UNIVERSIDADE FEDERAL DE UBERLÂNDIA

INSTITUTO DE BIOLOGIA – INBIO

DISCIPLINA TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

ENZIMAS APLICADAS NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

Acadêmicos:

Lamartine Lemos de Melo

Sarah Natalie Cirilo Gimenes

Uberlândia - MG
Novembro de 2010
• INTRODUÇÃO
 Aproximadamente 1% das enzimas identificadas são utilizadas na indústrias. Destas
35% são as proteases, que são utilizadas na facabricação de detergentes. Na indústria
alimentícia as enzimas são utilizadas para reduzir as perdas na produção, melhorar o
rendimento da matéria prima e prolongar a vida útil e as características organolépticas dos
alimentos.
Uma atividade enzimática não desejada pode ocasionar, por exemplo, uma mudança
de cor na clorofila ou carotenóides, o escurecimento em alguns alimentos, a rancidez em
óleos, variações no aroma, alterações no valor nutritivo das proteínas e vitaminas e quando há
a presença de pectinases ocasionar mudanças na textura dos alimentos. Nestes casos de
atividade indesejável as enzimas são inativadas pelo calor, com uma técnica denominada de
“blanching”.
A obtenção destas enzimas para diversas finalidades, podem ser feitas a partir de
microrganismos, vegetais superiores ou animais. Em muitos casos, os fungos e as bactérias
sintetizam e secretam enzimas industrialmente úteis no meio circundante. Por exemplo,
fungos como Aspergillus, Penicillium, Mucor e Rhizopus secretam enzimas que são úteis no
processamento de uma variedade de materiais. Neste trabalho iremos ressaltar dentre várias
enzimas as hidrolases (invertase, lactase, maltase, celulase e hemicelulase), as pectinases e as
enzimas oxidativas.

• ENZIMAS HIDROLIZANTES DE DISSACARÍDEOS

• INVERTASE

A invertase é uma enzima hidrolase que atua sobre a sacarose (2-D-glucopiranosil-ß-

frutofuranoside), transformando-a em uma mistura de açúcares redutores:
glicose e frutose. Exitem dois tipos de invertases: a ß-frutofuranosidae e a
α− glucosidae. Os dois tipos hidrolisam as ligações glicosídicas da sacarose em diferentes
posições. A ß-frutofuranosidae hidrolisa a ligação entre o oxigênio e o
carbono 2 do resíduo da frutose, pois esta enzima reconhece o resíduo de
frutose da molécula. Em contrapartida, a α− glucosidae hidrolisa a ligação entre o
oxigênio e o carbono 1 da glicose, pois esta enzima reconhece o resíduo de glicose da
molécula.
As leveduras são caracterizadas pela produção de enzimas do tipo ß-
frutofuranosidae e são utilizadas na fermentação alcoólica ou na
produção industrial de invertases. A produção desta por leveduras, pode-se dar pelas
seguintes espécies Saccharomyces cerevisiae e Schwanniomyces occidentalis, e também pelas
espécies fúngicas como Aureobasidium sp., Aspergillus niger e Alternaria sp. É impportante
ressaltar que as preparações comerciais de invertase de Saccharomyces cerevisiae ou S.
carlsbergensis são obtidos a partir de levedura cultivada em melaço; e que as invertases
obtidas de plantas e fungos possuem atividades enzimáticas muito similares.
Dentre as aplicações da invertase destaca-se a fabricação do açúcar invertido, que tem
grande importância industrial por ter o poder solubilidade (adoçante) superior ao da sacarose.
Esta alta solubilidade do açúcar invertido é importante na fabricação de doces, licores e
sorvetes, no qual as altas concentrações de sacarose levaria a uma cristalização. As invertases
obtidas a partir de leveduras são usados na fabricação de xaropes com alto teor de frutose e
glicose, sobremessas e mel artificial. Na indústria de confeitaria, a importância destas enzimas
se dá na produção de doces como fundente, coberturas de chocolate e doces com chocolate
com o centro macio.

