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Los aminocidos son sustancias compuestas por carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo cido dbil, carboxilo (-COOH) y un grupo bsico dbil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un cido orgnico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminocidos y se considera que son neutros. Estas son las caractersticas generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la molcula existe algn tipo de cidos ms, que da lugar a los denominados aminocidos cidos, o que prestan algn grupo amino ms, los denominados aminocidos bsicos, o que incluso incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminocidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una configuracin cclica en la que se sitan los aminocidos aromticos y los denominados aminocidos de cadena, as como tambin, que la posicin del grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminocido, pues el carbono adyacente al de la funcin carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminocido. Las estructuras de los aminocidos son pticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente direccin dependiendo del estereoismero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levgiros o L, y los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrgiros o D. En la naturaleza encontramos una mezcla de ambos que se denomina racmica, pero los aminocidos que forman las protenas son, la gran mayora, L.
Figura 1: Esquema de los aminocidos como precursores de otras molculas. Tomado de "Bioqumica" (E. Herrera)
Los aminocidos son los precursores de otras molculas de gran importancia biolgica que son las protenas. La unin de aminocidos da lugar a la formacin de pptidos que se denominan dipptidos, tripptidos, tetrapptidos, pentapptidos, octapptidos o polipptidos, si en su formacin intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un nmero cualquiera superior. La unin de polipptidos entre s da lugar a la formacin de protenas.
Los aminocidos son los componentes bsicos de las protenas, pero para cada protena, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminocidos, es diferente. El nmero de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de protenas diferentes.
En general, todos los nombres de aminocidos tienen la terminacin -ina lo que indica una relacin con el grupo amina. Algunos aminocidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de l. La metionina y el triptofano son componentes esenciales del hgado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glndula tiroides.
Las protenas endgenas tambin se degradan despus de un tiempo y adquieren unas seales que van a indicar a las enzimas de degradacin cuando deben comenzar su proceso. Los aminocidos libres que provienen de este proceso de digestin de las protenas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-heptico. Una vez que llegan al hgado, a travs de la corriente sangunea, son distribuidos por las clulas para su posterior utilizacin.
Figura 2: Esquema sobre la visin general del metabolismo de los aminocidos. Tomado de "Bioqumica" (E. Herrera)
Los aminocidos, como ya hemos comentado, son materia prima de protenas y pptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. No obstante, tambin pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energtico, de hecho, alrededor del 30% de los
aminocidos, pasan a una ruta metablica que, despus de eliminar el nitrgeno de la molcula, enva los productos desaminados al ciclo de Krebs. La eliminacin de nitrgeno ocurre de dos maneras diferentes, el grupo amino sera transferido a otra molcula o es eliminado para convertirlo en urea, en el caso del hombre.
Los Ocho (8) Esenciales Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular. Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular. Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas. Triptfano: Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo. Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.
Protenas
En animales superiores, las protenas son los compuestos orgnicos ms abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias; las protenas cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, trasportadores, los anticuerpos, receptores de muchas clulas, etc. Todas las protenas contienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16% de la masa total de la molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por medicin del N de la misma. Las protenas son molculas polimricas (poli: muchos; meros: partes) de enorme tamao; pertenecen a la categora de macromolculas, constituidas por gran nmero de unidades estructurales que forman largas cadenas. Debido a su gran tamao, cuando se dispersa a estas molculas en un solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales, con caractersticas especiales que las distinguen de las soluciones de molculas pequeas. Por medio de la hidrlisis, las molculas protenicas son escindidas en sus monmeros, los aminocidos. Y cientos o miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Las protenas resultan de la unin de molculas de aminocidos por medio de enlaces peptdicos. Por esto, se pueden clasificar en dos grandes categoras, protenas globulares y protena fibrosas.
Estructura molecular
La estructura de las protenas es muy compleja, razn por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organizacin:
Estructura Primaria
Se refiere al nmero e identidad de los aminocidos que componen la molcula y al ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptdica. La unin peptdica slo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones.
Estructura Secundaria
A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en funcin de las condiciones fsicoqumicas del medio, se conforma la estructura secundaria, que es la disposicin espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptdica, generalmente mantenida por enlaces de hidrgeno. En este caso suelen darse dos tipos de enlace: Hlice a: las cadenas de aminocidos tienen varios centros polares y, debido a esto, la fibra suele enrollarse dando lugar a una hlice que se estabiliza formando enlaces intramoleculares con puentes de hidrgeno. Lmina b: las cadenas de pptidos se unen formando filas paralelas que se estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidrgeno.
Estructura Terciaria
Es la estructura de la mayora de las protenas globulares, aparece a partir de que la hlice a se vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atraccin o repulsin electrosttica, a enlaces de hidrgeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.
Estructura Cuaternaria
Son estructuras de carcter oligomrico, que estn compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica slo a protenas constituidas por dos o ms cadenas polipeptdicas y se refiere a la disposicin espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrgeno, atracciones electrostticas, interacciones
hidrofbicas, puentes disulfuro entre cistenas de cadenas diferentes, etc.). Un ejemplo de este tipo de estructura es la hemoglobina que est compuesta por cuatro subunidades de mioglobina.
Defectos del metabolismo de los aminocidos Alcaptonuria Cistinuria Encefalopata glicina, la CME - no cetsica hiperglicinemia, NKH Histidinemia Homocistinuria Hyperlysinemia De jarabe de arce Enfermedad de la orina, esta enfermedad Aciduria metilmalnica Fenilcetonuria La tirosinemia tipo I -tirosinosis Tipo II Tyrosinnemia -Richner-Hanhart sndrome La tirosinemia tipo III
Aminocido
Familia
Enzima catalizadora
Sustrato original
Alanina Arginina Asparagina Aspartato Cistena Glicina Glutamato Glutamina Histidina Prolina Serina Tirosina
Instrucciones: 1. Por medio de grficos, describe la reaccin qumica que se produce para obtener aspargina. 2. Por medio de grficos, describe la reaccin qumica por la cual se forma aspartato a partir del glutamato y oxalacetato. 3. Especfica las enzimas que participan en las reacciones anteriores y describe la funcin que desempean. Entrega la tarea a tu profesor, en formato de reporte.