Universidad de la Frontera Facultad de Ingeniera, Ciencias y Administracin. Departamento de Ciencias Qumicas.

Trabajo de investigacin

Los priones
Integrantes: -Constanza Araya -Fairuz Cazor Carrera: Asignatura: Profesor Fecha: Kinesiologa Mdulo integrado molecular. : Sr. Alfredo Morales 17/06/2011

Resumen
Los priones son variantes patognicas de ciertas protenas naturales que son producidas por las clulas nerviosas y algn otro tipo de clula. Las protenas normales se denominan PrPc (Protein Prion Cellular) para diferenciarlas de las variantes patognicas que tambin reciben el nombre de PrPcs. Si las PrPc se encuentran con algn prin, estos las obligan a cambiar de forma. Ambos, priones y PrPc son protenas similares que slo difieren en su conformacin tridimensional. Esta cambio conformacional pueden ser, por tanto, considerado como la "infeccin". Los priones formados se polimeran formando fibrillas. Las PrPcs son resistentes a las proteinasas producidas por los lisosomas y, en consecuencia, pueden comenzar a acumularse en las clulas. Los priones recin formados tambin pueden interceptar a las PrPc a su salida del aparato de Golgi, obligndolas a cambiar de forma antes de que alcancen la membrana celular. Por estos mecanismos, unas protenas normales pueden ser transformadas en protenas patognicas en varios lugares de la clula. Los priones pueden entrar en el cerebro, viajando a travs de los axones de las clulas nerviosas, lo que ocurre probablemente por una entrada en las mismas de vesculas cargadas de priones formadas previamente. Los astrocitos y otras clulas de la glia tambin pueden ser objeto de la produccin de priones. Otra va probable de entrada es la sangre. Entre las diferentes enfermedades que producen los priones se encuentran: escrapi de ovinos y caprinos, encefalopatas espongiforme bovina (enfermedad de las vacas locas), etc. Palabras claves: Priones (PrPcs), Protenas normales (PrPc), Infeccin, Encefalopatas

ndice

Portada..1 Resumen2 Introduccin...3 (Presentacin del tema, Relevancia biolgica, Objetivos del trabajo)

Desarrollo del tema (priones)...4-9 (Definicin, origen, patologas, transmisin)

Conclusin....10

Bibliografa...11

Introduccin

Presentacin del tema

Las PrPc son partculas infecciosas proteinaceas, que han sido vinculadas a un grupo de enfermedades enceflicas degenerativas letales llamadas en conjunto encefalopatas espongiformes transmisibles (TSE, Transmissible spongiform encepphalopathies) porque en el encfalo se forman orificios, lo que le da el aspecto de esponja.

Relevancia biolgica
Se acepta hoy da que las enfermedades inducidas por priones (en particular la enfermedad de Creutfeldt-Jacob asociada al mal de las vacas locas) pueden ser epidmicas, lo que puede provocar diferentes y letales enfermedades en los seres humanos. Actualmente no existe tratamiento para curar o evitar las encefalopatas espongiformes, por lo que stas llevan inevitablemente a la muerte.

Objetivos
1. Definir que son los priones. 2. Describir la creacin de los priones. 3. Describir las distintas enfermedades que producen, y su posible transmisin.

Desarrollo del tema

Definicin:
Los priones son protenas infecciosas que estn constitudos por partculas protenicas carentes de DNA, pudiendo, por tanto, replicarse sin genes. Se estima que el agente es ms pequeo que la mayora de los virus, y muy resistente al calor, a los rayos ultravioletas, a la radiacin ionizante y a los desinfectantes comunes que, habitualmente, inactivan a los virus. El agente no causa reacciones inflamatorias o inmunitarias detectables ni se ha observado al microscopio. No se dispone de pruebas para la deteccin en seres vivos, salvo el estudio patolgico. Los priones causan una variedad de enfermedades neuronales degenerativas que pueden ser infecciosas, heredadas o espordicas en origen.

Creacin (origen):
Como se haba sealado en un principio, si las PrPc se encuentran con algn prin, estos las obligan a cambiar de forma. El cambio de forma puede ocurrir en la superficie de la clula o en los cavolos (invaginaciones de la membrana celular). Ambos, priones y PrPc son protenas similares que slo difieren en su conformacin tridimensional. Los priones formados se polimeran formando fibrillas. Las PrPcs son resistentes a las proteinasas producidas por los lisosomas y, en consecuencia, pueden comenzar a acumularse en las clulas.

Los priones recin formados tambin pueden interceptar a las PrPc a su salida del aparato de Golgi, obligndolas a cambiar de forma antes de que alcancen la membrana celular. Por estos mecanismos, unas protenas normales pueden ser transformadas en protenas patognicas en varios lugares de la clula.

Patologas:
En animales, las enfermedades ms conocidas son: Encefalopata espongiforme bovina (BSE), ("Vacas locas"). Scrapie (ovejas). Encefalopata transmisible (visones).

Enfermedades crnicas de desgaste (mulas, ciervos, alces).

BSE (Vacas Locas)

Scrapie

Los humanos son susceptibles a varias enfermedades vinculadas a priones: Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD). Sndrome de Gerstmann-Straussler-Scheiner (GSS). Kuru. Insomnio fatal familiar (FFI). Sndrome de Alpers.

