Chapitre I :

Composition Chimique de la cellule

La vie utilise environ 25 des 92 éléments
chimiques présents à l'état naturel.

http://www.windows.ucar.edu/earth/geology/images/periodic_table_sm.gif
Molécules inorganiques
(eau, électrolytes, gaz…)

Molécules organiques
(glucides, lipides, protéines)
Quatre éléments sont particulièrement importants:

Hydrogène 1

0xygène 2 Azote 3 Carbone 4

2 types
Les liaisons intramoléculaires
a) Liaisons covalentes
b) Liaisons ioniques interaction forte

1. Les liaisons intermoléculaires

a) Liaisons hydrogènes interaction faible

b) La liaison de Van der Waals

I.1. Les liaisons intramoléculaires
a. La liaison covalente

–Cette liaison est

très solide, donc
l’énergie pour la
rompre est très
grande.
Non polaire

(-)
Polaire
(+)

(+)
b) Liaisons ioniques
 Un atome arrache un électron à l’autre atome.

Ions

Cation (+) Anion (-)

Na Cl Na+

Cl-
11+ 17+

11+ 17+

Na+ Cl- Réseau ionique

I.2. Les liaisons intermoléculaires

sont des liaisons faibles.

a. Liaisons d’hydrogène
La liaison hydrogène est une liaison chimique
très particulière. Elle se forme sous certaines
conditions.
Les liaisons hydrogènes peuvent s'établir entre
deux molécules dont l'une est donneur et l'autre
accepteur de proton.
C'est le schéma classique des complexes acide
base, AH représente l'acide et B la base :

AH + B A-H---B
La liaison hydrogène met en jeu peu d'énergie,
quelques Kcal.
On les retrouve dans les processus biologiques
comme dans la molécule d’ADN et l’eau.
Les liaisons van der Waals
Interactions très faibles .
d+ d- d+ d-
liaison dipôle-dipôle d- d+ d- d+
d+ d- d+ d-
d- d+ d- d+
d+ d- d+ d-
d- d+ d- d+

À l’état liquide, les molécules polaires (dipôles)

s’orientent de façon à ce que les extrémités positifs
soient près des extrémités négatifs.
 Liaison ion-dipôle

C’est une force entre un ion et une molécule polaire.

interactions hydrophobes
Les molécules non-polaires n’interagissent pas d’une façon favorable avec l’eau. Les
interaction VDW sont présentes mais elles ne suffisent pas pour compenser les interactions
favorables eau/eau.
Il n’existe pas une répulsion entre les molécules d’eau et les molécules hydrophobes, mais il
existe une perte d’interaction favorable, qui existait avec une molécule polaire à sa place.
Pour réduire l’effet négatif sur le bilan d’énergie dans l’eau, les molécules non-polaires
cherchent à interagir avec d’autres molécules non-polaires et à réduire la surface exposée au
solvant polaire.

Les interactions hydrophobes sont très importantes pour garder la stabilité d’une
protéine.
Les liaisons-H peuvent s’échanger avec des molécules d’eau.
Si elles étaient les seules interactions responsables de l’intégrité de la protéine cette
dernière risquerait de se dissoudre = > dénaturation.
 Les groupements fonctionnels

1. Groupement hydroxyle

2. Groupement carboxyle
3. Groupement amine

4. Groupement phosphate
 II.Eau

Quelle est la principale molécule de la vie ?

A cette question, on entend généralement répondre:
"l'ADN" ou "les protéines". Certains osent "les lipides".
Mais pensons à l'eau.
L'eau forme 70% de notre substance.

(elle est unique pour dissoudre les sels, acides ou bases en les dissociant en ions
positifs et négatifs, etc....).
La molécule d'eau est un dipôle permanent
à la fois un donneur et un accepteur de liaison hydrogène
O plus éléctronégatif
 L’oxygène étant beaucoup plus électronégatif que
l’hydrogène, le doublet d'électrons de chaque
liaison O-H se déplace donc vers l'atome
d'oxygène.
 Cela se traduit par un excédent de charges
négatives sur l’atome d'oxygène (d’où
l’apparition de 2 charges négatives partielles
notées d-) et un déficit sur l’atome d’hydrogène
(d’où l’apparition de 2 charges positives partielle
notées d+, la molécule étant électriquement
neutre).
 On dit que les deux liaisons O-H sont polarisées.
Du fait de sa géométrie coudée,
Grace à ses propriétés l'eau est un excellent
solvant pour les molécules polaires (qui sont
capables de former des liaisons hydrogène) et
pour les sels (dipôles).
Structure de la glace
25
 III.LES ELEMENTS MINERAUX

