Un aminocido es cualquier compuesto que contiene grupos amino (-NH2) y grupos cido carboxlico (-CO2H) en la misma molcula.

Si se combinan entre s, pueden formarse pptidos y protenas. Los 20 aminocidos naturales comunes tienen un esqueleto que consiste en un grupo cido carboxlico y un grupo amino covalentemente unido a un tomo central, el carbono alfa. Los dos grupos restantes en el carbono alfa son el hidrgeno y un grupo R que constituye la cadena lateral del aminocido.
Carbono alfa
H2N R C COOH H

Cadena lateral

Grupo alfa amino

Grupo cido carboxlico alfa

Los 20 aminocidos alfa que se encuentran en la naturaleza se dividen en siete categoras de acuerdo con las estructuras de sus cadenas laterales:
Cadenas laterales alifticas Cadenas laterales hidroxlicas Cadenas laterales aromticas Cadenas laterales cidas Cadenas laterales amdicas Cadenas laterales bsicas Cadenas laterales azufradas

Cadenas laterales alifticas. Este grupo est formado por aminocidos que tienen cadenas laterales hidrocarbonadas. En este conjunto estn los aminocidos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina.
H H2N C CO2H H2N CH3 C CO2H H2N C CO2H H H3C CH CH3

Glicina
H3C CH CH2 H2N C CO2H H CH3

Alanina
CH2
CH H C H2N CH3 H2C H2C

Valina
CH2 CO2H C N H H

C CO2H H

Leucina

Isoleucina

Prolina

Cadenas laterales hidroxlicas.- Los aminocidos que integran este grupo tienen cadenas laterales con funciones hidroxilo: Serina y Treonina
OH H OH CH3

Serina

Treonina

Cadenas laterales aromticas.- Son tres aminocidos que tienen anillos aromticos en sus cadenas laterales
OH

H
CH2 H2N C CO2H H H2N CH2 C CO2H H

N
C C H CH2 H2N C CO2H H

Fenilalanina

Tirosina

Triptfano

Cadenas laterales cidas.- Tienen cadenas laterales terminadas en grupos cidos carboxlicos. Son dos aminocidos los que pertenecen a este grupo: cido asprtico y cido glutmico.
CO2H CO2H CH2 CH2 CH2 H2N C COOH H2N H H C COOH

cido asprtico

cido glutmico

Cadenas laterales amdicas.- Los aminocidos pertenecientes a este grupo la asparagina y la glutamina. Sus cadenas laterales son elctricamente neutras a pH 7.0
O O C CH2 H2N C H CO2H H2N NH2 C NH2

CH2
CH2 C H CO2H

Asparagina

Glutamina

Cadenas laterales bsicas.- Contienen nitrgenos dbilmente bsicos. A pH 7.0 las cadenas laterales de la arginina y lisina estn cargados positivamente. A ese mismo pH, las cadenas laterales de la mitad de las molculas de la histidina estn cargadas positivamente en cualquier momento.
NH2 NH2 CH2 CH2 CH2 CH2 H2N C CO2H H H2N C NH CH2 CH2 CH2 C H CO2H NH

HC N C

NH CH

CH2 H2N C H CO2H

Lisina

Arginina

Histidina

Cadenas laterales azufradas.- Estos aminocidos contienen azufre. Integran este grupo la metionina y la cistena, adems de la cistina, aminocido formado por la unin de dos cistenas mediante un enlace disulfuro (S-S)
H H2N CH3 C CO2H

CH2
S S SH CH2 H2N C H CO2H H2N CH2 S

CH2
CH2 C H H CO2H H2N C CO2H

Cistena

Metionina

Cistina

Todos los aminocidos tienen simetra (excepto la glicina), es decir, pueden existir como formas D o L.
CO2H H NH2 H2N R CO2H H

D-Aminocido

L-Aminocido

La mayora de los aminocidos encontrados en los sistemas biolgicos pertenecen a la familia L.

