Cours Complet de Biochimie

Tutorat Associatif Toulousain
Année universitaire 2010-2011

PACES
UE 1 : Chimie, Organisation, évolution et fonction du génome humain.

Structure, diversité et fonction des biomolécules.
Structure, diversité et
fonction des biomolécules
Fiches de cours et QCM
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SOMMAIRE
1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES

page 9
A – LES ACIDES AMINES
I - PRESENTATION
1 - Présentation générale
2 - Tableau récapitulatif
3 - Formules
II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES
III - PROPRIETES CHIMIQUES
IV - QCMs
B – LES PEPTIDES
I - PRESENTATION
II - PROPRIETES CHIMIQUES
III - A RETENIR
C – LES PROTEINES
I - PRESENTATION
1 – Structure primaire
2 – Structure secondaire
3 – Structure tertiaire
4 – Structure quaternaire
II - PROPRIETES
III – EXEMPLES DE PROTEINES
D – LES ENZYMES
I - STRUCTURE
1 – Enzymes holoprotéiques
2 – Enzymes hétéroprotéiques
II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES
III – CINETIQUE ENZYMATIQUE
IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES
1 – Les inibiteurs
2 – Les activateurs
3 – Les effecteurs allostériques
V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE
VI – LES PROTEINES KINASES
1 – Protéines kinases dépendantes de l’AMPc
2 – Protéines kinases C
E - QCMs

2ème PARTIE : LES GLUCIDES page 29
A – LES OSES : LES MONOSACCHARIDES
I – DEFINITION
II – CLASSEMENT
1 – A partir de la fonction carbonyle
2 – A partir du nombre de carbones
III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION
1 – Série = Convention
2 – Filiation des aldoses de la série D
3 – Filiation des cétoses
IV – ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE
V – STRUCTURE DE TOLLENS
1 – La cyclisation
2 – Les formes de cycle
VI – STRUCTURE DE HAWORTH
VII – PROPRIETES DES OSES
VIII – LES DERIVES DES OSES
1 – Hexosamines
2 – Acide N-acétylmuramique
3 – Acide neuraminique et acides sialiques
4 – Acides uroniques
5 – Fucose
6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C)
7 – Inositol
B – LES OSIDES : LES HOLOSIDES

I – GENERALITES
1 – Deux types de liaison
2 – Détermination de leur structure
2.1 – Nature des oses
2.2 – Mode de liaison
2.3 – Nature α ou β de la liaison glycosidique
II – LES DIHOLOSIDES
1 – Le saccharose
2 – Le lactose
3 – Le maltose
III – LES POLYHOLOSIDES
1 – L’amidon
1.1 – L’amylose
1.2 – L’amylopectine
2 – Le glycogène
3 – La cellulose
4 – Les dextranes
C – LES OSIDES : LES HETEROSIDES

I – GENERALITES
II – LES PROTEOGLYCANNES
1 – Les protéoglycannes des bactéries
2 – Les protéoglycannes humains
2.1 – Structure
2.2 – Exceptions structurales
2.3 – Rôle
2.4 – Synthèse
2.5 – Dégradation

III – LES GLYCOCONJUGUES ET LES GLYCOPROTEINES (GP)
1 – Généralités
2 – Structure
3 – Synthèse
3.1 – O-glycosylprotéines
3. – N-glycosyltransférases
4 – Rôles
4.1 – Protection des muqueuses
4.2 – Durée de vie des GP
4.3 – Destinée des GP
4.4 – Diagnostic biologique
4.5 – Rôle d’antigène : système ABO
D – QCM
I – QCM SUR LES OSES
II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES
III – QCM SUR LES OSIDES
IV – CORRIGE DES QCM SUR LES OSIDES

3ème PARTIE : LES LIPIDES page 69
A – LES ACIDES GRAS
I – LES ACIDES GRAS A CHAINE LINEAIRE
1 – Les acides gras saturés
2 – Les acides gras insaturés
II – LES AUTRES ACIDES
III – PROPRIETES
B – LES EICOSANOIDES
I – LES PROSTAGLANDINES
1 – Classe et sous-classe
2 – Biosynthèse
3 – Effets biologiques
II – LES LEUCOTRIENES
C – LES LIPIDES SMPLES

I – LES GLYCERIDES
1 – Propriétés physiques
2 – Propriétés chimiques
3 – Propriétés biologiques
II – LES CERIDES
III – LES ETHOLIDES
IV – LES ETHEROGLYCERIDES
V – LES STERIDES
D – LES LIPIDES COMPLEXES

I – LES GLYCERO-PHOSPHOLIPIDES (GPL)
1 – Diacyl-GPL
2 – Monoacyl-GPL / lyso-PL
3 – Ether-GPL
II – LES GLYCERO-GLYCOLIPIDES
III – LES SPHINGOLIPIDES
E – LES DERIVES ISOPRENIQUES

I – PHYTOL ET DOLICHOL
1 – Phytol
2 – Dolichol
II – LES DERIVES DU CHOLESTEROL
1 – Vitamine D
2 – Acides biliaires
3 – Hormones stéroïdes
3.1 – Stéroïdes surrénaliens
3.2 – Stéroïdes ovariens
3.3 – Stéroïdes placentaires
3.4 – Stéroïdes testiculaires
III – VITAMINES LIPOSOLUBLES
1 – Caroténoïdes et rétinoïdes
2 – Vitamine E
3 – Vitamine K
4 – Coenzyme Q

F – LES LIPOPROTEINES
I – STRUCTURE GENERALE
II – METHODES D’ANALYSE
III – DIFFERENTES CLASSES
IV – METABOLISME DES LIPOPROTEINES
1 – Devenir des chylomicrons
2 – Devenir des VLDL et production des LDL
3 – Devenir des HDL
4 – Captation des lipoprotéines au niveau des récepteurs dépendants
5 – Captation récepteur indépendante
6 – Pathologies des lipoprotéines
G – QCMs
4ème PARTIE : Vue d'ensemble du métabolisme page 111

LA CHAINE RESPIRATOIRE MITOCHONDRIALE
OXYDATION DES ACIDES GRAS

T.A.T. - PACES - Toulouse-Rangueil
BIOCHIMIE
Année 2010-2011
~~~~~
1ère PARTIE
~~~~~
- LES ACIDES AMINES

- LES PEPTIDES
- LES PROTEINES
- LES ENZYMES
Cours du Dr DE GRAEVE
SYNTHESE
rédigée par
Pauline PECQUEUR

A - LES ACIDES AMINES
I - PRESENTATION
1 - Présentation générale
 La formule générale des acides aminés est la suivante :
R-CαH-COOH
‫׀‬
NH2
 Tous les acides aminés possèdent une isomérie optique due au C α qui est un carbone
asymétrique C* à l’exception du glycocolle.
 Leur classification a été établie en prenant comme référence l’aldéhyde glycérique et en

respectant la convention de Fischer.
 Ils sont classés selon deux séries par filiation conventionnelle, une série L et une série D qui
correspondent souvent respectivement au notations S et R (expliquées avec les glucides), mais
cela n’est pas tout le temps vrai.
Attention !
La désignation d’un acide aminé nécessite la connaissance de son pouvoir rotatoire qui ne peut
en aucun cas être déterminé à partir des classifications précédentes qui sont des conventions
alors que le pouvoir rotatoire est une propriété physique.
Les acides aminés dextrogyres sont notés (+) et les acides aminés lévogyres sont notés (-).
On peut prendre l’exemple de deux sucres, le D-glucose est dextrogyre (+) alors que le D-
fructose est lévogyre (-).
La désignation de l’acide aminé comprend successivement : série, pouvoir rotatoire et nom de

l’acide aminé en question.
Exemple :
L (+) alanine : l’acide aminé est l’alanine, de la série L et de pouvoir rotatoire dextrogyre.
 Vous pouvez retenir que tous les acides aminés naturels appartiennent à la série L.
 Il existe 20 acides aminés « standard » qui se différencient par le radical R. Sur ces 20
acides aminés 8 sont dits indispensables car l’organisme est incapable de les synthétiser, ils
proviennent donc du milieu extérieur, notamment par l’alimentation.
Ces acides aminés sont récapitulés dans le tableau suivant qui reprend leurs principales
caractéristiques.

2 - Tableau récapitulatif
Apolaires ou hydrophobes Polaires

qui interviennent dans la Acides Basiques
disposition des molécules leurs groupes R chargés jouent un rôle
Neutres
d'eau dans l'entourage des clé dans la stabilisation des
protéines conformations protéiques spécifiques
Glycocolle (glycine) - Gly -

G
pas de carbone
asymétrique R=H
c'est le plus petit acide
aminé qui peut pénétrer
dans des zones
inaccessibles aux autres
acides aminés, sont
Monoacides
groupement carboxylique
monoaminés
est 100 fois plus acide que
simples
celui de l'acide acétique.
Alanine - Ala - A
Valine - Val - V
acide aminé indispensable
Leucine - Leu - L
Isoleucine - Ile - I
Sérine - Ser -S,

son groupement
alcool primaire est
un excellent
nucléophile au
cours des
réactions
Monoacides enzymatiques et
monoaminés participe à la
alcools régulation de
certaines
enzymes de
l'organisme
Thréonine - Thr -
T
ac. aminé
indispensable
Cystéine - Cys - C
2 cystéines forment une
cystine (pont disulfure), son
Monoacides groupement thiol est un
monoaminés excellent nucléophile au
soufrés cours des réactions
enzymatiques
Methionine - Met - M

Apolaires ou Polaires
hydrophobes qui Acides Basiques
interviennent dans la
disposition des leurs groupes R chargés jouent un
Neutres rôle clé dans la stabilisation des
molécules d'eau dans
l'entourage des conformations protéiques
protéines spécifiques
Acide
aspartique - Asp
Diacides
-D
monoamines
Acide
(1)
glutamique - Glu
-G
Acides Asparagine - Asn - N

aminés
amides Glutamine - Gln - Q
Lysine - Lys - K
Acides
ac. aminé
diaminés
indispensable
(2)
Arginine - Arg - R
Phenylalanine - Phe -
P
acide aminé
indispensable
Tryptophane - Trp - W Histidine - His - H
acide aminé possède un
indispensable groupement R
(pkR = 6,0)
fournissant un
pouvoir tampon,
significatif proche
Acides Thyrosine - Tyr - Y
du pH du sang
aminés ou
(7,4), ce qui lui
cycliques: parahydroxylphenylalanin
permet à pH 7,0
certains sont e peut donc être fabriqué
de fonctionner
aromatiques Proline - Pro - P par l'organisme à partir de
soit comme un
(cycles iminoacide, amine II, la phenylalanine est n'est
catalyseur
benzéniques) entraine des donc pas indispensable
basique soit
courbures au niveau comme un
des chaines d'acides catalyseur acide
aminés et donc de jouer
un rôle important
dans la catalyse
enzymatique

3 - Formules

II - PROPRIETES ELECTROLYTIQUES
Cette notion a été abordée d’un point de vue plus pratique en biologie moléculaire au premier
quadrimestre avec les chromatographies échangeuses d’ions.
Si on place un acide aminé en solution, en fonction du pH du milieu qui l’entoure, ses

groupements COOH et NH2 vont donner ou accepter des protons.
A un pH très acide, le milieu environnant est « chargé en protons », il va donc en donner à

l’acide aminé dont le groupement NH2 devient NH3+. Dans le cas d’un milieu très basique
comme la soude (OH-), c’est au tour de l’acide aminé de devenir donneur et de voir son
groupement COOH transformé en COO-.
Au point isoélectrique d’un acide aminé ou pI (qui correspond au pH isoélectrique ou pH i),

celui-ci se trouve sous forme totalement ionisé (groupement NH 2 et COO-) mais sans charge
nette ( (1+) + (1-) = 0 ). On parle de zwitterion pour décrire cet acide aminé dipolaire, il peut
alors agir à tour de rôle soit comme un acide (donneur de proton) soit comme une base
(accepteur de proton).
A partir de ces constatations, on comprend que :

- à un pH supérieur à pI, la charge nette est négative (comme dans de la soude)
- à un pH inférieur à pI, la charge nette est positive.

Le pKa d’un groupement mesure la tendance de celui-ci à donner un proton. On note pK 1 le
pKa du groupement COOH, pK 2 le pKa du groupement NH 3+ et pKR le pKa du groupement
radical dans le cas où ce dernier est ionisable.
Une solution tampon a la capacité d’enregistrer des excès de produit acide ou basique sans qu’il
y ait un changement de valeur notable du pH. C’est pourquoi les plateaux de la courbes de
dissociation de l’acide aminé sont décrit comme des régions de plus grand pouvoir tampon.
Les acides aminés sont donc décrits, suite à leur action sous forme de zwitterion, comme des
molécules amphotères ou ampholytes.
III - PROPRIETES CHIMIQUES

Les réactions étant décrites dans le cours, nous nous concentrerons sur les points importants à
remarquer :
 La réaction à la ninhydrine n’a lieu que si le groupement α-aminé est libre, si on est en
présence d’un groupement imine comme pour la proline, le produit ne sera plus pourpre
mais jaune.
 La réaction à la ninhydrine et la réaction d’Edman au phénylisothiocyanate nécessite
toutes deux une élévation de la température.
 Les réactions qui laissent le groupement R de l’acide aminé intact sont la réaction à la
fluorescamine, celle au chlorure de dansyle et la réaction d’Edman ce qui peut être
intéressant pour déterminer la nature de l’acide aminé initial.

B - LES PEPTIDES
I - PRESENTATION
L’union de 2 à 100 acides aminés forme un peptide. Leur union est réalisée par covalence, par
une liaison amide substituée aussi appelée liaison peptique qui est réalisée par condensation
grâce à l’élimination d’une molécule d’H 2O entre le groupe α-carboxylique du premier acide
aminé et la fonction α-aminée du deuxième.
R1 H R2
H3N+ CH C OH + H N CH COO -
O
H2O
R1 H R2
H3N+ CH C N CH COO -
O
Liaison peptidique
O
Les atomes C Cα sont coplanaires

Cα N
La représentation de Ramachandran donne les valeurs autorisées des angles Ψ (angle provenant
de la rotation autour de la liaison C α-C) et Ф (angle provenant de la rotation autour de la liaison
N-Cα). C’est le glycocolle qui peut prendre le plus de conformations du fait du faible
encombrement stérique de son radical R.
Dans un peptide ou une protéine les acides aminés sont le plus souvent appelés résidus.
II - PROPRIETES CHIMIQUES
Attention aux hydrolyses !

On peut réaliser une hydrolyse acide en présence d’un acide fort (comme HCl 6N), les acides
aminés Trp sont détruits, les acides aminés Ser et Thr le sont partiellement et les acides aminés
Asn et Gln sont respectivement hydrolysés en Asp et Glu.
Il est important de bien retenir ces modifications pour certains QCM.
Après hydrolyse acide, l’absence de Trp, de Ser et de Thr ne signifie pas qu’il n’y en avait pas
avant.
Il est également possible de réaliser une hydrolyse basique avec une base forte, cette hydrolyse
est moins efficace mais ne modifie pas les acides aminés.

III - A RETENIR
A retenir sur les peptides donnés en exemple.
 Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle, on peut se

souvenir qu’il possède :
une fausse liaison peptidique en γ et non en α et un groupement soufré réactif (oxydo-

réduction)
 Les enképhalines : elles possèdent toutes 4 acides aminés en commun à leur extrémité C-
terminale et affectent la perception de la douleur.
 La gramicidine : c’est un peptide cyclique avec 2 acides aminés D et un acide aminé

généralement absent des protéines, l’ornithine (Orn).
 L’aspartam : possède un acide aminé cyclique ou aromatique.
Polypeptides particuliers

C - LES PROTEINES
I - PRESENTATION
 Elles comportent un nombre d’acides aminés supérieur à 100 soit un poids moléculaire
supérieur à 10 000.
 Elles présentent une formule développée en dents de scie due aux angles précédemment
déterminés dans les peptides.
1 – Structure primaire
 C’est une structure covalente, c’est l’ordre d’enchaînement des acides aminés. Elle va
déterminer la structure secondo-tertiaire de la protéine.
Elle contient :
- des liaisons peptidiques,
- des ponts dissulfures (entre 2 Cys) qui servent à la réticulation,
- des liaisons hydrogènes inter- ou intra-chaînes qui servent à la stabilisation.
 Les ponts dissulfures peuvent être rompus par des agents :

- oxydants comme l’acide performique
- réducteurs comme le β-mercaptoéthanol.
Les autres liaisons sont rompues par l’urée, la guanidine et le SDS.
Une fois les liaisons entre les chaînes rompues, celles-ci peuvent être séparées pas :
- électrophorèse
- chromatographie.
 Pour la détermination de la composition en acides aminés on retrouve les deux hydrolyses

acide et basique qui fonctionnent de la même façon que pour les peptides.
 Il vous faut connaître les méthodes permettant de déterminer les acides aminés N et C
terminaux des polypeptides.
Ne vous faites pas avoir par les polypeptides cycliques !
2 – Structure secondaire
 La structure secondaire est liée à la disposition de l’épine dorsale de la protéine (repliement de

l’enchaînement des acides aminés).
 La chaîne peut se trouver sous forme :
- d’hélice α (enroulement en spirale régulière) voir en super hélice (enroulement de l’hélice
elle-même)
- de feuillets plissés β
- de coudes β (simple ou croisé) : séquence de 4 acides aminés hydrophiles.
Elle est particulièrement stabilisée par liaisons simples.

3 – Structure tertiaire
Elle correspond au repliement des chaînes latérales des acides aminés dans l’espace et est très
influencée par la présence de proline. C’est la structure spatiale complète d’une protéine.
Les maladies à prion :
 Elles sont d’origine à la fois infectieuse et génétique.
 L’agent infectieux est de nature protéique.
 Les prions semblent être constitués principalement d’une protéine nommée PrP sc (forme
scrapie), forme altérée d’une protéine normale PrPc exprimée dans presque tous les types
cellulaire et plus particulièrement dans les neurones.
 Il y a transmission de proche en proche de l’altération protéique. Au contact avec une protéine
PrPsc, une protéine PrPc va voir son taux en feuillets β augmenter pour passer de moins de 10%
à environ 40% de la protéine sous cette forme.
4 – Structure quaternaire
 La protéine est alors constituée de plusieurs sous unités identiques ou non, réunies par des
liaisons :
- non covalentes en général pour les protéines globulaires
- covalentes en général pour les protéines fibrillaires.
 Les contacts entre sous-unités doivent être mobiles et sont souvent réalisés au niveau de
régions hydrophobes.
 Les chaînes latérales des acides aminés réalisent des mouvements très rapides.
 La fixation d’un ligand minéral est parfois indispensable à l’activité biologique de la protéine
en entraînant par sa fixation sur celle-ci un changement de sa conformation. On distingue les
ions constitutifs et les ions régulateurs.
Exemple de la calmoduline :
La calmoduline est composée de 4 domaines ou boucles de calcium (mais d’une seule chaîne,
pas de structure quaternaire) qui vont pouvoir fixer 4 ions Ca 2+ par un mécanisme de fixation
coopératif, c’est à dire que la fixation d’un ion Ca 2+ sur le premier domaine va faciliter la
fixation d’un 2ème ion par modification de la boucle suivante.
Le complexe calmoduline-calcium présente alors une conformation lui permettant de se fixer à
l’aide de liaisons hydrophobes sur d’autres protéines et d’en modifier l’activité (notamment
régulation de la contraction des muscles lisses par la fixation sur la myosine kinase).
 La liaison d’un ligand organique peut quand à elle être indispensable à l’action de certaines
enzymes, le ligand prend alors l’appellation de coenzyme.
L’allostérie :
Elle concerne les protéines comportant plusieurs sous-unités (protomères) mais en petit nombre
(4 à 6 sous-unités).
La modification de la première sous-unité va impliquer celle de la deuxième et ainsi de suite.
Cette modification est réalisée par la fixation d’un effecteur allostérique sur un site de la sous-
unité. Il y a alors modification de la conformation des sous-unités mais également modification
de leur disposition dans l’espace les unes par rapport aux autres.
 La protéine passe d’un état relâché actif à un état tendu inactif et inversement par transition
allostérique.