III.1.Macro-éléments = Éléments majeurs

C H O N 99%
Les sels minéraux : quantités relativement
élevées dans l'organisme (plusieurs grammes) :
Calcium, Magnésium, Phosphore,
Sodium, Potassium
Soufre, Fer et Chlore
III.2. Oligoéléments

présents en très petites quantités parfois à

l’état de traces

Zinc, Fluor, Cuivre, Iode, Manganèse,

Cobalt, Sélénium, Vanadium, Molybdène,
Chrome...
Les rôles sont variables et divers :
- constitution des tissus,
- régulateur des mouvements d'eau,
- rôle dans l'excitabilité neuromusculaire,
- élaboration des hormones, des enzymes,
etc...soit par incorporation directe, soit par
un mécanisme catalytique.
Page 10
1. les monosaccharides

Page 10

• = oses, ou sucres simples

• Dans le monde vivant, la plupart
sont des pentoses (5C) ou des
hexoses (6C)
 Page 10

Glucose (C6H12O6)
Fructose (C6H12O6)
Galactose (C6H12O6)
Page 10
= synthèse par déshydratation (une molécule d'eau est libérée)
 Saccharose :

glucose + fructose Glucose fructose + H2O

- Amidon (polymère de glucoses)
(C6H10O5)n

200 ≤ n ≤ 2000.

Formé de deux types de polymères : amylose

et amylopectine

= forme sous laquelle les plantes emmagasinent le

glucose
 Grain d'amidon

Cellule de pomme de terre

Petits sacs remplis d'amidon dans les cellules d'une

pomme de terre. L'amidon a ici été coloré en bleu par de
l'iode.
- Cellulose
- polymère de glucoses (C6H10O5)n
- n > 10 000.
Chaque cellule végétale est entourée d'une paroi riche en cellulose.
Chitine
= polymère de glucoses aminés
(glucoses liés a un groupement
NH2)

Forme la paroi rigide des

cellules des Mycètes
(champignons).
Paroi cellulaire fongique

mannoproteins

b1,3
b1,6
glucans
PPL b1,3 glucan chitin
bilayer synthase
ergosterol
II. Les protéines
C H O N (50, 7, 23, 16 %) et S (0 à 3 %).
On distingue les protéines :
de structure : (assurent la cohésion de la
cellule) collagène, protéine fibreuse…..
de transport (échange) :
(pompes Na/K), hémoglobine (O2)…..
de catalyse et de reconnaissance :
enzymes
 . Les protéines existent dans deux états, et
appellent conformation. Le premier état
correspond aux protéines globulaires. Exemple
: La plupart des enzymes comme le lysozyme,
les hormones et les anticorps sont des protéines
globulaires. Le deuxième correspond aux
protéines fibreuses : Exemple : La kératine, la
soie et le collagène.
 Les protéines présentent une grande
diversité de fonction :
a) le mouvement

Les bactéries se meuvent à l'aide de cils et de

flagelles.
Les cellules eucaryotes multicellulaires disposent
de muscles squelettiques.
Les activités locomotrices dépendent de
mouvements coordonnés d'assemblage de
protéines fibreuses, qui se trouvent être l'actine et
la myosine.
 b) Les fonctions mécaniques


 Les fonctions mécaniques sont aussi assurées par des

protéines fibreuses chez les bactéries ; ces protéines
se situent dans la paroi cellulaire, où elles ont aussi
un rôle structural.
 Chez les organismes eucaryotes multicellulaires, les
fonctions mécaniques sont assurées par le collagène.
 Il est présent dans la peau, les tendons les cartilages,
les os et les dents.
 Ces protéines fibreuses fournissent aux tissus une
grande résistance à la traction.
 c) Le transport et le stockage


 Beaucoup de molécules et d'ions sont

transportés dans le sang par des protéines.

