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4.

1 Introducción
La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas. La estructura de los aminoácidos proteicos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono saturado, que recibe el nombre de carbono -, sustituído por: Un grupo amino, -NH2, que aparece como su forma protonada -NH3+ Un grupo carboxilo, -COOH, que aparece como su forma disociada -COOUn hidrógeno, -H Una cadena lateral, que es la que distingue unos aminoácidos de otros. En este caso es un grupo metilo -CH3, correspondiente al aminoácido Alanina. Obsérvese que tanto el grupo amino como el carboxilo aparecen ionizados; amino como -NH3+ y carboxilo como -COO-. En un caso, el grupo amino aparece sustituído asimismo por la cadena lateral, formando pues una amina secundaria; es el caso de la Prolina.

4.2 Estereoisomería
Con una única excepción entre los veinte aminoácidos, el carbono  aparece sustituído por cuatro grupos diferentes. Se trata, por lo tanto, de un carbono asimétrico o quiral, y presenta isomería óptica. Convencionalmente, los isómeros en torno al carbono  se denominan L- y D-, por similitud con el gliceraldehido. Veamos las estructuras de L-gliceraldehido (izq.) y L-alanina (der.). La comparación se establece así: L-gliceraldehido Carbono 2: Aldehido (C1) : L-Alanina Carbono : Carboxilo:

3 Clasificación        4.) y D-alanina (der. y por tanto.) La única excepción a esta regla está constituída por la Glicina.4 Tioaminoácidos 4.4. se entiende que todos los aminoácidos nombrados pertenecen a la serie L-.4 Aminas secundarias 4. 4.4. su carbono  no es quiral.4.4. 3 Abrev.2 Aminoácidos aromáticos 4. 1 .Hidroxilo (C2): Hidrógeno (C2): Alcohol primario (C3): Amino: Hidrógeno: Cadena lateral: Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L-. Comparemos ahora la estructura de L-alanina(izq. el más simple de todos los aminoácidos.4 Aminoácidos dicarboxílicos 4.1 Aminoácidos alifáticos 4.4. En adelante.4. mientras no se especifique lo contrario. en el que la cadena lateral es un átomo de hidrógeno. 1 G A V L I Aminoácidos aromáticos NOMBRE Abrev.4. 3 Gly Ala Val Leu Ile Abrev. Se encuentran Daminoácidos en la pared celular de las bacterias y en algunos antibióticos peptídicos.3 Hidroxiaminoácidos 4.4 Aminoácidos dibásicos Los modelos de aminoácidos se presentan con su forma iónica a pH 7 (ver más adelante) Aminoácidos alifáticos NOMBRE Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Abrev.

uno ácido (el carboxilo -COOH) y otro básico (el amino -NH2).Fenilalanina Tirosina Triptófano Phe Tyr Trp F Y W Hidroxiaminoácidos NOMBRE Serina Treonina Abrev. Glu.4 Comportamiento ácido-base Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos disociables. 3 Cys Met Abrev. Lys. Cys. 3 Ser Thr Abrev. 1 K R H 4. 1 D E N Q Aminoácidos dibásicos NOMBRE Lisina Arginina Histidina Abrev. 3 Asp Glu Asn Gln Abrev. 3 Pro Abrev. 1 C M Aminas secundarias NOMBRE Prolina Abrev. Algunos poseen además una cadena lateral susceptible de disociación ácido base: Asp. 1 P Aminoácidos dicarboxílicos NOMBRE ácido aspártico ácido glutámico Asparragina Glutamina Abrev. Tyr. 1 S T Tioaminoácidos NOMBRE Cisteína Metionina Abrev. Arg . 3 Lys Arg His Abrev.

El aminoácido tiene una carga positiva neta. el ácido aspártico. ácido aspártico pH 3 A pH 3. pH 1 A pH 1. el aminoácido tendrá simultáneamente carga positiva y negativa (zwitterion). pH 1 A pH 1. el aminoácido queda con una carga negativa. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. El aminoácido está en torno a su punto isoeléctrico. los dos carboxilos están disociados (-COO-) y el amino sigue . Es conveniente conocer las distintas formas iónicas que adoptan los aminoácidos en función del pH. Veamos a continuación las formas iónicas de un aminoácido dicarboxílico en función del pH. La Tabla 1 adjunta nos da los valores de pKa para los grupos disociables de todos los aminoácidos. con un grupo básico (amino) en la cadena lateral . Para ello. Veamos en primer lugar la titulación de un aminoácido neutro. todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como COOH y amino como -NH3+. y el aminoácido lisina. el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+). el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. El aminoácido tiene una carga positiva neta.e His. pH 13 A pH 13. aparecen protonados ( -COOH y -NH3+ ) y el alfa-carboxilo disociado (-COO-). todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y amino como -NH3+. que posee un grupo ácido (carboxilo) en la cadena lateral. Valina pH 7 A pH 7. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protón ( NH2). pH A pH 7. veremos tres ejemplos: el aminoácido valina.