II - PROPRIETES
 La réaction à la ninhydrine n’a lieu que pour des peptides dont la taille est inférieure ou
égale à 5 acides aminés.
 La réaction du Biuret n’a lieu que pour des peptides dont la taille est supérieure ou égale à 4
acides aminés.
 Ne pas oublier que le SDS (sodium dodécyl sulfate) dissocie les chaînes et uniformise leur
charge négativement.
III – EXEMPLES DE PROTEINES
1 – L’insuline
 2 chaînes peptidiques
 3 ponts dissulfures (2 inter-chaîne et 1 intra-chaîne)
 PM = 5700
 Préproinsuline → proinsuline (par clivage de la séquence signal) → insuline (par clivage du
peptide C
 Le dosage du peptide C permet l’évaluation de la production résiduelle d’insuline chez les
patients.
2 – Chromoprotéines
 Elles font parties des hétéroprotéines (partie non polypeptidique = groupement prosthétique
+ partie protéique = apoprotéine) colorées.
 Le groupement prosthétique de ces protéines est la porphyrine, présente notamment dans
l’hémoglobine et la myoglobine au niveau du hème sous forme de ferroprotoporphyrine
(porphyrine + fer ferreux Fe2+).
La methémoglobine est une hémoglobine non fonctionnelle car elle comporte un ion ferrique
Fe3+.
 Myoglobine :
- Globulaire
- 5ème liaison dative pour la fixation de l’histidine
- 6ème liaison dative pour la fixation de l’O2
 Hémoglobine :
- Composée de 4 chaînes (structure quaternaire)
- Protéine allostérique
- Affinité pour l’O2 dépendante du pH contrairement à la myoglobine
- Le 2-3 DPG va se fixer dans la cavité centrale de l’hémoglobine et entraîner la libération
d’O2.

 Remarques :
La myoglobine a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine de manière à ce que les
muscles puissent recevoir de l’O2, l’hémoglobine ne sert que de transporteur.
De la même manière, le fœtus est dépendant de sa mère pour l’apport d’O 2, pour cela
l’hémoglobine fœtale a une plus forte affinité pour l’O 2 que l’hémoglobine maternelle de
manière à pouvoir permettre le passage de l’une à l’autre.
L’acidose diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 qu’elle va alors relarguer par effet Bohr.

D - LES ENZYMES
I – STRUCTURE
De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :

 les enzymes holoprotéiques constituées uniquement par des protéines
 les enzymes hétéroprotéiques :
partie protéique = apoenzyme
+
partie non protéique = coenzyme
1 – Enzymes holoprotéiques
Le site actif catalyse la réaction, il est composé :
 du site de fixation (qui assure la reconnaissance du substrat enzymatique)
 du site catalytique
2 – Enzymes hétéroprotéiques
 L’apoenzyme protéique correspond au site de fixation, il est responsable de la spécificité au
substrat.
 Le coenzyme non protéique correspond au site catalytique, il est responsable de la catalyse.
II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES

Enzyme (E) + Substrat (S) ↔ Complexe Enzyme-Substrat (ES) → E + Produit (P)
 Les enzymes ne sont pas modifiées lors de la réaction enzymatique.

 Elles agissent même en petite quantité.
 Elles ne modifient pas l’équation de la réaction.
 Elles abaissent l’énergie d’activation.
 Elles agissent à température et pH optimum.
III – CINETIQUE ENZYMATIQUE

Attention aux définitions qui tombent régulièrement !
 Ne pas confondre :
- L’activité moléculaire d’une enzyme qui est le nombre de molécules de substrat
transformées par unité de temps par une mole d’enzyme dans des conditions optimales et
- L’activité spécifique qui est le nombre d’unités d’enzyme contenu par mg de protéine

Attention également aux unités
 Une unité d’enzyme est la quantité qui transforme une μmole de substrat par unité de temps
dans les conditions optimales.
 En excès de substrat, la vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d’enzyme dans le

milieu.
 La constante de Michaelis (KM) correspond à la concentration de substrat pour laquelle la

vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale :
KM = Vmax/2
Plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande plus la constante de Michaelis est faible.
 Pour calculer la vitesse d’une réaction à partir d’une équation de Michaelis-Menten on utilise
la relation suivante :
V = Vmax x [S] / ( KM + [S] )
 La méthode des inverses permet une détermination plus précise de la valeur du KM à partir de
la représentation de Lineweaver.
On utilise alors la relation inverse :
1/V = ( KM + [S] ) / Vmax x [S]
 Les enzymes peuvent agir sur plusieurs substrats simultanément :

 soit par la formation d’un complexe ternaire :
 avec un ordre de fixation indifférent :
l’enzyme commence par fixer l’un ou l’autre des substrats puis fixe le second
pour former le complexe ternaire et donner par la suite les produits et
l’enzyme intacte.
 avec un ordre de fixation des substrats bien défini :
l’enzyme doit toujours fixer le même substrat en premier de manière à
pouvoir fixer le second par la suite, on obtient le complexe ternaire puis les
produits et l’enzyme inchangée.
 soit par la formation d’un complexe binaire :
l’enzyme va fixer le premier substrat et donner le premier produit, elle ressort de la
réaction légèrement « modifiée » ce qui lui permet de fixer le deuxième substrat pour
donner le deuxième produit et retrouver sa structure initiale.

IV – EFFECTEURS ENZYMATIQUES
Ils modifient la réaction enzymatique en l’activant ou en l’inhibant.
1 – Les inhibiteurs
 irréversibles : se fixent irréversiblement à l’enzyme et en bloquent le fonctionnement.
 réversibles :
- inhibiteurs compétitifs dont la structure est proche de celle du substrat :
Ils se fixent au niveau du site actif, quand on augmente la concentration en substrat
l’enzyme a moins de chance de rencontrer l’inhibiteur et tout se passe comme si celui-ci
était absent.
Vmax inchangée et KM augmenté.
- inhibiteurs non compétitifs qui ne ressemblent pas au substrat :

Ils ne vont pas empêcher la fixation du substrat mais vont empêcher la réaction, ainsi, à
un instant donné ils donnent l’impression qu’il y a moins d’enzymes car toutes les
enzymes qui ont fixé l’inhibiteur ne sont pas actives.
KM inchangé et Vmax diminuée.
2 – Les activateurs
Ils favorisent la réaction.
3 – Les effecteurs allostériques

 Ils peuvent être inhibiteurs ou activateurs.
 Au niveau d’une chaîne métabolique, ils vont agir sur une enzyme régulatrice ou allostérique,
en général la première de la chaîne métabolique. L’effecteur métabolique est le dernier produit
de cette chaîne, il a une structure éloignée du substrat de l’enzyme et n’agit donc pas par
inhibition compétitive.
- Effet coopératif
- Cinétique sigmoïde de la réaction
 Le substrat allostérique permet la transition allostérique (passage de l’état tendu inactif à l’état
relâché actif ou état catalytique et inversement).

V – ENZYMES ET METABOLISME CELLULAIRE
 Une enzyme peut être nommée par :
 Son numéro d’ordre : le plus précis.
Enzyme désignée par EC puis classe, sous-classe, sous-sous-classe et numéro d’ordre de la
sous-sous-classe.
On distingue plusieurs classes.
 EC1 : oxydoréductases.
 EC2 : transférases.
 EC3 : hydrolases.
 EC4 : lyases.
 EC5 : isomérases.
 EC6 : ligases.
 son nom systématique : issu du donneur, de l’accepteur et du type de réaction.
 son nom recommandé : consacré à l’usage.
 Modification covalente des enzymes :
Certaines enzymes sont dites interconvertibles car leur activité catalytique peut être modulée
de façon réversible par la fixation d’un groupement phosphate ou d’un nucléotide.
 Elles possèdent 2 états d’activité :
- efficacité catalytique élevée
- efficacité catalytique faible.
Selon l’enzyme la forme phosphorylée ou non est plus active.

VI – LES PROTEINES KINASES
1 - Protéines kinases dépendantes de l’AMPc
 Elles sont formées de 4 sous-unités (2 catalytiques et 2 régulatrices).

 La fixation de l’AMPc sur les sous-unités régulatrices permet le détachement des sous-unités
catalytiques dont le site actif était masqué. La protéine kinase est alors active.
2 – Protéines kinases C
Le récepteur membranaire activé :

- Se lie à une protéine G trimérique spécifique (Gq)
- Active la phospholipase Cβ qui clive le PIP2 → IP3 (mimé par des ionophores) et
diacylglycérol (DAG) (mimé par des esters de phorbol).
Remarque :
Les protéines kinases sont reprises plus en détail dans le cours du Professeur SALVAYRE sur la
communication cellulaire.

E - QCMs
QCM 1 : A propos des acides aminés.

A. Tous les acides aminés naturels sont de la série D.
B. La proline entraine une grande flexibilité structurale des protéines dans lesquelles elle se trouve.
C. Le groupement carboxylique de l'acide acétique est 100 plus acide que celui de la glycine.
D. Les acides aminés apolaires interviennent sur la disposition des molécules d'eau dans l'entourage
des protéines.
E. Le groupement alcool primaire de la sérine et le groupement thiol de la méthionine constituent
d'excellents nucléophiles.
QCM 2 : Lors des cinétiques enzymatiques, les inhibiteurs compétitifs

A. ressemblent aux substrats.
B. augmentent le Km.
C. diminuent le Km.
D. voient leur action diminuée si la concentration de substrats augmente.
E. diminuent le Vmax.
QCM 3 : A propos de quelques protéines

A. La calmoduline est une protéine de bas poids moléculaire (PM) composée de 5 domaines qui
vont pouvoir fixer 4 Ca++.
B. La fixation du Ca++ à la calmoduline est un phénomène de type coopératif.
C. L'insuline a un PM d'environ 5700.
D. Le dosage du peptide C permet d'évaluer la sécrétion d'insuline chez les patients.
E. Lors d'une transition allostérique, la protéine passe d'un état R inactif à un état T actif.
QCM 4 :Au sujet de l'hémoglobine :

A. C'est une protéine allostérique.
B. Elle a une affinité qui dépend du pH contrairement à la myoglobine.
C. Le 2-3 DPG entraine une libération d'oxygène.
D. L'hémoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène que la myoglobine.
E. L'hémoglobine maternelle a une affinité plus importante pour l'oxygène que l'hémoglobine
foetale.
QCM 5 : A propos du mécanisme d'action des enzymes.

A. Elles agissent en petites quantités.
B. Elles sont fortement modifiées au cours de la réaction.
C. Elles abaissent l'énergie d'activation.
D. Elles ne modifient pas la vitesse initiale de la réaction.
E. Elles ne modifient pas le pH de la solution réactionnelle.
QCM 6 : A propos de la cinétique enzymatique de type michaelienne, quelle(s) (e)st l(es)

équation(s) permettant de calculer la vitesse en fonction de la concentration en substrat :
A. V= (Vmax*S) / (Km+[S])
B. V= (Vmax*(Km+[S])) / (Km+[S])
C. 1/V= (1/Vmax) + (Vmax/(Km+[S]))
D. 1/V= (Km+[S]) / (Vmax*[S])
E. 1/V= (Km/(Vmax*[S])) / (1/Vmax)

QCM 7 : A propos des constantes de Michaëlis d'une enzyme pour 4 substrats notés de A à D,
quelle est celui pour laquelle l'affinité est la plus grande.
A. 3.10-3
B. 4.10-3
C. 7,9.10-2
D. 2,2.10-4
E. La constante de Michaëlis n'a rien à voir avec l'affinité de l'enzyme pour le substrat.
Correction:
QCM 1 : D
A. Tous les acides aminés naturels sont de la série L.
B. C'est la glycine : étant donné qu'elle représente le plus petit acide aminé, elle prendra pas
beaucoup de places dans l'espace et permettra ainsi à la protéine de se replier dans l'espace.
C. C'est l'inverse : Le groupement carboxylique de la glycine est 100 plus acide que celui de l'acide
acétique.
E. Groupement thiol de la CYSTEINE.
QCM 2 : ABD
E. Le Vmax est inchangé.
QCM 3 : BCD
A. La calmoduline a un haut PM d'environ 17000 et est constituée de 4 domaines de fixation!
E. Etat R (relaché) est actif alors que l'état T ( tendu) est inactif. ATTENTION!!
QCM 4 : ABC
A. Vrai : C'est pourquoi la courbe de l'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une
sigmoïde (courbe en forme de S). Pour rappel, si le procédé est non coopératif, la courbe aura la
forme d'une hyperbole.
D. C'est le contraire! La myoglobine a une meilleur affinité pour l'oxygène.
E. L'hémoglobine foetale a une meilleure affinité.
QCM 5 : ACE
B. Enzymes NON modifiées.
D. Elles augmentent la vitesse initiale.
QCM 6 : ADE
Les formules ADE récapitulent celles qui permettent de calculer la vitesse en fonction de la
concentration en substrat.
E. faux.
QCM 7 : D
Le Km est inversement proportionnel à l'affinité de l'enzyme pour le substrat.

BIOCHIMIE
Année 2010-2011
~~~~~
2ème PARTIE
~~~~~
LES GLUCIDES
Cours du Dr MAUPAS-SCHWALM
SYNTHESE et QCM
rédigés par
- Marie VISCARDI pour les oses
- Célia MUNOZ pour les osides

LES GLUCIDES
On les appelle : Sucre, glucide ou hydrate de carbone : Cn(H2O)n
On peut les classer : Oses (glucides simples) : monosaccharides

Osides (glucides complexes)
Holosides (composés seulement d’oses)
Hétérosides (composés d’oses ou de dérivés d’oses + groupement non
sucré « aglycone »).
A - LES OSES : LES MONOSACCHARIDES
I - DEFINITION
Ce sont les glucides les plus simples (avec 3 carbones ou plus).
Ils ont :
 1 fonction carbonyle
 des fonctions alcool (2 minimum)
~ si la fonction est un aldéhyde → Aldose
~ si la fonction est une cétone → Cétose
II - CLASSEMENT
1 - A partir de la fonction carbonyle
 Aldoses dérivent de la glycéraldehyde

CHO est toujours n°1
 Cétoses dérivent de la dihydroxyacétone
C=O est toujours n°2 et ils ont CH2OH-C=O en commun
2 - A partir du nombre de carbones
Aldoses Cétoses
3C → trioses → aldotrioses → cétotrioses
4C → tétroses → aldotétroses → cétotétroses
5C → pentoses
6C → hexoses…

III – NOTION DE SERIE ET DE FILIATION
1 - Série = Convention
La convention de série se décide à partir du OH de l’alcool secondaire de plus haut indice de

numérotation.
→ OH de l’avant dernier C
CHO CHO CHO

‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
H – C – OH OH – C – H H – C – OH
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH CH2OH OH – C– H
‫׀‬
( D-Glycéraldéhyde ) ( L-Glycéraldéhyde ) CH2OH
( L-Thréose)
CHO CHO
‫׀‬ ‫׀‬
OH – C – H H – C – OH
‫׀‬ ‫׀‬
OH – C– H OH – C – H
‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH H – C – OH
‫׀‬
( L-Erythrose ) CH2OH
( D-Xylose )
► Lorsque le OH est à droite → série D

► Lorsque le OH est à gauche → série L
Remarque :
Les sucres naturels sont presque tous de série D.

2 - Filiation des aldoses de la série D
Le C se rajoute entre le C n°1 et le n°2.
1CHO
│
2C─
│
3CH2OH
(D.Glycéraldéhyde)
CHO CHO
│ │
─C C─
│ │
C─ C─
│ │
CH2OH CH2OH
(D.Thréose) (D.Erythrose)
CHO CHO CHO CHO

│ │ │ │
─C C─ ─C C─
│ │ │ │
─C ─C C─ C─
│ │ │ │
C─ C─ C─ C─
│ │ │ │
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
(D.Xylose) (D.Ribose)
CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO

│ │ │ │ │ │ │ │
─C C─ ─C C─ ─C C─ ─C C─
│ │ │ │ │ │ │ │
─C ─C C─ C─ ─C ─C C─ C─
│ │ │ │ │ │ │ │
─C ─C ─C ─C C─ C─ C─ C─
│ │ │ │ │ │ │ │
C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─ C─
│ │ │ │ │ │ │ │
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
(D.Galactose) (D.Mannose)(D.Glucose)

3 - Filiation des cétoses
Le C se rajoute entre le C n°2 et le n°3.
1 CH2OH
│
2C=O
│
3CH2OH
(Dihydroxyacétone)
CH2OH CH2OH
│ │
C=O C=O
│ │
C─ ─C
│ │
CH2OH CH2OH
(Série D) (Série L)
On obtient alors 8 cétohexoses.
Exemples :
Pentose Hexose
CH2OH CH2OH
│ │
C=O C=O
│ │
C─ ─C
│ │
C─ C─
│ │
CH2OH C─
(D.Ribulose) │
CH2OH
(D.Fructose)

IV - ISOMERIE ET POUVOIR ROTATOIRE
 Si on a un C* → pouvoir rotatoire
Attention :
Il n’y a aucun rapport entre la notion de série qui est une convention (donc décidée)
et le pouvoir rotatoire qui est une propriété physique.
Série = convention → D ou L
Pouvoir rotatoire = propriété physique → + ou –
Exemple :
D-glucose → dextrogyre (+)
D-fructose → lévogyre (-)
 Ecrire l’énantiomère d’un sucre de la série D :
CHO CHO CHO

‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
C– – C C–
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
– C C– – C
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
C– – C C–
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
C– – C – C
‫׀‬ ‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH CH2OH CH2OH
Plan de symétrie
D-glucose L-glucose L-idose
Attention :
Lorsque vous faites le symétrique, il faut inverser tous les substituants et non pas seulement le OH
de l’avant dernier C, car dans ce cas on obtient un autre composé (ici de l’idose).

V - STRUCTURE DE TOLLENS
Anomérie α et β
Tollens explique qu’en milieu les aldohexoses se cyclisent et donc n’ont pas toutes les propriétés de
la fonction carbonyle.
H O+ H H O-H pont oxydique

\ // / \ /
C- <O CH2OH C* —— O CH2OH
/ \ / ———→ / \ /
C C C C
\ / \ \ / \
C – C H C —— C H
1 - La cyclisation
Lors de la cyclisation on obtient 2 isomères appelés anomères α et β

- α : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du même côté que le OH de la série.
- β : OH ( du C n°1, du carboxyle ) du côté opposé du OH de la série.
H O-H OH H
\ / \ /
C1 ———- C ——-—
‫׀‬ ‫׀‬
C2– C–
‫׀‬ ‫׀‬
–C3 O –C O
‫׀‬ ‫׀‬
C4– C– ← pont oxydique
‫׀‬ ‫׀‬
C5 ——-— C
‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH CH2OH
(α-D-glucopyranose) (β-D-glucopyranose)
→ α-D-glucopyranose et β-D-glucopyranose sont des anomères.

2 - Les formes de cycle
On a 2 formes de cycles :
Pyrane ( cyclisation 1 → 5 )
Furane ( cyclisation 1 → 4 )
H O-H OH H
\ / \ /
C1 ———- C ———--
‫׀‬ ‫׀‬
C2– C–
‫׀‬ ‫׀‬
–C3 O –C O
‫׀‬ ‫׀‬
C4– C ———--
‫׀‬ ‫׀‬
C5 ———- C–
‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH CH2OH
(α-D-glucopyranose) (β-D-glucofuranose)
 Pour les aldohexoses la forme pyrane est la plus stable et donc la forme furane est la moins stable.
 Pour les cétohexoses c’est l’inverse, la forme furane est la plus stable et la forme pyrane est la
moins stable.
CH2OH CH2OH
‫ ׀‬O-H ‫׀‬
C H-O – C
‫׀‬ ‫׀‬
–C O – C
‫׀‬ ‫׀‬
C C–
‫׀‬ ‫׀‬
C C– O
‫׀‬ ‫׀‬
CH2OH CH2
(α-D-fructofuranose) (β-D-fructopyranose)

VI – STRUCTURE DE HAWORTH
H OH
C
│ CH2OH
C─ OH O
│
HO─C O
│ HO OH OH
C─OH
C OH
│ (α-D-glycopyranose)
│ Haworth
CH2OH
(α-D-glycopyranose)
Tollens
H OH
C
│ forme pyranose
C─ O
│ CH2OH
O ─C
│ OH
C─
│
C
│
CH2OH
(β-L-idopyranose)
Règles :
 Lorsque le substituant se trouve à droite chez Tollens alors il sera en bas dans la représentation de
Haworth.
 De même lorsque le substituant est à gauche chez Tollens alors il sera en haut chez Haworth.
 Pour le CH2OH il va du côté opposé à la cyclisation, il est alors à droite (→bas) ou bien à gauche
(→haut)
 Pour les angles :
- α : quand le OH (C n°1) est du même côté que le OH de la série
- β : quand le OH (C n°1) est du côté opposé que le OH de la série
pour les placer :
- si c’est une série D alors α est en bas et β en haut
- si c’est une série L alors α est en haut et β en bas.