• LACTASE

A lactase (ß-galactosidase) é uma enzima que catalisa a hidrólise da lactose em

glicose e galactose. A importância deste açúcar (lactose) do leite, é que este pode ser
transformado em açúcares com poder adoçante maior.
As β-galactosidases podem ser encontradas na natureza, distribuídas entre vegetais
(particularmente em amêndoas, pêssego, damasco, maçã), em órgãos de animais como
intestino, cérebro, testículos, placenta; e também em microrganismos, sendo produzida em
grande quantidades por fungos filamentosos (Aspergillus niger, Aspergillus oryzae), por
bactérias (Escherichia coli, Bacillus sp.) e por leveduras (Kluyveromyces lactis,
Kluyveromyces marxianus). É importante destacar que as leveduras e os fungos são as
melhores fontes desta enzima para aplicações comerciais, ao passo que existem pesquisas que
nos demonstram a produção da ß-galactosidase através do uso do soro de queijo
como meio de cultura para o crescimento de leveduras e fungos
filamentosos.
A importância industrial da β-galactosidase está na sua aplicação na indústria de
laticínios, ao modo que a hidrolise da lactose, resulta em transformações deste açúcar em
monossacarídeos de glicose e galactose, logo obtem-se alimentos com baixos teores de
lactose, melhorando a solubilidade e digestibilidade do leite e dos derivados lácteos. Estes
alimentos são ideais para consumidores intolerantes à lactose. Com este mesmo objetivo,
existe uma pesquisa que visa à produção de um filme de base celulósica incorporado com
lactase, para redução do teor de lactose presente no leite.
Nessa mesma perspectiva, dentro das aplicações da lactase, podemos citar
também o emprego desta na prevenção da cristalização de lactose em produtos
lácteos como: doce de leite, leite condensado, leite concentrado congelado, misturas para
sorvetes e iogurtes, promovendo assim, uma melhoria das características organolépticas
destes alimentos.

• MALTASE

Maltase é uma enzima que hidrolisa o dissacarídeo maltose em açúcar simples de

glicose. Esta enzima é encontrada em plantas, bactérias e leveduras, em seres humanos e
outros vertebrados. Acredita-se que são sintetizadas pelas células da mucosa que revestem a
parede intestinal.
A maltase desempenha um papel importante na preparação de xaropes doces e pela
degradação enzimática do amido.
• ENZIMAS HIDROLIZANTES DE TECIDOS VEGETAIS

• CELULASES

Celulases são ditas como carboidrases que clivam a ligação β -1,4 de celulose ou as
suas formas quimicamente modificadas, além de degradar celodextrinas ou celobiose.
Normalmente, eles são complexos multienzimático tendo a atividade endo-1,4- β -glucanase,
celobiohidrolase e β -glicosidase.
Geralmente a A. niger é a principal fonte de celulase destinados ao uso alimentar e a
Trichoderma viride é utilizada em aplicações não alimentares, embora ambas podem
desempenhar diversas funções. A T. viride é cultivada por fermentação submersa na presença
de indutores, geralmente de celulose, enquanto que o cultivo em larga escala de A.niger
geralmente envolve a fermentação em superfície. A celulase também é produzida pela
Trichoderma reesi cuja aplicação desta enzima é de caratet digestivo, hidrolisando a celulose
a celobiose.
Estas enzimas são utilizadas para melhorar a filtração de extratos de baunilha,
melhorar a dureza de alimentos antes de seu cozimento, degradar a cobertura de diversas
castanhas antes da extração de azeites e extrair os compostos aromáticos de alguns vegetais
atravéz de sistema mais fácil e barato.
Dentre as aplicações, as celulases fúngicas são usadas sozinhas ou em conjunto com
pectinases, β -glucanases e amido-enzimas degradantes na fabricação de cerveja, a
transformação de cereais, no processamento de frutas e suco, fermentação dos alimentos,
produção de vinho, e fermentação alcoólica. Estas mesmas também têm sido usados para
melhorar a palatabilidade dos produtos hortícolas de baixa qualidade, aumentar o sabor dos
cogumelos, promover a extração de produtos naturais, e alteram a textura dos alimentos.

