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Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la concentracin de sustrato est en exceso en relacin
con la concentracin de enzima. Esto se debe a que las colisiones "exitosas" con el reactivo son ms frecuentes, asegurando as que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la mxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente
La amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren an en condiciones de baja actividad del agua (aw). De hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia magntica nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden empezar a funcionar como catalizadores.
Se ha demostrado ampliamente que las enzimas hidrolticas pueden catalizar la biosntesis de esteres, amidas, pptidos y carbohidratos en medios con baja Aw al invertir las condiciones de equilibrio definidas para un medio acuoso.
Produccin de aspartamo La reestructuracin de triacilgliceroles, por reacciones de transesterificacin, para la obtencin de lpidos con mejores caractersticas industriales (fusin, solubilidad) y nutricionales (con cidos grasos insaturados). Tambin para mejorar las propiedades espumantes y emulsificantes en los alimentos Para facilitar la incorporacin de aditivos insolubles, como algunos saborizantes, colores o agentes antioxidantes.
Inhiben
Activan
Cationes de Ca, Mg, Cu, Co, Na, Ni, K, Mn, Fe Zn. Aniones de Cl, Br, I.
COFACTORES ENZIMTICOS
Se trata por lo general de enzimas clave en el metabolismo debido a su importancia en reacciones de sntesis y de oxidorreduccin.
La necesidad de producir y regenerar los cofactores ha sido una limitante en la aplicacin industrial de este tipo de enzimas.
INHIBIDORES ENZIMTICOS
Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen protenas capaces de inhibir la actividad cataltica de algunas enzimas
La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible.
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
forma covalente
y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica.
INHIBIDORES REVERSIBLES
los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes
tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Las drogas y Medicamentos son ejemplos de inhibidores enzimticos. Desde el bloqueo una actividad enzimtica puede matar a a patgeno .
Tambin se utilizan como herbicidas y pesticidas. No todas las molculas que atan a las enzimas son inhibidores; tambin existen activadores de la enzima que hacen que la enzima aumente su actividad.