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PROTENAS
Son las macromolculas ms abundantes de nuestras clulas (50 80% de su peso en seco). Estn formados por C, H, O y N, aunque pueden tener tambin S y, en menor proporcin, P, Fe, Cu, etc. Son polmeros de los aminocidos. Se clasifican en:

Oligopptidos
(2 10)

Polipptidos
(11 100)

Filamentosas Holoprotenas Globulares Cromoprotena Glucoprotenas Heteroprotenas Lipoprotenas Nucleoprotenas Fosfoprotenas

Pptidos Protenas
(+ 100 o p.m. > 5000)

Aminocidos
Son compuestos orgnicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminocidos naturales de tipo alfa, ya que los grupos amino y carboxilo se unen al mismo carbono. conocen 20 aminocidos son Se

Propiedades
Son slidos, cristalinos, con elevado punto de fusin, solubles en agua, con actividad ptica y comportamiento qumico anftero. Actividad ptica: Todos, salvo la glicocola o glicina, tienen un carbono asimtrico. Desvan en : plano de la luz polarizada, pudiendo ser dextrgiros (+) o levgiros ( (-). Sobre el plano del papel, y situando hacia arriba el grupo carboxilo y hacia abajo el radical, si el grupo amino queda hacia la derecha tiene configuracin D y si est a la izquierda ser L. Todos los aminocidos naturales son L. La disposicin L o D es independiente de la actividad ptica. Comportamiento qumico En qumico: disolucin presentan comportamiento anftero. Pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (COO-) o do como una base, captando electrones (NH3), o como un cido y una base a la vez. La forma dipolar (forma zwitterion), en medio cido capta protones
Joaqun Rodrguez Piaya

y se comporta como una base, y viceversa. El pH en el cual el aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoelctrico.

Clasificacin de los aminocidos

Se clasifican segn el radical R que se enlace al C alfa. a- Alifticos: el radical R es una cadena abierta. 1- Neutros: el radical R no posee grupos carboxilo ni amino. 2- Acidos: el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino. 3- Bsicos: el radical R presenta grupos amino, pero no carboxilo. b- Aromticos: el radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno. c- Heterocclicos: el radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos tomos distintos a los de C e H.

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Enlace peptdico
Es un enlace covalente que se establece entre un grupo amino de un aminocidos y el grupo carboxilo de otro. Los tomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitan en el mismo plano, con distancias y ngulos fijos. En el enlace peptdico, la unin entre el C y el N es ms corta que en otros enlaces C N, pero ms larga que en los enlaces C = N. Tiene cierto carcter de enlace doble. Como consecuencia, este enlace tiene una cierta rigidez, sin que permita el giro.

Estructura de las protenas

Las protenas vienen definidas por 4 estructuras:

1-

Estructura primaria:
Es la secuencia de aminocidos. Nos indica qu aminocidos y en qu orden aparecen. La funcin de una protena depende de la secuencia. Cualquier variacin da lugar a una protena diferente. En toda protena hay un grupo amino y otro carboxilo libres en los extremos. La secuencia siempre se escribe desde el N- terminal al C terminal.

2-

Estructura secundaria
Es la disposicin de la cadena en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de los enlaces, adquieren una disposicin espacial estable. Se conocen dos tipos de estructuras: Alfa hlice: Se produce un giro en la molcula, dando lugar a un tipo especial de enrollamiento. Los tomos de oxgeno quedan orientados en la misma direccin, mientras que los de H del grupo amino lo hacen en la direccin contraria. Ello permite la formacin de puentes de H que mantienen estable la hlice. Los radicales no intervienen en los enlaces y aparecen proyectados hacia la parte externa de la cadena. Por ello protenas muy diferentes pueden tener la misma estructura. Hay 3,6 aminocidos por vuelta.
Una variante es la hlice de colgeno, donde la alfa hlice es algo ms alargada (con 3 aminocidos por vuelta), debido a su riqueza en prolina e hidroprolina (no pueden formar puentes de H). La estabilidad se debe a la asociacin de 3 hlices, que origina una superhlice (unidas por enlaces covalentes y puentes de H).

Disposicin beta o lmina plegada: Forma una hlice extendida (parecido a un zig zag), ya que no existen puentes de H. Es estable gracias a la asociacin de varias molculas o varios segmentos de la misma cadena, establecindose puentes de H. Los grupos R se disponen por encima y por debajo. Suelen tener grupos R pequeos. Es muy caracterstica en la queratina.