Los aminocidos forman sales internas llamadas zwitteriones. Para lograrlo el protn dbilmente cido del grupo cido carboxlico se transfiere fcilmente al grupo amino dbilmente bsico para formar una sal interna:
R
C H2N CO2H H3N
+

R
C

CO2

Aminocido

Sal interna (zwitterion)

Cualquier aminocido est en su punto isoelctrico cuando sus cargas negativa y positiva estn equilibradas. Debido a la carga cero un aminocido tiende a ser menos soluble en su pH isoelctrico. Con valores de pH ms bajos la solubilidad del aminocido aumenta porque el ion carboxilato del zwitterin capta un protn de la solucin y con esto el aminocido adquiere una carga neta positiva.

R C H3N
+

H C

+ OH
CO2

H3N

CO2H

Carga neta cero

Carga positiva

Sin embargo, a valores de pH ms altos la solubilidad de los aminocidos tambin aumenta debido a que extrae un protn del ion amonio positivamente cargado del zwitterin y la carga neta del aminocido ser ahora negativa

R C H3N
+

H C

+ OH
CO2

H2N

CO2

Carga neta cero

Carga negativa

Un pptido es una combinacin de aminocidos en la cual el grupo alfa amino de un aminocido est unido al grupo alfa carboxlico de otro aminocido mediante un enlace amida:
R H2N C H O C OH + H N H R C H O C OH H2N R C H O C N H R O C C OH + H2O H

Aminocido

Aminocido

Pptido

Los enlaces amida formados en los pptidos siempre implican los grupos cidos alfa amino y alfa carboxlico, y nunca los de las cadenas laterales.
El enlace entre el grupo carbonilo de un aminocido y el nitrgeno del aminocido siguiente en la cadena peptdica se llama enlace peptdico o unin peptdica. Los aminocidos que han sido incorporados en pptidos se llaman residuos de aminocidos.

El residuo aminoacdico con un grupo amino libre en un extremo de la cadena es el residuo N-terminal; el que presenta un grupo cido carboxlico libre en el otro extremo de la cadena es el residuo C-terminal.

Residuo N-terminal

Enlace peptdico

Residuo C-terminal

R2 H

R4 C

H
H2N C C N

H
C

N
H

C
O
2

N
H

CO2H

R1 H
1

R3 H
3 4

Tetrapptido

Prefijos para pptidos cortos.

RESIDUOS PREFIJO

2
3 4 5 6 7 8 9 10

DiTriTetraPentaHexaHeptaOctaNonaDeca-

Un polipptido es cualquier pptido con ms de 10 residuos de aminocidos.

Los nombres de los pptidos se derivan de los nombres de los residuos de aminocidos y se escriben siempre de izquierda a derecha partiendo del extremo N-terminal.
El orden en que se unen los residuos de aminocidos en una molcula peptdica es la llamada secuencia de aminocidos de dicha molcula.

Para que la escritura de una secuencia de aminocidos no sea tan larga se han establecido abreviaturas de tres letras para cada uno de los aminocidos:

cido aspartico Asp cido glutmico Glu Alanina Ala Arginina Arg Asparagina Asn Cistena Cys Fenilalanina Phe Glutamina Gln Glicina Gly Histidina His

Isoleucina Leucina Lisina Metionina Prolina Serine Treonina Triptfano Tirosina Valina

Ile Leu Lys Met Pro Ser Thr Thy Tyr Val

Los puentes disulfuro en los pptidos son los enlaces constituidos entre los grupos SH de dos cistenas que transforman una cadena peptdica sencilla en un asa y mantienen unidas dos cadenas peptdicas.

Cuando el nmero de residuos de aminocidos es superior a 100, el pptido recibe el nombre de protena.

Las protenas realizan muchas funciones importantes en los organismos vivos y suelen clasificarse de acuerdo a dichas funciones fisiolgicas:
Transporte y almacenamiento: son protenas que ayudan n el transporte y almacenamiento de molculas a travs de las membranas celulares. Por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina.

Formacin de tejidos estructurales: son protenas constituyentes de muchos tejidos importantes como los dientes, la piel, los tendones, los huesos y el pelo.

Catlisis: protenas enzimticas que catalizan las reacciones bioqumicas. Movimiento: protenas especiales que componen la fibra muscular.

Transmisin de la informacin: protenas que actan en el sistema nervioso como receptores de los impulsos nerviosos. Informacin gentica: controlan la cantidad de informacin contenida en el material hereditario. Rigen el crecimiento y la multiplicacin celular.

