•L, code international des automobiles venant du Luxembourg (Luxembourg, qui fait partie de l'Union

Européenne)
•L, code de la province de Lleida, selon la norme ISO 3166-2:ES espagnole
•Le « L » devient « Lima » lors d'un épellation radio ou téléphonique. ex. : Pour « LION » on épelle
Lima, India, Oscar, November
•L, code de la lewisite dans la dénomination codée des armes chimiques pour l'OTAN

Arts et culture[modifier | modifier le code]

Mangas[modifier | modifier le code]
•L est un personnage du manga Death Note.
Cinéma[modifier | modifier le code]
•L, titre d'un film allemand réalisé par Georges Pauly, sorti en 2001
Musique[modifier | modifier le code]
•L (de son vrai nom Raphaèle Lannadère) est une chanteuse française ;
•L est un album de Steve Hillage sorti en 1976 ;
•L est un album de Ayumi Hamasaki sorti en 2010 ;
•L, nom deAscène du chanteur coréen Kim Myung-soo du groupe Infinite ;
f
•L. est l'abréviation utilisée pour faire référence aux œuvres de Claude Debussy selon le catalogue de
f
François Lesure de 1977.
Jeu de isociété[modifier | modifier le code]
c
h d'Edward de Bono
•L est un jeu
e
r
Sciences  
[modifier | modifier le code]
/
Astronomie   [modifier | modifier le code]
m
•Dans la désignation
a des planètes mineures, le L indique un objet céleste qui a été découvert entre
le 1er et le 15 juin d'une année
s
Biologie q [modifier | modifier le code]
u
•Dans les noms scientifiques complets, L. est souvent utilisé en tant qu'abréviation pour Carl von
e
Linné (1707-1778)
r
•Les cônes L sont les cônes de l'œil humain sensibles aux onde
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• Régulation de mTORC1 par la leucine et les acides aminés
• Régulation de la synthèse protéique par mTORC1
• Notes
• Références
• Annexes
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Leucine

L ou S(+)-leucine

D ou R(–)-leucine
Identification
Nom UICPA Acide 2-amino-4-méthylpentanoïque
L, Leu
Synonymes
No CAS 328-39-2 (racémique)
61-90-5 L ou S(+)
328-38-1 D ou R(–)
No ECHA 100.000.475
200-522-0 L
No CE
206-327-7 D
No E E641 L
FEMA 3297 L
SMILES [Afficher]

InChI [Afficher]

Propriétés chimiques
Formule C6H13NO2 [Isomères]
131,172 9 ± 0,006 5 g/mol
Masse molaire2 C 54,94 %, H 9,99 %, N 10,68 %,
O 24,39 %,
pKa 2,4 et 9,61
Propriétés biochimiques
UUA, UUG, CUU, CUC,
Codons
CUA, CUG
pH isoélectrique 5,981
 Acide aminé essentiel oui
Occurrence chez les vertébrés 7,6 %3
Précautions
SIMDUT4

Produit non contrôlé

[+]

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

modifier

La leucine (abréviations IUPAC-IUBMB : Leu et L), du grec ancien λευκός (blanc,

éclatant5)6, est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés
protéinogènes, et l'un des 9 acides aminés essentiels pour l'humain. Elle fait partie des
acides aminés branchés (BCAA branched-chain amino acid) avec la valine et l’isoleucine.

Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA et
CUG.

Une fois dans la cellule, la leucine peut7 :

1. Réguler les processus cellulaires, notamment stimuler la synthèse protéique musculaire,

en activant le complexe 1 de mTOR (mTORC1), une protéine kinase ;

2. Être incorporée dans une protéine (protéinogenèse) ;

3. Être dégradée par transfert de son groupe amine au α-cétoglutarate, suivant une réaction
de transamination.

Les produits finaux du métabolisme de la leucine dans cette troisième voie sont l’acétyl-
CoA et l’acétoacétate. Elle fait donc partie des acides aminés exclusivement
cétoformateurs, avec la lysine8.

La L-leucine a une saveur sucrée (son seuil de détection est de 11–13 mmol·l-1) et est
utilisée dans l'alimentation en Europe comme exhausteur de goût pour renforcer le goût
d'une denrée alimentaire. C'est un additif alimentaire répertorié sous le numéro E641.