4.5. pH 13 A pH 13.7 protonado (-NH3+). el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino de la cadena lateral sigue protonado (-NH3+). El aminoácido estará próximo a su punto isoeléctrico. Veamos por último las formas iónicas de un aminoácido dibásico. El aminoácido tiene una carga positiva neta. El aminoácido tiene dos cargas positivas netas. tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. pH 13 A pH 13. pH 1 A pH 1. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y los dos aminos han perdido el pr otón (-NH2). pH 7 A pH 7. el alfa-amino aparece como (-NH2). así como ciertos neurotransmisores.5 Aminoácidos no proteicos Algunos intermediarios metabólicos. el aminoácido queda con una carga negativa neta. . el alfa-carboxilo disociado (-COO-) y los dos aminos protonados -NH3+ ). Lisina pH 9.5 A pH 9. el aminoácido tendrá simultáneamente dos cargas negativas y una positiva (una negativa neta). Son los llamados aminoácidos no proteicos. los dos carboxilos siguen disociados (-COO-) y el amino pierde el protón (-NH2). todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH y los dos aminos como -NH3+. el aminoácido queda con dos cargas negativas netas.

. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina. la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas. Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina). una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico. De la misma manera que hemos visto en otras secciones. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado. tenemos la Ornitina y la Citrulina. 4. En la Elastina. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. ya que se realizan después del proceso de traducción o síntesis proteica. En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina. en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. una proteína estructural presente en los tejidos elásticos. precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas. Se conocen también entre las biomoléculas los llamados -aminoácidos (omegaaminoácidos). respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina. así como Homocisteína y Homoserina. y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de proteína. estas estructuras se presentan como su forma iónica más habitual a pH 7. Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina. el ácido -carboxiglutámico. Se trata de las llamadas modificaciones postraduccionales.6 Modificaciones postraduccionales Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido integrados en la cadena polipeptídica.Así. Todos ellos se presentan como la forma iónica más abundante a pH 7. intermediarios de distintos procesos metabólicos. Por ejemplo. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K. importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central. intermediarios del ciclo de la urea. Como veremos. hormonas tiroideas y melanina. que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. dando lugar. la -Alanina y el -Aminobutirato (GABA).

los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos): Residuo 2: Residuo 3: Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: En primer lugar. etc. Así. Éstas. Pero conviene no confundir el término polipéptido con proteína. es el Ntérmino o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre. dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término. siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones que ya veremos). En el caso de este tripéptido tendríamos: Residuo 1 (Cuando están formando parte de un polipéptido.es una estructura plana. dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa. denominamos oligopéptidos cuando se trata de un número relativamente pequeño (en la práctica. pueden estar formadas por uno o varios polipéptidos. es decir. Los dos carbonos : se sitúan en trans. el grupo -CO. La unión peptídica tiene polaridad. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo (véase el módulo 5. es decir. Todas las proteínas tienen una estructura polipeptídica. tripéptidos (3 aminoácidos). Por lo tanto. con un prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su composición. Proteínas.4. hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos).respecto al enlace peptídico. .7 Oligopéptidos La condensación del grupo -carboxilo de un aminoácido con el grupo -amino de otro. El plano determinado por los dos carbonos . es el C-término o término carboxilo: Convencionalmente. Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos. El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace. vemos que el enlace peptídico -CO-NH.y el grupo -NH-. para más detalles). tetrapéptidos (4 aminoácidos). todas están compuestas por uno o varios polipéptidos. como veremos. hasta unos 40 aminoácidos) y de polipéptidos cuando el grado de polimerización es mucho mayor (que puede llegar hasta 1000 aminoácidos). seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico. con pérdida de una molécula de agua. En general. hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones). y así sucesivamente hasta llegar al C-término.

la estructura de los péptidos puede parecer aleatoria. La configuración geométrica del enlace peptídico es normalmente en trans-.Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido. Veamos ejemplos de fenilalanil-(cis)prolil-arginina y de valil-(trans)-prolil-valina. en los que vemos la repetición sucesiva AAAAA. hormona liberadora de tirotropina... que aparece como amida -CONH2. . A primera vista. o en todo caso ABABABABAB. la situación en trans. y las diferencias en conformación general debidas a la cadena lateral de cada aminoácido. los polipéptidos no presentan más que en casos excepcionales una estructura repetitiva.unas con otras.. TRH. los péptidos formados a partir del aminoácido prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en cis-.. Presentaremos algunos a título de ejemplo. pero no lo es.. los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans.. El orden en que entran los aminoácidos en un polipéptido viene determinado por la información genética. A diferencia de los polisacáridos. Oligopéptidos de interés biológico Dejando aparte las proteínas. que veremos en el siguiente módulo. Ahora bien. veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos:        Gly-Gly-Gly-Gly-Gly-Gly (6 Gly) Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp (6 Asp) Lys-Lys-Lys-Lys-Lys-Lys (6 Lys) Ile-Ile-Ile-Ile-Ile-Ile (6 Ile) Pro-Pro-Pro-Pro-Pro-Pro (6 Pro) Ser-Ser-Ser-Ser-Ser-Ser (6 Ser) Val-Val-Val-Val-Val-Val (6 Val) Obsérvese en todos ellos los principios estructurales que señalábamos para el caso de 3 Ala: la coplanaridad de los átomos de la unión peptídica. y es por lo tanto único.del enlace peptídico. Para apreciar este particular. La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como su Estructura Primaria. los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. En estas representaciones no aparecen los átomos de hidrógeno. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal..

Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH). etc. Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM). cuya forma reducida aparece en pantalla. a saber. como las encefalinas. Cuando se oxida. que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. . O bien la insulina. También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. por ejemplo. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares. dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. nonapéptido estimulador de la contracción uterina. hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros. encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática. la Oxitocina neurohipofisaria. Así. cuya estructura es también polipeptídica. relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso. Las drogas opiáceas de abuso (morfina.Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. el glucagon.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos. Se trata del -glutamil-cisteinil-glicina. heroína.