Las protenas simples son molculas que consisten slo en cadenas peptdicas. En una protena simple puede haber una o varias cadenas peptdicas. Las protenas conjugadas tienen estructura que llevan incorporadas porciones no proteicas llamadas grupos prostticos; stos pueden ser iones metlicos o molculas orgnicas pequeas. Las protenas fibrosas tienden a ser largas molculas en forma de bastones con mucha fuerza mecnica y suelen ser insolubles en agua. Las protenas globulares tienen formas ms o menos esfricas, muchas de ellas son insolubles en agua.

El plegado de las capas peptdicas de cualquier tipo particular de molcula protenica es la conformacin de la cadena de esa protena. Los enlaces inicos, tambin llamados puentes salinos se suelen formar entre los grupos de iones carboxilato negativamente cargados y los iones amino positivamente cargados. Los enlaces inicos y los de hidrgeno pueden ser intracatenarios, es decir, entre dos residuos de la misma cadena peptdica ; o intercatenarios entre dos residuos de cadenas peptdicas distintas.

La protena plegada en su conformacin de cadena normal y fisiolgicamente activa se encuentra en su estado nativo. La desnaturalizacin ocurre cuando una protena nativa se desdobla debido a la ruptura de los puentes disulfuro o a la interrupcin de las fuerzas atractivas dbiles.

DESNATURALIZACIN

La desnaturalizacin de una protena puede ser reversible o no. En la desnaturalizacin reversible, la protena se desdobla en presencia de una agente desnaturalizante, como una solucin concentrada de urea, pero recupera su estado nativo al eliminar dicho agente. La desnaturalizacin reversible o irreversible vara segn la clase de protena que se use como reactante y las condiciones de la reaccin. Un ejemplo de desnaturalizacin irreversible se da cuando se hierve un huevo: las protenas de la clara se desdoblan y coagulan en una masa gomosa. Es irreversible porque la clara no puede volver a su estado original

En algunas protenas, las regiones de las cadenas peptdicas estn enrolladas en una forma especial llamada hlice alfa. Las hlices alfa de las protenas tienen siempre orientacin a la derecha. Las hlices se mantienen juntas por enlaces intracatenarios de hidrgenos, formados entre el hidrgeno de un NH de un enlace peptdico y el oxgeno carbonlico de otro enlace peptdico separado cuatro residuos en la misma cadena peptdica. Otra estructura regular habitual en las protenas: la lmina beta plegada, que consiste en cadenas peptdicas dispuestas unas al lado de otras para formar una estructura parecida a una hoja de papel plegada en varios planos.

Hlice alfa

Lmina beta plegada

PROTENAS FIBROSAS:
Alfa queratinas.- Las alfa queratinas son una clase de protenas fibrosas que conforman el tejido duro de las pezuas, cuernos, la capa externa de la piel (epidermis), pelo, lana y las uas de los mamferos.
Los puentes disulfuro intracatenario e intercatenario contribuyen a la rigidez de las alfa queratinas.

Beta queratina.- Son protenas fibrosas que forman las garras y coraza de las aves reptiles. Las largas y delgadas fibras secretadas por los gusanos de seda y las araas se componen de fibrona, una beta queratina muy estudiada.

Colgeno.- Es la protena ms abundante en los vertebrados superiores, se encuentra en todos los rganos, confirindoles fuerza y rigidez.

Mediante una tcnica llamada cristalografa de rayos X se han podido estudiar las estructuras tridimensionales de muchas protenas ya que revela sus conformaciones. La mioglobina es la protena almacenadora de oxgeno en los msculos de los mamferos. Esta protena es relativamente pequea contiene 1260 tomos, sin contar los hidrgenos. Adems, la molcula de la mioglobina tiene un grupo prosttico heme con un tomo de hierro en el hierro (II). El oxgeno est unido al hierro hemnico para formar oximioglobina.

La hemoglobina es una protena globular que transporta oxgeno a travs de la sangre. La porcin protenica de la hemoglobina consiste en cuatro cadenas peptdicas; dos pares de ellas llamadas alfa y los otros beta. La oxihemoglobina es la principal hemoglobina de la sangre arterial, es de color rojo brillante. La desoxihemoglobina de la sangre venosa es purprea. La exposicin prolongada al oxgeno convertir al hierro hemnico de la hemoglobina en hierro (III) o en estado frrico (Fe ) para dar +3 metahemoglobina. El color marrn de la sangre seca se debe a la conversin de la hemoglobina en metahemoglobina.