Sources alimentaires[modifier | modifier le code]

L’institut Food and Nutrition Board a calculé un AJR (Apport journalier recommandé) de 42
mg/kg corps/jr pour un adulte de plus de 19 ans9, soit 2,94 g/jr pour un individu de 70 kg.

Les protéines d’origine animale sont en général plus riches en leucine que les protéines
végétales. Elles ont en général un contenu en leucine de 8,5 à 9 % et même plus de 10 %
pour les produits laitiers alors que la plupart des protéines végétales en contiennent 6 à
8 %(van Vliet et al10, 2015).
Leucine en % du total des protéines (d’après van Vliet et al10)
Plantes maïs spiruline riz soja avoine
12,2 8,5 8,2 8 7,7
Animal petit-lait lait bœuf œuf morue
13,6 10,9 8,8 8,5 8,1

La base de données des compositions alimentaires (USDA Food Composition

Database11) donne le contenu en leucine de 4 975 aliments. Nous en extrayons le tableau
suivant :
Aliment Leucine Leucine contenu
pour 100 g contenu en g en % des protéines tot.
Œuf, blanc, en poudre 7,17 8,49 %
Soja, isolat de protéines 6,78 7,67 %
Morue de l’Atlantique, salée 5,11 8,13 %
Spiruline, en poudre 4,95 8,61 %
Gruyère 3,1 10,40 %
Escalope de veau 2,88 7,96 %
Lait entier, en poudre 2,58 9,80 %
Germe de blé 1,57 6,78 %
Protéine de lactosérum (whey) 1,19 9,2 %
Yaourt entier, nature 0,58 16,71 %

La base USDA contient 178 produits commerciaux à base de lactosérum (whey), intitulés
« Whey protein bar », « Pure whey protein shake », « Pure whey protein powder» etc.
Nous avons retenu le n° 01115 « Whey, sweet, dried » qui donne une analyse en leucine
qui est toutefois bien inférieure à celle donnée par van Vliet et al10.

La colonne nommée « leucine (contenu en g) » est utile pour calculer l'apport en leucine
d'un aliment. La colonne (% des protéines tot.) suivante donne une indication sur le
meilleur assemblage d'acides aminés au sein d'une protéine conduisant à une moins
grande conversion en urée et donc à une plus grande protéosynthèse. Car comme l'ont
établi Tujioka et al.12 (2011), la synthèse des protéines dans les tissus est en partie liée à
la concentration relative des acides aminés.

Propriétés anaboliques[modifier | modifier le code]

Dans les années 1970-80, plusieurs laboratoires ont montré que les acides aminés
pouvaient stimuler la synthèse protéique musculaire 13 et inhiber la protéolyse. Ils ont
alors pu mettre en évidence le rôle central joué par la leucine, dans ce processus de
contrôle de l'équilibre protéosynthèse/protéolyse (voir l’étude classique de Buse et Reid14,
1975).

Les chercheurs qui ont étudié l’effet de la prise de protéines possédant des taux de
leucine plus ou moins élevés sur la protéosynthèse musculaire en ont conclu que c’était le
contenu en leucine des protéines qui était le facteur déterminant. Ainsi Tang et al 200915,
ont comparé trois groupes de jeunes hommes auxquels ils ont fait faire des exercices de
résistancen 1 suivis d’une prise d’une boisson possédant le même contenu en acides
aminés essentiels (10 g) sous forme d’hydrolat de petit-lait, de caséine ou de protéines
de soja. L’ingestion de protéines de petit-lait s’est traduite par une concentration
plasmatique en leucine plus élevée et une stimulation de la synthèse protéique musculaire
nettement plus grande, à savoir 33 % fois supérieure par rapport aux protéines de soja et
122 % fois supérieure par rapport à la caséine.

Toutefois la synthèse protéique musculaire à un moment donné n’est qu’un indicateur d’un
potentiel de remodelage des muscles. Un gain de masse musculaire ne peut se faire que
sur le long terme, de nombreux facteurs pouvant aussi intervenir sur l’importance relative
de la protéosynthèse vis-à-vis de la protéolyse. Il a ainsi été montré que la
supplémentation sur le long terme de leucine n’accroit pas la masse musculaire des
personnes âgées16.

