé valine (V. UCG. Ile) CUA. Ser) ACA. ACC. Biologie. Thr) UGG : code pour la formation de l'acide aminé tryptophane (W. GUG. Campbell et Jane B. La chaine polypeptidique se détache du ribosome et la traduction est terminée. AUC. Trp) UAC. 1400 pages. ACU : code pour la formation de l'acide aminé thréonine (T. Tyr) GUA. CCG. AUU : code pour la formation de l'acide aminé isoleucine (I. CCA. Reece. ACG.• • • • • • • • • • • • CAC. His) AUA. UUA.com Liens externes[modifier] [dérouler] v·d·m Protéines Synthèse des protéines · Structure . Met) UUC. CUU. Éd. UUG : code pour la formation de l'acide aminé leucine (L. UAG. Saint-Laurent (Québec). Voir la vidéo en 3D de la synthèse des protéines dans l'encyclopédie vulgarismedical. UCC. UCU : code pour la formation de l'acide aminé sérine (S.

Catégories : Synthèse chimique | Expression génétique | Génétique | Physiologie cellulaire | Protéomique | [+] Catégories cachées : Article à recycler | Portail:Biologie cellulaire et moléculaire/Articles liés | Portail:Biologie/Articles liés | Portail:Biochimie/Articles liés Outils personnels • Créer un compte ou se connecter Espaces de noms . peptidiques.de groupe fonctionnels.Édition • Épissage • Épissage alternatif • transcriptionnelle Polyadénylation • Dégradation des ARNm non-sens Régulation de la Facteurs d'initiation • Ribosome • ARNt • traduction IRES • Coiffe Modifications post-traductionnelles (ajout Régulation post.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot %C3%A9ines ». traductionnelle modifications structurelles ou chimiques) • Phosphorylation • Protéolyse Extinction de gène • Méthylation de l'ADN • Code des Histones • Gène Hox • Gène soumis à empreinte Régulation de la transcription Transcription Traduction Contrôle épigénetique • • Portail de la biologie cellulaire et moléculaire Portail de la biochimie Ce document provient de « http://fr.des protéines · Modificati on des protéines · Protéasom e· Protéome · Protéine fibreuse · Protéine globulaire [dérouler] v·d·m Expression des gènes Introduction à la génétique Théorie fondamentale de la biologie moléculaire • ADN • ARN • Protéine • Code génétique • Synthèse des protéines Facteurs de transcription • ARN Polymérase • Promoteur • Amplificateur Modifications post-transcriptionnelles • Régulation post.wikipedia.

• • Article Discussion Variantes Affichages • • • Actions Lire Modifier Afficher l’historique Rechercher Haut du formulaire Spécial:Recherch Bas du formulaire Navigation • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • Accueil Portails thématiques Index alphabétique Article au hasard Contacter Wikipédia Aide Communauté Modifications récentes Accueil des nouveaux arrivants Faire un don Créer un livre Télécharger comme PDF Version imprimable Pages liées Suivi des pages liées Importer un fichier Pages spéciales Adresse de cette version Citer cette page ‫العربية‬ Català Contribuer Imprimer / exporter Boîte à outils Autres langues .

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Introduction à la protéomique .Contact Techniques d'analyse du protéome.Etudiants-Etudes --.Enzymes --.Newsletter --.Transition secondaire-supérieur -.• • Tech Accueil --.Préambule --.Biotechnologies-applications --Techniques --.E-books --.Protéines --Protéomique --.Techniques-videos --.Annonces --.Biochimie-Matériaux --.QCM-exercices-examens --.Biologie-moleculaire & Génie génétique --Visualisation-moléculaire-JMOL-Rastop --.Liensutiles --.Cellule --.

DEFINITION DU PROTEOME . 2.Identification des protéines par spectrométrie de masse EXAMEN -.TP-TD Haut du formulaire 01485392525448 UTF-8 Rechercher w w w . Séparation des protéines (électrophorèse bidimensionnelle..Détection et quantification des protéines . Il varie selon le type des cellules. car un gène peut coder pour plusieurs protéines en considérant les modifications introduites par la maturation des mRNA et les modifications post-traductionnelles (glycosylation. 2. Extraction des protéines et préparation des échantillons La protéomique exige l'utilisations d'échantillons biologiques de qualité.Extraction des protéines et préparation des échantillons .1.c Bas du formulaire 2.. Identification des protéines par spectrométrie de masse 1.Les étapes principale de la Protéomiques sont: 1.TD -. L'extraction de protéines à partir de tissus.Le protéome est l'ensemble des protéines produites par un génôme (ordre de 60000 protéines chez l'Homme). Le protéome est dynamique. . le génome est constant. Détection et quantification des protéines et 4.. Chromatographie liquide). PRINCIPALES ETAPES DE LA Protéomique . leurs activités et leur environnement.Le protéome résulte de la traduction du génôme en protéines dans des conditions de vie définies. Chromatographie liquide) . Extraction des protéines et préparation des échantillons (extraction des protéines).). 3. de . .La taille du protéome est plus importante que celle du génôme. phosphorylation.takw een.Séparation des protéines (électrophorèse bidimensionnelle.

