Vous êtes sur la page 1sur 13

Spécialité 

: Contrôle et conditionnement de lait et de ces dérivés S2.

Module : biochimie structurale.

Thème : les protéines. Cour № : 03

Objectif :

A la fin du cour le stagiaire doit être capable d’identifier les protéines et les classifier, doit
connaitre leurs structures et doit savoir les formules, les classes et les propriétés physico-
chimiques de leurs acides aminés.

Les aides pédagogiques:

- Data show
- Cours préparé sous forme de power point.

Plan de leçon: Durée : 16 h

1- Définition des protéines.


2- Etude des acides aminés (Eléments constitutifs).
 Définition.
 Nomenclature.
 Classification.
 Propriétés physico-chimiques.
3- Les peptides.
4- Les protéines.
Les protéines

I. Définition :
Sont des macromolécules organiques formés de C, H, O, N et parfois de S et P, constituées
d’enchainement d’acides aminés par des liaisons peptidiques.
Elles sont présentent dans tous les organismes vivants et sont essentielles à leur fonctionnement.
On parle de : - Peptides si le nombre d’acides aminés est jusqu’à 20.

- Petites protéines si le nombre d’AA est jusqu’à 100.

- Protéines si le nombre d’AA est supérieur à 100.


II. Eléments constitutifs :
Les acides aminés :
1. Définition :
les acides aminés (ou aminoacides) sont des composés organiques contenant le groupe amino
( -NH2) et le groupe carboxyle ( -COOH), et sont les constituants fondamentaux des protéines.
Parmi les acides aminés ( 300), 20 acides aminés entre da composition des protéines,
ces acides aminés ont la formule semi-développée générale suivante :

COOH (groupement carboxyle)

(Groupement amine) H2N – Cα – H

R (le radicale R)

Les groupes amino et carboxyle sont liés au même atome (carbone α), c’est par le groupe
R que les molécules des 20 acides aminés diffèrent les unes des autres.
2. Nomenclature :
Les AA sont symboliser par une écriture abrégée qui comprend soit la 1ere lettre de l’AA soit les 3
lettres du nom de l’acide A.
Exp : - Alanine A ou Ala.
- Tyrosine T ou Tyr.
- Aspartique D ou Asp.
3. Classification :
a) Selon la nature du groupement R : on distingue les acides aminés aliphatiques, les
acides aminés aromatiques les AA hydrophiles, les AA hydrophobes, les AA alcools,
les AA soufrés et les AA azotés.
b) Selon la polarité et la charge de la chine latérale : on distingue :
 Les AA chargés : AA basiques (lysine, arginine).

AA acides (glutamine, acide aspartique).

 Les AA non chargés : AA polaires (asparagine, glutamine, sérine, thréonine, tyrosine).

AA nom polaires (glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,


proline, cystéine, méthionine, tryptophane, phénylalanine).
4. Les propriétés physico-chimiques des AA :
4.1. Les propriétés physiques :
a) La solubilité : les acides aminés sont solubles dans l’eau, cette solubilité décroit avec le nombre
d’atomes de carbones du radical R, cependant la présence de NH, COOH, OH ou de SH dans le
radical R augmente cette solubilité.
b) Stéréochimie des acides aminés (l’activité optique) :
Les acides α-aminés naturels: sont tous chirals (et donc optiquement actifs), à l’exception de la
glycine pour laquelle le substituant latéral est un atomed’hydrogène sont tous de configuration
“L” selon la convention de Fischer ou “S” selon la notation de Cahn-Ingold-Prelog, à l’exception
de la cystéine qui est de configuration “D” (R).