Technique pour aller plus vite :
● Imaginez que vous faite basculer la structure de Tollens de 90° vers la droite. Tout les
substituants qui se trouvent alors en bas sont en bas dans la structure d'Haworth et idem pour
ce qui sont en hauts.
● Pour le dernier carbone, il se positionne toujours du côté opposé au cycle (encombrement
stérique). Si la cyclisation se fait à gauche, le dernier carbone ira donc à droite dans la
structure de Tollens et sera donc en bas dans la structure d'Haworth. Si au contraire la
cyclisation est à droite, le dernier carbone ira à gauche et sera donc en haut dans la structure
d'Haworth.
Une fois cette méthode (expliquée parfois en TD) comprise, vous pouvez oublier les règles
précédentes qui souvent embrouillent beaucoup !
CH2OH
│ forme furanose
─C HO2HC O
│ OH
─C
│ O CH2OH
C─
│
C
│ β-D
CH2OH
(β-D-fructofuranose)
CH2OH
OH
α-D
OH
C O
│
C─
O │ OH
─C
│ C
C
│ CH2OH
C─
│
CH2OH
(α-D-galactofuranose)

Le cycle pyrane a 6 sommets, donc il n’est pas plan.
Dans l’eau on a un équilibre entre les formes chaises, la forme la + stable est celle qui contient le +
grand nombre de substituants en position équatoriale.
La mutarotation est la variation du pouvoir rotatoire en fonction du temps.

Autrement dit, il y a une modification de forme de l’ose dans l’eau.

VII – PROPRIETES DES OSES
 Réaction des oses sous forme linéaire
 Oxydation de la fonction aldéhyde : propriétés réductrices des oses

Aldoses Acides aldoniques
H - C=O OH-C=O
CH2OH CH2OH
 Réduction de la liqueur de Fehling (aldose ET cétose)
 I2 (ou Br2) en milieu alcalin (NaOH) (seulement pour les aldoses)
 Oxydation enzymatique du glucose (seulement) par la Glucose oxydase
 Oxydation pour les cétones

Réduisent la liqueur de Fehling
On obtient une α-dicétone
Pas de réaction avec I2
 Oxydation par l’acide périodique (HIO4)

Coupe entre les deux C pour :
—C— C— —C—C— —C—C—H

OH OH OH O OH O
αdiol α-cétol α-aldol
si ces fonctions sont libres (non engagées dans une réaction), alors on a oxydation.
oxydation oxydation
Alcool Carbonyle Acide ou CO2
Si un C subit une coupure → 1 degré d’oxydation
Si un C subit une coupure → 2 degré d’oxydation

VIII - LES DERIVES DES OSES
1 – Hexosamines
CH2OH
O
Glucosamine
(GlcN)
NH2
Toujours en n°2
CH2OH
O
Glucosamine-N-acétylée
(GlcNAc)
NH-CO-CH3
2 – Acide N-acétylmuramique
Mur-N-Ac
Liaison étheroxyde
CH2OH
O
CH3
│
H—C O
│ NH-CO-CH3
COOH
Acide lactique + GlcNAc
→ constitue la paroi des bactéries

3 – Acide neuraminique et acides sialiques
Acide N-acétylneuraminique (NANA) = le + fréquent des acides sialiques.
L’acide neuraminique = acide pyruvique + D-mannosamine
COOH CHO COOH

│ │ │
C=O + H2N— C C=O
│ │ │
CH3 HO —C CH2
Acide pyruvique │ │
C— C—OH
│ │
C— H2N—C
│ │
CH2OH HO—C
D-mannosamine │
C—
│
C—
│
CH2OH
H3C
CO O
HN C— OH
C—
CH2OH
H COOH
Acide Neuraminique Acide-N-Acetylneuraminique (NANA)
4 – Acides Uroniques
COOH
O O OH
COOH
OH
Ac.α-D-glucuronique Ac.α-L-iduronique
GlcUA IdUA

5 – Fucose
6-désoxy-β-L-galactopyranose
H OH
C
│
—C O
│ CH3
O C— OH
│
C—
│ (Fuc)
C
│
CH3
6 – Acide L-ascorbique (Vitamine C)
6C, γ-lactone, ène-diol

estérification interne acide/alcool
O
║ HOH2C OH
C
│ C O
α C—OH
║ =O
β C—OH O
│
γ C =====
│ HO OH
OH—C
│ Acide ascorbique
CH2OH
Avitaminose C (déficit en Vit C) Scorbut
La vitamine C maintient le Fe à l’état ferreux.

La vitamine C est un anti-oxydant.

7 – Inositol
OH OH
OH
OH OH
OH
Plan de symétrie
Pas de fonction réductrice

9 isomères possibles
Myoinositol ou mésoinositol dans les lipides
2ème messager hormonal

B- LES OSIDES : LES HOLOSIDES
Les osides sont des glucides complexes.
Les holosides sont des osides composés uniquement d’oses.
I - GENERALITES
1 - Deux types de liaison :

- 1 → 4 avec ose réducteur
- 1 → 1 sans ose réducteur
2 - Détermination de leur structure
2.1 - Nature des oses

 L’hydrolyse acide : elle coupe la liaison glycosidique
 La chromatographie : elle sépare et identifie
2.2 - Mode de liaison

 Si diholoside non réducteur :
La liaison se fait par fonction réductrice.
 Si diholoside réducteur :
Il faut savoir d’abord quel est l’ose réducteur et ensuite savoir s’il établit une liaison avec la
fonction réductrice de l’autre ose.
On démarre par l’oxydation ( I2 ) puis l’hydrolyse puis la chromatographie pour identifier l’ose
réducteur. Celui-ci sera sous forme d’acide après oxydation.
Pour savoir s‘il est lié avec la fonction réductrice de l’autre ose on suit différentes étapes.
 La perméthylation avec ICH3 qui se fixe sur tous les OH libres
 L’hydrolyse qui révèle les OH potentiels de la liaison glycosidique
- le OH (1) de l’ose non réducteur
- les OH possibles de l’ose réducteur (4 ou 5…)
 La dernière étape consiste à savoir si la liaison se fait avec 4 ou 5.
Pour cela, on réalise une réduction au NaBH4 et une ouverture au HIO4.
2.3 - Nature α ou β de la liaison glycosidique

On utilise des enzymes qui hydrolysent spécifiquement une liaison α ou β d’un sucre.
Ex : β-D-glucosidase ou α -D-glucosidase

II - LES DIHOLOSIDES
1 - Le saccharose
Non réducteur
α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside
Peut-être coupé par :
- α-D-glucosidase
- saccharase = β-D-fructosidase
2 - Le lactose
Réducteur
β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-(β)-D-glucopyranose
Peut-être coupé par la lactase = β -D-galactosidase
Dans l’intestin, après l’action de la lactase, on retrouve du glucose et du galactose. Le galactose

est ensuite dégradé en glucose sous l’action de différents enzymes.
S’il existe une déficience de la 1ère enzyme de cette chaîne alors le sujet est atteint d’une
galactosémie congénitale du nourrisson.
On retrouve alors du galactose dans les urines ou le sang entraînant vomissements, diarrhée,….
MORT!
3 - Le maltose
Réducteur
α-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α ou β-D-glucopyranose
Peut-être coupé par la maltase = α-D-glucosidase

III - LES POLYHOLOSIDES
1 - L’amidon
Réserve glucidique végétale
Amidon = amylose + amylopectine
Les pourcentages relatifs de ces deux constituants varient en fonction des espèces.
1.1 - Amylose
 Linéaire
 Unités de glucose α unies 1→ 4
 Présence de spires de 6 unités de glucose
 Les différentes chaînes sont associées par des liaisons hydrogènes
1.2 - Amylopectine
 Ramifiée
 Unités de glucose α unies 1→ 4 avec tous les 30 glucose des ramifications 1→6
Grains d’amidon = structure arborescente de l’amylopectine où les interstices sont comblés par
des hélices d’amylose.
L’amidon attire l’eau.
Il est donné lors des chocs hémorragiques et fait ainsi revenir le sang dans le secteur vasculaire.
maltase
maltose glucose
amylase maltase
amidon maltotriose glucose
α dextrinases + maltase
α dextrines glucose
2 - Le glycogène
Réserve glucidique animale.
Structure identique à l’amylopectine avec des ramifications plus fréquentes, tous les 10
glucoses.
Lors de la glycogénolyse, des enzymes coupent le glycogène pour libérer des glucoses et ainsi
elles maintiennent stable la glycémie. Lorsque ces enzymes sont absentes on parle de
glycogénoses.

3 - La cellulose
Elle constitue la paroi cellulaire des végétaux.
Structure linéaire d’unités de glucose β (1→ 4)
Un glucose sur deux tourne de 180o pour permettre la formation de liaisons hydrogènes. Celles-
ci rigidifient les chaînes et les associent entre elles. On a alors formation de fibres qui jouent un
rôle crucial dans la digestion. Elles favorisent le transit intestinal.
4 - Les dextranes
Ils sont synthétisés par les bactéries et les levures.
Chaînes de glucose α (1→ 6).
Les gels de dextran sont utilisés dans les chromatographies.

C - LES OSIDES : LES HETEROSIDES
Les osides sont des glucides complexes.
Les hétérosides sont des osides composés d’oses ou de dérivés d’oses et d’un groupement non sucré
"aglycone".
I - GENERALITES
partie glucidique + partie non glucidique

glycanne aglycanne
protéine lipide
protéoglycannes glycoprotéines glycolipides

glycoconjugués
Remarque 1
On regroupe les glycoprotéines et les glycolipides en glycoconjugués parce que ces composés
ont la même structure et les mêmes rôles biologiques.
Remarque 2
On ne peut pas regrouper les protéoglycannes et les glycoprotéines parce qu’ils ont des
structures et des rôles biologiques différents.
Protéoglycannes
 Glucides +++ / protéines +
 Chaînes linéaires, longues, répétitives
 Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β
Glycoprotéines
 Protéines +++ / glucides +
 Chaînes ramifiées, courtes, très grande variété de glycannes
 Unités glucidiques unies par des liaisons glycosidiques α ou β

II - LES PROTEOGLYCANNES
1 - Les protéoglycannes des bactéries

Ils sont appelés muréines.
Ils participent à la paroi des bactéries (rigidité de la paroi).
Ils sont un enchaînement linéaire et répétitif d’unités glucidiques unies par des liaisons
glycosidiques.
Les sucres fréquemment retrouvés sont : Glc, GlcN, GlcNAc, Gal, GalN, GalNAc.
1 UNITÉ SOUVENT RETROUVÉE :

MurNA GlcNAc
cacac ac
Ils présentent plusieurs intérêts :

 L’enzyme lysozyme (défense anti-bactérienne non spécifique) coupe l’unité entre les deux
sucres et détruit la paroi bactérienne.
 Certains antibiotiques, en inactivant les enzymes nécessaires à la construction de la paroi,
entraînent alors la mort de la bactérie.
 Les glycannes qu'ils contiennent sont responsables de la spécificité antigénique.
2 - Les protéoglycannes humains
2.1 - Structure
Fixés
GAG (partie glucidique) sur une protéine
glycoaminoglycannes
Les GAG sont des unités diosidiques constituées de :

 Hex NAc (Glc ou Gal)
 UA acide uronique (Glc ou Id)
Les sucres des GAG sont riches en groupements négatifs :

 -COO-
 -HSO3-
En fonction des sucres constitutifs, des liaisons et du nombre de charges négatives, on

dénombre 7 types de GAG :
 - Acide Hyaluronique
 - Chondroitines Sulfates
 - Kératane Sulfate I
 - Kératane Sulfate II
 - Héparine
 - Héparane Sulfate
 - Dermatane Sulfate

La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :
 Liaison O-glycosidique
protéine
- CH - CH2 - O - (HexNAc - UA)n
sérine GAG
 Liaison O-glycosidique
protéine
- CH - CH2 - O - Xyl - Gal - Gal - (HexNAc - UA)n
sérine xylose GAG
 Liaison N-glycosidique
protéine
- CH - CH2 - CO - NH - (HexNAc - UA)n
asparagine GAG
Remarque :
- 1 GAG → 1 seul type de liaison
- sur 1 protéine → souvent le même type de GAG
- si 1 GAG est lié sur une sérine, toutes les sérines de la protéines ne sont pas liées
2.2 - Exceptions structurales

 L’acide hyaluronique est un GAG seul, il n'est pas lié à une protéine.
 L’acide hyaluronique ne possède pas de groupement sulfate.
 Le kératane sulfate ne possède pas d’acide uronique.
2.3 - Rôle
Les protéoglycannes s’agrègent par l’intermédiaire de protéines de liaison à un acide
hyaluronique pour former des AGRÉGATS.
 Les charges négatives des GAG attirent Na+ et H2O permettant aux organes de résister aux
forces de compression et d’étirement.
 Les sites anioniques captent Ca et Phosphore pour former la structure minérale de l’os :
HYDROXYAPATITE.
 Cas particulier de l’héparine : ses charges négatives fixent des facteurs de coagulation.
Elle a un rôle majeur d’anticoagulant.
2.4 - Synthèse
 Partie protéique dans le réticulum endoplasmique
 Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce aux glycosyltransférases
2.5 - Dégradation
 Par des enzymes
 Si ce mécanisme est déficient ou absent cela peut entraîner des maladies de surcharge
MUCCOPOLYSACCHARIDOSES

III - LES GLYCOCONJUGUES et LES GLYCOPROTEINES
1 - Généralités
Les glycoprotéines (GP) humaines sont : des enzymes, des protéines de membrane, des
protéines de transport, des protéines plasmatiques (sauf albumine), etc.
Les changements de structure des GP de surface = métastases dans les cancers
Certaines GP sont des mucines ou agents protecteurs des parois de nos systèmes respiratoire,
digestif,…
2 - Structure
La glycophorine sert d’exemple
membrane cellulaire
COOH
P
EXTERIEUR INTERIEUR
Glycannes O fixés
Glycannes N fixés
Pas d’acide uronique dans les glycoprotéines.
Souvent le dernier sucre est un NANA.
Il est précédé d’un GalNAc ou d’un Gal (encore avant).
La liaison avec la protéine peut se faire selon 3 modes différents :
 1er mode
protéine

sérine – O – GalNAc  O-glycosylprotéine

 2ème mode
protéine

asparagine – NH – GlcNAc  N-glycosylprotéine

Remarque :
Toutes les N-glycosylprotéines commencent par les 5 mêmes sucres :
Man
NH - GlcNAc - GlcNAc - Man
Man

 3ème mode
GP ancrées par le glycophosphatidylinositol (GPI)
On est dans le cas de protéines glycosylées ou les sucres sont fixés par des enzymes.
Il ne faut pas les confondre avec les protéines glyquées fixées chimiquement.
Remarque :
L’hémoglobine glyquée permet l’exploration de la glycémie pendant les 6 à 8 semaines
précédentes à la prise de sang.
3 - Synthèse
3.1 - Les O-glycosylprotéines

 Partie protéique dans le réticulum endoplasmique
 Partie glucidique dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases
3.2 - Les N-glycosyltransférases

 Partie protéique dans le réticulum endoplasmique (RE)
 Partie glucidique :
- synthèse de DOLICHOL : oligosaccharide à 14 sucres dans le RE
- remaniement, transfert sur Asn de la protéine dans le RE
- remaniement final dans l’appareil de Golgi grâce à des glycosyltransférases
4 - Rôle
4.1 - Protection des muqueuses

Exemple : Les mucines du tube digestif protégent de l’action des protéases.
4.2 - Durée de vie des GP

 La structure périphérique du glycanne joue un rôle important dans la durée de vie de la
GP.
Gal NANA
 Si une action d’une N-acetylneuraminidase coupe le NANA, la glycoprotéine est captée

par le foie et détruite.
4.3 - Destinée des GP
P Glc NAc
Man  
  

: action N-acetylglucosaminidase
 Si elle fonctionne, le Man P exposé est reconnu par le récepteur qui guide la GP vers le
lysosome pour être dégradée.
 Si une maladie atteint cette enzyme, le Man P n’est pas exposé et la GP sera secrétée dans
le sang.

4.4 - Diagnostic biologique
Dosage de la transférrine désialysée :
 sujet normal : % important de molécules de transférrine riches en NANA (6 à 8 antennes
de NANA)
 sujet alcoolique : % important de molécules pauvres en NANA (0 à 2)

C – QCM
I – QCM SUR LES OSES
QCM 1 : A propos des oses
A. L’oxydation de la fonction alcool primaire du glucose conduit à l’acide glucuronique.
B. Le glucose donne de l’acide glucarique par oxydation douce de la fonction aldéhyde.
C. Les oses sont solubles dans l’eau.
D. C’est le processus d’oxydation qui est responsable du phénomène de mutarotation des oses.
E. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.
QCM 2 : A propos des glucides

A. Les oses sont des glucides simples.
B. Les osides sont des glucides complexes.
C. Les holosides peuvent contenir une partie aglycone.
D. Les hétérosides ne peuvent pas contenir des lipides dans leur structure.
E. Les glucides se divisent en oses et en osides.

A. Les sucres naturels sont presque tous de la série L.
B. Le ribose est un pentose.
C. La notion de série se définit à partir de la position de l’alcool secondaire de plus bas indice de
numérotation.
D. Il existe 16 stéréoisomères optiques possibles pour les aldohexoses.
E. Tous les oses recolorent le réactif de Schiff.
QCM 4 : Concernant les oses

A. Tous les oses de la série D sont dextrogyres.
B. Les aldoses de la série D dérivent tous du (+) glyceraldéhyde.
C. Les aldohexoses sont réducteurs.
D. Les aldoses se présentent sous la forme furanose principalement.
E. Le carbone 1 d’un ose ne peut jamais s’unir à un autre ose par une liaison ester.
QCM 5 : Concernant l’anomérie des oses

A. Deux oses anomères sont énantiomères.
B. L’anomérie est la conséquence de la structure cyclique des oses.
C. En tenant compte de l’anomérie, il existerait 32 aldohexoses et 16 cétohexoses différents.
D. Par exemple, le mannose peut se cycliser sous deux formes anomères : pyranose et furanose.
E. L’anomérie permet de multiplier par deux le nombre d’isomères d’un ose.
QCM 6 : La forme cyclique d’un ose peut être démontrée par :

A. L’existence de 2 formes anomères pour un même ose.
B. La formation d’un ½ acétal par action d’un alcool en présence d’un acide.
C. La présence du pouvoir réducteur.
D. L’absence de coloration du réactif de Schiff.
E. L’oxydation par l’iode.

A. Les aldoses comme les cétoses réduisent la liqueur de Fehling.
B. L’oxydation d’une dihydroxyacétone par l’acide périodique donne un CO2 et deux acides
formiques.
C. Une liaison glycosidique est hydrolysable en milieu alcalin.
D. La glucose oxydase oxyde le glucose en acide gluconique.
E. Les aldoses peuvent réagir avec I2 en milieu acide pour donner des acides aldoniques.
QCM 8 : Dans une solution d’α-D-glucopyranose, on fait agir de l’iode.