Mais en 2013, Volek et al.17 ont pu montrer que la qualité des protéines (caractérisée par
un bon assemblage d’acides aminés) associée à des entraînements physiques en
résistance jouaient un rôle déterminant. Ils ont comparé trois groupes de personnes
prenant respectivement des suppléments iso-caloriques de protéines de petit-lait, de soja
ou de glucides après des exercices de résistance et ceci durant 9 mois. Le gain de masse
maigre fut plus important pour le petit-lait (3,3 ± 1,5 kg) que pour les glucides (2,3 ± 1,7
kg) et le soja (1,8 ± 1,6 kg). La masse grasse décrut légèrement pour les trois groupes
sans différences notoires. Ainsi les trois groupes eurent des résultats contrastés malgré un
apport calorique et protéique semblable : les protéines de petit-lait plus riches en leucine
et s’absorbant plus rapidement, accroissent plus fortement la protéosynthèse musculaire.
L’activité de musculation vient renforcer l’activité de protéosynthèse18 et en améliorant la
sensibilité à l'insuline, elle ralentit la protéolyse. Une étude portant sur des personnes
âgées (74± 1 ans) a pu établir que les protéines de lactosérum stimulaient plus
efficacement l'accrétionn 2 protéique que celles de la caséine.

Les muscles ne sont pas les seuls tissus à répondre à une administration orale de leucine.
La synthèse protéique s’accroît aussi dans les tissus adipeux blancs, le foie, le cœur, les
reins et le pancréas19.

Mécanismes de régulation moléculaires[modifier | modifier le code]

La digestion des aliments protéinés libère dans l’intestin des acides aminés libres. Après
avoir traversé les entérocytes de l’épithélium intestinal, ils se dirigent vers le foie par
la veine porte. Mais contrairement aux acides aminés non branchés, la leucine n’y est pas
métabolisée et passe ainsi dans la circulation générale. Cette caractéristique est unique
chez les acides aminés. Aussi, après un repas, la concentration plasmique en leucine
augmente. La leucine est alors transportée à travers les membranes cellulaires par une
famille de transporteurs d’acides aminés de type L7(nommés LAT1, LAT2, LAT3, LAT4). Il
 existe aussi une synthèse de novo (endogène) d'acides aminés mais ce n’est pas le cas
de la leucine puisque c’est un acide aminé essentiel.

Malgré le caractère obligatoire de l’apport exogène d’acides aminés sous forme d’aliments
protéinés, il faut se souvenir que la source principale d’acides aminés pour l’organisme est
la protéolyse (ou catabolisme protéique) qui représente 75 % de l’apport total20. La
dégradation intracellulaire des protéines (anormales ou détériorées) peut se faire dans
les lysosomes ou les protéasomes. C’est eux qui produisent les trois quarts des acides
aminés. Il ne faut pas confondre cette dégradation des protéines (protéolyse) avec la
dégradation des acides aminés (ou transamination) que nous allons voir ci-dessous.

Fig. 1 Les 3 voies métaboliques de la leucine

Une fois dans le cytosol de la cellule, la leucine peut7 :

1. Être catabolisée : le transfert du groupe α-aminé de la leucine à l’α-cétoglutarate pour

former du glutamate et de l’α-cétoisocarproate (KIC) est catalysée par BCATm et BCATc.
Environ 20 % de la leucine est convertie en KIC7. Cette étape est appelée
la transamination ;

2. Réguler les processus cellulaires, notamment stimuler la synthèse protéique, en activant

la voie de signalisation mTORC1 ;

3. Être incorporée dans une protéine lors de la traduction de l'ARN messager par
les ribosomes.

Le démarrage de la dégradation de la leucine se fait principalement dans

les mitochondries des muscles squelettiques et d’autres tissus7. L’enzyme BCATm
s’exprime dans la plupart des tissus sauf les hépatocytes du foie. La BCATc par contre,
s’exprime essentiellement dans le système nerveux. Les métabolites de cette voie
donnent de l'acétyl-CoA et de l’acétoacétate, utilisés pour la production d’énergie7 (sous
forme d’ATP). La transamination de la leucine par BCATm permet de réguler l’apport de
leucine demandé par ses autres fonctions (synthèse protéique et voie mTORC1). Elle
permet aussi de prévenir les excès de concentration en leucine qui peuvent être très
dommageables; ils peuvent en effet se manifester par une progression tumorale comme
l'a montré une étude de 2014 sur des souris, supplémentées en leucine et souffrant d’un
cancer du pancréas21. Chez les patients cancéreux souffrant de cachexie, la
supplémentation de leucine renforce la progression de la tumeur7.
Régulation de mTORC1 par la leucine et les acides aminés[modifier | modifier le code]