3- Estructura terciaria
Disposicin espacial de la protena. Se deben a varios factores: aminocidos como prolina e hidroprolina que irrumpe la estructura en doble hlice restos hidrfobos puentes disulfuros entre las cistenas de distintas o de la misma cadena. pH del medio puentes de H fuerzas de Van der Waals Generalmente, en los tramos rectos, la cadena polipeptdica posee una estructura secundaria de tipo alfa hlice, y en los codos o cambios de direccin presenta una estructura secundaria de tipo beta. Existen dos tipos de configuraciones a- Filamentosa: mantiene una estructura secundaria alargada y slo se retuerce ligeramente. Son insolubles en agua. Para funciones esquelticas. Ej.: queratina, colgeno, elastina, etc.
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b- Globular: Se pliegan formando estructuras relativamente esfricas. Solubles y ms abundantes. Ej.: mioglobina.

4- Estructura cuaternaria
Informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas, idnticas o no, para formar un complejo protenico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero o subunidad proteica. Ejm.: la hemoglobina tiene 4 protmeros, las cpsides de los virus tienen muchos protmeros (polmeros).

Propiedades de las protenas

Dependen sobre todo de los radicales. Al conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras molculas y reaccionar con stas se denomina centro activo.

1-

Solubilidad
Las protenas globulares dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad depende de los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de H con las molculas de agua. Si se unieran con otras protenas, precipitaran.

2-

Desnaturalizacin
Si una solucin es sometida a cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o modificaciones en la temperatura, la solubilidad de las protenas desaparece. Los enlaces que mantienen la configuracin globular se rompen y se adopta la forma filamentosa. Tienden a unirse molculas entre s y precipitan. Las propiedades biocatalizadoras se pierden por alteracin del centro activo. No afecta a los enlaces peptdicos, pero s a las estructuras 2 y 3. En ocasiones pueden volver a su conformacin primitiva (renaturalizacin). Ej.: corte de la leche (por descenso del pH al convertir las bacterias la lactosa en cidos lctico), permanentes del cabello, etc.

3- Especificidad
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan sectores estables y sectores variables en los que algunos aminocidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere su funcionalidad. Ello da lugar a que cada especie tenga protenas especficas, incluso distintas entre individuos de una misma especie. Cuanto ms alejadas estn dos especies, ms distintas sern sus protena homlogas (con la misma funcin). Existen sectores estables que se repiten debido a su gran eficacia biolgica (incluso en protena con funciones diferentes). Son los dominios estructurales.

4- Capacidad amortiguadora
Las protenas tienen un comportamiento anftero. Tienden a neutralizar variaciones del pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y, por tanto, liberan o retiran protones (H+) del medio.

Clasificacin de las protenas 5- Holoprotenas

a- Globulares: generalmente solubles en agua. Albminas: constituyen la fraccin principal de las protenas plasmticas. Regulan la presin osmtica y constituyen la reserva principal de protena del organismo. Ej.: ovoalbmina, seroalbmina y lactoalbmina. Globulinas: con gran masa molecular. Ej.: lacto, sero y ovoalbmina. Tambin la alfa albmina (asociada a la hemoglobina) y las gammaglobulinas o inmunoglobulinas.
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Histonas: aparecen en el ncleo celular, asociadas al ADN. b- Filamentosas o fibrilares: fundamentalmente en animales. Colgenos: en t. conjuntivo, cartilaginoso y seo. Forman fibras con gran resistencia a la tensin. Por polimerizacin e hidrlisis se originan las gelatinas. Elastinas: se deforman y se recuperan sin deteriorarse. Aparecen en tendones, vasos sanguneos y pulmones. No dan lugar a gelatinas. Queratinas: en cabello, uas, pelo, plumas, cuernos, pezuas,... Miosina: interviene en la contraccin muscular.

1- Heteroprotenas
Estn formadas por el grupo proteico y el grupo prosttico (lo no proteico). a- Cromoprotenas: el grupo prosttico es una sustancia coloreada (pigmentos). Ej.: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, citocromos, ... b- Glucoprotenas: El grupo prottico contiene monosacridos (glucosa, galactosa,...). Se unen mediante un enlace covalente un radical hidroxilo del glcido y un radical amino del prtido. H. estimulante del folculo (FSH), H. estimulante del tiroides (TSH), H. luteinizante (LH), mucinas,... c- Lipoprotenas: grupo prottico: cidos grasos. Lipoprotena sanguneas (LDL, HDL), en membranas,... d- Nucleoprotenas: grupo prottico: cidos grasos. Histonas con cidos nucleicos. e- Fosfoprotenas: grupo prosttico: cido fosfrico. Casenas (leche),...

