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Para la conservacin de los alimentos es comn el empleo de tratamientos trmicos con el objeto de minimizar o eliminar los agentes causantes

del deterioro, a fin de extender la vida til del producto y as aadirle valor agregado (5) y/o para convertirlo en bien transable (caso tpico de la leche): lo ms acertado es enfriar el producto para disminuir su cintica; si el proceso de deterioro es regido por un agente enzimtico, recurrimos a la inactivacin de la enzima (que tiene un ncleo proteico termolbil), para bloquear la reaccin qumica catalizada por la enzima; del mismo modo, cuando tenemos un deterioro causado por microorganismos, empleamos el calor para detener su capacidad reproductiva y evitar que se incrementen en nmero, o en su letalidad, para eliminar toda accin de degradacin fisiolgica de estas clulas sobre el alimento. Los tratamientos trmicos a que sometemos la leche despus del ordeo, a fin de higienizarla y conservarla (para conseguir inactivacin de enzimas y muerte trmica de los microorganismos), originan tambin un dao tecnolgico de diferentes magnitudes sobre el valor biolgico (protenas y vitaminas) y sobre las caractersticas organolpticas del producto final (color, olor y sabor). Este dao es funcin acumulativa del tiempo y de la temperatura a que se le somete histricamente durante el proceso y origina un descenso de la calidad original de la leche: a mayores cuidados en producirla, son menores los requerimientos de rudeza del tratamiento necesarios para protegerla del deterioro, preservando mayor calidad primigenia.

Las micelas de casena y los glbulos de grasa (obsrvese su complejidad en los esquemas), tambin sufre modificaciones en su frgil integridad, ya que su estabilidad es determinada por las fuerzas fsicas de interaccin moleculares que son afectadas por el calor.

Incluso los tratamientos trmicos suaves inducen el inicio de las reacciones de Maillard, formando lactulosa-lisina y otros compuestos que reducen la cantidad de lisina disponibles. Debido a que las protenas de la leche contienen abundante lisina, las pequeas prdidas no son nutritivamente significativas, excepto en aquellos casos en los que los productos lcteos se utilicen para balancear dietas deficientes en lisina.

Los efectos trmicos sobre las protenas pueden dividirse en dos categoras: a) los que alteran su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria y b) los que alteran su estructura primaria. Los primeros efectos, que despliegan las protenas, pueden realmente mejorar el valor biolgico de una protena porque los enlaces peptdicos son ms accesibles a las enzimas digestivas. Sin embargo, la alteracin de la estructura primaria puede reducir la digestibilidad y producir residuos no biodisponibles. Los tratamientos trmicos de la leche pueden causar la eliminacin de los residuos cistinilo y fosfoserilo formando deshidroalanina. Esta sustancia reacciona rpidamente con los residuos lisilo para formar enlaces cruzados de lisoalanina en la cadena proteica. La lisoalanina no est biolgicamente disponible y los enlaces cruzados reducen la biodigestibilidad de la protena. Adems, dichos cambios son particularmente significativos puesto que el valor nutritivo de las protenas de la leche est limitado por su bajo contenido de aminocidos sulfurados. Afortunadamente, la pasteurizacin o procesado UHT no da origen a la

formacin significativa de residuos lisinoalanilo; no obstante, se producen en la esterilizacin de las latas y en la ebullicin.

Las interacciones protena-protena inducidas por el calor, sobre la estructura cuaternaria, pueden ser amplias y complejas. Las protenas sricas termolbiles interaccionan entre s, al igual que las micelas de protena. Se cree que el mecanismo de interaccin consiste en un intercambio de bisulfuros, que se inicia a travs del grupo sulfhdrico libre de lacto globulina. Recurdese que la k-casena contiene una estructura bisulfuro, que sin duda alguna, constituye el grupo reactivo especfico del sistema casenico. Si no hay casena micelar, las protenas del suero desnaturalizadas por el calor se agrupan y precipitan ya que las unidades hidrfobas proteicas aseguran la estabilidad.

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