Le mécanisme moléculaire de la stimulation de la synthèse protéique se joue au niveau

d’un complexe enzymatique nommé mTORn 3, à activité sérine-thréonine kinase,
découvert en 199422. Lorsque la kinase mTOR est associée à d’autres protéines (dont la
protéine RAPTOR), elle forme le complexe mTORC1, qui fonctionne comme l’intégrateur
des signaux de disponibilité des nutriments, de l'énergie ou du potentiel redox et de
contrôle de la protéosynthèse. Pour être actif ce complexe doit se localiser à la surface
du lysosome où se trouve son coactivateur Rheb. Une fois activé, le complexe mTORC1
inhibe l’autophagie et augmente la synthèse protéique et la croissance cellulaire.

Le complexe mTORC1 phosphoryle de nombreux substrats, en particulier ceux qui sont

impliqués dans la traduction des ARN messager en protéines. La dérégulation de la voie
mTOR caractérise des maladies telles que l’obésité, le diabète de type 2, le cancer et
les maladies neurodégénératives23.

Fig. 2 Régulation de l’activité mTORC1 par les acides aminés (d’après Yann Cormerais24). Sur ce schéma, les
inhibiteurs sont en jaune ocre, les activateurs en vert. SESTRIN2 un senseur de leucine et CASTOR1 un senseur
d’arginine (Arg) sont des inhibiteurs de GATOR2. Ces deux senseurs sont inhibés quand ils sont activés par leurs
acides aminés respectifs, ce qui permet l’activation de GATOR2 et l’inhibition de GATOR1 et favorise ainsi la forme GTP
de RAG-A/B et donc le recrutement lysosomal de mTORC1. Gln = glutamine, Glu=acide glutamique

La régulation du complexe mTORC1 par les acides aminés est connue depuis la fin des
années 1990 par les travaux de Hara et al.25 démontrant qu’une carence en acides
aminés, notamment en leucine, supprime la phosphorylation des deux voies aval, S6K1 et
4E-BP1 (voir fig. 1), même en présence de facteurs de croissance. Le mécanisme de cette
régulation a commencé à être compris en 2008 quand les protéines RAGn 4 et leurs rôles
ont été identifiés. Le complexe des RAG, associé au RAGULATOR, est responsable de
l’ancrage du complexe mTORC1 à la membrane du lysosome24.

La connaissance du mécanisme d’activation de mTOR par la leucine a maintenant

beaucoup progressé. Trop complexe pour être exposé ici, nous renvoyons les lecteurs à
Yann Cormerais24 ou Jacques Robert22. La leucine intervient au niveau d’un super-
complexe composé de GATOR1 et GATOR2. En 2015 et 2016, deux études26,27 ont
montré que la protéine Sestrin2 se fixe sur GATOR2 et l’inhibe de façon dépendante de la
leucine. En présence de leucine, GATOR2 se fixe sur GATOR1 et l’inhibe ce qui pour effet
d’entrainer le recrutement de mTORC1 et son activation par Rheb. Ces résultats
expliquent, presque 20 ans plus tard, les premières observations de Hara et al. sur la
régulation de mTORC1 par la leucine.
En plus de l’explication par l’axe Castor1/Sestrin2-GATOR2/1-Rags, une étude de 2011 a
suggéré que la détection des acides aminés se faisait à l’intérieur du lysosome28 où les
acides aminés doivent s’y accumuler pour pouvoir activer mTORC1. Le transporteur
transmembranaire SLC38A9 de l’arginine interagit avec le super complexe Rags-
RAGULATOR et son invalidation supprime l’activation de mTORC1 par l’arginine.

mTORC1 peut aussi être activé indépendamment par l’insuline et IGF-1, via le complexe
TSC.

Régulation de la synthèse protéique par mTORC1[modifier | modifier le code]

mTORC1 joue un rôle majeur dans la coordination entre d’une part la synthèse
des ribosomes et la traduction des ARNm et d’autre part le statut énergétique et la
disponibilité en nutriments.