Funciones de las protenas

1- Estructural: formando parte de las membranas plasmticas, en microtbulos, cilios, flagelos, queratina, elastina, colgeno,... 2- Transporte: hemoglobina, hemocianina, mioglobina, lipoprotena sanguneas, permeasas,... 3- Enzimtica: con accin biocatalizadora. Favorecen reacciones qumicas. 4- Hormonal: biocatalizadores que no actan localmente, sino globalmente. Insulina, tiroxina,... 5- Defensiva: gammaglobulinas o inmunoglobulinas. Se incluyen protena que modifican el pH y las toxinas, con funciones bactericidas, fungicidas, trombina, fibringeno, mucinas,... 6- Contrctil: actina y miosina. 7- Reserva: ovoalbmina, casena,... 8- Homeosttica: regulando el pH.

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Cuestionario de protenas
1- Cuntos carbonos asimtricos poseen los aminocidos? 2- Desarrolla la frmula del nico aminocido que no tiene actividad ptica. 3- Qu significa que un aminocido es anftero? 4- Un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,5. Qu carga presentar si el pH del medio es 6,5, si es 4 o si es 10? Indicar en qu pH de los indicados anteriormente el aminocido se desplazar hacia el nodo, cundo lo har hacia el ctodo y cundo permanecer inmvil. 5- Si el punto isoelctrico de la alanina es 6, indicar la carga y estructura qumica de este aminocido a pH 6. 6- Indicar la carga y estructura qumica que presentar la alanina a pH de valores 2 y 9. 7- Seala los enunciados verdaderos: a- Todos los aminocidos dextrgiros tienen configuracin L. b- Todos los aminocidos alifticos son neutros. c- La unin His Lys- Met puede considerarse un oligopptido. 8- En una disolucin acuosa hay alanina y treonina, cuyos puntos isoelctricos son 6,.02 y 6,60 respectivamente. Si el pH de la disolucin es 6,3 indica qu aminocido se dirigir al nodo y cul al ctodo. Por qu? 9- En qu direccin se unen dos aminocidos? Desarrolla la frmula del dipptido formado por la metionina y la valina. 10- Un tripptido formado por tres aminocidos alifticos presenta en el extremo amino libre un aminocido con radical hidrfobo y en el extremo carboxlico libre un aminocido con un radical cido. El aminocido central posee un radical bsico. Construir este tripptido eligiendo los 3 aminocidos de los siguientes: Ser, Phe, Glu, Lys, Ala, Pro e His. 11- La tripsina es una enzima que hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupo carboxlico los aporta una lisina o una arginina. Cul ser el resultado de la hidrlisis por medio de la tripsina sobre estos pptidos? a- H2N Lys Met Ala Arg Met Val COOH b- COOH Lys Arg Met Cys Lys Phe NH2 12- El aspartamo es un edulcorante sinttico que se usa como sustituto de la sacarosa. No es un glcido, sino que es un dipptido formado por cido asprtico y fenilalanina. Representa las dos frmulas estructurales que podra tener el aspartamo. 13- Por qu la seda y el colgeno soportan altas tensiones sin estirarse mientras que la lana si es estirable? 14- Qu enlaces se rompen al someter una molcula proteica a una T elevada? Cmo se denomina este proceso? Qu repercusin tiene en la funcionalidad de la protena? 15- Qu cambio de aminocidos tendr un efecto ms drstico sobre una protena? Razona la respuesta a- Ala / Val b- Ala / Arg c- Arg / Glu

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16- Cul es la razn de que haya puentes disulfuro en la insulina? 17- Crees que Ala Cys Trp Gly y Gly Trp Cys Ala son el mismo pptido? 18- La hemoglobina humana se diferencia de la del cerdo en 17 aminocidos, de la del gorila en 1 y de la del caballo en 26. Qu puedes deducir de estos datos? 19- El olor caracterstico del pelo quemado es debido a la formacin de SO2. Cmo crees que se produce? 20- Relaciona las funciones que aparecen en la columna de la izquierda con los nombres de protenas que aparecen en la columna de la derecha 21- Cuando se aade una sustancia cida a la leche y se calienta para que la reaccin vaya ms rpida, la leche se corta, es decir, se forman unos grumos que al filtrarla quedan retenidos en el papel de filtro. De qu sustancia se trata Por qu ha precipitado? Qu nombre comn y comercial tiene? Cmo se puede reconocer? Qu sustancia constituye la telilla blanca que queda en la superficie? Qu nombre comn y comercial tiene? Cmo se puede reconocer? Qu glcido queda disuelto en el agua? Cmo se puede reconocer este glcido?

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