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La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas.

Estos estudios proporcionan informacin directa acerca del mecanismo

de la reaccin cataltica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reaccin catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima
El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas.NB.m El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitio obtener una ecuacin, ecuacin de Michaelis-Mente en donde la velocidad de la accin de un enzima es funcin de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las caractersticas del enzima, la afinidad del enzima por el sustrato y el poder cataltico del enzima:

http://gmein.uib.es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/textos/enzima5.html

Factores fsico-qumicos que pueden modificar la actividad enzimtica

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima ver incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una reduccin progresiva de dicha actividad. pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica. Concentracin salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentracin de sales del medio es crucial para una ptima actividad enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentracin de iones para mantener su carga y su estructura

Al seguir la velocidad de aparicin de producto (o de desaparicin del sustrato) en funcin del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reaccin, o simplemente, la cintica de la reaccin. A medida que la reaccin transcurre, la

velocidad de acumulacin del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reaccin .Para evitar esta complicacin se procede a medir la velocidad inicial de la reaccin (v0). La velocidad inicial de la reaccin es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero . De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Adems, en estas condiciones no es necesario considerar la reaccin inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequea que la reaccin inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. Para estudiar la cintica enzimtica se mide el efecto de la concentracin inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de enzima constante.
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e