Fig. 3 Contrôle de la synthèse protéique par mTORC1

Une voie de contrôle de la synthèse protéique passe par la phosphorylation de la protéine

eIF4E (en), effectuée par mTORC1 (fig. 1). La protéine 4E-BP1 est liée étroitement
au facteur d'initiation eIF4E qui est responsable du recrutement du complexe d’initiation au
niveau de la coiffe des ARNm (fig. 3). Une fois le complexe mTORC1 activé, il phosphoryle
4E-BP1 qui se désolidarise alors de eIF4E, permettant le recrutement d’une autre
protéine, eIF4G et par incidence de eIF4A à l’extrémité 5’ d’un ARNm. Le complexe ainsi
formé, constitue avec le ribosome le complexe 48S qui permet le démarrage (initiation en
anglais) de la traduction des ARN messagers Cap-dépendants29,n 5.

L’autre voie de contrôle de la synthèse protéique passe par la phosphorylation des

protéines S6K1 et S6K230 (toujours par mTORC1). Lorsqu’elle n’est pas phosphorylée, la
S6K se fixe et inhibe le complexe avec eIF3, bloquant ainsi l’initiation de la traduction.
Mais une fois activée par mTORC1, la S6K se sépare de eIF3 lui permettant de se fixer au
complexe d’initiation24.
 Notes[modifier | modifier le code]

1. ↑ exercices de musculation
2. ↑ une synthèse protéique supérieure à une protéolyse, conduit à un gain protéique ou « accrétion protéique »
3. ↑ mTOR= mechanistic target of rapamycin « cible mécanique de la rapamycine », un médicament immunosuppresseur
4. ↑ Ras related GTPases
5. ↑ les protéines ribosomiques (constituant des ribosomes) sont issues de la traduction d’ARNm particuliers qui possèdent tous un
élément 5’ Terminal OligoPyrimidine (5’TOP) à l’extrémité 5’ de leur 5’UTR

Références[modifier | modifier le code]

1. ↑ Revenir plus haut en :a et b (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values » [archive], sur Département de
chimie [archive] de l'université de Calgary, 2014 (consulté le 26 juillet 2015)
2. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 » [archive], sur www.chem.qmul.ac.uk.
3. ↑ (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency » [archive], sur The Institute for Environmental Modeling
(TIEM) [archive] à l'université du Tennessee (consulté le 26 juillet 2015)

4. ↑ « Leucine (l-) [archive] » dans la base de données de produits chimiques Reptox de la CSST (organisme québécois
responsable de la sécurité et de la santé au travail), consulté le 25 avril 2009

5. ↑ Abrégé du dictionnaire Grec-Français [archive] A. Bailly, p. 531.

6. ↑ Étymol. et Hist. 1832 (Raymond). Composé de leuc(o)-* et de -ine* [archive]
7. ↑ Revenir plus haut en :a b c d e f et g Elitsa A Ananieva, Jonathan D Powell, Susan M Hutson, « Leucine Metabolism in T Cell
Activation: mTOR Signaling and Beyond », Advances in Nutrition, vol. 7, no 4, 2016, p. 798-805 (lire en ligne [archive])
8. ↑ Denise Ferrier, Biochemistry (Sixth Edition), Wolters Kluwer, Lippincott William & Wilkins, 2014
9. ↑ Food and Nutrition Board, Institute of Medicine of the National Academies, Dietary Reference Intakes, The National Academies
Press, 2005 (lire en ligne [archive])

10.↑ Revenir plus haut en :a b et c Stephan van Vliet, Nicholas A Burd, and Luc JC van Loon, « The Skeletal Muscle Anabolic
Response to Plant - versus Animal - Based Protein Consumption », Journal of Nutrition, vol. 145, 30 juillet 2015, p. 1981-91
11.↑ « Leucine » [archive] (consulté le 23 décembre 2018)
12.↑ Kazuyo Tujioka et al., « Effects of the Quality of Dietary Amino Acids Composition on Urea Synthesis in Rats », J. Nutr. Sci.
Vitaminol, vol. 57, 2011, p. 48-55

13.↑ Garlick PJ, Grant I., « Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of
branched-chain aminoacids », Biochim. J, no 254, 1988, p. 579-584
14.↑ Buse MG, Reid SS., « Leucine. A possible regulator of protein turnover in muscle. », J. Clin. Invest., vol. 56, 1975, p. 1250-1261
15.↑ Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM., « Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate:
effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men », J Appl
Physiol, vol. 107, 2009, p. 987-92