 Exemple : L'hémoglobine est la protéine qui

assure le transport de l'oxygène chez les
vertébrés.
 On trouve aussi les férritines qui transportent
et stockent le fer dans l'organisme.


 Les enzymes sont des catalyseurs protéiques de

type globulaire. Elles sont capables de
multiplier les vitesses de réaction par des
facteurs allant jusqu'à 1012.
Leur efficacité et spécificité font d’elles des
molécules-clé du métabolisme.


 Les anticorps sont des protéines qui

interviennent dans la destruction des cellules
étrangères.
 f) Le traitement de l'information


 Les neurones répondent à des signaux grâce à des

récepteurs protéiques, situés à leur surface.
 Toutes ces propriétés sont dues à relation,
structure, et fonctions très précises entre chaque
protéine et autres molécules – comme l'image d'une
clé dans une serrure.
 Cette reconnaissance est permise grâce à la
structure spatiale de la protéine qui ménage à sa
surface des endroits dans lesquels les autres
molécules peuvent s'insérer.
 Exemple d'une enzyme : Le lysozyme.
 Elle intervient dans l'hydrolyse (elle catalyse
l'hydrolyse.)
 Elle participe à l'hydrolyse de la partie glucidique
de la paroi bactérienne.
 Elle est présente dans les larves ou la salive
comme agent antibactérien.
 Acides aminés Chaîne latérale

Groupement
amine Groupement
carboxyle

Tous les acides aminés rencontrés dans les protéines – à l'exception

de la proline - ont pour formule générale :
Si on assemblait au hasard 129 acides aminés pris au hasard
parmi les 20, il y aurait une chance sur 20129 d'obtenir du
lysozyme.
 Non
polaire

Polaire
non
chargé

Acides
Basiques
Les acides aminés à chaîne latérale apolaire qui ne s'ionise jamais

Il y a 9 : glycine, alanine, valine, isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine et

tryptophane et la proline. Ils ont hydrophobes, parce qu'ils ont une chaîne apolaire.
Liaison peptidique:
Acides aminés  Protéine

Liaisons
peptidiques

Campbell - Figure 5.16

La liaison peptidique est polaire!
L’oxygène carbonyle porte une fraction de charge négative et peut servir comme accepteur
d’H dans une liaison H

L’azote amide a une fraction de charge positive et le groupe NH peut servir comme donneur
d’H dans une liaison H
Les niveaux d’organisation structurale

1. Structure primaire

2. Structure secondaire
Une chaîne d’a.a.
3. Structure tertiaire

4. Structure quaternaire Plusieurs chaînes

d’a.a.
Structure primaire= la séquence des acides aminés.

N terminal

C terminal
Structure secondaire
 L'hélice alpha
Dans la structure dite en hélice alpha, la chaîne d'acides
aminés prend la forme d'un tire-bouchon.
Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons
hydrogène.
Le feuillet bêta
Dans un feuillet bêta, il se forme des liaisons hydrogène
entre certains segments de la chaîne disposés
parallèlement les uns par rapport aux autres.
L'ensemble forme comme une membrane plissée.
 Liaisons
hydrogènes
à des
intervalles
réguliers
entre les
acides
aminés.

Hélice alpha
feuillet bêta
Structure tertiaire
Structure tertiaire

Repliement
irrégulier de la
structure
secondaire.
Interactions
entre les
chaînes
latérales.

Campbell - Figure 5.22

Quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne:
L'effet hydrophobe
Les acides aminés dont les radicaux sont hydrophobes ont plus d'affinité entre eux qu'avec les molécules
d'eau entourant la protéine. La chaîne a donc tendance à se replier de façon à les regrouper entre eux au
centre de la molécule, sans contact direct avec l'eau. Inversement, les acides aminés hydrophiles ont tendance
à se disposer à la périphérie de façon à être en contact avec l'eau.

Les liaisons ioniques

Les radicaux qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement.

