Ecole Nationale Supérieure des Sciences de la Mer et de l’Aménagement du Littoral

Matière : Génie enzymatique 2ème année 2ème cycle Biotechnologie marine

Adénine + ribose = adénosine (nucléoside)

Adénine + ribose + acide phosphorique = nucléoside+ acide

phosphorique = nucléotide

Le nicotinamide, aussi connu sous le nom de niacinamide, est un

dérivé de l'acide nicotinique. Le nicotinamide est une vitamine
hydrosoluble (B3), fait partie du groupe de vitamines B.

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On obtient un autre coenzyme voisin NADP (nicotinamide-adénine

dinucléotide phosphate) par estérification de la fonction OH en 2' du
ribose par un acide phosphorique.

 Flavine adénine dinucléotide ou FAD

Formule brute : C27H33N9O15P2
FAD + 2H FADH2
Forme oxydée forme réduite

Flavine - Ribitol - Phosphate - Phosphate - Ribose - Adénine

AMP

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Le ribitol, ou adonitol, de formule chimique:

HOH2C–CHOH–CHOH–CHOH–CH2OH
C’est un pentose alcool qui se présente sous la forme d'un solide
cristallisé. Il est issu de la réduction du ribose.

Coenzymes associés à des réactions de transfert de groupements

 Adénosine triphosphate ou ATP

Formule brute : C10H16N5O13P3
ATP = ADP + P

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 Coenzyme A :
Formule brute :C21H36N7O16P3S

La vitamine B5, correspondant à l'acide pantothénique, est une

vitamine hydrosoluble. C'est un précurseur métabolique de la coenzyme
A, essentielle à la synthèse et au métabolisme des protéines, des
glucides et des lipides.

Ces coenzymes ne sont en rien responsables de la spécificité des

réactions enzymatiques qui est due exclusivement à la fraction
protéique: un même coenzyme peut être le cofacteur de plusieurs
réactions enzymatiques différentes.

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C / Inhibiteurs compétitifs et non compétitifs

L'activité des enzymes peut être accélérée par de nombreux facteurs
(ions, coenzymes...), mais elle peut également être diminuée soit par
des conditions défavorables du milieu (pH très différent du pH optimum,
basse température), soit en présence de composés qui inhibent l'action
de l'enzyme.

1/ Inhibition irréversible

Dans ce cas, l'inhibiteur se lie à l'enzyme de façon covalente ou par une

liaison forte formant un complexe inactif qui ne se dissocie que très
lentement.

Cette interaction peut se produire soit au niveau du site actif, soit sur une
autre portion de la chaîne protéique.

2/ Inhibition réversible : type d'inhibition le plus fréquent dans le système

biologique

a I Inhibition par compétition ou inhibition compétitive.

Dans ce type d'inhibition, l'agent inhibiteur a une structure très voisine de

celle du substrat et va s'associer au site actif à la place de celui-ci.

La diminution de la vitesse de catalyse est due simplement à une

diminution du nombre de molécules d'enzymes liées au substrat.

Ex : L'acide malonique est un inhibiteur de la succinate déshydrogénase

Acide malonique acide succinique

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Le sulfanilamide (sulfamide) bloque la croissance de certains micro-

organismes car il est un analogue de l'acide para-amino-benzoïque
indispensable à la croissance de ces organismes.

sulfanilamide para-amino-benzoïque

Remarques
Il est possible de lever cette forme d'inhibition en rajoutant un excès de
substrat, l'enzyme a en effet plus de chances de rencontrer une
molécule de substrat. On déplace l'équilibre :

ES E El (E = enzyme, S = substrat, I = inhibiteur)

en faveur du complexe ES.

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b/ Inhibition non compétitive.

L'inhibiteur ne s'associe pas au site actif de l'enzyme mais en un autre
emplacement, modifiant ainsi l'activité propre de l'enzyme.

c/ Etude graphique des inhibitions réversibles dans le cas d'une inhibition

compétitive :

(P = produit de la réaction)

Le graphe en coordonnées normales est le suivant :

Dans ce cas, la vitesse maximale atteinte par l'enzyme en présence

d'une grande quantité de substrat ne varie pas, mais l'affinité de
l'enzyme pour le substrat varie. En portant en coordonnées inverses :

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Inhibition compétitive Vmax ne change pas

Km augmente

Dans le cas d'une inhibition non compétitive

Le graphe en coordonnées normales est le suivant :

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Dans ce cas, le Km de l'enzyme ne change pas (le site actif n'est pas
impliqué directement dans l'inhibition et peut donc lier le substrat sans
changement), mais la vitesse maximale atteinte diminue.

Inhibition non compétitive Km ne change pas

Vmax diminue

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