• HEMICELULASES

As hemicelulases(β -glucanase) são enzimas que hidrolisam as hemiceluloses, que são

polissacarídeos alcalinos solúveis exclusivos de substâncias celulósicas ou pécticas
encontradas na parede celular vegetal.
As principais fontes de β -glucanase são os seguintes microrganismos A. niger,
Trichoderma reesei, T. Viride, B. subtilis e Penicillium emersonii.
As hemicelulases reduzem a viscosidade de diversas gomas vegetais convertendo os
D-xilanos em xilo-oligossacarídeos, D-xilosa, e L-arabinosa. Sendo utilizadas na redução de
viscosidade do café concentrado, na extrato e classificação dos sumos cítricos, na hidrólise da
maçã e resíduos da extração por pressão para obtenção de açúcares e aumentar o rendimento
de azeites essenciais e outros extratos de plantas.
A aplicação da β -glucanase destaca-se na fabricação de cerveja, no intuito maior de
se reduzir os níveis de β -glucanos da cevada, compostos que podem ser um incômodo
durante a produção de cerveja. Isto porque, a adição desta enzima na produção de cerveja
aumenta a vazão de filtração, reduzindo assim, a necessidade de auxiliares de filtração e
melhorando a estabilidade e limpidez da cerveja. A enzima β -glucanase também tem sido
empregada na clarificação e filtração de vinhos de uva. Em outra aplicação industrial, a β -
glucanase fúngica é utilizada durante a fabricação de café instantâneo, de modo a degradar
mucilagem do café e evitar a gelificação do café líquido concentrado.

• ENIZMAS PÉCTICAS

Enzimas pécticas, muitas vezes denominadas pectinases, são uma mistura de enzimas
que atuam sobre substâncias pécticas, que são polissacarídeos presentes em plantas que
sustentam a integridade da parede celular e da lamela média.
Há várias enzimas presentes na preparação enzimática industrial, principalmente as
pectinases, pectases e pectinas liases, as quais agem especificamente sobre os polissacarídeos
da parede celular do vegetal presente no alimento material. Este grupo de enzimas degradam
as substâncias pécticas, hidrolisando as ligações glicosídicas ao longo da cadeia carbônica.
Podem ser despolimerizantes ou desesterificantes e são produzidas por plantas, fungos
filamentosos, bactérias e leveduras
A síntese de enzimas pectinolíticas é muito comum entre os grupos de
microrganismos, sendo que os fungos são os mais utilizados em escala industrial, pois cerca
de 90% das enzimas produzidas podem ser secretadas no meio de cultura.
Desse modo, as enzimas pécticas são produzidos em escala industrial com variedades
de cepas melhoradas de fungos filamentosos, como as esspécies de Aspergillus, as quais são
especialmente as fontes mais comuns, embora Coniothyrium diplodiella, Sclerotiorum
libertiana, e espécies de Botrytis, Penicillium e Rhizopus também sejam fontes utilizadas para
a produção da enzima. As cepas fúngicas são produzidas pela fermentação submersa em
fermentadores de tanques profundos ou por fermentação semi-sólida de substrato em
tambores rotativos ou bandejas.
As aplicações destas enzimas nas indústrias de alimentos incluem amadurecimento de
frutas; no aumento e melhoramento da eficiência de filtração e clarificação em sucos de
frutas, asssim como na redução da viscosidade destes mesmos sucos; no tratamento
preliminar do suco de uva para indústrias vinícolas, na maceração, liquefação e extração de
tecidos vegetais; na extração de polpa de tomate; na fermentação de chá, café e cacau; no
tratamento de resíduos vegetais; na degomagem de fibras naturais para as indústrias têxtil e de
papel; na nutrição animal; no enriquecimento protéico de alimentos infantis e na extração de
óleos. As pectinases também são utilizadas para reduzir o amargor excessivo em cascas de
citrus, na restauraração do aroma perdido durante secagem e no melhoraremnto da firmeza de
pêssego e picles processados. A infusão de pectinase e β-glicosidase promove o aumento do
aroma e das substâncias voláteis das frutas e dos vegetais; o aumento na quantidade de
agentes antioxidantes em óleo de oliva extravirgem e reduz a indução ao ranço, além de
outras aplicações.
Dentre as aplicações citadas, ressalta-se a utillização das enzimas pécticas fúngicas
como auxiliares tecnólogicos na extração e clarificação de sucos de frutas, isto porque a
presença de substâncias pécticas (resíduos do processamento de frutas ou vegetais, por
exemplo, bagaço de maçã, casca de frutas cítricas, ou polpa de beterraba) durante o
processamento das frutas e do suco, podem gerar sérios problemas técnicos.