permet de visualiser et de mesurer des variations de quantité de protéines entre différents échantillons. mis au point en considérant la nature des protéines à étudier (protéines cytosoliques. la protéomique fait appel à l'utilisation de l'électrophorèse bidimensionnelle (2D) hautement résolutive et la spectrométrie de masse qui associée à l'analyse informatisée des gels. de détergents. Les protéines identifiées par spectrométrie de masse sont comparées aux protéines des banques de données disponibles sur internet. voire de solvants organiques. .cellules isolées ou de liquides physiologiques est réalisée à l'aide de tampons appropriés. des lipides et les sels. Les protocoles experimentaux doivent éviter les contaminations par des acides nucléiques. De même. De façon générale. les protéines très basiques. telles que les histones et les protéines ribosomales. sont peu visibles sur un gel 2D après une isoélectrofocalisation. sont constitués dans des proportions variables. Les protéines hydrophobes telles que les protéines membranaires sont difficiles à solubiliser. membranaires. Ils sont généralement supplémentés d'inhibiteurs de protéases. de mélanges d'agents réducteurs. Les tampons d'extraction à pH bien déterminé. nucléaires…). Ces contaminants peuvent perturber la séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle ou par chromatographie liquide.

Cette première séparation est délicate et dépend beaucoup de la préparation des échantillons biologiques qui doit permettre une solubilisation maximale des protéines et empêcher leur agrégation et leur dégradation. elles migrent dans le gel jusqu'à une position où la valeur du pH est égale à celle de leur point isoélectrique (pI) où leur charge globale devient nulle. Grâce à la réticulation plus ou moins importante du gel de polyacrylamide. La résolution s'effectue sur un gel réticulé constitué de polyacrylamide en présence d'un agent dénaturant. Dans la deuxième dimension. les protéines sont séparées par la technique SDS-Page (sodium-dodécyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis). les protéines sont séparées par tamisage moléculaire. Comme pour l'IEF. Dans la première dimension.2. plus la résolution (et . Séparation des protéines par électrophorèse bidimensionnelle (2D) L'électrophorèse 2D est la méthode de choix pour séparer les protéines puisqu'elle permet de séparer simultanément plusieurs milliers de polypeptides d'un mélange complexe en fonction de deux propriétés différentes : la charge éléctrique et le poids moléculaire. appelée isoélectrofocalisation (IEF). les protéines sont soumises à une électrophorèse dans un gel présentant un gradient de pH continu. leur vitesse de migration dans le gel étant inversement corrélée à leur taille. Au cours de cette étape. plus le gel de deuxième dimension est grand.2. le sodium-dodécyl sulfate (SDS).

Etant mille fois plus sensible que le bleu de coomassie. . les méthodes d'analyse des gels ont évolué grâce aux progrès combinés de l'informatique et de l'analyse d'images.org/swiss-2dpage/ ) Lien utile: électrophorèse 2D. Sypro Ruby) a été développée. une facilité et une rapidité meilleures que celles de la coloration au nitrate d'argent. Sypro Red.3.donc le nombre de spots séparés) augmente. En effet. Depuis les années 1970.1 ng de protéines. les protéines séparées sont détectées par coloration des gels. Elle présente néanmoins certains inconvénients : la stœchiométrie de la coloration n'est pas totalement linéaire. Plus récemment. elle permet de visualiser des quantités très faibles de protéines (de l'ordre de 1 à 100 pg). Plusieurs procédés de sensibilité différente existent et sont choisis en fonction de l'utilisation ultérieure des gels 2D : le bleu de coomassie permet de détecter un minimum de 100 ng de protéine par spot et présente l'avantage de donner une intensité de coloration proportionnelle à la quantité de protéines. Détection et quantification des protéines Après électrophorèse bidimensionnelle. avec une sensibilité et une linéarité d'intensité de coloration équivalente à celle de l'argent. La digitalisation des gels consiste en une transformation de l'image expérimentale en une information numérique utilisable par l'ordinateur. mais avec une reproductibilité. Les gels 2D peuvent être comparés aux gels inscrits dans les bases de données comme celle de SWISS-2-DPAGE (http://expasy. En dernier lieu. notons que l'autoradiographie des gels 2D après incorporation dans les protéines d'isotopes radioactifs comme le 35S ou le 32P/33P est extrêmement sensible. la coloration au nitrate d'argent permet de détecter des spots contenant 0. 2. la détection des spots par fluorescence (Sypro Orange. la reproductibilité est difficile à obtenir et certaines protéines sont peu ou pas colorées par cette méthode.