4.2. Propriétés chimiques :


a) Le caractère amphotère des acides aminés :
Un amioacide est une substance à caractère amphotère qui possède des fonctions : acide
(COOH), et basique (NH2). La charge électrique de la molécule (positive, neutre ou nigative)
varie suivant le pH auquel elle est soumise.
Un acide aminé se présente en général sous 3 formes : 
Cationique (en milieu acide), Zwitterion (en milieu neutre), Anionique (en milieu basique)

NH3+ – CH – COOH NH3+ – CH – COO- H2N – CH – COO-


R R R
Le pH isoélectrique ou le point isoélectrique (pI) est le pH ou la molécule est sous sa forme
zwitterion , sa charge globale étant alors nulle.
Le point isoélectrique (pI) peut être estimé à partir de l’équation de Henderson-Hasselbalch: où
pK1 (pK COOH) et pK2 (pK NH2) sont les constantes de dissociation (ionisation) des acides
pK 1+ pK 2 2,34+9,60
aminés. Ex : Gly (pK1 = 2,34 , pK2 = 9,60) pHi =
2
= 2
=

5,97
pK NH 2+ pKR
Dans le cas des acides aminés basiques le pHi = ( pKR est le pK du 2ème groupe
2
amine de l’acide aminé).
pK COOH + pKR
Dans le cas des acides aminés acides le pHi = ( pKR est le pK du 2ème groupe
2
carboxylique de l’acide aminé).
Ex : His : pK COOH = 1,82 , pK NH2 = 9,17 , pKR = 6 → pHi = 7,58
b) Propriétés liées au groupe carboxyle :
Se sont les propriétés générales de l’acide
 Formation des sels: H2N – CH – COOH + NaOH H2N – CH – COONa + H2O
R R
 Formation des alcools: H2N – CH – COOH + 2H H2N – CH - CH2OH + H2O
R R
 Formation des asters: H2N – CH – COOH + R-HO H2N – CH - COOR + H2O
R R
 Formation d’amine par décarboxylation: H2N – CH - COOH R - CH2 - NH2 +CO2
R
c) Propriétés liées au groupe NH2 :
La formation de la liaison peptidique

H2N -CH- COOH + H2N –CH - COOH H2N -CH- CO -NH-CH-COOH + H 2O


R1 R2 R1 R2
H2 O
III. Les peptides :

III.1. définition:
un peptide est un enchainement d’AA reliés par des liaisons peptidiques, la liaison peptidique
réalisée par réaction entre la fonction α- COOH d’ un AA et α- NH2 d’un autre AA après
libération d’une molécule d’eau.
H2N -CH- COOH + H2N -CH- COOH H2N -CH-CO NH-CH- COOH + H2O
R1 R2 R1 R2
On parle d’oligopeptide pour un nombre d’AA inférieur à 10 et de polypeptide pour un nombre
supérieur à 10 (inférieur à 50).
III.2.la liaison peptidique :
Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. La liaison
peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement
amine (NH2) de l'autre. Au cours de la réaction, une molécule d'eau est éliminée. Il s'agit donc
encore une fois d'une réaction de condensation.

La liaison peptidique est très stable, mais elle peut-être hydrolysé par voie chimique ou
enzymatique.
a) Par voie chimique : l’action de l’acide chlorhydrique (HCl), bromure de cyanogène
(BrCN).
b) Par voie enzymatique : par des enzymes protéases, ou peptidase.
En générale, les propriétés des peptides sont intermédiaires entre celles des AA est celles
des P.
Les chaînes peptidiques et leur nomenclature
Les aminoacides engagés dans une chaîne peptidique sont appelés résidus. Leur nom est celui de
l'aminoacide auquel on ajoute le suffixe yl.
Les deux aminoacides aux extrémités de la chaîne sont appelés : N-terminal pour celui qui a sa
fonction α-aminée libre et C-terminal pour celui qui a sa fonction α-COOH libre. On numérote
les aminoacides en écrivant l'enchaînement de gauche à droite à partir de l'extrémité N-terminal.
Exemple : Ala-Gly-Val = Alanyl-Glycyl-Valine

