LA TRADUCTION

LA TRADUCTION

 La traduction est l'opération qui permet la copie d'un ARNm

mature en un polypeptide.
 La conversion du langage des acides nucléiques à 4 bases en
langage des protéines à vingt acides aminées se fait par
l'intermédiaire du code génétique.
 La traduction s'effectue dans le cytoplasme, sous le contrôle
d’un complexe macromoléculaire appelé ribosome.
1 : STRUCTURE D'UNE PROTEINE

1-1 : ACIDES AMINES ET LIAISONS

PEPTIDIQUES :
NH2 C COOH R= H Glycine
R= CH3 Valine
• Les éléments de base des protéines sont R R= HO-CH2 Sérine
les acides aminés (AA) Au nombre de 20,
tous à l'exception de la proline, sont
construits sur le même modèle:
• ils comportent un groupe amine (NH2) à
une extrémité et un groupe carboxyle
(COOH) à l'autre; ces deux groupes sont
liés à un atome de carbone central, le
carbone alpha, auquel sont fixés un atome
d'hydrogène et un quatrième groupe
qu’on appelle chaîne latérale. Seule la
nature de la chaîne latérale diffère d'un AA
à un autre.
Dans une protéine, le groupe carboxyle d'un AA est lié au groupe amine de l'AA suivant, avec élimination d'une molécule d'eau.

On appelle liaison peptidique la liaison ainsi formée et les protéines sont des polypeptides.

  

NH C CO-NH C CO-NH C CO-NH
2

R R R
1-2 : STRUCTURE PRIMAIRE

C'est l'ordre d'enchaînement des AA dans la chaîne polypeptidique.

La chaîne β de l’hémoglobine est constituée des acides aminés suivants :

MVHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTP
DAMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENF
RLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
1-3 : STRUCTURES SECONDAIRE TERTIAIRE ET QUATERNAIRE
(Cours biochimie)

Les structures secondaires et tertiaires résultent des pliements de la

chaîne peptidique.

La structure quaternaire : quand plusieurs chaînes polypeptidiques

s’associent pour former une protéine composée de sous-unités
identiques ou différentes.

L’hémoglobine : 2α 2β
ARN Polymérase : 2αββ'
2 : Le code génétique

2-1 : DEFINITION

• Le code génétique est la loi de correspondance entre la

séquence en nucléotides de l'ADN ou de l'ARN, et la
séquence en AA du polypeptide correspondant.
• Le code génétique a été déchiffré en 1961 par NIRENBERG.
2-2 : LES CARACTERISTIQUES DU CODE GENETIQUE

Le code est par triplet de bases : les codons

Sur l’ARNm, chaque triplet de base, appelé codon, correspond à un AA ou à un signal

spécifique pour initier ou terminer la lecture du message génétique.

Avec 4 bases on peut écrire 64 triplets. Ces triplets ne sont lus que dans le sens 5’ 3’

AUG (Méthionine et initiation) ≠ GUA (Valine)

Le code est dégénéré

Un AA peut être codé par plusieurs codons. Il existe donc des codons synonymes (qui ont la
même signification).
La Leucine est codée par CUU, CUC, CUA et CUG

Deux exceptions (AA codé par un seul codon)

Met (AUG)
Trp (UGG)
Des codons de départ et d'arrêt spécifiques

Codon d'initiation de la traduction : AUG

Codons de terminaison :

UAG
UGA
UAA
Le code est sans ponctuation ni chevauchement

L’ARNm est lu par triplets de bases sans interruption et sans chevauchement

entre triplets (une base fait partie de un et un seul triplet)

Un brin d’ADN a trois cadres de lecture :

5’....AGCCUAUGCCUUACUGAAAUGGCGUAUUGCGGGCAU….3’

1- AGC CUA UGC CUU ACU GAA AUG GCG UAU UGC GGG CAU

2- A GCC UAU GCC UUA CUG AAA UGG CGU AUU GCG GGC AU

AG CCU AUG CCU UAC UGA AAU GGC GUA UUG CGG GCA U

Le premier cadre de lecture est un cadre de lecture ouvert : ORF (Open

Reading Frame)
 Le code est universel

L’ARNm d’une espèce peut être traduite in vivo ou in vitro par le système de

synthèse d’une autre espèce. Une exception a cette loi : l'ADN

mitochondrial.

ORGANISME CODON UNIVERSEL MITOCHONDRIE

Tous UGA Stop Trp

Mammifères AGA Arg Stop
AGG Ileu Met
Mammifères AUA Leu Thr
Levure CUA
 3 : MECANISME DE LA TRADUCTION

L'ARN mature sort du noyau, il est emporté vers des

organites appelés: ribosomes ou il sera traduit en
polypeptides spécifiques grâce à l'intervention
d'intermédiaires: les ARN de transfert.
3-1-1 : Composition des ribosomes

Ce sont des particules cytoplasmiques caractérisées, en général, par leurs coefficients de

sédimentation. Le ribosome est une combinaison d'ARN ribosomaux et de protéines, il est
composé de deux sous-unités de tailles inégales qui s'associent à l'état fonctionnel.

Chez les eucaryotes la grande sous-unité contient trois ARNr de 28S, 5,8S et 5S. La petite sous-
unité contient un seul ARNr de 18S
Le ribosome possède deux sites d'attachement pour les ARNt : A et P

Ribosome Petite sous- Grande sous-

total unité unité

Eucaryotes 8O S 40 S 60 S
Procaryotes 70 S 30 S 50 S

60
40
P A
 Plusieurs ribosomes se fixent sur le même ARNm et forment ainsi un polyribosome ou polysome.