qc. d'un analyseur où les ions sont séparés en fonction de leur rapport masse sur charge (m/z) et d'un détecteur permettant l'enregistrement et la quantification des ions.3.rocler. Pour l'étude des composés peptidiques.html Prot&eacute.html .uk/~mpgwww/Proteome/Tut_2D.aber.la spectrométrie de masse en tandem en mode nanospray (MS-MS) qui permet d'obtenir une microséquence en acides aminés.se bidimensionnelle • Learn about us ○ ○ ○ ○ About us Our blog Privacy Terms of use Europe (604) Amérique du Nord (834) Amérique du Sud (148) • Universités ○ ○ ○ .omique.ac. Un spectromètre de masse se compose d'une source où s'effectuent l'ionisation et la désorption des ions.org/tools/aldente/ Autres liens .Protéomique: http://perso. Liens utiles Bases de données disponibles sur internet: Mascot : http://www. deux modes d'ionisation sont principalement utilisés : . En s'adaptant à la biologie structurale. &eacute.html .ca/pdubreui/masse/Ms1/spectro_masse1 .Spectromètre de masse: http://www.fr/fguillonneau/Protéomique.pl? FORMVER=2&SEARCH=PMF Aldente : http://www. la spectrométrie de masse a permis de déterminer avec une sensibilité et une précision extrêmes la masse des molécules.orange.matrixscience.la désorption/ionisation laser assistée par matrice (MaldiTof) qui permet de réaliser une empreinte peptidique après digestion protéolytique (empreintes peptidiques) .expasy.Protein identification by peptide mass fingerprinting tutorial: http://www.html .ac.uk/~mpgwww/Proteome/MS_Tut.com/cgi/search_form.lectrophor&egrave. IDENTIFICATION DES Protéines Spectrométrie de masse et recherche dans les banques de données L'avancée majeure en termes d'identification des protéines des gels 2D (1993-1994) correspond à l'utilisation conjointe de la spectrométrie de masse et des banques de données.Electrophoresis 2D & proteomics: http://www.aber.

○ ○ ○ • Afrique (15) Océanie (24) Asie (307) Add Slidefinder to your browser PowerPoint 2007/2010 Add-in Suggest a site to add Allemand (Deutsch) Anglais (English) Espagnol (Español) Français Hindi (िहनदी) Japonais (日本語) Polonais (Polski) Portugais (Português) Russe (Русский) Suédois (Svenska) Suggest improvements Report an error   Tools ○ ○ ○ • Interface language ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ ○ • ○ ○ ○ Sign up Login  Login using your SlideFinder account Haut du formulaire Email or username False Password Login false Remem ber me Forgot your password? Bas du formulaire  Or use your third party provider to login verify .

New on SlideFinder: Universités SlideFinder . Created: 03/08/2009 16:51:56 Slides: 23 Views: 74 Downloads: 1 Rating: 0.ai.522. Tags: génétique.55 Comment Comment Diapositive #1 Share this presentation | Description La protéomique : principales .533.. .544. protéines.Vous trouve les bonnes diapositives Haut du formulaire Recherche Bas du formulaire Recherche avancée 1 ..If you have a SlideFinder account.20 éléments sur 23 Details Presentation from www..fr Name: Cedric_Pionneau_12_2005 Author: N/A Company: N/A Description: La protéomique : princ.511. please log in with that and associate your account with any of the above providers under 'Edit profile'.univ-paris8..

fr Plate-forme Post-génomique de la Pitié-Salpétrière (P3S) http://www.jussieu.chups.jussieu.jussieu.techniques et outils informatiques dédiés à l'étude des protéines Cédric PIONNEAU pionneau@chups.fr Plate-forme PLa protéomique : principales techniques et outils informatiques dédiés à l'étude des protéines Cédric PIONNEAU pionneau@chups.f r Tags génétique | protéines | les | protéine | structure | étude | masse | protéome | données Comment Diapositive #2 .p3s.

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La proté .

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protéom e. c’est-àdire l’ensemb .

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