16.↑ Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ, « Long-term leucine
supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. », Am. J. Clin.
Nutr., vol. 89, no 5, 2009, p. 1468-75
17.↑ Volek JS et al, « Whey protein supplementation during resistance training augments lean body mass », J Am Coll
Nutr., vol. 32, no 2, 2013, p. 122-35
18.↑ Xavier Bigard CERIN, « Quelles stratégies pour minimiser la sarcopénie du sujet âgé, septembre 2013 » [archive]
19.↑ João A.B. Pedroso, Thais T. Zampieri, Jose Donato Jr, « Reviewing the Effects of l-Leucine Supplementation in the Regulation of
Food Intake, Energy Balance, and Glucose Homeostasis », Nutrients, vol. 7, no 5, 2015, p. 3914-3937
20.↑ Stéphane Schneider, Nutrition, Collège des Enseignants de Nutrition, Elsevier Masson, 2014, 534 p.
21.↑ K.A. Liu et al., « Leucine supplementation differentially enhances pancreatic cancer growth in lean and overweight
mice. », Cancer Metab, vol. 2, no 1, 2014
22.↑ Revenir plus haut en :a et b Jacques Robert, « mTOR une protéine multifonctionnelle impliquée (entre autres) dans
l’angiogenèse », VEGF Actu, vol. 33, 2013 (lire en ligne [archive])
23.↑ Nicolas Saucisse, Dissection du rôle de la voie intracellulaire de mTORC1 dans les circuits hypothalamiques à la mélanocortine
régulant la prise alimentaire, Thèse, Neuroscience, Université de Bordeaux, 2016 (lire en ligne [archive])

24.↑ Revenir plus haut en :a b c et d Yann Cormerais, Acides aminés et cancer: LAT1, un transporteur essentiel à l’activité mTORC1
et la croissance tumorale, Thèse, Université Nice Sophia Antipolis, 2016 (lire en ligne [archive])
25.↑ Hara, Yonezawa et al., « Amino acid sufficiency and mTOR regulate p70 S6 kinase and eIF-4E BP1 through a common effector
mechanism », J Biol Chem, vol. 273, no 23, 1998, p. 14484-94
26.↑ Kim, J.S., S.H. Ro et al., « , Sestrin2 inhibits mTORC1 through modulation of GATOR complexes », Sci
Rep, vol. 5, no 9502, 2015
27.↑ Wolfson, Chandranupong et al., « Sestrin2 is a leucine sensor for mTORC1 pathway », Science, vol. 351, no 6268, 2016, p. 43-
48
28.↑ Zoncu, Bar-Peled et al., « mTORC1 senses lysosomal amino acids through an inside-out mechanism that requires vacuolar H+
ATPase », Science, vol. 334, no 6056, 2011, p. 678-683
29.↑ Blagden, S.P., Willis, A.E., « The biological and therapeutic relevance of mRNA translation in cancer », Nat Rev Clin
Oncol, vol. 8, 2011, p. 280-91

30.↑ Thoreen C.C., Chantranupong H.R et al., « A unifying model for mTORC1-mediated regulation of mRNA
translation », Nature, vol. 485, no 7593, 2012, p. 109-113

Annexes[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

• Glissière à leucine

Liens externes[modifier | modifier le code]

• (en) Leucine [archive]

[masquer]
v·m
Acides aminés
Acide aminé protéinogène
• Acide aminé
ramifié (Valine
• Isoleucine
• Leucine)
Aliphatique
• Méthionine
• Alanine
• Proline
• Glycine
• Phénylalanine
• Tyrosine
Aromatique
• Tryptophane
• Histidine
Polaire, non • Asparagine
chargé • Glutamine
• Sérine
 • Thréonine
• Lysine (≈10,8)
Charge positive
• Arginine (≈12,5)
(pKa) • Histidine (≈6.1)
• Pyrrolysine
• Aspartate (≈3,9)
• Glutamate (≈4,1)
Charge négative
• Sélénocystéine (≈5,4)
(pKa)
• Cystéine (≈8,3)
• Tyrosine (≈10,1)

• Acides aminés non

protéinogènes présents dans
Acide aminé non protéinogène des protéines
• Autres acides aminées non
protéinogènes
• Protéine
• Peptide
• Code génétique
• Acide aminé essentiel
• Acide aminé glucoformateur
• Acide aminé cétoformateur
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