ARNm
3’

ribosomes

5’

Polypeptide

3-1-2 : Biosynthèse des ribosomes

Les gènes codant pour les ARN des ribosomes sont transcrits par l'ARN polymérase I sous forme d'un pré-
ARNr de 45S. Ce précurseur subit une maturation pour donner les ARNr 28S et 5,8S de la grande sous-unité et
l'ARNr 18 S de la petite sous-unité. L'ARNr 5S de la grande sous-unité est, lui, codé par un autre gène. La
biosynthèse des ribosomes a lieu au niveau du nucléole.
 3-2 : LES ARN DE TRANSFERT ARNt

Les molécules d'ARNt sont courtes, elles comportent entre 75 et 85 bases et leur coefficient de
sédimentation est de 4S.
Toutes les molécules d'ARNt peuvent se replier en forme de "feuille de trèfle" (structure
tertiaire) avec une tige et trois feuilles composées chacune d'un bras et d'une boule avec
parfois un bras supplémentaire.
Les ARNt portent sur un bras l'anticodon
(suite de 3 bases complémentaire de l'un des codons de l'ARNm)

• Le codon s’apparie à l’anticodon de façon antiparallèle, à la

première base du codon correspond la 3ème base de
l’anticodon lu dans le sens 5’ 3’

• Au codon ACG correspond CGU. Pour éviter la confusion on

dira : Au codon ACG correspond l’anticodon CGU

• Le sens de la séquence d’appariement est marqué par une

flèche.
• L’appariement entre la 3ème base du codon et la 1ère de
l’anticodon n’est pas rigoureux : hypothèse de Wobble.

• Un même ARNt (GAA) peut reconnaître UUU et UUC

• A son extrémité 3', l'ARNt fixe un AA particulier. Cette

réaction est catalysée par un enzyme du groupe des amino-
acyl-ARNt synthétases et le produit formé est un amino-
acyl-ARNt.

• Plusieurs ARNt peuvent transporter un même AA : ce sont

des ARNt isoaccepteurs.
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

3-3-1 : Initiation de la traduction

L'initiation de la synthèse protéique comporte l'attachement de l'ARNm sur le

ribosome. Cette initiation fait intervenir :

- Le segment en 5' de l'ARNm

- La coiffe méthylée
- Une série de facteurs protéiques : eIF

La traduction commence par la reconnaissance de l’extrémité 5’ coiffée de

l’ARNm par la petite sous-unité du ribosome chargée d’un un méthionyl-ARNt
initiateur (légèrement différent du méthionyl-ARNt qui reconnaît les codons
AUG non initiateurs). La fixation de la grande sous-unité sur la petite sous-
unité permet au ribosome ainsi constitué de débuter la synthèse protéique.
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

Le méthionyl-ARNt initiateur reconnaît le codon AUG et se fixe sur le site P du ribosome.

3’

met ARNm

ARNt

5’
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

Au site A, vient se fixer l'amino-acyl-ARNt qui correspond au codon qui suit le codon AUG.

AA1
met

ARNt
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

L’enzyme peptidyl-transférase catalyse alors la liaison peptidique entre la méthionine et l'AA1. Le

dipeptide ainsi formé est fixé sur l'ARNt au site A.

met

AA1
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

Le ribosome avance d'un cran, c'est à dire d'un codon le long de l'ARNm (dans le sens 5'3') Le

peptidyl-ARNt se trouve sur le site P, le site A se trouve ainsi vacant et prêt à fixer un nouveau

amino-acyl-ARNt.

met

AA2
AA1
 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

Ces opérations sont renouvelées jusqu'à ce que le ribosome arrive sur un site de

terminaison.

L'élongation nécessite également des facteurs protéiques.

 3-3 : LES ETAPES DE LA TRADUCTION

3-3-3 : La terminaison de la traduction

La traduction de l'ARNm s'arrête lorsque est rencontré un des trois codons de

terminaison UAA, UAG et UGA. La chaîne polypeptidique naissante est ainsi libérée.
 4 : COMPARTIMENTATION CELLULAIRE

 Chez les eucaryotes, les protéines synthétisées peuvent être à l’état libre dans le
cytoplasme soit logées dans des organites cellulaires, soit fixées à la membrane
cytoplasmique ou secrétées dans le milieu extra cellulaire.

 La synthèse de toutes les protéines commence au niveau des ribosomes libres. En

absence de signaux particuliers, ces protéines sont libérées dans le cytosol.
 Les ARNm qui codent pour les protéines importées vers la
mitochondrie, fixées à la membrane ou secrétées, s'associent
spécifiquement avec des ribosomes qui s’attachent au réticulum
endoplasmique granuleux.

 Le signal qui permet cette association spécifique est une séquence

de plusieurs codons du côté 3' du codon d'initiation AUG. Cette
séquence sera traduite par une séquence en 15 à 30 AA dans la
partie N terminale de ces protéines.

 On appelle peptide signal la séquence de 15 à 30 AA N-terminale

des protéines secrétées et qui sera clivé lors de l'excrétion.

 Une pré protéine est une protéine qui possède un peptide signal
5 : MODIFICATION POST-TRADUCTIONNELLES :
Pour être active (fonctionnelle), souvent la chaîne polypeptidique naissante doit subir une série de
modifications (maturation)
5-1 : MODIFICATIONS COVALENTES
- Clivage des liaisons peptidiques
- Modification des résidus :
glycosylations
phosphorylations
acétylations

5-2 : MODIFICATIONS NON COVALENTES

- Pliements
- Associations :
- à d'autres chaînes polypeptidiques identiques ou non.
- à des ligands : vitamines et métaux.
Une Pro protéine est Une protéine qui doit subir une maturation pour être active.

L’insuline humaine est synthétisée sous la forme d’une pré pro protéine.