Quels sont les produits obtenus ?
COOH CH2OH CHO COOH

CH2OH
O
—O
CH2OH CH2OH COOH COOH
A B C D E
QCM 9 : A partir de quel(s) composé(s) suivant(s) et par réduction peut-on obtenir ce

polyalcool.
CH2OH
H OH
HO H
H OH
H OH
CH2OH
A. Glucose
B. Galactose
C. Ribose
D. Fructose
E. Acide glucuronique

A. A l’équilibre, en solution, il y aura autant de forme α que de forme β pour un ose déterminé.
B. Après le phénomène de mutarotation, la majorité des oses sont sous forme ouverte.
C. Tous les oses présentent en solution le phénomène de mutarotation.
D. Le α-D-glucopyranose est thermodynamiquement plus stable que le β-D-glucopyranose.
E. Le phénomène de mutarotation s’exprime sous la forme d’une variation de pouvoir rotatoire

A. Le glucose peut présenter dans l’espace 8 stétéoisomères au maximum.
B. Le mannose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.
C. Le ribose peut présenter dans l’espace 8 stéréoisomères au maximum.
D. Le glucose peut présenter dans l’espace 16 stéréoisomères au maximum.
E. Le fructose peut présenter dans l’espace 4 stéréoisomères au maximum.
QCM 12 : A propos de l’oxydation des oses

A. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action des halogènes.
B. Cette oxydation peut s’effectuer par l’action de l’acide périodique.
C. Cette oxydation peut s’effectuer grâce à la liqueur de Fehling.
D. Cette oxydation peut s’effectuer grâce au réactif de Schiff.
E. Les acides uroniques sont des composés obtenus par l’oxydation des oses en présence d’acide
nitrique concentré.
QCM 13 : Parmi les sucres suivants le(s)quel(s) est(sont) capable(s) de donner une réaction
positive avec la liqueur de Fehling ?
A. Glucose
B. Fructose
C. Saccharose
D. Lactose
E. Désoxyribose
QCM 14 : A propos de ces molécules
CH2OH
—O CH2OH O
CH2OH
OH
CH2OH
A. Ces 2 molécules correspondent à la forme linéaire et cyclique du même ose.

B. La forme cyclique est un α-D-fructofuranose.
C. La forme cyclique est un α-L-fructofuranose.
D. Seule la forme cyclique possède un pouvoir réducteur.
E. La forme linéaire est du L-fructose.
QCM 15 : A propos des acides neuraminiques

A. Il s’agit d’un aldose à 9 atomes de carbone.
B. L’acide neuraminique peut être considéré comme la condensation d’un acide pyruvique et d’un
D-mannosamine.
C. Peut être retrouvé dans des glycolipides et des glycoprotéines.
D. Sous sa forme cyclique le pont s’établit entre C2 et C6.
E. L’acide N-acetylneuraminique est le plus courant des acides sialiques.

QCM 16 : La vitamine C
A. C’est une γ-lactone.
B. L’acide D-ascorbique est aussi appelé vitamine C. Sa carence provoque le scorbut.
C. Dans l’organisme on la trouve sous 2 formes : l’acide ascorbique et l’acide déhydroascorbique.
D. Elle maintient le fer à l’état ferreux grâce à ses propriétés réductrices.
E. L’acide ascorbique possède une fonction acide.
QCM 17 : A propos des glucides

A. Presque tous les glucides ont la formule brute suivante: Cn(H2O)n.
B. Les glucides ou hydrates de carbone sont constitués d'une chaine carbonée associée à des
molécules d'eau.
C. Les glucides simples peuvent être l'assemblage de sucres identiques liés entre eux par une liaison
simple.
D. Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont des hétérosides constitués d'une partie glucidique
et d'une partie protéique.
E. Les glucides les plus simples ont au moins deux carbones.
QCM 18 : Les glucides

A. La fonction carboxyle de la glyceraldéhyde est sur le carbone n°1.
B. La glyceraldéhyde dérive du glycérol.
C. La dihydroxyacétone présente deux fonctions alcool et une fonction cétone portée par le carbone
n°1.
D. Un cétotétrose est un sucre à quatre carbones et portant une fonction cétone sur le carbone n°2.
E. Quand un sucre est dit de la série D, cela signifie que l'alcool secondaire du carbone de plus haut
indice est à droite sur la représentation de Fischer.
QCM 19 : Filiation des oses

A. La D-glyceraldéhyde et la L-glyceraldéhyde sont des anomères.
B. Mannose et glucose ne diffèrent que par la configuration de leur carbone n°2 respectifs.
C. Un aldopentose possède trois carbones asymétriques.
D. La filiation du L-glyceraldéhyde donne 16 aldohexoses stéréoisomères optiques.
E. La filiation suivante est possible:

QCM 20 : A propos des glucides :
A. On les appelle aussi les hydrates de carbone.
B. Ils ont un rôle important de réserve énergétique autant chez les animaux que les végétaux.
C. La cellulose est la réserve énergétique végétale.
D. Les glucides complexes, osides, sont constitués de sucres ainsi que d'un groupement non sucré,
aglycone.
E. Les oses contiennent une fonction alcool et des fonctions carbonyles.

II – CORRIGE DES QCM SUR LES OSES
QCM REPONSES VRAIES

1 ACE
2 ABE
3 BD
4 BC
5 BCE
6 AD
7 AD
8 AD
9 ADE
10 CE
11 CD
12 ABC
13 ABDE
14 BE
15 BCDE
16 ACD
17 AD
18 BDE
19 BC
20 AB
QCM 1 : ACE
B. HNO3 et non oxydation.
D. Pas l’oxydation. C'est le fait que certains oses s'ouvrent et se recyclisent soit en alpha soit en β.
QCM 2 : ABE
C. Les hétérosides.
D. Contre-exemple : les glycolipides sont des hétérosides.
QCM 3 : BD
A. Série D.
C. OH de l’alcool secondaire de plus haut indice.
E. Par exemple sous la forme cyclique ils ne le recolorent pas.
QCM 4 : BC
D. Pyranose.
E. Si les cétoses.
QCM 5 : BCE
D. Pyranose et furanose ne sont pas des anomères, c'est alpha et béta !
QCM 6 : AD
B. Formation de deux ½ acétals.
C. Le pouvoir réducteur des oses a été vu avec la forme linéaire.
E. L'iode oxyde l'ose sous forme linéaire

QCM 7 : AD
B. Donne CO2 et deux HCHO aldéhyde méthanoïque (méthanal)
CH2OH HCHO
C=O CO2
CH2OH HCHO
C. C’est en milieu acide.

E. En milieu alcalin.
QCM 8 : AD
QCM 9 : ADE
QCM 10 : CE
A. Il y aura une majorité de la forme la plus stable.
B. Sous forme cyclique.
D. L’inverse.
QCM 11 : CD
A. 16 (4 carbones asymétriques : 24=16)
B. 16
E. 8
QCM 12 : ABC
D. Le réactif de Schiff agit sur l'aldhéhyde après action de HIO4
E. Les acides ariques.
QCM 13 : ABDE
QCM 14 : BE
QCM 15 : BCDE
A. Ce n'est pas un aldose !
QCM 16 : ACD
B. L'acide L-ascorbique
QCM 17 : AD
B. Les sucres sont des chaines carbonée porteuses de fonctions alcool et d'une fonction carbonyle.
C. Les glucides simples sont des sucres seuls.
E. Au moins trois carbones.
QCM 18 : BDE
A. La fonction carbonyle.
C. La fonction cétone est toujours en C2.

QCM 19 : BC
A. Ils sont des isomères.
D. Cette filiation ne donne que 8 aldohexoses stéréoisomères.
E. Attention: le carbone inséré est entre le C1 et C2 de la molécule mère, donc le pentose de droite
gauche
QCM 20 : AB
C. Le cellulose est un constituant de la paroi des végétaux. C'est l'amidon qui est la réserve
énergétique des végétaux
D. Les osides peuvent ne contenir que des sucres, ce sont des holosides.
E. C'est l'inverse, ils ont une seul fonction carbonyle et plusieurs fonctions alcools.

III – QCM SUR LES OSIDES
QCM 1 : A propos des diholosides
A. Le saccharose et le lactose possède une liaison glycosidique de type (1→ 4).
B. Le saccharose est non réducteur.
C. Le maltose peut être coupé par une α –D-galactosidase.
D. Cette coupure libère deux sucres identiques.
E. Le saccharose peut être coupé par une β-D-fructosidase.
QCM 2 : Le β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-(β)-D-glucopyranose

A. Est un sucre réducteur.
B. Est sensible à une β-D-glucosidase.
C. S’appelle aussi le fructose.
D. Est sensible à une lactase.
E. Peut être à l’origine une galactosémie congénitale suite à une anomalie dans sa dégradation.
QCM 3 : Au sujet des polyholosides

A. L’amidon est un mélange d’hélices d’amylopectine dans les interstices de l’amylose
arborescente.
B. La cellulose joue un rôle important dans le transit intestinal.
C. Le glycogène, par son métabolisme, est une source énergétique importante chez l’homme.
D. 1 glucose sur 2 des dextranes effectue une rotation de 180o.
E. Amidon, glycogène et dextranes possèdent des liaisons glycosidiques de type α(1→ 6).
QCM 4: A propos des protéoglycannes des bactéries

A. Leur structure est un enchaînement d’unités glucidiques très variées.
B. Ils contribuent à la rigidité de la paroi des bactéries.
C. Le lysozyme qui peut couper spécifiquement ces protéoglycannes appartient au groupe de
défense anti-bactérienne spécifique.
D. La partie glycannique de ces protéoglycannes est responsable de la spécificité antigénique.
E. Ils sont aussi appelés muréines.
QCM 5 : Concernant les protéoglycannes humains

A. Ils sont pauvres en groupements négatifs.
B. Une carence en enzymes de dégradation conduit à des maladies de surcharge.
C. Leur liaison avec les protéines peut se faire selon 2 modes : O-glycosidique et N-glycosidique.
D. Les GAG d’une même protéine sont très variés.
E. Ils rentrent dans la structure de la substance fondamentale.
QCM 6 : Au sujet des protéoglycannes humains

A. L’héparine et l’acide hyaluronique ne possèdent pas de groupements sulfate.
B. L’héparane sulfate ne possède pas d’acide uronique.
C. Les chondroitines sulfates 4 et 6 sont les plus abondants.
D. L’héparine parce qu’elle possède peu de groupements négatifs peut se lier aux facteurs de
coagulation ce qui explique son rôle anticoagulant.
E. On dénombre 7 types de GAG.

QCM 7 : A propos des glycoconjugués
A. Ils ne contiennent jamais d’acide uronique.
B. Il se terminent souvent avec la séquence Glc ou GlcNAc-NANA
C. Toutes les O-glycosylprotéines ont leurs glycannes qui commencent par les mêmes sucres.
D. Les protéines glyquées ont leurs sucres fixés par des enzymes.
E. L’hémoglobine glyquée explore la glycémie pendant les 6 à 8 jours précédents la prise de sang.
QCM 8 : Synthèse des glycoprotéines

A. La synthèse des O-glycosylprotéines passe par l’intermédiaire d’un dolichol.
B. La synthèse des O-glycosylprotéines nécessite des glycosyltransférases spécifiques à chaque
sucre.
C. La synthèse de la partie protéique se fait dans le réticulum endoplasmique.
D. La synthèse de la partie glycannique pour les O-glycosidiques est identique à celle des N-
glycosidiques.
E. La synthèse de la partie glycannique des N-glycosidiques se fait entièrement dans l’appareil de
Golgi.
QCM 9 : A propos des différents rôles des glycoprotéines (GP)

A. Les GP désialysées par la N-acétylneuraminidase ne sont plus dégradées par le foie.
B. La céruloplasmine transporte spécifiquement le cuivre.
C. Les GP peuvent protéger les muqueuses du tube digestif. On parle alors de mucines.
D. Le dosage des GP peut permettre le dépistage de l’alcoolisme chronique.
E. Les GP sont secrétées dans le sang en l’absence de N-acétylglucosaminidase.
QCM 10 : Le α-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α(β)-D-glucopyranose

A. S’appelle aussi le lactose.
B. Demande pour la perméthylation par l’iodure de méthyle 7 molécules de ICH3.
C. Donne après la perméthylation et l’hydrolyse acide du tétraméthylglucose et du triméthylglucose.
D. Donne après la réduction par AlLiH4 et le traitement par l’acide périodique 2 molécules d’acide
formique et 2 molécules d’aldéhyde formique.
E. Cette dernière réaction aura nécessité 4 molécules d’acide périodique.
QCM 11 : Soit le triholoside réducteur suivant :

β-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-β-D-glucopyranosyl-(1→ 4)-α-L-mannopyranose.
Ce triholoside est réduit par AlLiH4 avant d’être soumis à l’acide périodique HIO4.
Quel sera le bilan de la réaction en terme de molécules d’acide périodique consommées et de
molécules d’acide formique et de formaldéhyde formées ?
A. 5 HIO4, 2 HCOOH, 2 HCHO
B. 6 HIO4, 3 HCOOH, 1 HCHO
C. 6 HIO4, 3 HCOOH, 2 HCHO
D. 7 HIO4, 3 HCOOH, 2 HCHO
E. 7 HIO4, 2 HCOOH, 3 HCHO

QCM 12 : Un oligoholoside soumis à une perméthylation suivie d’une hydrolyse donne :
- 2, 3, 6 triméthylhéxose
- 1, 3, 4, 6 tétraméthylhéxose
- 2, 3, 4, 6 tétraméthylhéxose.
Ce composé peut être :
1. α-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructopyranoside
2. α-D-galactopyranosyl-(1→ 4)-saccharose
3. β-L-galactopyranosyl-(1→ 4)-β-L-glucopyranosyl-(1→ 2)-α-L-fructofuranoside
4. β-L-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside
5. β-L-galactofuranosyl-(1→ 4)-α-D-mannopyranosyl
A) 1+2+3+4 B) 1+3+4+5 C) 2+3+4 D) 1+2+5 E) 3+4+5
QCM 13 : Soit la molécule suivante, diosidique (« ose » par sa nomenclature): Glu-Gal. Après
perméthylation et hydrolyse acide, quelles sont les molécules que l'on peut retrouver?
A. 2,3,4,6 tétraméthylgalactopyranose.
B. 2,3,4,6 tétraméthylglucopyranose.
C. 2,3,6 triméthylgalactofuranose.
D. 1,3,6 triméthylgalactopyranose.
E. 2,4,6 triméthylgalactopyranose.
QCM 14 : A propos des hétérosides:

A. Les glycolipides et les glycoprotéines constitues les glycoconjugués.
B. Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont notamment différenciables par leur rôle biologique.
C. Dans les glycoprotéines, le glycane est constitué d'une chaine glucidique courte et très ramifiée.
D. Sur ces mêmes chaines, seule les liaisons 1-1 et 1-4 existent.
E. Les protéoglycanes contiennent plus de protéines que de sucres et ces sucres se disposent sous
forme de très longue chaine linéaire d'unités glucidiques répétitives.
QCM 15 : A propos du rôle des protéoglycanes humains:

A. L'acide hyaluronique va, quand il est lié a une protéine, attirer de l'eau grâce aux charges
négatives portés par ses groupements sulfates.
B. C'est en particulier par ses charges négatives que l'héparine a un rôle anticoagulant.
C. Les protéoglycanes forment de volumineux agregats car les chaines des GAG sont rigides et ils
se fixent sur un acide hyaluronique par l'intermédiaire de protéines de liaisons.
D. Les protéoglycanes les plus rencontrés sont les chondroitines sulfates que l'on trouve dans la
structure des os et du cartilage.
E. Ils ont notamment pour rôle de protéger les organes des chocs extérieurs.

IV – CORRIGE DES QCM SUR LES OSIDES
QCM REPONSES VRAIES

1 BDE
2 ADE
3 BCE
4 BDE
5 BE
6 CE
7 A
8 BC
9 BCDE
10 CD
11 Aucune
12 C
13 BC
14 ABC
15 BCDE
QCM 1 : BDE
A.Le saccharose a une liason de type (1→ 2).
C. α-D-glucosidase.
QCM 2 : ADE
B. La lactase est aussi une β-D-galactosidase.
C. Le lactose.
QCM 3 : BCE
A. C’est l’inverse, hélices d’amylose et arborescence d’amylopectine.
D. Vrai pour les glucoses de la cellulose.
QCM 4 : BDE
A. Très répétitive.
C. Défense bactérienne non spécifique.
QCM 5 : BE
A. Ils sont riches en groupements négatifs.
C. Suivant 3 modes.
D. Souvent mêmes GAG sur une protéine.
QCM 6 : CE
A. Vrai seulement pour l’acide hyaluronique.
B. Ceux sont les kératanes sulfates.
D. Son rôle anticoagulant est dû à beaucoup de charges négatives.
QCM 7 : A
B. Par la séquence Gal ou GalNAc- NANA.
C. Ce sont les N-Glycosylprotéines.
D. Elles sont fixées chimiquement.
E. Pendant 6 à 8 semaines.

QCM 8 : BC
A. Le dolichol est un intermédiaire pour les N-glycosidiques.
D. Différente.
E. Elle démarre dans le réticulum endoplasmique.
QCM 9 : BCDE
A. Au contraire, elle seront dégradées par le foie.
QCM10 : CD
A : Le maltose.
B : 8 molécules de ICH3.
E : 5 molécules d’acide périodique.
QCM 11 : Tout Faux
CH2OH CH2OH
CH2OH
CH2OH CH2OH
HCHO
C C
HCOOH
CH2OH
C C
C C
C OH C
HCOOH HCHO HCHO

CH2OH CH2OH
Bilan HIO4 :
7 HIO4 consommées
2 HCOOH
3 HCHO
QCM 12 : C
Dans le composé 1, le β-D-fructopyranoside donne 1, 3, 4, 5 tétraméthylhéxose
Dans le composé 5, le β-L-galactofuranosyl donne 2, 3, 5, 6 tétraméthylhéxose

CH2OH
CH2OH
OHH2C
CH2OH
Structure du β-L-galactopyranosyl-(1→ 4)-α-D-glucopyranosyl-(1→ 2)-β-D-fructofuranoside
QCM 14 : ABC
D : Tous les types de liaison existent (1-1, 1-2,1-3...)
E : Ils contiennent plus de sucres que de protéines.
QCM 15 : BCDE
A : L'acide hyaluronique n'est pas lié à une protéine et n'a pas de groupement sulfate.

BIOCHIMIE
Année 2010-2011
~~~~~
3ème PARTIE
~~~~~
LES LIPIDES
Cours du Pr LEVADE
SYNTHESE
rédigée par
Célia MUNOZ - Pauline PECQUEUR

LES LIPIDES
Plusieurs classifications sont possibles pour les lipides en fonction de leurs caractéristiques.
Il n’en existe pas d’unique, on suivra donc le plan du cours.
 les acides gras
 les eicosanoides
 les lipides simples : glycérides, cérides , étholides, étheroglycérides et stérides
 les lipides complexes : glycérophospholipides, glycéroglycolipides et sphingolipides
 les dérivés isopréniques
 les lipoprotéines
→ Propiétés physico-chimiques :
• Polarité/solubilité :
• + il y a de carbones, + c'est hydrophobe.
• + il y a de groupements polaires, + c'est hydrophile.
Dans les solvants : un lipide apolaire sera soluble dans un solvant apolaire (ex :CE/hexane). De
même un lipide polaire sera soluble dans un solvant polaire (Gangliosides/eau).
Dans l'eau :
• Lipides non polaires : totalement insolubles => β Carotènes
• Lipides amphiphiles se détachent en 3 groupes :
1- Lipides amphiphiles hydrophobes (insolubles) dans l'eau :=> AG à longues chaines, TAG, DAG,
CE. Forment des micro-émulsion.
2- Lipides amphiphiles vrais => lipides membranaires +++ (phospolipides, shingolipides). Forment
des liposomes.
3- Lipides amphiphiles hydrophiles (solubles) dans l'eau => AG à courtes chaines, sels biliaires.
Forment des micelles si leur concentration est élevé ou restent en monomères dispersés dans l'eau si
leur concentration est plus faible.

A - LES ACIDES GRAS (AG) :
I – LES ACIDES GRAS A CHAINE LINEAIRE :
1 – Les acides gras saturés
Notés Cn:x
Avec n pour le nombre de carbones et x pour le nombre de doubles liaisons
 C16:0 est l’acide palmitique
 C18:0 est l’acide stéarique
 C20:0 est l’acide arachidique
Jusqu’à 12 C, on a une chaîne courte.