• ENZIMAS OXIDATIVAS

Dentre as enzimas oxidativas, apenas duas atualmente são utilizadas em larga escala nas
aplicações industriais: a glicose oxidase e a catalase.
A glicose oxidase é de origem fúngica, sendo geralmente obtido a partir de Aspergillus
niger, e atua na presença de oxigênio para converter glicose em ácido glucônico e peróxido de
hidrogênio. É altamente específicas e oxida apenas a ligação β -D-glicose. Gerando como
sbproduto o peróxido de hidrogênio, que reage com grupos tiol livre do glúten, com seguinte
formação de ligações dissulfito, que dão a maior rigidez ao glúten.
A catalase, que também está presente em preparações comerciais de glicose oxidase por
fungos, age sobre o peróxido de hidrogênio para produzir água e oxigênio. Esta enzima, pode
ser facilmente obtidas a partir de bactérias, como por exemplo, em Staphylococcus aureus.
Pode ser encontrada também nos peroxissomas em animais e plantas e no citoplasma de
procariontes. A catalase é utilizada na indústria têxtil para a remoção de peróxido de
hidrogênio de tecidos. Encontra-se também em alguns produtos de limpeza de lentes de
contato, agindo como agente antibacteriano. A catalase também tem sido empregada na área
de cosméticos, como por exemplo, em máscaras de beleza combinando a enzima e o peróxido
de hidrogênio, para o aumento da oxigenação nas células das camadas superiores da
epiderme.
O sistema de glicose oxidase-catalase é usada comercialmente tanto para a remoção de
glicose, quanto para remoção do oxigênio. Uma aplicação interessante deste sitema é a
utilização como reagente, pois apresenta uma característica de especificidade para a glicose.
Há também o uso considerável em laboratórios para o efeito de medidas quantitativas da
presença de glicose em outros açúcares.
A aplicação comercial consiste na formação de tiras de papel de teste para pacientes
diabéticos, que indicam a presença de glicose na urina por uma mudança de cor quando esta
tira é mergulhada na amostra. Outra ampla utilização industrial consiste na remoção da
glicose dos ovos antes do seu ressecamento, aumentando a vida de prateleira dos produtos
derivados, além disso, impede a ocorrência de reações de escurecimento e outros processos
deterioradores nos alimentos.
Outra aplicação consiste na resolução do problema da comercialização de determinados
alimentos enlatados e bebidas, pois em produtos líquidos, a glicose oxidase e um pouco de
glicose são simplesmente dissolvidos nestes antes de embalar. Desse modo, os resíduos de
oxigênio nas latas são removidos por ação da glicose oxidase. Isto porque, estes resíduos de
oxigênio em alimentos enlatados podem gerar a corrosão da embalagem; a perda de coloração
e a alteração de sabor destes alimentos. Portanto, a adição de pequenas quantidades de glicose
oxidase nos refrigerantes em lata, promove o aumento significantivo na qualidade de
conservação e na diminuição da corrosão dos alimentos enlatados.
• REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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