Kuru (degenerativa)

Periodo de incubacin:
La fase de incubacin o perodo asintomtico se estima que puede ser prolongada, en algunos casos hasta 20 aos. La fase de enfermedad declarada, es una fase avanzada, desde que aparecen los sntomas con rpida progresin hasta la defuncin en el perodo de un ao, en promedio. En la enfermedad CJ hay pronta sucesin de apata, prdida de memoria, demencia permanente, incoordinacin neuromotriz y prdida del habla.

Las patologas ms conocidas son:

La encefalopata bovina espongiforme (BSE) o "enfermedad de las vacas locas" es una enfermedad que, en el hombre, se presenta como una variante de la enfermedad de Creutzfeltd-Jacob. A diferencia de la anterior, puede aparecer en personas jvenes, incluso adolescentes. La enfermedad de Creutzfeldt-Jacob, por el contrario, ocurre en todo el mundo a razn de uno o 2 casos al ao por milln de habitantes, siempre a una edad de 60 o ms aos. Aproximadamente un 10-15% de los casos parecen ser hereditarios, y en algunos casos producidos por contaminaciones en trasplantes de crnea, implantacin de electrodos en la duramadre o en el cerebro o por inyeccin de hormona del crecimiento de origen humano (antes que esta hormona se obtuviera por ingeniera gentica). El Kuru, una enfermedad neurodegenerativa slo ha sido observado entre las tribus de Papuas de las montaas de Nueva Guinea. En 1957, Vincent Zigas del Ministerio de Salud Pblica de Australia y el Dr. Carleton Gajdusek del U.S. National Institutes of Health describieron esta rara enfermedad caracterizada por una falta de coordinacin y, en sus ltimos estadios, por demencia. Los individuos afectados probablemente se contagiaban del Kuru en un ritual de canibalismo, por el que se honraba a los muertos comindose el cerebro. La prctica fue inmediatamente prohibida y, desde entonces el Kuru ha prcticamente desaparecido Otras dos enfermedades son la enfermedad de Gerstmann-Straussler-Scheinker que se manifiesta por ataxia y otros signos de daos al cerebelo y el insomnio familiar fatal, una enfermedad en la que la demencia es consecuencia de las dificultades para dormir que experimenta el paciente. Esta es una enfermedad recientemente descubierta por Elio Lugaresi y Rossella Medori de la Universidad de Bolonia y Pierluigi Gambetti de la Case Western Reserve University. No se sabe con exactitud como la propagacin de la enfermedad lesiona las clulas. En cultivos celulares la conversin de PrPc a priones se produce en el interior de las neuronas, cuando los priones se acumulan en vesculas intracelulares parecidas a los lisosomas. Es concebible que el cerebro estas vesculas estallen lesionando las clulas. La muerte de estas clulas producira los "agujeros" observados en el cerebro, y los priones liberados iran a

infectar otras clulas. Por otra parte, fragmentos de estas PrPcs se acumularan formando placas en el cerebro de algunos pacientes, placas parecidas a las observadas en el Alzheimer, aunque en este ltimo caso las protenas son diferentes. Con respecto a lo ltimo, algunos autores consideran que los priones pueden tener algn efecto en enfermedades como Alzheimer, Parkinson, Esclerosis lateral amiotrfica, Huntington, entre otras.

Transmisin:
Cuando los priones son transmitidos de una especia a otra, la enfermedad se desarrolla tan slo despus de un tiempo de latencia muy largo o no se desarrolla. Cuando se hacen pases seriados, el tiempo de latencia disminuye en la nueva especie y luego se estabiliza, pueden ser epidmicas, como muestran los siguientes hallazgos

Experimentalmente se ha transmitido la enfermedad de unas especies a otras (oveja, cerdo, y monos macacos) Se comprobado que animales domsticos como gatos, perros y ungulados exticos pueden contraer la encefalopata bovina espongiforme si son alimentados con carne de vaca contaminada

Se ha encontrado en el Reino Unido una variante de la enfermedad de CreutzfeldtJacob. Los sntomas clnicos iniciales y la neuropatologa son diferentes de la enfermedad clsica. Una cincuentena de casos han sido ya descrito en este pas desde que en 1986 se detectaron los primeros casos de BSE. La Unidad de Vigilancia en Edimburgo y el comit establecido por el Gobierno britnico para vigilar la evolucin de la BSE (Spongiform Encephalopathy Advisory Committee) aceptan que la enfermedad puede transmitirse al hombre por la cadena alimenticia.

Conclusin
Al finalizar este trabajo adquirimos conocimientos de lo que son los priones, protenas patgenas; las distintas enfermedades que stos nos pueden generar. Nos informamos adems sobre las enfermedades que provocan en los animales y sus posibles consecuencias en nosotros, ya que tambin nos podemos contagiar al consumir carne de un animal contaminado (por ej. la enfermedad de las vacas locas). Por medio de esta investigacin nos dimos cuenta que aunque este patgeno es relativamente nuevo, es uno de los que probablemente cause mayor estragos a nivel mundial, ya que no posee una cura o tratamiento, ni tampoco es posible detectar a tiempo la enfermedad antes de que esta provoque sus primeros sntomas (dependiendo de la infeccin que se presente).

Bibliografa

http://www.eurosur.org/CONSUVEC/contenidos/Consejos/sanidad/vacas/docum ent/Priones.htm http://webvision.umh.es/docencia/biocelular/seminarios/seminario-2/priones1.html http://www.iqb.es/monografia/priones/m001_01.htm

Solomon E. Berg L. Martin D, Libro Biologa (2001), 5ta edicin, Tema: Viroides y priones, pg. 491- 492