Entre 12 et 16 C, on a une chaîne moyenne.
Entre 16 et 22 C, on a une chaîne longue.
Au-dessus de 22 C, on a une chaîne très longue.
En cas d’anomalies du fonctionnement des peroxysomes (maladie génétique), les acides gras à
très longue chaîne s’accumulent.
2 – Les acides gras insaturés
Notés de la même façon, ils sont classés en séries métaboliques du type série ω6 = n-6 avec n pour
le nombre de C totaux et 6 le nombre de C séparant l’extrémité CH 3 de la molécule et la dernière
double liaison en partant du COOH.
Les différents types de séries :

 série oléique n-9 qui a pour précurseur C18:1.
C18:1 → C18:2 → C20:2 → C20:3
 série linoléique n-6 qui a pour précurseur C18:2.

C18:2 → C18:3 → C20:3 → C20:4
 série linolénique n-3 qui a pour précurseur C18:3.

C18:3 → C18:4 → C20:4 → C20:5

Les AG linoléique C18:2 et linolénique C18:3 sont indispensables, l’organisme est incapable de les
synthétiser.
Dans une même série, les molécules sont obtenues à partir du précurseur par désaturation (ajout
d’une double liaison entre une double liaison déjà existante et le carbone terminal), rajout de 2
C et de nouveau désaturation.
Les AG naturels ont des doubles liaisons de configuration cis.
II – LES AUTRES ACIDES GRAS
 AG ramifiés
 AG hydroxylés
 AG cycliques
 AG à fonction oxygénée (oxydation AG insaturés) : époxyde, hydropéroxyde, endopéroxyde
 AG fluorescents
III – PROPRIETES
Le nombre de double liaison diminue l’hydrophobicité.

L’indice d’iode (masse d’I2 qui peut se fixer sur une double liaison) renseigne sur l’insaturation.
La polarité dans l'eau varie aussi en fonction :
→ Du pK :
Milieu acide = pH << pK : 2 phases insolubles, l'AG est plutôt hydrophobe et surnage.
Milieu basique = pH >> pK : Micelle, l'AG est plutôt hydrophile et se solubilise dans l'eau.
→ De la concentration micellaire critique (CMC) :
Au delà d'une certaine concentration de lipides, on a la formation de micelles, cette

concentration est la CMC.

B - LES EICOSANOIDES :
Ce sont des dérivés de molécules à 20C.
I – LES PROSTAGLANDINES (PG)
1 – Classe et sous-classe
Elles dérivent de l’acide prostanoïque.

On en définit plusieurs classes en fonction de leurs noyaux : A, B, C, D, E, F.
On en définit plusieurs sous-classes en fonction de leur précurseur.
La sous-classe 1 (une double liaison) dérive de l’acide linoléïque (n-6) ; la sous-classe 2 (deux
doubles laisons) dérive de l’acide arachidonique (n-6) ; la sous-classe 3 (trois doubles laisons)
dérive de l’acide linolénique (n-3).
2 – Biosynthèse
La biosynthèse des prostaglandines de la classe 2 se divise en plusieurs étapes :

 dégradation des phospholipides membranaires par la phospholipase A2 pour libérer l'AG
précurseur (C20:4) SN2 de ces GPL.
 action de la cyclooxygénase sur les AG précurseurs pour former les prostaglandines,
thromboxanes et prostacyclines.
3 – Effets biologiques des PG

 via des récepteurs membranaires à activité enzymatique adényl-cyclase (AMPc)
 régulent la biosynthèse des stéroïdes
 régulent la lipolyse
 modifient la contraction ou la dilatation de certaines cellules musculaires lisses
 modifient les sécrétions gastriques
 modifient l’agrégation plaquettaire
II – LES LEUCOTRIENES
Comme leur nom l’indique ils ont toujours au moins 3 doubles liaisons conjuguées.
Ils dérivent de l’acide arachidonique sur lequel agit la 5-lipoxygénase.
Ils peuvent se lier de façon covalente à 1, 2 ou 3 acides aminés formant ainsi des peptiddo-
leucotriènes.
Ils ont des propriétés vasoactives (importantes pour le traitement de l’asthme), ils interviennent dans
les réactions allergiques.

C- LES LIPIDES SIMPLES :
I – LES GLYCERIDES :
Ils proviennent de la fixation d’un acide gras sur une fonction alcool d'un trialcool : le glycérol.
Il y a possibilité de fixation d’1, 2 ou 3 AG formant un monodiacylglycérol (MAG),
diacylglycéreol (DAG) ou triacylglycérol (TAG).
CH2OH – CHOH – CH2OH

Glycérol
On peut avoir des triglycérides homogènes (même AG) ou hétérogènes (AG différents).
1 – Propriétés physiques
 molécules hydrophobes
 stabilisés par agents tensio-actifs : sels biliaires, albumine
2 – Propriétés chimiques
 hydrolyse à chaud (H2SO4) : TAG → AG + glycérol
 hydrolyse alcaline/saponification (KOH): TAG → Glycérol + savon
 oxydation des AG = rancissement
 alcoolyse : TAG + CH3OH (méthanol) → Glycérol + 3 RCO-O-CH3 (esters méthyliques)
3 – Propriétés biologiques
 Ils se trouvent dans les tissus adipeux ou dans le sang circulant mais jamais dans les
membranes.
 Ils sont dégradés par les lipases digestives selon la séquence suivante : lipase gastrique (pH
acide), lipase pancréatique (pH neutre).
 En cas d’anomalie de dégradation des TAG, on les retrouve dans les selles, on parle de
stéatorrhée.
 Il existe des lipases extra-cellulaires : la LPL(lipoprotéine lipase) et la TLH (TG lipase
hépatique)
 Il existe des lipases intra-cellulaires : la lipase acide ou lysosomale (déficit de cette lipase
entraîne la maladie de Wolmann qui est une maladie de surcharge) et la LHS (lipase hormono-
sensible) activée par les catécholamines et inhibée par l’insuline et des complexes
cytoplasmiques à lipases hors du tissues adipeux.
 TAG : Rôle de stockage cytoplasmique dans tissus adipeux.
nd
 DAG : Rôle de 2 messager.

II – LES CERIDES :
Proviennent de la fusion d’un AG à longue chaîne et d’un alcool gras par le biais d’une liaison ester.
III – LES ETHOLIDES :
Polymérisation de molécules d'acides-alcools liées par une liaison ester.
IV – LES ETHEROGLYCERIDES :
Fusion d’un glycérol et d’un alcool gras par une liaison éther-oxyde (- yl)
Résistants à l’hydrolyse alcaline.
Non hydrolysés par les lipases.

V – LES STERIDES :
Précurseurs des hormones stéroïdes : les stérols.
Ce sont des molécules à 4 cycles :
– 3 cycles insaturés : A, B et C (cyclohexènes)
– un cycle D saturé (cyclopentane).
 Cholestérol :
Molécule amphiphile retrouvée dans les membranes des cellules.
 7-déhydrocholestérol :
Précurseur métabolique dans la synthèse de la vitamine D.
 Ester de cholestérol :
Molécule hydrophobe issue d'une liaison ester d'un AG sur le CL. C'est une forme de transport du
CL via les lipoprotéines et de stockage dans le cytoplasme. Il n'est jamais retrouvé dans les
membranes!
Dégradés par les cholestérols estérases cytoplasmiques ou lysosomales (= lipase acide) au niveau de
la liaison ester.

D - LES LIPIDES COMPLEXES :
I – LES GLYCERO-PHOSPHOLIPIDES (GPL) :
1 – Diacyl-GPL
Glycérophosphate lié par liaison ester à 2 AG. L'AG sur le C1 OH (liaison sn1) est saturé ou
mono-insaturé et celui sur le C2 OH (sn2) est poly-insaturé.
Molécule formant des liposomes dans l'eau.
Différentes possibilités pour X :

La dégradation est assurée par des phospholipases.
 Phospholipase A1 de type digestive qui coupe au niveau de la liaison ester du C1 du
glycérol
 Phospholipase A2 de type digestive qui coupe au niveau de la liaison ester du C2 du
glycérol. Elle se retrouve dans certains venins. Elle peut être impliquée dans des
phénomènes de signalisation.
 Phospholipase B, intestinale, possède simultanément les propriétés des 2 précédentes.
 Phospholipase C, coupe entre le glycérol et l’acide phosphatidique. Elle libère le diacyl-
glycérol et l’inositol-phosphate.
 Phospholipase D, libère l’acide phosphatidique et une base (souvent la choline).
2 – Monoacyl-GPL / lyso-PL
Glycéro-phosphate liant un seul AG.

Molécule hydrophile s’organisant en micelle.
Attaquée par des phospholipases du groupe A ou lysophospholipase (lysoPL).
3 – Ether-GPL
 Alkyl-PL
Liaison d'un alcool gras par une liaison éther oxyde (-yl) sur le C1 (sn1) du glycérol.
On trouve comme molécule type le PAF (Platelet Activating Factor) : alcool gras en sn1, acide
acétique en sn2 et X = choline. C’est un médiateur de l’inflammation et de certaines réactions
allergiques. Il régule l’adhésion et l’agrégation plaquettaire.

 Alkényl PL
Liaison d'un aldhéyde gras par liaision (vinyl-)ether sur le glycérol.
Ils résistent à la méthanolyse douce, à la méthanolyse alcaline à froid et partiellement à la
phospholipase acide (car n'ont pas de liaison ester au niveau de l'aldéhyde !).
II – LES GLYCERO-GLYCOLIPIDES :
III – LES SPHINGOLIPIDES (SP) :

La molécule de base de ces lipides est un alcool aminé à 18C : sphingosine ( = 4-shingènine)
La liaison d'un AG sur la fonction amine (: liaison amide) de la sphingosine forme le céramide.
Il résiste alors à la méthanolyse alcaline douce et sont dégradés par une céramidase.
Ce sont des molécules hydrophobes retrouvées dans la couche cornée de la peau (AG ω
hydroxylé) où ils constituent une barrière vis à vis des mouvements hydriques ainsi que dans le
SNC ( AG α hydroxylé).
Il est considéré comme un second messager médiateur de la mort cellulaire par apoptose.

Le céramide est un intermediaire métabolique des SP ;
CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CHOH
R – CO – NH - CH
CH2 – O - X
Différents types de SP :
 X = H :céramide
 X = phospho-choline : sphingomyéline : constituant de la gaine de myéline
 X = ose : glycosphingolipide neutre ou basique ; ex : voir dessous
 X = galactose : galacto cérébroside : intermédiaire de biosynthèse et dégradation des SP
 X = lactose :lactosyl-céramide
 X = ose sulfaté : sulfatide consituant de la gaine de myéline
 X = acide sialique :ganglioside, molécule acide retrouvée au niveau des ganglions
nerveux.
 Fucolipides, structures riches en sucres, galactose comme marqueur du groupe sanguin
B et galactose N-acétylé pour le groupe A.
Ces molécules sont dégradées dans les lysosomes de façon séquentielle (ordonnée).
S’il existe un déficit de l’activité des enzymes du lysosome, les SP ont tendance à s’accumuler,
on parle de maladies de surcharge lysosomale ou de shingolipidose.

E - LES DERIVES ISOPRENIQUES :
La molécule de base des dérivés isopréniques est l’isoprène.
I – PHYTOL et DOLICHOL :
1 – Phytol
Alcool constitué de 4 unités isopréniques dont une seule est insaturée. On ne le trouve chez
l'homme que sous sa forme acide : l'acide phytanique.
Dégradé par α oxydation dans le péroxysome, un déficit de l'α oxydase peut conduire à
un défaut de la catalyse de l’acide phytanique impliquant son accumulation : c'est la maladie de
Refsum.
2 – Dolichol
Alcool constitué de n unités isopréniques insaturées (n très supérieur à 20), la dernière des
unités isopréniques est saturée. C’est une molécule très hydrophobe qui permet, dans la
membrane du RE, l'édification des chaines oligosaccharidiques et que l’on peut retrouver sous
forme phosphorylée : c’est le dolichol-phosphate.
II – LES DERIVES DU CHOLESTEROL :
1 – Vitamine D
Sa synthèse suit la séquence suivante :
Le 7-déhydrocholestérol est converti sous l’effet de la lumière en vitamine D3 = cholécalciférol.
La vit D3 formée est ensuite transformé dans le foie en 25-hydroxy vitamine D3 puis dans le
rein en 1,25-dihydroxy vitamine D3 = Calcitriol, forme active.
Une carence en vitamine D se traduit par un rachitisme chez l’enfant et une ostéomalacie chez
l'adulte.

2 – Acides biliaires
A partir du cholestérol, il y a la formation dans le foie du précurseur des acides biliaires : l'acide
cholique. Ceci s'effectue par réduction du nombre de carbones pour aboutir au noyau cholane,
puis à l'oxydation de celui ci.
L'acide cholique est ensuite modifié par conjugaison au niveau du foie où se fixent sur sa
fonction carboxylique par leur fonction amine (= liaison amide), soit la taurine pour former
l’acide taurocholique, soit le glycocolle pour former l’acide glycocholique.
Ces sels biliaires facilitent la digestion de certains lipides et éliminent le cholestérol dans le tube
digestif.
Ce sont des agents tensioactifs qui stabilisant ainsi les micro-émulsion.

3 – Hormones stéroïdes
3.1 - Stéroïdes surrénaliens
 Minéralo-corticoïde : Aldostérone (zone glomérulée) :
11β-21-dihydroxy, 3-20 dixo-4-pregnène-18-al.

Molécule à 21C, dérivé du noyau pregnane, il possède 2 cétones en 3 et 20, une double
liaison en 4-5, 2 OH en 11 et 21 et un aldéhyde en 18.
Il joue un rôle important dans la régulation du métabolisme hydro-minéral (réabsorption par
le rein de l’eau et du sodium).
 Gluco-corticoïde : Cortisol (zone fasciculée) :
11β, 17α, 21-trihydroxy-4-pregnène-3,20-dione
Molécule à 21C, dérivé du noyau pregnane, il possède 2 cétones en 3 et 20, une double
liaison en 4-5, une fonction alcool en 17, 2 OH en 11et 21.
Il favorise la synthèse du glycogène par la dégradation de protéines, et constitue un puissant
immunosuppresseur et anti-inflammatoire.
▪ Le DHEA : c’est un précurseur des androgènes et œstrogènes. Intermédiaire métabolique, il

semble être un marqueur du vieillissement.

3.2 – Stéroïdes ovariens
 Progestérone : 4-pregnène, 3-20 dione
Molécule à 21C dérivée du noyau pregnane, elle possède 2 cétones en 3 et 20, une double
liaison en 4-5 et un groupement méthyle en 21. Elle est sécrétée par le corps jaune et assure
la nidation de l’œuf.
 17-β-Œstradiol : 1, 3,5-oestradiène, 3, 17β-diol
Molécule à 18C,dérivé du noyau œstrane. Il est sécrété par le follicule ovarien et permet
l’apparition des caractères féminins secondaires.

3.3 – Stéroïdes placentaires
 L’œstriol : 1, 3, 5-oestradiène, 3,16α, 17β-diol
Molécule à 18C, il assure le maintien de la grossesse et favorise le développement fœtal.
3.4 – Stéroïdes testiculaires
 La testostérone :
Molécule à 19C dérivée du noyau androstane, elle est sécrétée par le testicule et joue un rôle
dans le développement des caractères sexuels secondaires masculin, dans la spermatogenèse et
dans la biosynthèse protéique.
Elle peut être transformer sous la forme DHT (dihydrotestostérone) plus active.

III – VITAMINES LIPOSOLUBLES :
1 – Caroténoïdes et Rétinoïdes
 Vitamine A (rétinol) : Alcool qui dérive du β-carotène et circule dans le sang liée à une
protéine de transport (RPB : rétinol binding protein). Sa forme dérivée aldéhyde, le rétinal,
joue un rôle important dans la vision crépusculaire lorsqu'elle se lie de façon covalente à une
protéine de l'œil, l'opsine, formant ainsi un complexe : la rodhopsine.
En effet, à l'état de repos (obscurité), le rétinal à une conformation 11 cis alors que sous l'effet
des photons lumineux, il passe sous la conformation 11 trans permettant à l'opsine de s'activer.
Une carence en vitamine A est responsable d’une héméralopie (trouble de la vision
crépusculaire) ou d’une xérophtalmie (sécheresse de l’œil).
Obscurité Lumière
hυ
Rhodopsine 11cis Rhodopsine
Rétinal 11 trans
Rétinal 11 cis
Rétinal trans Opsine (active)
Influx nerveux
 Acide rétinoïque : forme acide du rétinol, il régule et stimule la prolifération et la

différenciation de certaines cellules (peut être utilisé pour re-différencier des cellules
leucémiques), intervient dans le traitement de l’acné et enfin peut avoir une action anti-
inflammatoire.
 L'acide rétinoïque ainsi que les corticoïdes, la progestérone, les œstrogènes et la vitamine D
rentrent dans la cellule en se fixant sur des récepteurs nucléaires à 2 domaines : un qui fixe le
stéroïde et l’autre qui permet la liaison à l’ADN. Quand ces récepteurs fixent un ligand ils
peuvent ainsi réguler la transcription du gène cible.

2 – Vitamine E
On l’appelle α-tocophérol, elle est d’origine végétale, c’est un anti-oxydant naturel.
3 – Vitamine K
D'origine végétale, elle peut aussi être synthétisée par les bactéries de notre flore intestinale.
On la divise en 2 parties : ménadione et phytyl.
Elle joue un rôle important dans la coagulation en permettant la carboxylation de protéines ( γ-
carboxylation indispensable à la fonctionnalité des facteurs de coagulation).
Une carence en vitamine K peut causer une avitaminose à l’origine de phénomènes
hémorragiques. A l’opposé une action trop importante de la vitamine K peut causer des
accidents thromboniques qui nécessitent un traitement par des anti-vitamines K.
4 – Coenzyme Q
Il se retrouve sous 2 formes : oxydée ( l'ubiquinone) et réduite. C’est un élément important de

la respiration mitochondriale.

F- LES LIPOPROTEINES :
I – STRUCTURE GENERALE :
 centre lipidique = core
 forme globulaire ou discoïdale
 taille 5 à 500 nm
 les plus petites sont les plus denses
 elles sont constituées de cholestérol, de PL, de TAG, de cholestéryl-esters, d’apolipoprotéines
périphériques et d’apoprotéines de structure.
II – METHODES D’ANALYSE :
 Ultracentrifugation de flottation
Le coefficient de flottation s’exprime en svedberg (Sf), il permet la classification des
lipoprotéines en fonction de leur densité..
 Electrophorèse
Elles sont de 2 types :
• fonction de la charge, sur papier (acétate de cellulose)
• fonction de la densité, sur gel de polyacrylamide.
 Etude des lipides
Dosage spécifique, extraction, chromatographie en couche mince ou en phase gazeuse.
 Etudes des apoprotéines
Electrophorèses et études immunologiques.

III – DIFFERENTES CLASSES :
(cf. tableau du cours)
Explications :
Apoprotéines :
 A : a la propriété d’être un activateur de la LCAT.
 B : on distingue l’ApoB100 synthétisée par le foie et l’ApoB48 synthétisée par les
entérocytes. On explique la plus petite taille de cette dernière par une modification
post-transcriptionnelle d’une cytosine qui fait apparaître un codon stop.
 C : a la propriété d’être un activateur de la LPL.
 D
 E : sert de ligand pour des récepteurs retrouvés sur des lipoprotéines.
Enzymes du transport des lipides

 Lipase hépatique ou TG lipase hépatique : sert à l’hydrolyse des TG
 La LPL : synthétisée au niveau du tissu adipeux et des muscles striés, elle se fixe à la
surface de l'endothélium vasculaire lorsqu'elle est sécrétée grâce à l'héparane sulfate.
 La LCAT : lécithine-cholestérol-acyl-transférase, elle libère des esters de cholestérol et
des lysophosphatidylcholines en transférant l'AG d'un DPG-choline vers le CL.
 CETP : enzyme permettant l'échange de CE et TG entre les HDL et les particules
riches en TG (VLDL).
IV – METABOLISME DES LIPOPROTEINES :
1 – Devenir des Chylomicrons

Après un repas, les AG alimentaires sont synthétisés par les entérocytes en TG qu'ils associent à
de l'Apo B48+++ et de l'Apo A+ formant ainsi des chylomicrons naissants.
Ceux-ci sont déversés dans la lymphe par le pôle basal de la cellule intestinale pour ensuite
rejoindre la circulation sanguine..
Ils acquièrent alors, par le biais des HDL, de nouvelles apoprotéines ApoC et ApoE.
L’ApoC active la LPL qui dégrade les triglycérides du chylomicron et libère ainsi AG, glycérol
et des chylomicrons plus « vides » dits remnants. Ces derniers seront captés au niveau du foie
par le biais de la fixation de l’ApoE sur des récepteurs LDL.
Les lipides sont dégradés au niveau du foie, on parle de métabolisme rapide.
2 – Devenir des VLDL et production des LDL

Entre les repas, le foie, pour répondre aux besoins énergétiques des cellules, synthétise des
VLDL. On parle de VLDL naissants.
C’est le transfert des ApoC et ApoE par les HDL qui définit les VLDL matures. La LPL est
activée par l’ApoC et explique la libération de TG et de remnants de VLDL : IDL (alors plus
petits donc plus dense et plus riche en CE grâce au CETP ). Ils se fixent au niveau du foie par
l’intermédiaire d’un récepteur à ApoB100, sont dégradés par la TG lipase hépatique générant de
plus petites lipoprotéines : les LDL. Ces derniers apportent aux tissus des esters de cholestérol,
on parle de métabolisme lent.

