ED N°8

CHIMIE - BIOCHIMIE
Semaine 46

Durée : 1h30

Chapitres concernés : Acides aminés, Protéines, Glucides, Enzymes, Stéréoisomérie

Tuteurs : BUREL Antoine, FORGET Marine, LEAUTE Anna, MARZIN Marine

Adresse mail : chimie.biochimie.nantes@gmail.com

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Exercice n°1 - Acides aminés et Protéines
Question n°1 : Voici un joli peptide, analysez-le !

A. Commencez par trouver les extrémités et indiquez leur(s) éventuelle(s) modification(s).

B. Déterminez la charge de ce peptide.
C. La structure primaire du peptide est …………………………………………………………………………………………………………………………..
D. Ce peptide peut-il se faire phosphoryler ? ………….. Absorbe-t-il dans les UV ? ……………..
E. Ce peptide peut-il faire des ponts disulfures ? ……………. Peut-il se trouver dans les hélices alpha ?..........................
Question n°2 : On continue :
A. La trypsine, la chymotrypsine et le bromure de cyanogène ont une action sur ce peptide.
B. En conditions non dénaturantes, ce peptide migre vers ……………………………………………………………………………………….
C. Ce peptide possède ……… acides aminés essentiels.
D. Le peptide peut subir une glycosylation.
E. Il y a un noyau indole dans ce peptide.
Question n°3 : Stéréo maintenant heheheha.
A. Combien existe -t-il de diastéréoisomères de ce peptide ?
B. Déterminez la configuration de tous les carbones asymétriques de ce peptide !
C. Les acides aminés de cette chaîne sont-ils de série L ou D ?
D. Définissez un énantiomère : ……………………………………………………………………………………………………………………………
E. Définissez un diastéréoisomère : …………………………………………………………………………………………………………………….
F. Définissez un épimère : …………………………………………………………………………………………………………………………………..
G. Définissez un anomère : ………………………………………………………………………………………………………………………………….

Exercice n°2 - Glucides

Question n°1 : Indiquez le nom des différents oses ci-dessus tout en précisant leur anomérie et leur série.

A. L’ose A est le ……………………….., son anomérie est ………….. de série …………. .

B. L’ose B est le ……………………….., son anomérie est ………….. de série …………. .
C. L’ensemble forme le ………………….. .
Question n°2 : Représenter les oses en représentation de Fisher.
Ose A (à gauche) Ose B (à droite)

Question n°3 :
Concernant ce polypeptide, compléter par le chiffre ou le mot qui convient.
A. Il possède ……………. liaison(s) osidique(s).
B. Il possède ……………. extrémité(s) réductrice(s).
C. L’action d’une ………………………………. permet de séparer l’ose A de l’ose B et C.
D. Il possède …… ose(s) en anomérie alpha et ……… ose(s) en anomérie ß.
E. Ce tripeptides possède …… ose(s) en position L et …….. ose(s) en position D.

Exercice n°3 - Enzymes

Question n°1 : Concernant le graphique de l’enzyme A ci-dessous :

A. Ce graphique est une représentation de ………………………………………………………………………………..

B. Retrouver Vmax : …........................................................................................................................
C. Retrouver KM : …...........................................................................................................................
D. Barrer la mauvaise proposition : L'enzyme a une faible/forte affinité pour le substrat.
E. Retrouver l’Efficacité enzymatique : …............................................................................................
F. Tracer la représentation de l’équation de Michaelis-Menten V=f([S])
Question n°2 : Concernant les réactions suivantes, déterminez à quelles classes appartiennent les enzymes qui agissent sur
celles-ci :
Exercice n°4 – Electrophorèse
Question n°1 : À l’aide des informations, tentez de retrouver le peptide perdu :
Marine M a finalement réussi à séparer ses 5 protéines dont seule 1 donne des abdos sans aller à la salle. Le problème, c’est
qu’elle ne sait plus laquelle c’est. Heureusement, avant de tout mélanger, elle avait fait des supers électrophorèses :
La première avec du SDS-page (noté S) et la deuxième avec du SDS-page couplé à un agent réducteur (noté SR). Bien
évidemment, les deux électrophorèses ont été réalisé pour chaque peptides qu’on note A, B, C, D et E.
Il y a également quelques petites informations complémentaires sur le fameux peptide que Marine M avait marqué pour ne
pas s’y perdre (t’inquiète ça a bien marché) :
• C’est un octopeptide
• Il possède 2 sous-unités
• Ces sous unités sont reliés par des ponts disulfures

Analyse du texte : Trions les infos pour savoir ce qu’elles signifient !

Les peptides migrent-ils tous dans le même sens pendant l’électrophorèse ? Pourquoi ?
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Quel est la différence entre la première et la deuxième électrophorèse ? Quel effet cela a ?
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Quel est le poids moléculaire moyen pour 1 AA ? Donc que va-t-on regarder sur l’électrophorèse ?
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Peut-on dire que les conditions sont dénaturantes ? ..............................................................................................................

Maintenant que tout est analysé : regardons notre électrophorèse !!!

Quel est ou quels sont les peptides qui peuvent donner des tablettes de chocolat sans aller à la salle ????
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