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La desnaturalizacin de una protena es la prdida de su estructura terciara, es decir, deja de tener la forma tri-dimensional que la caracteriza, y sin esa

estructura intacta la proteina no funciona como se supone que debe de funcionar.

Los dos factores ms importantes implicados en la desnaturalizacin de las protenas son los cambios de temperatura y los cambios de pH. Esta desnaturalizacin es a veces reversible cuando se eliminan los factores que la causaron, es decir, cuando la temperatura y el pH regresan a lo normal.

Ejemplos de protena desnaturaliza (no reversible) son la nata que se forma cuando hierves la leche, o la dureza que adquiere un huevo crudo cuando lo coces. factores que modifican la actividad enzimatica...

factores que afectan a la actividad enzimatica Concentracin de sustrato (anteriormente) La temperatura: es importante porque cambia la actividad enzima por dos razones: Si se aplica calor: al calentarse las molculas adquieren mayor energa trmica, presenta mayor energa cintica (mayor velocidad), si aumenta la velocidad del sustrato y el enzima, facilita el encuentro de los dos (el calor puede ser en un principio beneficioso ya que aumenta la velocidad y facilita el encuentro), pero si se aplica demasiada calor puede provocar la desnaturalizacin de la protena (decae la actividad cataltica), desnaturalizacin del enzima. Pero si disminuye la temperatura, disminuye la velocidad, la energa cintica, no se van a encontrar con tanta velocidad, su posterior unin y su posterior formacin. Si se disminuye tanto la temperatura, puede ocurrir la desnaturalizacin de la protena del enzima. Se desnaturaliza antes si se aplica demasiada temperatura que si se disminuye demasiado la temperatura. Todos los enzimas van a tener una temperatura optima, para que la actividad de los enzimas sea perfecta, trabajan mejor que nunca (la de los seres humanos es la de 36.5) El pH: las enzimas tiene que trabajar en unas concentraciones de pH concreta (como protenas que son) si se salen de esas condiciones de pH se pone al enzima en condiciones desfavorables y se puede producir la desnaturalizacin del enzima. Es malo tanto el pH bsico como el pH cido. Nuestros enzimas tienen un pH ptimo de trabajo, sobre pH 7. Inhibidores: disminuyen la actividad enzimatica e incluso la pueden llegar a anular. Son sustancias perjudiciales pero tambin beneficiosas:

Inhibidores Irreversibles: anula para siempre la actividad enzimatica, alteran el centro activo del enzima de manera que esta alteracin queda permanente, se conocen como venenos y seran inhibidores perjudiciales para el individuo. Inhibidores Reversibles: inutilizan temporalmente al enzima, en funcin del mecanismo que empleen para inutilizarlos se clasifica: Competitivos: sustancias que se caracterizan por tener una forma muy parecida a la del sustrato especifico de ese enzima, y por lo tanto compite con ese sustrato para instalarse en el centro activo, el hecho de que posean la misma forma, permiten a los organismos disminuir la accin del inhibidor aumentando la concentracin de sustrato. Este es un mecanismo beneficioso en algunas ocasiones y es el que hace que el enzima no est siempre trabajando. Acompetitivos: no suelen unirse nunca al centro del enzima por lo tanto no va a tener una forma parecida al sustrato. Este se une a uno de los muchos huecos que tiene en su superficie el enzima pero no va a ser el centro activo. Provoca un impedimento fisco para la actuacin del enzima, o bien, el inhibidor se coloca antes de que lo haga el sustrato en el centro activo e impide la unin sustrato-enzima porque va a estar tapando el centro activo, o bien, se coloca despus de que se hayan unido enzima-sustrato e impide su separacin. La mayora son perjudiciales. LAS ENZIMAS -4Km = especificidad Km = especificidad [s]= velocidad [s]= velocidad Factores que modifican la actividad enzimtica Efecto de la temperatura : Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reaccin hasta cierta temperatura ptima, ya que despus de aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalizacin trmica. Cuando mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de reaccin. La velocidad de reaccin aumenta debido a que hay ms molculas con la energa suficiente para entrar en el estado de transicin. Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas aumentan tambin al incrementarse la temperatura. Sin embargo, las enzimas son protenas que se desnaturalizas a temperaturas elevadas. Cada enzima tiene una temperatura ptima a la que acta con su mxima eficacia. Debido a que las enzimas son protenas, los valores de la temperatura ptima dependen del pH y de la fuerza inica. Si la temperatura se incrementa ms all de la temperatura ptima, la actividad enzimtica desciende bruscamente. La temperatura ptima de una enzima normalmente est cerca de la temperatura normal del organismo del que se procede

Concentracin de sustrato: Al principio un aumento de la concentracin de substrato produce un aumento rpido de la velocidad de reaccin, pero si se sigue aumentando la concentracin de substrato, la velocidad de reaccin comienza a disminuir; vemos que a muy altas concentraciones de substrato se observa que no cambia la velocidad de reaccin, se dice que los centros activos de la enzima se encuentran saturados. La velocidad de reaccin que se obtiene a esa alta concentracin de substrato se define como la velocidad mxima (vm) de la reaccin enzimtica bajo las condiciones especificadas. La concentracin de substrato [S], a la semivelocidad mxima de reaccin ( v ) se puede determinar de la figura y representa la constante de Michaelis o km, la cual es una caracterstica para cada enzima. La inversa de km, o 1/ km, mide aproximadamente la afinidad de la enzima por el substrato. Mientras ms pequeo sea el valor de km, mayor ser la afinidad de la enzima por el substrato. Si varias enzimas compiten en el metabolismo por el mismo substrato, ste ser transformado preferentemente por la enzima con mayor afinidad.

CONCENTRACIN DE ENZIMAS: Las enzimas poseen un PH caracterstico donde su actividad es mxima: por encima o debajo de ese PH la actividad disminuye. Efecto del pH: El pH no afecta la actividad enzimtica directamente sino que modifica la concentracin de protones. Los protones adems de alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos casos, la concentracin de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin. Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son protenas, puede alterar el carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando as las propiedades catalticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalizacin de la enzima y en consecuencia su inactivacin . La concentracin de ion hidrgeno afecta a las enzimas de diversas formas. En primer lugar la actividad cataltica est relacionada con el estado inico del lugar activo. Las variaciones de la concentracin de ion hidrgeno pueden afectar a la ionizacin de los grupos de lugar activo. En segundo lugar, los cambios de los grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima. Los cambios drsticos del pH frecuentemente conducen a la desnaturalizacin. La mayora de las enzimas son activas dentro de un intervalo estrecho de Ph. Por esta razn. Los seres vivos emplean amortiguadores para regular estrechamente el pH. El valor de pH al que la actividad de una enzima es mxima se denomina pH ptimo, y vara considerablemente segn la enzima. Enzimas: Pepsina 1,5 (pH ptimo)

Tripsina 7,7 Catalasa 7,6 Arginasa 9,7 Fumarasa 7,8 Ribonucleasa 7,8 LA ACCIN ENZIMTICA La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico. La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin. E + S --->ES ---->E + P El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constitudo por una serie de aminocidosque interaccionan con el sustrato. Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no protecas. En funcin de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

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