Les liaisons hydrogène

Les ponts disulfure

Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine.
Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre
de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne.
 Structure quaternaire
Interactions entre les chaînes poly-peptidiques.
 1. Structure secondaire

Structure primaire

1. Structure tertiaire

1. Structure quaternaire
hémoglobine insuline
Ex.
Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta

2 chaînes alpha

2 chaînes beta
III. Les lipides
1.Acide gras saturés :

Acide palmitique
2. Acide gras monoinsaturés :

acide oléique

18:1 cis9 oleic acid

O
b
  C
4
3 1 O
2

fatty acid with a cis-9

double bond
3.Acides gras polyinsaturés :
Ex: Les oméga 3 et 6 (acide arachidonique
par ex)
Point de fusion
Acide gras cis et trans
En milieu aqueux, les AG s’associent
spontanément pour former :
Des films (structures feuilletées)
a) Les triglycérides
 acides gras
Glycerol
• Glycérol + 3 acides gras
b) Les phospholipides

glycérol
+ 2 acides gras
+ 1 groupement
phosphate.
l’ACIDE PHOSPHATIDIQUE
chargé’ –‘est la base de la plupart
des glycérolipides membranaires.
Les glycérophospholipides=
Ils sont constitués de:
Acide phosphatidique + Alcool
(X)= serine, choline, ethanolamine, glycerol, ou
inositol.
The 2 fatty acids tend to be non-identical.
They may differ in length and/or the presence/absence of double bonds.
X= SERINE : AA, charge + et charge -.
Le fait qu’il y ait une charge - sur le phosphate
fait que la charge globale de la
PHOSPHATYDILSERINE (PS) est négative.
X= ETHANOLAMINE : petit amino alcool,
charge +, la charge globale de la
PHOSPHTAYDILETHANOLAMINE (PE) est
neutre.
Ce type de molécule va être fortement polaire.
X= CHOLINE : plus gros aminoalcool, donne la
PHOSPHATYDILCHOLINE(PC), va avoir une
charge globale neutre pour les mêmes raisons
que la PE.
X= INOSITOL : sucre. Neutre, la charge globale
du PHOSPHATYDIL INOSITOL (PI) est
négative.
Le PI =composant mineur des mb biologiques il
joue un rôle majeur dans la signalisation
cellulaire.
X=glycerol
certaines membranes des bactéries et des
mitochondries
régions hydrophylique. Les phospholipides
sont "amphipathique"

régions hydrophobique
Chaque glycérophospholipide comprend une région polaire: le glycérol, un
groupe carbonyle O d'acides gras, Pi, et le groupe de tête polaire (X) queues
d'hydrocarbures non polaires et d'acides gras (R1, R2).
 LES SPHINGOLIPIDES :

La SPHINGOSINE. Alcool aminé à longue chaîne

 Le groupe de tête
Les Glycolipides est un sucre.

Ce sont des
sphingolipides avec un
ose ou un dérivé d’ose.
Ils ont un rôle biologique
important au niveau des
membranes cellulaires :
récepteurs qui
interviennent dans les
phénomènes de
reconnaissance AG-AC

Ils sont présents dans toutes les

membranes plasmiques des
cellules animales.
1. Cérébrogalactosides ou Galactosylcéramides
Ils sont constitués de :
Sphingosine + AG + βD Galactose
 Shingomyeline
Phosphatidylcholine
 sphingosine sphingosine
AG

AG AG AG

P alcool P choline
glycéro sphingo sphingo
phospholipides phospholipides glycolipides

Phospholipides
sphingolipides
 c) Les stérides : Noyau stérol
• Le noyau fondamental des stérols = noyau
cyclo pentano perhydro phanthène.
• + groupement différent suivant les stéroïdes
 Esters d’acides gras et d’alcools (les
stérols).

 Les stérols : large famille de composés à

fonction biochimique et hormonale variée.

 Formé de 4 cycles dont un pentagonal,

désignés par les lettres A, B, C et D et
d’une chaîne latérale portant des
ramifications.
 22
20
21 23

12 18 17 24
11 16 25
13
19 C D
1
2 9 14 15 26 27
10 8
b A B
3 5
HO 7
4 6
H

tête
corps apolaire
polaire

cholestérol

Caractère Amphipathique
Les stérols des animaux : cholestérol
C’est un constituant des membranes (rôle
dans la fluidité).

