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Constante de Michaelis

CHIMIE NS / Option Biochimie

Objectif d'apprentissage
Dterminer Vmax et la valeur de la constante de Michaelis (Km) par la mthode graphique et expliquer leur signification.

Thorie enzymatique Un enzyme augmente la vitesse d'une raction en abaissant l'nergie d'activation ncessaire cette raction. L'enzyme peut accomplir cette fonction car il a un site actif la surface de la protine o se lie le substrat. L'interaction entre le site actif et le substrat affaiblie la structure du substrat facilitant ainsi sa dgradation. Le graphique ci-dessous reprsente la vitesse de raction d'un enzyme en fonction de la quantit de substrat. On peut en tirer les conclusion suivantes : faible concentration de substrat (zone verte) , toutes les molcules peuvent atteindre le site actif en mme temps. La raction est donc proportionnel le la concentration de substrat. Plus la concentration du substrat augmente (zone jaune), moins de site actif son disponible et la vitesse de raction n'augmente pas proportionnellement avec la concentration de substrat. forte concentration de substrat (zone rouge) , la vitesse de raction n'augmente plus et se stabilise car tous les sites actifs sont occups (saturation). Dfinition La constante de Michaelis (Km) est la concentration du substrat laquelle la vitesse de raction est la moiti de sa valeur maximale. Autrement dit :

Objectif d'apprentissage
Dcrire la relation entre la concentration du substrat et lactivit enzymatique.

Km = Vmax
2

et se mesure en mmol dm-3

Graphique 1 : Activit enzymatique (V) en fonction de la concentration du substrat


Vmax

Vmax 2

Km [substrat]

F.Lpine, .S.C. Renaissance

Signification Km La valeur de Km varie avec la temprature et le pH. Chaque enzyme possde une valeur spcifique selon l'affinit de son site actif envers son substrat. Sur le graphique 2 ci-dessous, on peut voir que l'enzyme A a une valeur de Km plus basse que l'enzyme B; ce qui signifie que l'enzyme A a une plus grande affinit pour ce substrat que l'enzyme B.

Graphique 1 : Activit enzymatique en fonction de la concentration du substrat

Enzyme B Vmax 2 Enzyme A Vmax 2

Km
enzyme A

Km
enzyme B

Km bas : l'enzyme a une grande affinit pour substrat l'enzyme devient donc rapidement satur l'enzyme est donc peu influenc par les changements de concentrations. Km lev : l'enzyme a une faible affinit pour son substrat l'enzyme devient donc satur seulement de fortes concentrations l'enzyme est donc susceptible aux changements de concentrations. Tableau 1 : Exemples de constante de Michaelis Enzyme Substrat Catalase Hexokinase Anhydrase carbonique Peroxyde dhydrogne Glucose HCO3-

Km mmol dm-3 25.0 0.15 9.0

F.Lpine, .S.C. Renaissance

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