PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTENAS Las propiedades funcionales de las protenas se definen como cualquier propiedad fisicoqumica de los

polmeros que afecta y modifica algunas caractersticas de un alimento y que contribuyen a la calidad final del producto Las propiedades funcionales dependen de factores intrnsecos propios de las molculas y de factores extrnsecos del medio que los rodea y que se pueden o no modificar (pH, temperatura, Aw, y otros.) Las propiedades funcionales de las protenas pueden ser clasificadas en tres grupos segn el tipo de interaccin que predominen:

PROPIEDADES DE HIDRATACIN DEPENDIENTES DE LAS INTERACCIONES PROTENA AGUA: - Solubilidad La conformacin de una protena en solucin depende fundamentalmente de sus interacciones con el agua. El agua es el solvente biolgico por excelencia. En solucin acuosa, los residuos hidrofbicos de las protenas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con carga elctrica, en funcin del pH del medio. En torno a los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga elctrica de cada grupo, de tal manera que la protena presenta una capa de solvatacin formada por el agua de hidratacin, que es

el agua retenida por las cargas elctricas de la superficie de las protenas, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrgeno. La solubilidad depende fundamentalmente de: - pH: Al variarlo se modifica el estado de ionizacin y la carga neta de la molcula proteica. Esta variacin trae como consecuencia una alteracin de las fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas laterales de los aminocidos de las protenas. Esta prdida de fuerzas conduce a una prdida de la capacidad de asociarse con las molculas de agua. - Temperatura: Como regla general, la solubilidad de las protenas aumenta, cuando la temperatura se eleva de 0 a 40 50C. Por encima de 40 50C el movimiento de las molculas es suficiente para romper los enlaces implicados en la estabilizacin de las estructuras secundaria y terciaria. Esta desnaturalizacin va seguida, frecuentemente, de una agregacin y la solubilidad de la protena desnaturalizada llega ser inferior a la de la protena natural. - Influencia de la fuerza inica: Los iones con sales neutras, con molaridades comprendidas entre 0.5 y 1.0 M, pueden aumentar la solubilidad de las protenas, efecto que se conoce como Salting in o salazn, los iones de las sales reaccionan con las cargas de las protenas y rebajan la atraccin electrosttica entre las cargas opuestas de grupos prximos de la misma protena. Si la concentracin de las sales neutras es superior a 1.0 M, la solubilidad de las protenas decrece y puede conducir a una precipitacin. Este efecto se conoce como Saltin out, desalado; este efecto resulta de la competencia entre la protena y los iones salinos por las molculas de agua necesarias para su solvatacion respectiva. Con una fuerte concentracin salina, no hay bastantes molculas de agua disponibles para la solvatacion de la protena porque la mayor parte del agua esta fuertemente ligada a las sales. En estas condiciones, las interacciones protena protena resultan mas importantes que las interacciones protena agua y esto puede conducir a una agregacin seguida de una precipitacin de las molculas proteicas. - Capacidad de absorcin de agua y retencin de agua. Cuando la protena absorbe agua liquida, el sistema alcanza un equilibrio. Es una propiedad muy importante en el estudio de protenas crnicas y en los procesos de panadera porque afecta directamente la textura y viscosidad del producto. El pH afecta la capacidad de absorcin de agua (CAA) de una protena. Cerca al punto isoelectrico (pI), la CAA disminuye y la velocidad de absorcin. Industrialmente es importante tener en cuenta este punto, ya que primero se debe hacer los procesos de hidratacin y luego agregar el azcar o las sales de formulacin.