Les stérols des végétaux : - ergostérol :

Ie cholestérol s'associe aux phospholipides
pour former les membranes des cell animales
groupement alcool donne le caractère
amphiphile au cholestérol.
 Cholesterol
in membrane
PDB 1N83 cholesterol

The OH group of cholesterol forms hydrogen bonds with

polar phospholipid head groups.
ADN : acide désoxyribonucléique

ARN : acide ribonucléique

 ADN : acide désoxyribonucléique
Molécule présente dans tous les noyaux des
cellules vivantes

Il porte l'information génétique et constitue le

génome des êtres vivants

Toutes les cellules de l'organisme ont le même

ADN donc la même information génétique
 Génome :L’ensemble du matériel
génétique d’un individu, c à d l’ensemble
de ses gènes

Gènes : C’est l’ordre d’enchainement

d’un grand nombre de nucléotides.
L’ADN est le principal constituant des
chromosomes,
Sa fonction principale est de stocker
l’information génétique, information qui
détermine le développement et le
fonctionnement d'un organisme
Autre fonction essentielle : la transmission
de cette information de génération en
génération. C’est l'hérédité.
L'ADN est composé d’une succession d’éléments de
base : NUCLEOTIDES ou POLYNUCLEOTIDES
STRUCTURE D’UN NUCLEOTIDE

un gpe phosphate ou acide phosphorique

 une molécule de sucre : désoxyribose

une base azoté :
Base purique : ADENINE (A) OU GUANINE (G)Base
pyrimidique : THYMINE (T) OUCYTOSINE (C)
 Guanine
Adénine

Thymine Cytosine
 Un « brin » d'ADN est formé par la
répétition ordonnée de ces nucléotides

 L’ADN est formé de 2 brins se faisant face

=
2 Chaines Polynucléotidiques

 2 brins = chaine bicaténaire

ADN
Appariement par complémentarité :

ADENINE toujours liée à la THYMINE

GUANINE toujours liée à la CYTOSINE
Exemple de complémentarité

5'-ATTGCCGTATGTATTGCGCT-3'
Exemple de complémentarité

5'-ATTGCCGTATGTATTGCGCT-3'
3'-TAACGGCATACATAACGCGA-5'
Les 2 chaines s’enroulent en une spirale
=
Double hélice (hélicoïdale)

Structure caractéristique de l’ADN Hélicoïdale bicaténaire

 La Succession de 3 nucléotides, donc de 3
bases : Codon
 1 Codon code pour 1 Acide aminé
 Protéine

Succession spécifique de plusieurs AA

Pour connaître les AA qui entrent dans la
composition de la protéine que la cellule
veut fabriquer, il faut connaître
l’enchainement des codons au niveau de
l’ADN.
ADN Millions de nucléotides

Il n’existe pas 2 chaines d’ADN identiques :

il n’existe donc pas 2 personnes identiques
 Maladies Génétiques
Mucoviscidose :
Elle est liée à des mutations du gène CFTR sur le
chromosome 7,
entraînant une altération de la protéine CFTR
Cette protéine est un canal ionique perméable au
chlore
la fonction est de réguler le transport du chlore à
travers les membrane cellulaire
Son dysfonctionnement provoque une augmentation
de la viscosité du mucus et son accumulation dans
les voies respiratoires et digestives
Myopathie de Duchenne :
La maladie est due à une mutation du gène
DMD du chromosome X codant une protéine
appelée dystrophine.
la dystrophine est une protéine qui permet
aux muscles de résister à l'effort : sans elle,
les fibres musculaires dégénèrent.
Elle se manifeste essentiellement par une
faiblesse musculaire, de tous les muscles y
compris du muscle cardiaque
Hémophilie :
Hémophilie A : Mutation du gène F8 chromosome
X codant le facteur VIII de coagulation
Hémophilie B : Mutation du gène F9 du
chromosome X codant le facteur IX
Le sang d'une personne atteinte d'hémophilie ne
coagule pas normalement. Les saignements ne sont
pas plus abondants, ni plus rapides que la normale,
mais durent plus longtemps
Les saignements internes ont de bien plus graves
conséquences, notamment s'ils concernent les
articulations (genoux,chevilles, coudes,tissus mous
et les muscles)
 ARN

URACILE remplace la THYMINE

Donc URACILE est complémentaire de A
Le sucre est le RIBOSE
ARN est Monocaténaire
Il n’est présent que dans le cytoplasme
3 types : ARNr, ARNm, ARNt
ARNr synthétisé comme l'ARNm à partir de gènes
spéciaux (ADN). Ces gènes existent en des centaines
de copies dans le génome.

