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Protena

Estructura tridimensional de lahemoglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).1 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno), Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, lainformacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Contenido

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1 Caractersticas 2 Funciones 3 Estructura 4 Propiedades de las protenas 5 Desnaturalizacin 6 Clasificacin

o o

6.1 Segn su forma 6.2 Segn su composicin qumica

7 Fuentes de protenas 8 Calidad proteica 9 Reacciones de reconocimiento

9.1 Determinacin de la estabilidad proteica

10 Deficiencia de protenas 11 Exceso de consumo de protenas 12 Anlisis de protenas en alimentos 13 Digestin de protenas 14 Cronologa del estudio de las protenas[7] 15 Vase tambin 16 Referencias 17 Bibliografa 18 Enlaces externos

[editar]Caractersticas
Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de lamacromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidospueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgenorepresenta, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25

g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms laselenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

[editar]Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos;

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin;

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche. Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma

importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulinaque se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratinaque protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos. 5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs de todo el organismo donde son requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales y para que la clula as pueda realizar su funcin. El acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin muscular.

[editar]Estructura
Artculo principal: Estructura de las protenas.

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

[editar]Propiedades

de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y elpH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

[editar]Desnaturalizacin
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas.

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones

bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.2

[editar]Clasificacin [editar]Segn

su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina,colgeno y fibrina Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

[editar]Segn

su composicin qumica

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en3 : a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones

estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina. b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad: I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. V.- Histonas son solubles en medios cidos. Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

[editar]Fuentes

de protenas

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas poseen los 20 aminocidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminocidos y se dice que sus protenas son incompletas. Por ejemplo, la mayora de las leguminosas tpicamente carecen de cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial lisina.

[editar]Calidad

proteica

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos

incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contienen todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo.

[editar]Reacciones

de

reconocimiento

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos Azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

[editar]Determinacin

de la

estabilidad proteica
La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.

La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor. El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podran citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja, reso nancia magntica nuclear, etc. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea,cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las ltimas tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica. Esta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con

molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnolgicas radica en que pese a su extrema eficacia cataltica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas).

[editar]Deficiencia

de protenas

Deficiencia de protenas en el tercer mundo La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna,

la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin. Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.

[editar]Exceso

de consumo de

protenas
Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos

pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita. El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas:

Hiperactividad del sistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.

Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay

consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual sera ms beneficioso en mujeres mayores.[1] Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alrgicas a la casena (la protena en la leche), algluten (la protena en el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas o aminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la formacin de la masa muscular.[3]

[editar]Anlisis

de protenas en

alimentos
El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la

cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar]Digestin

de protenas

La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago, cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epiteliogastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche4 y entre protenas de la leche individuales, como betalactoglobulina y casena.5 Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.6

Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatrokilocaloras por gramo, mientras que los lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamadogluconeognesis.

[editar]Cronologa

del estudio
7

de las protenas

En 1838, el nombre "Protena"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrgeno hallada en las clulas de todos los animales y vegetales.

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminocidos comunes en las protenas.

1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina.

1894 Hermann Emil Fischer propone una analoga "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato.

1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de clulas de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dixido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimologa.

1926 James Batcheller Sumner cristaliz ureasa en forma pura, y demostro que las protenas pueden tener actividad cataltica de enzimas. Svedberg desarroll la primera centrfugadora

analtica y la utiliz para calcular el peso molecular de la hemoglobina.

1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las protenas en solucin.

1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primero patrones detallados de una protena por difraccin de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.

1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografa, una tcnica que ahora se utiliza para separar protenas.

1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformacin helicoidal de una cadena de aminocidos-la "hlice" -y la estructura de la "lmina" , las cuales fueron halladas posteriormente en muchas protenas.

1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminocidos de una protena (insulina).

1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostr que a la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio a un solo aminocido.

1960 John Kendrew describi la primera estructura tridimensional detallada de una protena (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolucin de 0,2nm, y Perutz propuso una estructura de resolucin mucho ms baja para la hemoglobina.

1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostricos en su conformacin.

1995 Marc R. Wilkins Acuo el trmino (Proteoma) a la totalidad de protenas presentes en una clula.

El Mito de las Protenas


En 1838, un qumico holands, Gerrit Jan Mulder, aisl una sustancia que contena nitrgeno, carbono, hidrgeno, oxgeno y otros elementos.
AnimaNaturalis
En 1838, un qumico holands, Gerrit Jan Mulder, aisl una sustancia que contena nitrgeno, carbono, hidrgeno, oxgeno y otros elementos. l afirm que este compuesto qumico era la base de toda vida, y la nombr protena, significando con ese nombre que la sustancia era de primer grado o rango. Se ha probado una y otra vez desde entonces que la protena es biolgicamente esencial: cada ser vivo debe ingerir una cierta cantidad de sta para sobrevivir. Se descubri que esto se debe a que las protenas estn compuestas de aminocidos, los bloques constructores o ladrillos de vida. Las plantas son capaces de sintetizar los aminocidos del aire, la tierra y el agua, pero los animales dependen de las protenas de las plantas, sea directamente o indirectamente al comer la carne de los animales que, a su vez, han comido y procesado plantas. Slo el reino vegetal es capaz de producir protenas. Es as como el ser humano tiene la opcin de obtener las protenas directamente y con gran eficacia- de las plantas o indirectamente y con grandes costos, tanto econmicos como en cuanto a los recursos consumidos para su produccin- de la carne animal. Una de las razones por las que hay un costo mayor es el hecho de que el animal es forzado a comer una tremenda cantidad de protenas vegetales para alcanzar el peso necesario para ser comercializado. No hay ni una sola protena en la carne animal que no proceda de las plantas y, por lo tanto, el ser humano puede obtenerlas todas del reino vegetal. Ms an, el comer alimentos procedentes del reino vegetal tiene el beneficio adicional de que se combinan aminocidos con otras sustancias que son esenciales para la correcta utilizacin de la protena: carbohidratos, vitaminas, minerales, enzimas, hormonas, clorofila y otros elementos que slo las plantas pueden ofrecer. Sin embargo, segn algunos bilogos, los vegetarianos deben conocer la teora de la combinacin correcta de los alimentos, la cual sera esencial si uno quiere obtener protenas completas. A continuacin, una breve explicacin de cmo funciona este proceso: Cuando comemos, el cuerpo descompone la protena en los aminocidos que la constituyen. Segn sea necesario, estos son utilizados individualmente o se reestructuran como nuevas protenas requeridas por el cuerpo. Se conocen veintids aminocidos. Catorce son no esenciales y ocho son esenciales (lo que significa simplemente que no podemos obtenerlos a partir de las combinaciones hechas por el cuerpo, sino slo a travs de lo que comemos). Los aminocidos esenciales se llaman valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina,