3 – Devenir des HDL
Ces lipoprotéines formées et transformées dans le sang ont une forme initiale discoïdale du fait
de leur faible contenu en lipide.
Ils ont pour rôle le transport reverse du cholestérol libre des membranes cellulaires vers le foie
en le captant au contact de la cellule grâce à un transporteur de la famille ABC. La LCAT
contenu dans le HDL alors globulaire, estérifie le cholestérol et génère des lysophospholipides
ainsi que des esters de cholestérol. Via la protéine SRB1, les HDL intéragissent avec le foie, et
subissent l’action de la triglycéride lipase hépatique ; les esters de cholestérol pénètrent dans
l'organe. Les HDL qui ont perdu une partie de leurs constituants lipidiques retournent dans le
sang pour ramener à nouveau du cholestérol.
4 – Captation des lipoprotéines au niveau des récepteurs dépendants

 La captation récepteur dépendante :
- elle ne requiert pas d’énergie,
- elle dépend du calcium,
- elle est saturable,
- elle est déplacée par les LDL non marqués.
Ligand lié [RL]

100
50
Kd Ligand [L]
 La captation et l’endocytose des lipoprotéines sont médiées par des récepteurs ApoB/E.
Après association des LDL sur ces récepteurs membranaires, il y a invagination de la

membrane et formation de vésicules recouvertes de clathrine (réseau sous-membranaire qui
engendre l’invagination). Ces vésicules fusionnent avec l’endosome. Celui-ci subit une
acidification qui entraînera un découplage entre récepteur (peut de nouveau être exposé à la
surface membranaire = recyclage) et ligand (qui rentre dans le lysosome). Il y a alors
intervention de la lipase acide lysosomale qui libère des AG et du cholestérol.
On note 3 types de réponse en cas d’excès de cholestérol :

- inhibition de la synthèse endogène de cholesterol par la HMG-coA-réductase,
- blocage du recyclage des récepteurs par le cholestérol,
- estérification du cholestérol par l’enzyme ACAT.
 Utilisation du cholestérol libre :

- pour les membranes cellulaires
- pour synthétiser les stéroïdes ou acides biliaires.

 Autres récepteurs aux lipoprotéines :
- Rec LRP reconnaisant Apo E
- Rec scavenger (SR) qui reconnaissent les LDL modifiés ( : oxydés ou acétylés) plus
reconnus par les rec ApoB/E.
5 – Captation récepteur indépendante

 Elle est non saturable.
 Elle est proportionnelle à la concentration de ligand.
 Elle est non spécifique.
 Elle est variable selon le type cellulaire.
 Elle est active dans les hypercholestérolémies familiales.
Captation
Rec indépendante
[L]
6 – Pathologies du métabolisme des lipoprotéines

Hypercholestérolémie familiale (HF) :
• S’accompagne d’un taux élevé de cholestérol dans le sang
• A l’état hétérozygote :
→ athérosclérose (épaississement de la paroi vasculaire) accélérée
→ maladies vasculaires
• A l’état homozygote : → accidents cardiovasculaires de l’adolescent
• Caractérisée par un trouble de l'endocytose des LDL riche en ester de cholesterol par la voie
médiée par le récepteur Apo B/E.
• S’explique par une mutation du gène pour le récepteur Apo B/E qui entraîne une absence de
récepteurs, un défaut de liaison ou d’internalisation.
• Chez ces malades, les IDL n’étant plus captés, ils sont accumulés au même titre que les
LDL.
• Ces LDL vont passer dans la paroi endothéliale de façon non médiée et s'accumuler dans la
media. Durant leur passage, les cellules musculaires lisses et endothéliales vont oxyder ces
LDL.
• L'oxydation des LDL va entrainer une cascade de modification via l'activation de cytokines :
→ Attirer les monocytes. Ceux-ci retenus dans la media vont s'enrichier avec le CL des
LDL grâce à leur rec scavenger, devenant ainsi des cellules riches en lipides : les cellules
spumeuses.
→ Stimuler la prolifération des fibres musculaires lisses au détriment de la lumière
vasculaire.
→ Entrainer la mort de cellules endothéliales créant ainsi une brèche ce qui va activer le
phénomène de coagulation.
Ces 3 phénomènes concourent à la formation d'athérosclérose.

G – QCMs :
QCM 1 : A propos des acides gras.

A. Le C18:3 appartient à la série ω3.
B. Les acides gras naturels sont principalement en configuration trans.
C. On nomme un acide gras insaturé en précisant son nombre de doubles liaisons avec leur position
sur la chaine carbonée; on peut ainsi en déduire la série de l'acide gras en question.
D. Nos cellules sont capables de synthétiser certains acides gras à partir des acides gras essentiels
grâce à des enzymes spécifiques.
E. Ces enzymes agissent d'abord en désaturant la chaine aliphatique puis en ajoutant deux carbones
toujours du côté carboxyle.
QCM 2 : Les prostaglandines :

A. sont exclusivement du groupe I.
B. sont des eicosanoïdes.
C. peuvent dériver du 5,8,11,14 eicosatrétraénoate.
D. sont synthétisées par les lipoxygénases.
E. du groupe I dérivent d'un acide gras indispensable.
QCM 3 : A propos des prostanoides :

A. La cyclo-oxygénase permet l'élimination de 2 doubles liaisons de l'acide arachidonique donnant
un prostanoide C20:2.
B. La plupart des prostanoides interviennent dans les phénomènes inflammatoires.
C. Les AINS ( anti-inflammatoire non stéroidien) inhibent la formation de prostanoides en inhibant
la cyclo-oxygénase.
D. Les prostanoides ont une action locale, de coute durée car ce sont des molécules très stables, de
demi-vie très courte.
E. Les prostaglandines et les thromboxanes ne jouent aucun rôle dans l'agrégation plaquettaire.
QCM 4 : Les leucotriènes :

A. Les leucotriènes dérivent comme les autres eicosanoides de l'acide prostanoique.
B. Ils possèdent des propriétés vasoactives et participent donc à la régulation du tonus musculaire.
C. Les peptidoleucotriènes, présents dans le SRSA ( substances réagissant lentement au cours de
l'anaphilaxie ) participent à la génèse de phénomènes allergiques.
D. Leur nom est du au fait que beaucoup sont synthétisés dans les globules blancs, monocytes,
macrophages.
E. Ils ne sont en aucun cas impliqués dans les phénomènes d'inflammation.
QCM 5 : A propos des glycérides :

A. Le plus simple des glycérides est le glycérol.
B. Il existe des mono, di, tri et tétra acylglycérols.
C. CH2-(CH2)10-CO-O-CH3
CHOH
CH2OH
Ce lipide s'appelle le 1 dodecanoyl-sn-glycerol.
D. Ces lipides prennent différentes conformations en fonction de la phase où ils se trouvent.
E. Dans l'eau les glycérides se trouvent sous forme de monomères.

QCM 6 : A propos des lipides :
A. Les cérides sont des lipides à longue chaine.
B. Les éthero glycérides sont formés d'un glycérol et d'un alcool gras.
C. Le glycérol et l'alcool gras sont liés par une liaison éthéroxyde résistante à l'hydrolyse alcaline.
D. Les étholides sont des polymères d'acides-aldéhydes retrouvés dans certains conifères.
E. Les cérides sont contenus dans des cires animales, ils sont formés par des esters d'alcool gras et
d'un acide gras.
QCM 7 : A propos des stérides :
A. Les esters de cholestérol sont des composants très importants des membranes.
B. Ils sont dégradés par les cholestérols estérases digestives et cellulaires.
C. Le noyau oestrane est à l'origine de la progestérone.
D. Le noyau androstane fait partie des stérides.
E. Le cholestérol correspond au 29-beta-hydroxy-5,6-cholestane.
QCM 8 : A propos des stérides:
A. Ils sont formés à partir d'un noyau à cinq cycles : le noyau stérane.
B. Le noyau cholane possède vingt-quatre carbones soit deux de plus que le noyau stérane.
C. Le cholestérol est basé sur un noyau de cholestane à vingt-sept carbones avec en plus une double
liaison en 5 et une fonction alcool en 3.
D. L'ergostérol est un dérivé stérique que l'on retrouve dans la membrane cellulaire des végétaux et
des levures.
E. Les esters de cholestérol, plus hydrophobes que le cholestérol, se retrouvent dans les membranes
cellulaires humaines et sont hydrolysés par la lipase acide.
QCM 9 : Des phospholipides marqués avec du phosphate radioactif sont incubés en présence
ou en absence d'une enzyme : la LCAT. Puis les phospholipides sont analysés par
chromatographie sur couche mince suivie d'une autoradiographie. On obtient les résultats
suivants:
front
dépôt
PE PC LPE LPC Avant Après action

. de la LCAT
A. L'enzyme LCAT génère des lysophosphatidyléthanolamines.
B. On aurait pu obtenir exactement les mêmes résultats en mettant les phospholipides en présence
d'une phospholipase A2.
A partir du phospholipide généré par l'enzyme, on obtient :
C. du glycérol sous l'action combinée d'une phospholipase B et C (ceci est fait indépendamment de
l'expérience de l'autoradiographie)
D. un diacylglycérol en présence d'une phospholipase C.
E. un monoacylglycérol, visible à l'autoradiographie, en présence d'une phospholipase C.

QCM 10 : Dans un laboratoire, un chercheur cherche à identifier un glycérophospholipide.
Ligne de dépôt 1: Il le fait migrer seul sur CCM.
Ligne de dépôt 2: Il le fait migrer après une hydrolyse alcaline.
Ligne de dépôt 3: Il le fait migrer après une hydrolyse acide forte.
La révélation se fait par l'exposition des lipides à un réactif révelant la choline.
1 2 3 Dépot
Le lipide étudié peut être:

A. un diacylglycérophospholipide comprenant de la choline.
B. un facteur d'activation plaquetaire ou PAF.
C. le 1-octadécenyl, 2-octadecanoyl phosphatidylcholine.
Il est vrai que:
D. L'élement libéré par l'hydrolyse alcaline et qui est non visible est très probablement un acide gras
insaturé.
E. La phospholipase A1 est impuissante face à de tel produit.
QCM 11 : A propos des dérivés isoprèniques

A. Le phytol est composé de 4 unités isoprèniques avec 4 doubles liaisons. Après oxydation, le
phytol permet d’obtenir l’acide phytanique qui est catabolisé dans le péroxysome uniquement.
B. Le dolichol possède un grand nombre d’unités isopréniques la plupart insaturées, la 1ère étant par
contre saturée. Il permet la synthèse d’oligosaccharides.
H3C
OH
CH3 HO O
HO OH
C. La molécule ci-dessus peut se conjuguer avec des acides aminés comme la glycine et joue un
rôle important dans la digestion.
D. La progèstérone est sécrétée par le corps jaune ovarien, c’est un dérivé du noyan oestrane à 21C.
Elle donne naissance entre autre à l’œstrogène.
E. Le cortex surrénalien sécrète des minéralo-corticoïdes et des glucocorticoïdes qui sont tous des
dérivés pregnanes.

QCM 12 : A propos des généralités sur les dérivés isopréniques :
A. En présence de lumière, la rhodopsine se scinde en rétinal-11-cis et en opsine.
B. L'avitaminose K favorise la formation de caillots sanguins.
C. Une double hydroxylation est nécessaire pour rendre active la vitamine D.
D. La DHEA sert d'intermédiaire dans la synthèse des autres stéroides. Il se pourrait que cette
hormone intervienne dans les phénomènes de vieillissement.
E. Le coenzyme Q est un coenzyme d'oxydo-réduction qui intervient dans la chaîne respiratoire
mitochondriale (formation d'ATP).
QCM 13 : Généralités sur les lipoprotéines

A. On peut classer les différentes lioprotéines selon leur densité, leur migration électrophorétique
ou leurs apolipoprotéines constitutives.
B. Les LDL ont une densité maximale de 1,063.
C. Le chylomicron est la plus grosse particule lipoprotéique et a la densité la plus forte.
D. Le HDL a pour apoprotéine majeure les Apo AI et AII.
E. Apo B100 est retrouvée dans HDL, LDL,et IDL.
QCM 14 : A propos des protéines associées aux lipoprotéines

A. L'apoAI contenue par les HDL, active l'ACAT qui permet un transfert d'un acide gras d'une
lécithine vers un cholestérol.
B. L'apoB100 et l'apoB48 sont codées par deux gènes homologues dont la principale différence réside
dans leur longueur.
C. Seules les lipoprotéines comportant l'apoB100 peuvent être captées au niveau du foie.
D. La lipoprotéine lipase (LPL) est activée par l'apoCII qui se trouve sur les IDL.
E. Cette LPL est relargable par l'héparine qui se trouve à la surface des cellules endothéliales par
l'intermédiaire de GAG.
QCM 15 : A propos du récepteur au LDL

A. Bien qu'il puisse être lié à l'apoB et à l'apoE, son affinité pour l'apo E est plus grande.
B. Son extrémité extra cellulaire NH2 est chargé positivement ce qui permet en partie la liaison
avec le ligand.
C. Sa partie intracellulaire contient plus d'acides aminés que celle extracellulaire.
D. Pour rentrer dans la cellule, le LDL doit toujours être lié à un récepteur lui même lié à une
molécule de clathrine.
E. La liaison récepteur-apoE est Ca++ dépendante et énergie indépendante.
QCM 16 : A propos des enzymes.

A. La lipoprotéine lipase extra-hépatique est activée par l'apoC II.
B. La CETP transfère un acide gras sur un cholestérol pour former un ester de cholestérol.
C. La lipase hépatique est relargable par l'héparine.
D. La LCAT, activée par l'apoA1, permet la transformation du cholestérol des HDL en ester de
cholestérol.
E. Les triglygérides des chylomicrons et des VLDL sont hydrolysés par la lipoprotéine lipase.

QCM 17 : A propos des lipoprotéines.
A. Les HDL font partie des lipoprotéines qui présentent le plus faible pourcentage de lipides.
B. Les LDL amènent le cholestérol vers les tissus.
C. Les chylomicrons sont présents dans la lymphe en période post-prandiale.
D. Les HDL se forment dans le sang.
E. Les VLDL contiennent de l'apoB48.
QCM 18 : Au sujet des lipoprotéines

A. L'apoprotéine AI a la propriété d'être activatrice de la lipoprotéine lipase.
B. La lipase hépatique réalise l'hydrolyse des triglycérides.
C. La LCAT est activée par l'apoprotéine AI.
D. Une fois activée, la LCAT libère des esters de cholestérol et des lysophosphatidylcholines.
E. Les lipoprotéines les plus petites sont aussi les moins denses.
QCM 19 : A propos du métabolisme des lipoprotéines

A. Les apoC et les apoE des chylomicrons sont « fournis » par les HDL.
B. Les HDL sont synthétisées à la fois par le foie et l'intestin grêle où ils récupèrent au niveau de
leurs microdomaines le cholestérol libre des membranes.
C. L'estérification du cholestérol est dépendant de l'action de la lipoprotéine lipase.
D. Au contact de l'intestin grêle, les HDL subissent l'action de la triglycéride lipase intestinale,
libérant ainsi les esters de cholestérol qui pénétreront dans le foie.
E. Les HDL sont caractérisés par leur haute densité et donc par leur grande taille.
QCM 20 : A propos des membranes biologiques :

A. Elles s'organisent en mosaïque fluide formée d'une bicouche lipidique.
B. On retrouve dans les membranes plasmiques essentiellement du DPG.
C. Les sphingomyélines se retrouvent surtout dans les membranes plasmiques.
D. Les glycolipides se retrouvent uniquement dans la membrane du Golgi.
E. La phosphatidyl-sérine est majoritaire dans les membranes plasmiques.
QCM 21 : A propos de protéines membranaires :

A. Les protéines transmembranaires possèdent trois pôles distincts : un hydrophobe central et deux
hydrophiles à chaque extrémité.
B. Les protéines périphériques sont liées aux régions hydrophiles de la membrane.
C. On peut étudier leur rôle fonctionnel dans la membrane après purification par le SDS
D. L'introduction de protéines canaux calciques purifiées en présence de liposomes contenant la
protéine Quin permet de mettre en évidence l'augmentation de la quantité de calcium intra-
cellulaire.
E. Elles peuvent être caractérisées par électrophorèse en gel SDS-PAGE.
QCM 22 : A propos des acides gras.

A. Le C18:3 appartient à la série ω3.
B. Les acides gras naturels insaturés sont principalement en configuration trans.
C. On nomme un acide gras insaturé en précisant son nombre de doubles liaisons avec leur position
sur la chaine carbonée; on peut ainsi en déduire la série de l'acide gras en question.
D. Nos cellules sont capables de synthétiser certains acides gras à partir des acides gras essentiels
grâce à des enzymes spécifiques.
E. Ces enzymes agissent soit en désaturant la chaine aliphatique, soit en ajoutant deux carbones
toujours du côté carboxyle.

QCM 23 : Les prostaglandines :
A. sont exclusivement du groupe I.
B. sont des eicosanoïdes.
C. peuvent dériver du 5,8,11,14 eicosatétraénoate.
D. sont synthétisées par les lipoxygénases.
E. du groupe I dérivent d'un acide gras indispensable.
QCM 24 : A propos des prostanoides :

A. La cyclo-oxygénase permet l'élimination de 2 doubles liaisons de l'acide arachidonique donnant
un prostanoide C20:2.
B. La plupart des prostanoides interviennent dans les phénomènes inflammatoires.
C. Les AINS ( anti-inflammatoire non stéroidien) permettent la formation de prostanoides en
inhibant la cyclo-oxygénase.
D. Les prostanoides ont une action locale, de coute durée car ce sont des molécules très stables, de
demi-vie très courte.
E. Les prostaglandines et les thromboxanes ne jouent aucun rôle dans l'agrégation plaquettaire.
QCM 25 : Les leucotriènes :

A. Les leucotriènes dérivent comme les autres eicosanoides de l'acide prostanoique.
B. Ils possèdent des propriétés vasoactives et participent donc à la régulation du tonus musculaire.
C. Les peptidoleucotriènes, présents dans le SRSA ( substances réagissant lentement au cours de
l'anaphilaxie ) participent à la génèse de phénomènes allergiques.
D. Leur nom est du au fait que beaucoup sont synthétisés dans les globules blancs, monocytes,
macrophages et qu'ils comportent trois doubles liaisons conjuguées.
E. Ils ne sont en aucun cas impliqués dans les phénomènes d'inflammation.
QCM 26 : A propos des glycérides :

A. Le plus simple des glycérides est le glycérol.
B. Il existe des mono, di, tri et tétra acylglycérols.
C. CH2-(CH2)10-CO-O-CH3
CHOH
CH2OH
Ce lipide s'appelle le 1 dodecanoyl-sn-glycerol.
D. Ces lipides prennent différentes conformations en fonction de la phase où ils se trouvent.
E. Dans l'eau les glycérides se trouvent sous forme de monomères.
QCM 27 : A propos des lipides :

A. Les cérides sont des lipides à longue chaine.
B. Les hétéro glycérides sont formés d'un glycérol et d'un alcool gras.
C. Le glycérol et l'alcool gras sont liés par une liaison éthéroxyde résistante à l'hydrolyse alcaline.
D. Les étholides sont des polymères d'acides-aldéhydes retrouvés dans certains connifères.
E. Les cérides sont contenus dans des cires animales, ils sont formés par des esters d'alcool gras et
d'un acide gras.
QCM 28 : A propos des stérides :

A. Les esters de cholestérol sont des composants très importants des membranes.
B. Ils sont dégradés par les cholestérols estérases digestives et cellulaires.
C. Le noyau oestrane est à l'origine de la progestérone.
D. Le noyau androstane fait partie des stérides.
E. Le cholestérol correspond au 29-beta-hydroxy-5,6-cholestane.