IV. Les protéines :


On parle d’une protéine lorsque la chaine contient plus de 100 d’acide aminé.
1. Structure des protéines :
a) Structure primaire : succession des AA les uns à la suite des autres par des liaisons
peptidiques (structure linéaire).
b) Structure secondaire : c’est l’enroulement de la chaine polypeptidique, il a deux types
d’enroulement :
 Enroulement hélicoïdal (en hélice) : l’hélice α est la plus stable dont il y a un maximum
de liaisons hydrogènes au niveau de cette structure, ex : la kératine.
 Enroulement en feuillets plissés β parallèle ou antiparallèle (les liaisons d’hydrogènes se
forme entre deux chines polypeptidiques), ex : le collagène.
c) Structure tertiaire : c’est l’enroulement de la chaine peptidique dans les 3 dimensions de
l’espace avec la formation d’un ou plusieurs sils actifs, ex : la myoglobine.
d) Structure quaternaire : correspond à l’association de plusieurs sous unités protéiques.
2. Classification des protéines : on distingue deux grands types d’organisation :
A. Les protéines fibreuses : ce sont les plus abondantes, leur conformation est assez simple,
leurs chaines polypeptidiques sont habituellement disposées ou enroulées en faisceaux
parallèles. Parmi les protéines fibreuses 2 catégories prédominent : les kératines et les
collagènes.
 Les kératines sont des P fibreuses insolubles, synthétisées par les cellules de l’ectoderme.
Il a les α kératines qui constituent les ongles, la corne, les cheveux, la laine et la peau, et
les β kératines constituants des écailles des poissons, les griffes à oiseaux et des reptiles.
 Les collagènes : le collagène est une macromolécule fibreuse de la matrice intracellulaire
constituant un système de cohésion qui permet l’assemblage des cellules en tissus, des
tissus en organes et des organes en organismes (tissu conjonctif).
Rem : 1/3 des protéines de l’organisme humain est représenté par le collagène.
B. Les protéines globulaires : leurs structures sont beaucoup plus complexes, la structure III
est compacte et ces protéines sont toujours douées d’activités biologiques. Toutes les
protéines enzymatiques sont sous forme globulaire, ces protéines sont générale solubles
dans l’eau (P de cytosol). Toutes les protéines globulaires examinées à ce jour présentes
des caractéristiques communes :
 Enroulement compacte avec peu ou pas d’espace interne.
 Localisation des chaines hydrophiles à l’extérieur et les chaines hydrophobes à l’intérieur
de la structure.
Ex1 : la myoglobine : c’est une protéine globulaire relativement petite (PM = 16700), elle assure
le transport de l’O2 de l’oxyhémoglobine vers les mitochondries des cellules du muscles
squelettiques. La myoglobine est une P monomérique de 153 AA.
Ex 2 : l’hémoglobine : c’est une P globulaire oligomérique de PM élevé, l’hémoglobine possède
4 chaines polypeptidiques :
- 2chaines identiques α de 141 AA.
- 2 chaines identiques β de 146 AA.
La fonction biologique de l’hémoglobine est la fixation réversible de l’O2.
V. Etude des principales P du lait :
1. La caséine :
a) Définition : C’est un polypeptide complexe résultant d’un assemblage des aminoacides
suivants : leucine, proline, sérine, et acide glutamique. Elle contient du calcium et de
l’acide phosphorique. C’est la principale P du lait c’est une phosphoprotéine dans le lait
elle est présente sous forme de phosphocaséine de Ca et représente environ 80 % de sa M
protéique. Elle se trouve sous forme de microparticules ou granules sphériques appelé
micelle.
b) Composition générale et structure globale des caséines :
La caséine entière comprend 3 constituants essentiels (les caséines α, β et κ) :
b-1- caséine α s1 : chaine peptidiques comportent 199 résidus d’AA, sensible au Ca++, riche en P
(soit 8 atomes de P par molécule) elle ne contient pas de glucides.
b-2- caséine α s2 : possède 207 AA et 10 à 13 phosphates très sensibles au Ca.
b-3- caséine β : contient une chaine peptidique formé de 209 AA, soluble a T° 4°C contient
moins de P que la caséine α (5atomes de P par molécule) mais beaucoup plus de proline.
b-4- caséine κ : contient une fraction glucidique fixée sur une seule chaine peptidique constituée
de 169 AA pauvre en P (1 à 2 atomes de P).
c) Propriétés des caséines :
 Propriétés isoélectriques : les caséines sont des PHi différents :