Donc, certains gènes ne codent pas pour des

protéines. C’est le cas de ces gènes qui servent à
produire les ARNr
Deux zones importantes sur l'ARNt :

Extrémité 3' (se termine par

CCA) : peut se lier à un acide
aminé

N.B. certains nucléotides sont

exotiques (différents des 4
habituels). I, par exemple =
"inosine" un dérivé de l'adénine. I
peut s'apparier avec U, C ou A.

Anticodon = zone formée de

trois nucléotides pouvant se lier
à l'ARNm
SYNTHESE DES PROTEINES

Elle se déroule en deux étapes :

 la transcription de l'ADN en ARN

messager

 La traduction de l'ARN messager en une

protéine.
 LA TRANSCRIPTION

La transcription se déroule dans le noyau cellulaire

C’est un processus biologique ubiquitaire
La molécule d’ADN va servir de modèle
Consiste en la copie des régions dites codantes de
l‘ADN en molécules d‘ARN
L'enzyme qui catalyse cette réaction de
transcription est appelée ARN polymérase
TRANSCRIPTION
Les 2 brins de la double hélice s’ouvre sur une
certaine portion
Entre un codon « promoteur » et un codon
« stop »
Des nucléotides libres dans le noyau se fixent
pas complémentarité
Le nouveau brin formé se détache
Les deux brins se réassemblent et l'ADN se
ré-enroule
L’information contenu dans le gène donné
a été TRANSCRITE en ARN

C’est l’ARN qui porte maintenant

l’information génétique : ARN messager
 TRADUCTION
 ARNm atteint le cytoplasme, où à lieu la
traduction
 Il se fixe à un ribosome, composé d'une
petite sous-unité (40s) et d'une grande
sous-unité (60s)
 Le ribosome va parcourir le brin d'ARNm
codon par codon
 va par l'intermédiaire d'un ARN de
transfert (ARNt) ajouter un acide aminé à la
protéine en cours de fabrication selon le
codon lu.
 Une fois le codon « stop » atteint, la
protéine est complète: le ribosome se
détache de la protéine et du brin d'ARNm,
et la protéine est libérée dans l'organisme.
 Commence alors le transport des protéines
 Le même filament d'ARNm peut servir à la
fabrication simultanée de plusieurs molécules
de protéines
 CODE GENETIQUE

 Ce code établit une correspondance entre un

triplet de nucléotides ( codon) sur l’ARNm et un
acide aminé
 Le code génétique comporte 64 codons différents
 Il code directement les vingt acides aminés
standard et les signaux de fin de la traduction
 Le code génétique est dégénéré : un codon désigne
un acide aminé.
 Il est redondant : un aa peut être désigné par
plusieurs codons
 EXEMPLE

 AUG UCA GGU

 Nucléotides  ADN / ARN

Liaisons
phosphodiesters

HO
 ADN vs ARN

Sucre

Désoxyribose Ribose

Bases

A T A U
C G C G
 ADN vs ARN

Structure 1 chaîne
2 chaînes

La double hélice
 ADN vs ARN

Lieu Eucaryotes: noyau Eucaryotes: noyau et cytoplasme

Procaryotes: zone nucléoide Procaryotes: partout

Rôles
Contenir les gènes Produire des protéines
Produire l’ADN
Produire l’ARN

Origine Hérédité parentale ADN

La double hélice de l’ADN

Appariement des bases

A  ___
T

T  ___ A

C  ___ G

G  ___ C
Campbell - Figure 5.30
 ADN ARN
Acide désoxyribonucléique Acide ribonucléique

Sucre Sucre
(désoxyribose manque OH) (ribose tous ses OH)

Chaîne double en forme Chaîne simple

d’hélice

Seulement dans le noyau Partout dans la cellule

(noyau + cytoplasme)

Former de bases azotées Former de bases azotées

C, G, A, T C, G, U, A