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Protenas

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Definicin

Son las molculas ms diversas, complejas y de mayor tamao presentes en la clula. Contienen carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y usualmente azufre. En algunas protenas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias qumicas llamadas grupos prostticos, estos incluyen carbohidratos, lpidos, grupos fosfato, el grupo hemo que contiene hierro e iones metlicos tales como el cobre y el zinc. Las protenas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su funcin especfica.

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Composicin
Las

protenas son polmeros constituidos por monmeros denominados aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo tomo de carbono alfa , se diferencian entre s por el tamao de sus cadenas laterales. Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las propiedades de sus cadenas laterales as:

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Estructura bsica de los aminocidos evidenciandose los grupos funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

5 de los 20 aminocidos. Observese la diferencia en

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Formacin de pptidos
Los

diferentes aminocidos se polimerizan en el interior de las clulas para constituir pptidos y protenas de acuerdo con la informacin gentica razn por la cual la polimerizacin se realiza con la participacin de enzimas especficas y requiere del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reaccin de condensacin entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptdico o amida con la eliminacin de una molcula de agua. El compuesto resultante es un dipptido, el cual puede formar un segundo

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De

esta manera se aaden nuevos aminocidos siguiendo la secuencia predeterminada por la informacin gentica dando lugar a un oligopptido (menos de 10 aminocidos), a un polipptido (hasta 40 aminocidos) o una protena con ms de 50 aminocidos. La molcula proteica puede estar constituida por uno o ms polipptidos plegados en una conformacin tridimensional especfica. La protena responsable del transporte de oxgeno en los vertebrados y algunos invertebrados es la hemoglobina, la cual posee en su estructura cuatro cadenas peptdicas que se plegaron de manera

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Estructuras
Estructura

primaria. Las protenas tiene mltiple niveles de estructura. La bsica es la estructura primaria. La estructura primaria de una protena es simplemente el orden de sus aminocidos. Por convencin el orden de escritura es siempre desde el grupo aminoterminal hasta el carboxilo final.

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Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes disulfuro entre las cistenas

 Estructura

secundaria. La estructura secundaria de una protena es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina beta.

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Una

hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas all ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrgeno. tres modelos de alfa hlice. El primero

Existen

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El

tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno que mantienen la alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas por aminocidos hidrfobos, en razn que son, generalmente, la mxima atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices se observan, en variada extensin, prcticamente en todas las protenas.

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B-Las

lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as:

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Existe

un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las protenas. Este tipo de modelo de protena representa los segmentos de lmina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hlices como como cintas en espiral.

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El

resto de la cadena polipeptdica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se dibuja como una fina lnea. Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a confusin, dado que las protenas estn altamente organizadas, pero esta regin no tiene una estructura secundaria con componentes difciles de categorizar.

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Estructura

terciaria. La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptdica. diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las protenas es especfica de cada molcula, adems, determina su funcin. plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena. sin embargo dos tipos de estructuras

EL

Existen,

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Subunidad de fosfatasa alcalina

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Extructura

cuaternaria. Solo est presente si hay mas de una cadena polipeptdica. Con varias cadenas polipeptdicas, la estructura cuaternaria representa su interconexin y organizacin. Esta es la imagen de la hemoglobina, una protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la protena que contiene hierro, y sirve para transportar oxgeno).

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Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

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Clasificacin
Existen

diferentes clasificaciones para las protenas: SU COMPOSICIN: simples u Holoprotenas: Las cuales estn formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos. conjugadas: Poseen un componente de proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:

SEGN

Protenas

Protenas

Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como

Estructura bsica de las hemoprotenas o cromoprotenas

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 DE

ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD: fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno, Queratina, Fibrina, etc. Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas. La mayora de las protenas conocidas son globulares, dentro

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Protenas

Protenas

 DE

ACUERDO CON SU FUNCIN BIOLGICA:

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Protenas

estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colgeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.

Protenas

de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, cidos grasos en el caso de la albmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraos, entre las que

Protenas

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Protenas

contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina. receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica, son las encargadas de captar las seales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interaccin. Sin embargo, no son protenas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo ms

Protenas

Propiedades
FACTORES

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QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTENAS el momento se cree que la estructura primaria de una protena induce a establecer las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no slo determinara la estructura primaria sino tambin los niveles superiores de estructura. Sin embargo, la actividad biolgica de la protena depende en gran medida de su estructura terciaria especfica mantenida por los enlaces mencionados anteriormente, de tal manera que cuando una protena se somete a: sustancias qumicas,

Hasta

calor, determinadas

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La

prdida de la estructura terciaria se denomina desnaturalizacin, y siempre se acompaa de la alteracin de las funciones biolgicas normales de las protenas. La desnaturalizacin se puede originar por calor o concentraciones altas de sustancias polares y solventes no polares tales como la rea que rompen los puentes de hidrgeno que mantienen la estructura de la protena. Generalmente la desnaturalizacin es irreversible, particularmente si muchas protenas desnaturalizadas interactan en eventos no especficos al azar, como se presenta en los cuerpos de inclusin caractersticos de algunas enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, en algunos casos la desnaturalizacin es reversible, y una vez las condiciones del ambiente vuelvan a su estado normal, la protena puede

 CHAPERONAS:

SU PAPEL EN EL ESTABLECIMIENTO DE LA FORMA DE LAS PROTENAS El establecimiento de los pliegues de la molcula en una estructura terciaria es algo complicado que se ha estudiado por muchos aos. La protena no se forma toda de una vez, en algunas clulas puede tomar varios minutos desde el comienzo de la sntesis hasta que adquiere la conformacin definitiva. Este proceso es de suma complejidad, sobretodo cuando la protena es de gran tamao; por lo cual la clula con el fin de asegurar la produccin de molculas de buena calidad utiliza un grupo especial de otras protenas, llamadas chaperonas, que ayudan en parte a prevenir el plegamiento inapropiado que conduce a

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Otro

aspecto importante de algunas chaperonas conocidas genricamente como protenas de "Choque Trmico" es la respuesta que desencadenan ante cambios bruscos de temperatura. Esta respuesta consiste principalmente en elevar su concentracin en la clula con el fin de permitir su interaccin con las dems protenas y evitar su desnaturalizacin. Algunas evidencias sugieren que las protenas se pliegan de manera anormal en ciertas enfermedades infecciosas como el mal de las "vacas locas" o la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob o neurodegenerativas humanas como la enfermedad de Alzheimer .

 PROTENAS

COMO CATALIZADORES BIOLGICOS Las protenas no solo hacen parte de la estructura de la clula, ellas tambin juegan un papel importante como catalizadores bilogicos en las clulas vivas ya que incrementan la rata de reaccin qumica, es decir la velocidad a la cual la reaccin se mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de activacin y ejercer control sobre las actividades celulares. La energa de activacin es la cantidad de energa (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de energa a las molculas de los reactivos hacia un estado de catlisis. El poder cataltico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de manera

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Valor biolgico de las proteinas

El

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conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin

Por

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Necesidades diarias de las protenas

La

cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son,

 El

mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

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Protenas de origen vegetal o animal?

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Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:

 Las

protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal.

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 Al

tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.

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La

protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

En

Funciones
Las

protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: TIPOS EJEMPLOS LOCALIZACIN O FUNCIN Enzimas cido-graso- Cataliza la snteis de sintetosa cidos grasos Reserva Ovoalbmina Clara de huevo transportadoras Hemoglobina Transporta el oxgeno en la sangre Protectoras en Anticuerpos Bloquean las sustancias la sangre extraas Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa

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El

mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora, son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores, actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de transicin de la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la enzima se recupera.