QCM 29 : A propos des stérides:
A. Ils sont formés à partir d'un noyau à cinq cycles : le noyau stérane.
B. Le noyau cholane possède vingt-quatre carbones soit deux de plus que le noyau stérane.
C. Le cholestérol est basé sur un noyau de cholestane à vingt-sept carbones avec en plus une double
liaison en 5 et une fonction alcool en 3.
D. L'ergostérol est un dérivé stérique que l'on retrouve dans la membrane cellulaire des végétaux et
des levures.
E. Les esters de cholestérol, plus hydrophobes que le cholestérol, se retrouvent dans les membranes
cellulaires humaines et sont hydrolysés par la lipase acide.
QCM 30 : Des phospholipides marqués avec du phosphate radioactif sont incubés en présence
ou en absence d'une enzyme : la LCAT. Puis les phospholipides sont analysés par
chromatographie sur couche mince suivie d'une autoradiographie. On obtient les résultats
suivants:
front
dépôt
PE PC LPE LPC Avant Après action

. de la LCAT
A. L'enzyme LCAT génère des lysophosphatidyléthanolamines.
B. On aurait pu obtenir exactement les même résultats en mettant les phospholipides en présence
d'une phospholipase A2.
A partir du phospholipide généré par l'enzyme, on obtient :
C. du glycérol sous l'action combinée d'une phospholipase B et C (ceci est fait indépendamment de
l'expérience de l'autoradiographie)
D. un diacylglycérol en présence d'une phospholipase C.
E. un monoacylglycérol, visible à l'autoradiographie, en présence d'une phospholipase C.

QCM 31 : Dans un laboratoire, un chercheur cherche à identifier un glycérophospholipide.
Ligne de dépôt 1: Il le fait migrer seul sur CCM.
Ligne de dépôt 2: Il le fait migrer après une hydrolyse alcaline.
Ligne de dépôt 3: Il le fait migrer après une hydrolyse acide forte.
La révélation se fait par l'exposition des lipides à un réactif révélant la choline.
1 2 3 Dépot
Le lipide étudié peut être:

A. un diacylglycérophospholipide comprenant de la choline.
B. un facteur d'activation plaquetaire ou PAF.
C. le 1-octadécenyl, 2-octadecanoyl phosphatidylcholine.
En mettant ce glycérophospholipide en présence d'une phospholipase A2 on obtient le même
résultat que la ligne de dépôt 2. Il est vrai que:
D. L'élement libéré par l'hydrolyse alcaline et qui est non visible est très probablement un acide gras
insaturé.
E. La phospholipase A1 est impuissante face à de tel produit.
QCM 32 : A propos des dérivés isoprèniques

A. Le phytol est composé de 4 unités isoprèniques avec 4 doubles liaisons. Après oxydation, le
phytol permet d’obtenir l’acide phytanique qui est catabolisé dans le péroxysome uniquement.
B. Le dolichol possède un grand nombre d’unités isopréniques la plupart insaturées, la 1ère étant par
contre saturée. Il permet la synthèse d’oligosaccharides.
H3C
OH
CH3 HO O
HO OH
C. La molécule ci-dessus peut se conjuguer avec des acides aminés comme la glycine et joue un
rôle important dans la digestion.
D. La progèstérone est sécrétée par le corps jaune ovarien, c’est un dérivé du noyan oestrane à 21C.
Elle donne naissance entre autre à l’œstrogène.
E. Le cortex surrénalien sécrète des minéralo-corticoïdes et des glucocorticoïdes qui sont tous des
dérivés pregnanes.

QCM 33 : A propos des généralités sur les dérivés isopréniques :
A. En présence de lumière, la rhodopsine se scinde en rétinal-11-cis et en opsine.
B. L'avitaminose K favorise la formation de caillots sanguins.
C. Une double hydroxylation est nécessaire pour rendre active la vitamine D.
D. La DHEA sert d'intermédiaire dans la synthèse des autres stéroides. Il se pourrait que cette
hormone intervienne dans les phénomènes de vieillissement.
E. Le coenzyme Q est un coenzyme d'oxydo-réduction qui intervient dans la chaîne respiratoire
mitochondriale (formation d'ATP).
QCM 34 : Généralités sur les lipoprotéines

A. On peut classer les différentes lioprotéines selon leur densité, leur migration électrophorétique
ou leurs apolipoprotéines constitutives.
B. Les LDL ont une densité maximale de 1,063.
C. Le chylomicron est la plus grosse particule lipoprotéique et a la densité la plus forte.
D. Le HDL a pour apoprotéine majeure les Apo AI et AII.
E. Apo B100 est retrouvée dans HDL, LDL,et IDL.
QCM 35 : A propos des protéines associées aux lipoprotéines

A. L'apoAI contenue par les HDL, active l'ACAT qui permet un transfert d'un acide gras d'une
lécithine vers un cholestérol.
B. L'apoB100 et l'apoB48 sont codées par deux gènes homologues dont la principale différence réside
dans leur longueur.
C. Seules les lipoprotéines comportant l'apoB100 peuvent être captées au niveau du foie.
D. La lipoprotéine lipase (LPL) est activée par l'apoCII qui se trouve sur les IDL.
E. Cette LPL est relargable par l'héparine qui se trouve à la surface des cellules endothéliales par
l'intermédiaire de GAG.
QCM 36 : A propos du récepteur au LDL

A. Bien qu'il puisse être lié à l'apoB et à l'apoE, son affinité pour l'apo E est plus grande.
B. Son extrémité extra cellulaire NH2 est chargé positivement ce qui permet en partie la liaison
avec le ligand.
C. Sa partie intracellulaire contient plus d'acides aminés que celle extracellulaire.
D. Pour rentrer dans la cellule, le LDL doit toujours être lié à un récepteur lui même lié à une
molécule de clathrine.
E. La liaison récepteur-apoE est Ca++ dépendante et énergie indépendante.
QCM 37 : A propos des enzymes.

A. La lipoprotéine lipase extra-hépatique est activée par l'apoC II.
B. La CETP transfère un acide gras sur un cholestérol pour former un ester de cholestérol.
C. La lipase hépatique est relargable par l'héparine.
D. La LCAT, activée par l'apoA1, permet la transformation du cholestérol des HDL en ester de
cholestérol.
E. Les triglygérides des chylomicrons et des VLDL sont hydrolysés par la lipoprotéine lipase.

QCM 38 : A propos des lipoprotéines.
A. Les HDL font partie des lipoprotéines qui présentent le plus faible pourcentage de lipides.
B. Les LDL amènent le cholestérol vers les tissus.
C. Les chylomicrons sont présents dans la lymphe en période post-prandiale.
D. Les HDL se forment dans le sang.
E. Les VLDL contiennent de l'apoB48.
QCM 39 : Au sujet des lipoprotéines

A. L'apoprotéine AI a la propriété d'être activatrice de la lipoprotéine lipase.
B. La lipase hépatique réalise l'hydrolyse des triglycérides.
C. La LCAT est activée par l'apoprotéine AI.
D. Une fois activée, la LCAT libère des esters de cholestérol et des lysophosphatidylcholines.
E. Les lipoprotéines les plus petites sont aussi les moins denses.
QCM 40 : A propos du métabolisme des lipoprotéines

A. Les apoC et les apoE des chylomicrons sont « fournis » par les HDL.
B. Les HDL sont synthétisées à la fois par le foie et l'intestin grêle où ils récupèrent au niveau de
leurs microdomaines le cholestérol libre des membranes.
C. L'estérification du cholestérol est dépendant de l'action de la lipoprotéine lipase.
D. Au contact de l'intestin grêle, les HDL subissent l'action de la triglycéride lipase intestinale,
libérant ainsi les esters de cholestérol qui pénétreront dans le foie.
E. Les HDL sont caractérisés par leur haute densité et donc par leur grande taille.
QCM 41 : A propos des membranes biologiques :

A. Elles s'organisent en mosaïque fluide formée d'une bicouche lipidique.
B. On retrouve dans les membranes plasmiques essentiellement du DPG.
C. Les sphingomyélines se retrouvent surtout dans les membranes plasmiques.
D. Les glycolipides se retrouvent uniquement dans la membrane du Golgi.
E. La phosphatidyl-sérine est majoritaire dans les membranes plasmiques.
QCM 42 : A propos de protéines membranaires :

A. Les protéines transmembranaires possèdent trois pôles distincts : un hydrophobe central et deux
hydrophiles à chaque extrémité.
B. Les protéines périphériques sont liées aux régions hydrophiles de la membrane.
C. On peut étudier leur rôle fonctionnel dans la membrane après purification par le SDS
D. L'introduction de protéines canaux calciques purifiés en présence de liposome contenant la
protéine Quin permet de mettre en évidence l'augmentation de la quantité de calcium intra-
cellulaire.
E. Elles peuvent être caractérisées par électrophorèse en gel SDS-PAGE.

Correction:
QCM 1 : CDE
A. On ne peut pas savoir à quelle série appartient cet acide gras, car on ne nous précise pas la
position des doubles liaisons .
B. Non, ils sont principalement en configuration cis (on parle bien sûr des carbones insaturés)
QCM 2 : BCE
A. Elles peuvent être du groupe II ou III .
C. vrai : c'est l'acide arachidonique.
D. Les lipoxygénases synthétisent les leucotriènes. Les prostaglandines sont synthétisées par la
PLA2 et la cyclo-oxygénase.
E. vrai : l'acide linoléique ( ω 6) .
QCM 3 : ABC
D. Oui mais ce sont des molécules instables.
E. Au contraire certains thromboxanes favorisent l'agrégation plaquettaire et certaines
prostaglandines inhibent cette agrégation.
QCM 4 : BCD
A. Ils dérivent de la voie de la lipoxygénase, et sont synthétisées à partir de l'acide arachidonique.
E. Au contraire comme les prostanoides ils sont impliqués dans les phénomènes inflammatoires.
QCM 5 : ACD
B. Il n'existe pas de tétra acyl glycérol puisque le glycérol n'a que trois carbones où peuvent
s'accrocher des acides gras.
E. Les glycérides ne sont pas hydrosolubles, ils se trouvent donc sous forme de microémulsions.
QCM 6 : ABCE
D. Les étholides sont des polymères d'acides-alcools.
QCM 7 : BD
A. Les esters de cholestérols ne se retrouvent pas dans les membranes, il y a seulement du
cholestérol simple.
C. C'est le noyau prégnane.
E. Il correspond au 3-beta-hydroxy-5,6-cholestène, mais il suffisait de savoir que le cholestérol ne
contient que 27 carbones!!
QCM 8 : CD
A. Il possède 4 cycles.
B. Soit sept carbones de plus.
E. On ne retrouve pas les esters de cholestérol dans la membrane cellulaire, ce sont des lipides de
transport. Ils peuvent être hydrolysés par la lipase acide (à l'intérieur des lysosomes) ou par les
cholestéryl estérases du tube digestif.

QCM 9 : C
A. LCAT = Lécitine (= PC) Cholestérol Acyl Transférase. Elle utilise l'AG d'une PC qu'elle fixe
sur un cholestérol
Elle génère des esters de cholestérol et des lysophosphatidylCHOLINEs.
PE inchangé
disparition du PC
lyso PC généré
PC LPC Avant Après action

. de la LCAT
B. Après traitement par la phospholipase A2, des LPC ( = lyso PC) et LPE ( = lyso PE) auraient été
générés.
D-E. Quand on met le lysophosphatidylcholine en présence d'une phospholipase C (PLC), rien ne se
passe, car la PLC est une enzyme spécifique des Phospholipides, donc elle ne coupe pas les
lysophospholipides. Par contre, si on avait utilisé une lysophospholipase C, elle aurait généré un
monoacylglycérol, mais NON VISIBLE à l'autoradiographie car il ne possède plus le phosphate
radioactif.
QCM 10 : BCDE
A. En aucun cas il ne peut s'agir d'un diacylglycérophospholipide comprenant de la choline, puisque
on aurait le même résultat sur la ligne de dépôt 2 et 3 dans ce cas, les liaisons esters étant dégradées
par l'hydrolyse alcaline.
B.C. Vrais Comme cette molécule est totalement dégradée par l'hydrolyse acide mais pas par
l'hydrolyse alcaline: il y a donc des liaisons ethers: ce sont soit des alkényl-phospholipides ou
plasminogène, soit des alkyl-phospholipides dont font partie les PAF.
D. Vrai L'acide gras en deuxième position est souvent insaturé.
E. Vrai En effet, ce n'est pas une liaison ester en première position.
QCM 11 : BCE
A. 1 seule double liaison pour le phytol.
B. Vrai cf la bio cell système endomembranaire ou bien les glucides et la synthèse des
oligosaccharides.
D. Dérivé du noyau pregnane à 21C.
QCM 12 : CDE
A. La rhodopsine se scinde en présence d'obscurité!
B. Au contraire, l'avitaminose K favorise la formation d'hémorragies (puisque la vitamine K permet
la coagulation).

QCM 13 : ABD
C. Il a la densité la plus faible. Densité et taille sont inversement proportionnels.
E. Pas dans les HDL.
QCM 14 : DE
A. Attention il ne faut pas confondre ACAT et LCAT, qui ont toutes les 2 pour fonction de fixer un
AG sur un cholestérol, mais qui n'agissent pas au même endroit. ACAT est intracellulaire donc ne
rentre jamais en contact avec l'apoAI.
ACAT = Acyl Cholestérol aminoTransférase
LCAT = Lecithine Cholesterol Acyl transférase
B. L'apoB100 et l'apoB48 sont codées par le même gène mais l'apoB48 subit un processus d'éditing.
C. Non le récepteur reconnait aussi apoE
QCM 15 : AE
B. Il est chargé négativement pour pouvoir se lier au ligand qui est chargé positivement à cause des
lysines.
C. La partie extracellulaire est plus importante.
D. Une petite quantité de LDL entre dans la cellule sans passer par le système de récepteur-clathrine
(liaison non spécifique)
QCM 16 : ADE
B. La CETP (Cholesteryl Ester Transfer Protein) permet d'échanger l'excès de cholestérol estérifié
des HDL contre des triglycérides provenant des résidus de VLDL.
C. C'est la lipoprotéine lipase qui est relargable par l'héparine.
QCM 17 : ABCDE
QCM 18 : BCD
A. L'apoAI active la LCAT (Lecithin Cholesterol Acyl Transferase : elle transfère l'acide gras d'une
lécithine sur un cholestérol ce qui permet d'obtenir un ester de cholestérol. Pour rappel, la
phosphatidylcholine est une lécithine). C'est l'apo CII qui active la LPL.
E. + petite ==> + dense : Densité et taille sont inversement proportionnelles.
QCM 19 : AB
C. L'estérification du cholestérol dépend de l'action de la LCAT.
D. Les HDL subissent l'action de la triglycéride lipase hépatique donc ça se déroule au niveau du
foie.
E. Haute densité ==> petite taille
QCM 20 : AC
B. Le DPG se retrouve uniquement dans la membrane mitochondriale.
D. Ils sont présents dans toutes les membranes.
E. Elle est minoritaire.
QCM 21 : ABDE
C. Le SDS dénature les protéines, on ne peut donc par effectuer d'étude fonctionnelle.
CI.

QCM 22 : CDE
A. On ne peut pas savoir à quelle série appartient cet acide gras, car on ne nous précise pas la
position des doubles liaisons .
B. Non, ils sont principalement en configuration cis (on parle bien sûr des carbones insaturés)
QCM 23 : BCE
A. Elles peuvent être du groupe II ou III .
C. vrai : c'est l'acide arachidonique.
D. Les lipoxygénases synthétisent les leucotriènes.
E. vrai : l'acide linoléique ( ω 6) .
QCM 24 : ABC
D. Oui mais ce sont des molécules instables.
E. Au contraire certains thromboxanes favorisent l'agrégation et certaines prostaglandines inhibent
cette agrégation.
QCM 25 : BCD
A. Ils dérivent de la voie de la lipoxygénase.
E. Au contraire comme les prostanoides ils sont impliqués dans les phénomènes inflammatoires.
QCM 26 : ACD
B. Il n'existe pas de tétra acyl glycérol puisque le glycérol n'a que trois carbones ou peuvent
s'accrocher des acides gras.
E. Les glycérides ne sont pas hydro olubles, ils se trouvent donc sous forme de microémulsions.
QCM 27 : ABCE
D. Les étholides sont des polymères d'acides-alcools.
QCM 28 : BD
A. Les esters de cholestérols ne se retrouvent pas dans les membranes, il y a seulement du
cholestérol simple.
C. C'est le noyau prégnane.
E. Il correspond au 3-beta-hydroxy-5,6-cholestane, mais il suffisait de savoir que le cholestérol ne
contient que 27 carbones!!
QCM 29 : CD
A. Il possède 4 cycles.
B. Soit sept carbones de plus.
E. On ne retrouve pas les esters de cholestérol dans la membrane cellulaire, c'est une forme de
transport.

QCM 30 : C
A. LCAT = Lécitine Cholestérol Acyl Transférase. Elle utilise l'AG d'une PC qu'elle fixe sur un
cholestérol
Elle génère des esters de cholestérol et des lysophosphatidylCHOLINEs.
PE inchangé
disparition du PC
lyso PC généré
PC LPC Avant Après action

. de la LCAT
B. Après traitement par la phospholipase A2, des LPC ( = lyso PC) et LPE ( = lyso PE) auraient été
générés.
D-E. Quand on met le lysophosphatidylcholine en présence d'une phospholipase C on obtient bien
un monoacylglycérol mais NON visible car ne possède plus le phosphate radioactif.
QCM 31 : BCDE
A. En aucun cas il peut s'agir d'un diacylglycérophospholipide comprenant de la choline, puisque on
aurait le même résulat sur la ligne de dépôt 2 et 3 dans ce cas, les liaisons esthers étant dégradées
par l'hydrolyse alcaline.
B.C. Vrais Comme cette molécule est totalement dégradée par l'hydrolyse acide mais pas par
l'hydrolyse alcaline: il y a donc des liaisons ethers: ce sont soit des alkényl-phospholipides ou
plasminogène, soit des alkyl-phospholipides dont font partie les PAF.
D. Vrai L'acide gras en deuxième position est souvent insaturé.
E. Vrai En effet, ce n'est pas une liaison ester en première position.
QCM 32 : BCE
A. 1 seule double liaison pour le phytol.
B. Vrai cf la bio cell système endomembranaire ou bien les glucides et la synthèse dans le RE.
D. Dérivé du noyau pregnane à 21C.
QCM 33 : CDE
A. La rhodopsine se scinde en présence d'obscurité!
B. Au contraire, l'avitaminose K favorise la formation d'hémorragies (puisque la vitamine K permet
la coagulation).
QCM 34 : ABD
C. Il a la densité la plus faible. Densité et taille sont inversement proportionnels.
E. Pas dans les HDL.

