ENZIMAS

ENZIMAS
Son protenas que se comportan como catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos. Presentan una estructura secundaria, terciaria y cuaternaria primaria,

CARACTERSTICAS
Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

CLASIFICACIN
1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxidoreduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

grupos aldehdos grupos acilos grupos glucsidos grupos fosfatos (kinasas)

Clasificacin

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmetros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

Clasificacin
5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacion)

Entre C y O 6. Ligasas Entre C y S (Formacin de enlaces, con aporte Entre C y N de ATP) Entre C y C

QU HACE UN CATALIZADOR?

Catalizadores diferentes
REACCIN
El perxido de hidrgeno se descompone en: H2O2 H2 O + O 2 El hierro cataltico (Fe) realiza la reaccin H2O2 H2 O + O2 El platino cataltico (Pt) realiza la reaccin H2O2 H2 O + O2 5

ENERGA DE ACTIVACIN
(kcal/mol) 18

13

12

La catalasa, una enzima heptica, la realiza H2O2 H2 O + O2

QU HACE UN CATALIZADOR?
Cmo reduce el catalizador la barrera energtica?
Reduccin de entropa Desolvatacin Se compensa tensin o distorsin del sustrato Consigue alineamiento entre grupos funcionales catalticos del E y el S

CMO ACTAN LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES

Modelo de la llave-cerradura

CMO ACTAN LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES

Modelo del ajuste inducido

CINTICA DE MICHAELIS-MENTEN
1 etapa se forma el complejo enzima-sustrato. 2 etapa, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formacin del producto, liberando el enzima libre:

V1 = k1 [E] [S] V2 = k2 [ES]

k1 K2 k3

V3 = k3 [ES]

ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
La KM es un parmetro de actividad enzimtica
La KM es inversamente proporcional con la actividad de la enzima. Valor de KM grande, baja actividad Valor de KM pequeo, alta actividad

ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN

KM es caracterstica de cada reaccin

Tiene unidades de concentracin Cuando KM >> [S] se alcanza Vmax

REPRESENTACIN DOBLE INVERSA O DE LINEWEAVER-BURK

REPRESENTACIN DE EADIE- HOFSTEE

INHIBICIN COMPETITIVA

INHIBICIN NO COMPETITIVA

INHIBICIN ACOMPETITIVA

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica, Q10.

Factores que afectan la velocidad de reaccin

Efecto del pH sobre la actividad enzimtica
Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos

TAREA
Investigar sobre los usos de las enzimas en la ingeniera ambiental.
Tamao carta Letra Arial 12 3 6 cuartillas Bibliografa Enviar a erebolledo@uv.mx a mas tardar el 04 junio del 2010

BIOTECNOLOGA DE ENZIMAS
DETERGENTES

TRADICIONAL

ENZIMAS

MEDICINA

AMBIENTAL