PROPIEDADES DEPENDIENTES DE LAS INTERACCIONES PROTEINA PROTEINA. - Gelificacin La protena gracias al calor se convierten en un excelente agente gelificante. Un gel es un material formado por una red slida tridimensional continua que embebe agua (solvente) y los otros componentes y los inmoviliza. Durante esta especie de polimerizacin de las protenas en la red tridimensional el lquido viscoso se transforma en una matriz viscoelstica. Los geles exhiben propiedades microestructurales y mecnicas diversas: pueden ser muy blandos (slido soft) que se rompen y fluyen fcilmente por aplicacin de fuerzas pequeas y los geles strong. La gelificacin se ve influida, entre otras circunstancias, por el calentamiento, pH, la fuerza inica y la concentracin proteica. En la mayora de los casos es indispensable el tratamiento trmico para conseguir la gelificacin el calentamiento desnaturaliza y despliega las molculas proteicas y facilita el intercambio disulfuro, formndose as nuevos enlaces cruzados de este tipo. Algunas protenas no presentan poder gelificante, pero pueden cogelificar con aquellas que si lo hacen, por ejemplo, con la gelatina o la casena. El agua presente en el gel es, retenida fsicamente, lo cual significa que no est unida fuertemente a la molcula proteica y por lo tanto puede ser eliminada fcilmente del gel, aunque no fluye libremente de l. El poder o capacidad gelificante de las protenas es una de las propiedades funcionales que determinan su empleo en la preparacin de variados alimentos. Las protenas con capacidad gelificante son usadas para mejorar la absorcin de agua, la adhesin de partculas y contribuyen a estabilizar las emulsiones y espumas.

PROPIEDADES DE SUPERFICIE - Propiedades emulsionantes Son dispersiones en dos lquidos no miscibles, de los cuales uno se encuentra bajo la forma de pequeas gotitas dispersas y el otro bajo la forma de una fase continua dispersante:

En la formacin de espumas y emulsiones el agente de interfase disminuye la tensin que se establece entre lquidos no miscibles. Es necesario que este agente tenga porciones hidrofbicos e hidroflicas (anfiflica) en su estructura. Los agentes ms utilizados son las protenas, los monoglicridos y steres de cidos grasos. Numerosos productos alimenticios son emulsiones (leche, cremas, helados, mantequilla, queso fundido, mayonesa, carnes finamente picadas para salchichas, etc.). Donde los constituyentes proteicos tienen, frecuentemente, un papel preponderante en la estabilizacin de estos sistemas coloidales. Las protenas se adsorben en la interfase entre las gotitas de aceite disperso y la fase acuosa continua y aportan propiedades fsicas y reolgicas (espesamiento, viscosidad, elasticidad- rigidez) que determinan la resistencia a las gotitas a la coalescencia. Las emulsiones son inestables y se separan en dos fases como resultado de:

Para incrementar la estabilidad de las emulsiones se emplean agentes emulsionantes como las protenas que debido a su carcter anfiflico pueden formar pelculas sobre las gotas de aceite. Las protenas que presentan propiedades emulsionantes se utilizan para estabilizar emulsiones de aceite en agua.

- Propiedades espumantes

Las espumas son sistemas bifsicos que involucra una interaccin agua-aire. Al incorporarse el aire por batido, agitacin manual o inyeccin de aire se crea una interfase debido a la no disminucin de los componentes de la espuma.

En la mayora de las espumas alimentarias, la fase gaseosa es el aire y la fase lquida es una suspensin acuosa que contiene la protena. Las espumas o batidos pueden obtenerse por batido o agitacin de una solucin acuosa de protena en presencia de una gran masa gaseosa. En la mayora de los casos, para los productos alimenticios se prefiere el batido para hacer espumas. Una diferencia significativa entre las emulsiones y las espumas est en el hecho que en stas la fraccin de volumen ocupada por la fase dispersa (gas), vara en una escala mucho mayor que con las emulsiones y son ms inestables porque contienen una mayor superficie en la interfase.

Desnaturalizacin de protenas La desnaturalizacin proteica puede definirse como cualquier modificaron de su conformacin (a nivel de su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria) que no vaya acompaada la ruptura de los enlaces peptidicos implicados en la estructura primaria. Los efectos de la naturalizacin no es solamente la prdida de estructuras, de propiedades funcionales sino tambin:

- La alteracin de la capacidad de la alteracin de agua - La perdida de actividad biolgica - El aumento de la sensibilidad al ataque de las proteasas, debido al desbloqueo de enlaces peptdicos correspondientes a los sitios de accin especificas de las proteasas. - Aumento de la viscosidad. Los agentes que causan desnaturalizacin se clasifican: - Agentes Fsicos: Calor, fro, tratamiento mecnico, presin hidrosttica, irradiacin. - Agentes Qumicos: cidos y bases, metales, disolventes orgnicos y soluciones acuosas de compuestos orgnicos.