QCM 35 : DE
A. Attention il ne faut pas confondre ACAT et LCAT, qui ont toutes les 2 pour fonction de fixer un
AG sur un cholestérol, mais qui n'agissent pas au même endroit. ACAT est intracellulaire donc ne
rentre jamais en contact avec l'apoAI.
ACAT = Acyl Cholestérol aminoTransférase
LCAT = Lecithine Cholesterol Acyl transférase
B. L'apoB100 et l'apoB48 sont codées par le même gène mais l'apoB48 subit un processus d'éditing.
C. Non le récepteur reconnait aussi apoE
QCM 36 : AE
B. Il est chargé négativement pour pouvoir se lier au ligand qui est chargé positivement à cause des
lysines.
C. La partie extracellulaire est plus importante.
D. Une petite quantité de LDL entre dans la cellule sans passer par le système de récepteur-
clathrine.
QCM 37 : ADE
B. La CETP (Cholesteryl Ester Transfer Protein) permet d'échanger l'excès de cholestérol estérifié
des HDL contre des triglycérides provenant des résidus de VLDL.
C. C'est la lipoprotéine lipase qui est relargable par l'héparine.
QCM 38 : ABCD
E : seuls les chylomicrons possèdent l'Apo B48, les VLDL possèdent de l'Apo B100.
QCM 39 : BCD
A. L'apoAI active la LCAT (Lecithin Cholesterol Acyl Transferase : elle transfère l'acide gras d'une
lécithine sur un cholestérol ce qui permet d'obtenir un ester de cholestérol. Pour rappel, la
phosphatidylcholine est une lécithine). C'est l'apo CII qui active la LPL.
E. + petite ==> + dense : Densité et taille sont inversement proportionnels.
QCM 40 : AB
C. L'estérification du cholestérol dépend de l'action de la LCAT.
D. Les HDL subissent l'action de la triglycéride lipase hépatique donc ça se déroule au niveau du
foie.
E. Haute densité ==> petite taille
QCM 41 : AC
B. Le DPG se retrouve uniquement dans la membrane mitochondriale.
D. Ils sont présents dans toutes les membranes.
E. Elle est minoritaire.
QCM 42 : ABDE
C. Le SDS dénature les protéines, on ne peut donc par effectuer d'étude fonctionnelle.

BIOCHIMIE
Année 2010-2011
~~~~~
4ème PARTIE
~~~~~
Vue d'ensemble du
métabolisme
Cours du Dr MAUPAS-SCHWALM
SYNTHESE
rédigée par
Marion Baziard - Marine Clergue

La chaîne respiratoire mitochondriale
La chaîne respiratoire mitochondriale est formée de catalyseurs situés au niveau de la
membrane interne mitochondriale qui collectent et oxydent les équivalents réduits libérés par le
cycle de Krebs, la glycolyse... Les électrons collectés parcourent dans la chaîne une suite d'étapes
redox puis sont transportés par un accepteur final, l'oxygène.
Le transfert d'électrons et le gradient de protons produisent une énergie libre qui permet de
produire de l'ATP en présence d'oxygène.
La respiration est couplée à la production d'ATP, on parle de phosphorylation oxydative.
Les composants
➢ 4 complexes :
• I et II : Flavoprotéines
✗ I : à FMN
✗ II : à FAD
• III et IV : Cytochromes
✗ III : Coenzyme Q et cytochrome C réductase
✗ IV : Cytochrome oxydase
● Les flavoprotéines :
– Le complexe I est la NADH déshydrogénase, c'est une flavoprotéine à FMN : elle catalyse
la réoxydation du NADH2 en NAD+. Elle récupère les électrons produit par cette oxydation
et transfère les H+ dans l'espace intermembranaire. C'est une pompe à protons.
– Le complexe II est la succinate déshydrogénase, c'est une flavoprotéine à FAD : elle catalyse
l'oxydation du succinate en fumarate. Il y a réoxydation du FADH2 en FAD+. Contrairement
aux autres complexes, ce n'est pas une pompe à protons.
● Les cytochromes :
– Ce sont des hémoprotéines membranaires possédant un atome de fer assurant un transfert

d'électrons en passant de l'état ferrique à ferreux.
– Le complexe III est composé des cytochromes b et C1.
– Le complexe IV : complexe a3 possède en plus du fer, du cuivre ionisé.
● Les structures mobiles :
Elles jouent le rôle de collecteurs mobiles d'électrons.

– Le coenzyme Q (ubiquinone), il amène les électrons au complexe III.
– Le cytochrome C (seul cytochrome mobile de la chaîne respiratoire), il amène les électrons
au complexe IV.
Transferts d'électrons et phosphorylation oxydative
– Le transfert d'électrons se fait grâce aux différence de potentiels d'oxydoréduction.

Les constituants de la chaîne respiratoire sont classés dans l'ordre croissant des potentiels rédox : du
plus électronégatif au plus éléctropositif.

– Les équivalents réduits formés par ailleurs (Krebs) transfèrent leurs électrons à l'extrémité
électronégative de la chaîne et sont oxydés par les flavoprotéines qui elles sont réduites.
– Les flavoprotéines transfèrent les électrons sur l'ubiquinone, réduit alors en ubiquinol.
– L'ubiquinol est mobile, il transfère les électrons vers les cytochromes dont le dernier est le
cytocrome aa3 (cytochrome oxydase).
– Le cytochrome oxydase transfère les électrons à l'oxygène moléculaire. Cette dernière
récation est irréversible.
– Lorsque la différence de potentiel entre deux transporteurs est importante, une

phosphorylation oxydative permet la synthèse d'ATP.
– L'oxydation génère des H+ qui sont expulsés dans l'espace intermembranaire de la
mitochondrie par l'intermédiaire des canaux à protons, les complexes I, III et IV.
– Ceci créé un gradient de protons qui permet de faire fonctionner l'ATP synthase (complexe
V) et donc la formation d'ATP.
– L'oxydation d'un équivalent réduit NADH+,H+ fournit 3 molécules d'ATP et celle d'un
FADH2 fournit 3 ATP.
H+
H+ H+
H+ H+
H+ H+
Espace interm em branaire
F0
e- e- e- e- F1 Matrice
ADP+Pi ATP
H+
Red Ox

H20 SCHÉMA BILAN
FLAVOPROTEINES CYTOCHROMES
H+ H+ H+
I II III IV
NADH Succinate Cyt b Cyt a
déshydogénase déshydrogénase Cyt C1 Cyt oxydase
FMN

FAD
H+
NADH, H+ NAD+ Fe+++ Fe++
FADH2 FAD+ Fe++ Fe+++
e-
Cyt C
e-
e- e- e-
Coenzyme Q e-
Coenzyme Q
Sauf autorisation, la vente, la diffusion totale ou partielle de ce polycopié sont interdites

½ O2
114
La chaîne respiratoire mitochondriale – QCM
QCM 1 : Combien y-a-t-il de complexes dans la chaîne respiratoire mitochondriale ?

A. 1
B. 2
C. 3
D. 4
E. 5
QCM 2 : Classez les transporteurs suivants dans l'ordre de potentiel d'oxydoréduction

décroissant
A. 1e NAD+ 2e CoQ 3e FMN 4e cyt c 5e cyt a
B. 1e cyt a 2e cyt c 3e FMN 4e CoQ 5e NAD+
C. 1e NAD+ 2e FMN 3e CoQ 4e cyt c 5e cyt a
D. 1e cyt a 2e cyt c 3e CoQ 4e FMN 5e NAD+
E. 1e CoQ 2e cyt c 3e cyt a 4e FMN 5e NAD+
QCM 3 : Parmi les transporteurs de la chaîne respiratoire mitochondriale, lequel reçoit les
hydrogènes du NADH-H+ ?
A. FAD
B. Ubiquinone
C. FMN
D. Cytochrome A
E. NADP+
QCM 4 : Classez les corps suivants dans l'ordre des potentiels croissants :
A. NAD+ Ubiquinone Cytochrome b Cytochrome a
B. Ubiquinone Cytochrome b Cytochrome a NAD+
C. Cytochrome b Cytochrome a NAD+ Ubiquinone
D. Cytochrome a Cytochrome b Ubiquinone NAD+
E. NAD+ Ubiquinone Cytochrome a Cytochrome b
QCM 5 : Les structures mobiles de la chaîne respiratoire sont :

A. Ubiquinone
B. Cytochrome b
C. Cytochrome c
D. FAD
E. Cytochrome a

QCM 6 : Au niveau de la chaîne respiratoire, il y a formation d'ATP lors de différents
transfets d'hydrogène et d'électrons. Quelles sont les étapes au cours desquelles l'ATP est
formé ?
A. NADH - FMN
B. CoQ – cytochrome c
C. FADH2 – CoQ
D. Cyto a3 – Oxygène
E. Cytochrome c – cytochrome a
QCM 7 : Parmi les composants des chaînes respiratoires mitochondriales, quels sont ceux qui
n'agissent que lorsqu'ils sont intégrés à un complexe membranaire lipidoprotidique ?
A. Cytochrome c
B. FAD
C. Cytochrome a
D. NAD+
E. Coenzyme Q
Corrections :
1. D
2. D
3. C
4. A
5. AC
6. ABD
7. BC

Oxydation des acides gras
I – Généralités
L'acide gras (AG) est un acide carboxylique qui possède un nombre variable de carbones
(AG court, moyen, long, très long) et qui peut porter ou non des doubles liaisons (AG saturé ou
insaturé). La plupart des acides gras ont un nombre pair de carbones. Ils sont découpés en petites
unités bicarbonées (acétyl-CoA) et rejoignent le cycle de Krebs.
Ce n'est pas l'AG libre avec son carboxyle (COOH) qui est métabolisé en acétyl-CoA mais c'est
toujours un intermédiaire : l'acyl-CoA. L'acyl-CoA correspond à l'acide gras auquel on a ajouté le
coenzyme CoA-SH grâce à une enzyme : l'acyl-CoA synthétase. L'acyl-CoA est métabolisé par
l'hélice de Lynen en acétyl-CoA. En effet, à chaque tour d'hélice, 2 carbones sont retirés à l'acyl-
CoA pour former une molécule d'acétyl-CoA (jusqu'à épuisement de l'acyl-CoA).
La β-oxydation est une voie oxydative aérobie (consomme de l'O 2) se déroulant pour la
plupart des acides gras dans la mitochondrie.
II – Oxydation des acides gras saturés (Cf. schéma)
L'acide gras transformé en acyl-CoA passe dans la mitochondrie grâce à la navette de la

carnitine. Cette navette utilise 3 protéines :
– La CPT1 (Carnitine Palmitoyl Transférase 1) transforme l'acyl-CoA en acyl-carnitine.
La carnitine est donc une forme de « véhicule » de l'acide gras.
– La Carnitine-Acylcarnitine Translocase transporte l'acyl-carnitine de l'espace
intermembranaire vers la matrice mitochondriale en même temps qu'une molécule de
carnitine est transportée de la matrice vers l'espace intermembranaire.
– La CPT2 ( Carnitine Palmitoyl Transférase 2) transforme l'acyl-carnitine en acyl-CoA
dans la matrice mitochondriale.
La β-oxydation ou hélice de Lynen peut alors débuter. Elle consiste en la répétition de 4

réactions enzymatiques :
– 1 : L'acyl-CoA est transformé en trans-énoyl-CoA par l'acyl-CoA deshydrogénase et
utilise comme co-enzyme le FAD+.
– 2 : Le trans-énoyl-CoA est transformé en 3-hydroxyacyl-CoA par l'énoyl-CoA hydratase.
– 3 : Le 3-hydroxyacyl-CoA est transformé en 3-β-cétoacyl-CoA par l'hydroxyacyl-CoA
deshydrogénase qui utilise comme co-enzyme le NAD+.
– 4 : La 3-β-cétoacyl thiolase clive le 3-β-cétoacyl-CoA en acétyl-CoA (qui pourra alors
entrer dans le cycle de Krebs) et en acyl-CoA raccourci de 2 carbones qui peut subir un
nouveau cycle de β-oxydation.
L'énoyl-CoA hydratase, l'hydroxyacyl-CoA deshydrogénase et le cétoacyl-CoA thiolase sont

portés par le même complexe protéique appelé protéine trifonctionnelle mitochondriale.
Ici, les coenzymes utilisés sont le NAD+ et le FAD qui génèrent respectivement du
NADH,H+ et du FADH2.

Le bilan de la β-oxydation diffère selon l'acide gras. Par exemple, pour l'acide palmitique
(C16:0) on aura :
– 8 acétyl-CoA = 8 x 12 ATP = 96
– 7 FADH2 = 7 x 2 ATP = 14
+
– 7 NADH,H = 7 x 3 ATP = 21
130 ATP
– Activation de l'AG = -1 ATP
De la même manière, on peut calculer le bilan de la β-oxydation de l'acide palmitoléique

(C16:1) :
– 6 FADH2 = 6 x 2 ATP = 12
– 7 NADH,H+ = 7 x 3 ATP = 21 128 ATP
Notez bien que certains auteurs considèrent qu'il faut consommer un ATP supplémentaire
pour l'hydrolyse du pyrophosphate généré par l'activation de l'acide gras. Ce qui amène le bilan de
l'acide palmitique, par exemple, à 129 ATP et non 130 ATP.
En outre, le malonyl-CoA (premier intermédiaire dans la biosynthèse des acides gras) inhibe
la CPT1.
III – Oxydation des acides gras insaturés
Elle suit le même principe que l'oxydation des acides gras saturés mais utilise une isomérase
et/ou une réductase.
IV – Autres voies d'oxydation des acides gras
1 – Acides gras à chaîne très longue (> 22 carbones)
La β-oxydation se déroule dans le péroxysome. Le transport de l'extérieur à l'intérieur du

péroxysome est réalisé par la famille des transporteurs ABCD. Dans le péroxysome on n'a pas une
protéine trifonctionnelle mais une protéine bifonctionnelle.
2 - Acides gras ramifiés
Leur origine est exclusivement alimentaire. L'acide phytanique, par exemple, ne peut lui
aussi être métabolisé que dans le péroxysome.
3 – Acides gras à nombre impair de carbones
À la fin de la réaction, on obtient un propionyl-CoA (3 carbones) transformé par la suite en

succinyl-CoA qui est un intermédiaire du cycle de Krebs.

Oxydation des acides gras saturés – Schéma métabolique
ATP + CoA AMP + P−Pi
Acyl-CoA
Cytoplasme AG
Membrane ACYL-CoA
mitochondriale SYNTHETASE CPT1
externe
Acyl-CoA CoA
Espace
inter-membranaire Carnitine Acylcarnitine
Membrane
CARNITINE
CPT2 ACYLCARNITINE
mitochondriale
interne TRANSLOCASE
CoA Carnitine
Matrice Acylcarnitine
mitochondriale Acylcarnitine
Acyl-CoA
+
FAD
ACYL-CoA
Chaîne
DESHYDROGENASE
FADH2
respiratoire
Trans-énoyl-CoA
β-oxydation ENOYL-CoA HYDRATASE

3-hydroxyacyl-CoA
= Hélice de NAD +
Lynen HYDROXYACYL-CoA
DESHYDROGENASE
NADH + H +
3-β-cétoacyl-CoA
3β-CETOACYL THIOLASE
Acyl-CoA + Acétyl-CoA
(n-2)
V – QCMs
QCM 1 : Le bilan de la β-oxydation de l'acide palmitique est de :

A. 131 ATP
B. 130 ATP
C. 135 ATP
D. 157 ATP
E. 156 ATP
QCM 2 : Dans la β-oxydation, le FAD permet l'oxydoréduction :

A. De l'acyl-CoA
B. Du déhydroacyl-CoA
C. Du 3-hydroxyacyl-CoA
D. De l'acyl-CoA et du 3-hydroxyacyl-CoA
E. Du 3-β-cétoacyl-CoA
QCM 3 : Le bilan de la β-oxydation de l'acide caproïque (C6) est :

A. 46 ATP B. 38 ATP C. 50 ATP D. 45 ATP E. 51 ATP
QCM 4 : Les enzymes de la β-oxydation sont :

A. L'acyl-CoA deshydrogénase
B. La 3-β-cétoacyl thiolase
C. La trans déhydroacyl-CoA deshydratase
D. L'énoyl-CoA hydratase
E. L'hydroxyacyl-CoA deshydrogénase
QCM 5 : Parmi les propositions suivantes, quelles sont celles qui sont justes :
A. Le catabolisme des acides gras saturés est mitochondrial.
B. La carnitine permet l'entrée et la sortie des acides gras à longue chaîne dans la mitochondrie.
C. La forme de passage à travers la membrane mitochondriale (interne) est l'acyl-carnitine.
D. Le CoA-SH libre se trouve à la fois dans le cytosol et dans la mitochondrie.
E. Avant d'entrer dans la mitochondrie, les acides gras doivent être activés.
QCM 6 : La dégradation des acides gras saturés à nombre impair d'atomes de carbone se
réalise, après activation, par β-oxydation. On obtient :
A. De l'acétyl-CoA.
B. Du succinyl-CoA.
C. Du propionyl-CoA.
D. De l'acétoacétate.
E. Du butyryl-CoA.
QCM 7 : La β-oxydation des acides gras insaturés utilise les enzymes suivantes :
A. L'énoyl-CoA hydratase.
B. La déhydroacyl-CoA déshydrogénase.
C. La β-cétoacyl thiolase.
D. La cétoacyl-CoA déshydrogénase.
E. L'acyl-CoA déshydrogénase.

Corrections :
QCM 1 : B
QCM 2 : A
QCM 3 : D
Il y a 2 tours d'hélice, après lesquels on obtient :
– 2 FADH2 = 2 x 2 ATP = 4
+
– 2 NADH, H = 2 x 3 ATP = 6 45 ATP
QCM 4 : ABDE
QCM 5 : ACDE
B. Pas la sortie.
E. VRAI => en acyl-CoA.
QCM 6 : ABC
A. VRAI => Issu de chaque tour de β-oxydation.
B. VRAI => Issu de la transformation du propionyl-CoA, constituant du cycle de Krebs.
C. VRAI => Issu du dernier tour de β-oxydation.
QCM 7 : ACE
D. C'est l'hydroxyacyl-CoA déshydogénase.

COUPONS D’ERREURS
A remplir et à déposer en salle de permanence en cas d’erreurs trouvées dans ce polycopié.
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POLYCOPIÉ :………………………………………………… PAGE N° :

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QCM N° :…………… □ ITEM :………….. ou □ ÉNONCÉ
Erreur :
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Nom – Prénom et N° de Tél ou E-mail :
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QCM N° :…………… □ ITEM :………….. ou □ ÉNONCÉ
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Cours Complet de Biochimie

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UE 1 : Chimie, Organisation, évolution et fonction du génome humain.

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Ce polycopié a été relu sur la base des cours dispensés à la

Cependant, suite à la réforme de la PACES, le programme

En aucun cas le contenu de ce polycopié ne pourra

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1ère PARTIE : ACIDES AMINES/PEPTIDES/PROTEINES/ENZYMES

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B – LES OSIDES : LES HOLOSIDES

C – LES OSIDES : LES HETEROSIDES

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C – LES LIPIDES SMPLES

D – LES LIPIDES COMPLEXES

E – LES DERIVES ISOPRENIQUES

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4ème PARTIE : Vue d'ensemble du métabolisme page 111

OXYDATION DES ACIDES GRAS

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- LES ACIDES AMINES

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 La formule générale des acides aminés est la suivante :

 Leur classification a été établie en prenant comme référence l’aldéhyde glycérique et en

La désignation de l’acide aminé comprend successivement : série, pouvoir rotatoire et nom de

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Apolaires ou hydrophobes Polaires

Glycocolle (glycine) - Gly -

Sérine - Ser -S,

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Acides Asparagine - Asn - N

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Si on place un acide aminé en solution, en fonction du pH du milieu qui l’entoure, ses

A un pH très acide, le milieu environnant est « chargé en protons », il va donc en donner à

Au point isoélectrique d’un acide aminé ou pI (qui correspond au pH isoélectrique ou pH i),

A partir de ces constatations, on comprend que :

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III - PROPRIETES CHIMIQUES

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Les atomes C Cα sont coplanaires

Attention aux hydrolyses !

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 Le glutathion : si on retient le nom entier : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle, on peut se

une fausse liaison peptidique en γ et non en α et un groupement soufré réactif (oxydo-

 La gramicidine : c’est un peptide cyclique avec 2 acides aminés D et un acide aminé

 L’aspartam : possède un acide aminé cyclique ou aromatique.

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 Les ponts dissulfures peuvent être rompus par des agents :

 Pour la détermination de la composition en acides aminés on retrouve les deux hydrolyses

Ne vous faites pas avoir par les polypeptides cycliques !

 La structure secondaire est liée à la disposition de l’épine dorsale de la protéine (repliement de

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III – EXEMPLES DE PROTEINES

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De la même façon que les protéines, elles sont scindées en 2 groupes :

 Le coenzyme non protéique correspond au site catalytique, il est responsable de la catalyse.

II – MECANISME D’ACTION DES ENZYMES