PHi α s1 = 44 ; PHi α s2 = ? ; PHi β = 4,9 ; PHi κ = 9,4 ;
Le PHi de la caséine entière du lait est = 4,6.
 solubilités et Propriétés associatives : à l’état libre :
- La caséine κ est soluble à T° ambiante 25°C.
- La caséine β n’est soluble qu’basse T° < 5°C.
- La caséine α s1 est insoluble à toutes les T°.
Lorsque ces caséines sont mélangées, comme dans le lait leurs comportement change, en
présence de caséine κ, les caséines α s1 et β deviennent solubles à toute températures donc la
caséine κ à des propriétés stabilisante vis-vis des autres caséines s’expliquent par la formation
spontanée de complexe entre les 03 caséines en présence de calcium ces associations stables
entre les molécules de caséines constituent l’essentiel des micelles de caséines dispersées dans la
phase hydrique du lait.
2. La présure :
a) Définition : c’est une substance secrétée par la caillette du veau (petit ruminant), elle
contient deux enzymes : la chymosine 80% la pepsine 20% ; elle a pour fonction de
coagulation le lait afin de facilité de digestion c’est l’enzyme coagulante la plus utilisée
en fabrication fromagère.
b) Caractère du gel présure : le gel présure est souple, élastique, cohérons imperméable son
degré de minéralisation est élevé, son pouvoir coagulant est 1L de présure coagule
10000L de lait en 40mn à 35°C.
c) Mécanisme de coagulation du lait par la présure : il comporte 02 phases
 phase primaire : (enzymatique)
- Hydrolyse de la liaison Phe (105) et Met (106) de la caséine κ ce qui conduit à la formation de
02 peptides.
- La paracaséine κ (1 - 105) reste intégrée à la micelle liée à la caséine α et β.
- La caséinomacropeptide (C.M.P) (106 -169) hydrophile acide et à charge ionique↑ libéré dans
le lactosérum entrainant un ↓ de l’hydrations, la solubilité et la charge électrique des micelles.
 Phase secondaires physico-chimiques :
En présence d’uns de Ca++ et de phosphate (HPO4-2) les micelles de caséines modifiées en
formant des micelles de paracaséinates de phosphates de Ca++ ou gel on est retenus le sérum et
les globules gras.
- La coagulation débute à un taux d’hydrolyse de la caséine κ atteint 80 – 85 % elle atteint sa
vitesse maximum lorsque la totalité de caséine κ est dégradée.
 Facteurs de la coagulation présure :
 L’acidité du lait : un milieu légèrement acide est favorable par la coagulation.
 La dose de la présure : la vitesse de la coagulation et proportionnelle à la dose de présure
utilisée.
 La T° du lait : entre 39 – 40 °C est une T° optimale pour la coagulation < 20°C l’activité est
ralentit à 5°C et 60 °C la présure est inactive.
 La teneur du lait en calcium : la présence de sels de Ca favorise l’action de la présure.
3. Les P du lactosérum :
a) L’albumine : la fraction la plus importante puisqu’elle représente 75 % des P du
lactosérum et 15 % des P totales du lait soluble dans l’eau et coagulable par la chaleur, à
un PM compris entre 50.000 et 100.000 Dalton et un PH situé dans la zone acide, riche en
acide glutamique, aspartique en lysine, leucine mais pauvre en tryptophane. Elle
comporte 3 constituants essentiels :
b) L’α lactalbumine :
- Chaine peptidique constituée de 123 AA.
- PM = 16300.
- Très solubles dans l’eau à PH = 6 et moins soluble dans la zone de PH = 4 à 4,6.
- Elle représente 25 % de la fraction albumine.
- Intervient dans la biosynthèse du lactose.
c) L’β lactoglobuline :
- Chaine peptidique constituée de 162 AA.
- PM = 180000.
- Elle représente 70 % de la fraction albumine.
- Sa solubilité dans l’eau pure est nulle mais la présence de la matière saline permet une
certaine solubilité.
- Elle intervient dans les traitements technologique du lait cru sa dénaturation par chauffage
réduit l’effet de la coagulation du lait lors de la stérilisation elle est absorbée à la surface des
micelles de caséine se qui empêche l’action de la présure.
d) Le sérum albumine :
- Une longue protéine avec 582 AA.
- PM = 65000.
- Très solubles dans l’eau.
- Elle représente 5 à 6 % de la fraction albumine.
- Elle est identique à l’albumine du sang.
e) Globuline :
Elles présentent une active immunoglobuline importante c’est pourquoi on les appelle les
immunoglobulines forment une famille hétérogène de glycoprotéines 100.000 à 140.000 Dalton.

Vous aimerez peut-être aussi