lisina, cistena y metionina. Todos ellos deben estar presentes en nuestro cuerpo en las proporciones y cantidades adecuadas para considerar que uno tiene una dieta balanceada (segn opinin de Frances Moore Lappe en su bestseller Diet for a Small Planet [Dieta para un Planeta Pequeo]). Es por esta razn que, hasta mediados de los aos 50, la carne se consideraba una excelente fuente de protena, ya que tiene los ocho aminocidos esenciales en las proporciones correctas. Sin embargo, ahora los nutricionistas estn de acuerdo en que muchos alimentos vegetarianos son iguales sino mejores- que la carne en trminos de contenido proteico, ya que estos alimentos tambin contienen los ocho aminocidos esenciales. La regla general para producir platos vegetarianos ricos en protena es combinar granos (pan, pasta, etc.) con legumbres (soya, lentejas, man, etc.) en la misma comida. Nueces y semillas combinadas con legumbres e incluso con cereales tambin constituyen una dieta rica en protena. Si se incluyen productos lcteos en la dieta, hay menores posibilidades de tener problemas de deficiencia proteica, ya que la leche tambin contiene todos los aminocidos esenciales. Se ha determinado que muchos vegetales con hojas verdes e incluso las papas contienen una considerable cantidad de protena completa. Un vaso de 8 onzas (1 taza 236 ml) de jugo de zanahoria tiene la misma cantidad y calidad de protena que un huevo. El Dr. John A. McDougall, Profesor Clnico Asistente en la Facultad de Medicina de la Universidad Mdica de Hawai y Director Mdico del Programa de Estilo de Vida y Nutricin del Hospital Santa Helena en Deer Park (California), dice, sin embargo, que la complementacin de la protena es innecesaria . l afirma que hay suficiente protena en los alimentos vegetarianos individuales. Otras autoridades en nutricin estn de acuerdo con l , y el concepto de Lappe acerca de la complementacin de la protena, aunque en su tiempo fue fuertemente apoyado por los expertos en nutricin, ya ha sido desafiado. Ms all de esta controversia, sea que uno sienta la necesidad de combinar los alimentos o se sienta igualmente cmodo sin combinarlos, hay suficientes evidencias de que el vegetarianismo es simple, saludable y capaz de suministrar las cantidades de protena requeridas por el cuerpo. En 1954, un grupo de cientficos de la Universidad de Harvard condujo un estudio en el que concluy que, cuando se comen juntos una variedad de vegetales, granos y productos lcteos, la combinacin produce adecuados suministros diarios de protena . Su reporte conclua que era bastante difcil comer una dieta vegetariana variada que no excediera los requerimientos de protenas del cuerpo humano. Ms recientemente, en 1972, el mismo Dr. F. Stare de Harvard llev a cabo su propio estudio de consumo de protenas entre vegetarianos. Sus descubrimientos fueron sorprendentes: la mayora de sujetos estaban consumiendo el doble de su requerimiento mnimo diario de protena . Estudios similares fueron conducidos por el fallecido Dr. Paavo Airola, una de las principales autoridades en nutricin y biologa natural. Sus descubrimientos probaron de manera concluyente que los vegetarianos no deberan tener problemas con las protenas y que stas se encuentran a su disposicin con la misma facilidad que para los comedores de carne . La posicin actual de la Asociacin Diettica Americana es que las dietas vegetarianas son saludables y adecuadamente nutricionales cuando se planifican correctamente. Esto fue confirmado con un reporte voluminoso en la edicin de noviembre de 1993 de dicha publicacin. Ms an, hoy esa visin es apoyada por la Dietary Guidelines for Americans (Directrices Dietticas para los Americanos), una declaracin que representa la poltica gubernamental actual en cuanto al papel de los distintos factores dietticos que promueven la salud y previenen la enfermedad. Estas directrices fueron emitidas por el Departamento de Agricultura (USDA) y los Servicios Humanos y de Salud ambas organizaciones son muy conservadoras- primero en 1980 y luego en 1985 y 1990. En la cuarta edicin, de 1995, por primera vez se recomienda directamente el vegetarianismo: Algunos estadounidenses se alimentan con dietas vegetarianas por cultura, creencias o salud. La mayor parte de los vegetarianos comen productos lcteos y huevos y, como grupo, estos lacto-ovo-vegetarianos disfrutan de excelente salud. Las dietas vegetarianas estn de acuerdo con las Directrices

Dietticas y pueden alcanzar las Dosis Diarias Recomendadas (D.D.R.) de nutrientes. Las protenas en la dieta vegetariana no son limitadas siempre que la variedad y cantidad de alimentos consumidos sean adecuadas.