En la hemoglobina, los enlaces entre iones ferrosos y oxgeno deben ser lo bastante fuertes como para que el oxgeno pueda ser almacenado y transportado, y lo bastante dbil como para proporcionar un medio para liberar oxgeno.
El ambiente hidrofbico del grupo heme es el que hace que la hemoglobina y la mioglobina sean tiles transportadores del oxgeno. El hecho de que la molcula de la hemoglobina est compuesto por cuatro subunidades aumenta la eficiencia del transporte de oxgeno.

La anemia falciforme es una enfermedad que se debe a una sola sustitucin en la secuencia de aminocidos de la hemoglobina, lo que hace que los glbulos rojos adquieran una forma de hoz y, en ocasiones, se destruyan. Esta enfermedad afecta a unos tres de cada 1000 estadounidenses de ascendencia africana. Las clulas falciformes y los restos celulares de los glbulos rojos que son destruidos bloquean el flujo de la sangre a los capilares, activando los dolorosos episodios clnicos de la anemia falciforme.

En los portadores de la anemia falciforme la mitad de la hemoglobina es hemoglobina adulta normal (HbA) y la otra mitad es hemoglobina S (HbS), un residuo de cido glutmico cargado negativamente.

No existe cura para la anemia falciforme, el tratamiento de sus sntomas puede implicar oxigenacin hiperbricca, es decir, administracin de oxgeno a presionas ms altas que la atmosfrica, esto para mantener el nmero de glbulos rojos desoxigenados de la sangre lo ms bajo posible. La electroforesis de la hemoglobina obtenida de glbulos rojos es una tcnica efectiva y sencilla para localizar individuos portadores del gen de las clulas falciformes y de la anemia falciforme.

El envenenamiento por monxido de carbono resulta de la formacin de un complejo de monxido de carbono con el hierro de la hemoglobina para dar carboxihemoglobina, lo cual hace que para el oxgeno sea extremadamente difcil competir con el monxido de carbono por el hierro hemnico.
Las dosis elevadas de monxido de carbono, como las inhaladas en un incendio o en un automvil con un sistema de escape deficiente, pueden ser mortales, pues se fijan demasiada hemoglobina como carboxihemoglobina y muy poca como oxihemoglobina, provocando la muerte por asfixia

A M I N O C I D O S

Alifticas Hidroxlicas

Aromticas
cidas

mdicas
Bsicas

Azufradas

Anemia falciforme Hemoglobina Mioglobina

Alfa queratina Beta queratina Colgeno

Pptidos (NH2) + (CO2H)

+10 residuos de aminocidos

Globulares Fibrosas Conjugadas Simples

Protenas

+100 residuos de aminocidos

Problema s

9.11
H2N

Respuest as
CH3 OH CO2H CH2 C CO2H H

CH2

Alanina
Serina

H2N

C COOH H

cido glutmico

9.12
a)Valina.- Cadena lateral aliftica b)Glutamina.- Cadena lateral amdica c) Cistena.- Cadena lateral azufrada d)Feninlalanina.- Cadena lateral aromtica

9.13
CO2H

OH

CH3

H2N
NH2

C CO2H
H

9.14

D-Serina

L-Alanina

a)Cistena b)Glicina c)Serina

9.15 Son sales internas que se forman de

aminocidos
CH3 CH3 CH3 CH2 H C H2N CO2H H3N
+

CH3
CH2 CH

CH C

CO2

Leucina

Zwitterin Leucina

Valina

Zwitterion de Valina

8.16
cido glutmico Zwitterion de cido glutmico

Lisina

Zwitterion de lisina

9.17 Es el pH en el que se produce un equilibrio

de cargas positivas y negativas

9.18 A pH 2 porque cuando el pH aumenta la

solubilidad tambin aumenta, entonces a menor pH menor solubilidad

9.19 Los residuos de aminocidos son

aminocidos que han sido incorporados en pptidos.

9.20 Enlace peptdico o unin peptdica

9.21
CO2H

9.22
a) Alanil Seril Glicina b) Glicil Seril Alanina

No son iguales sus estructuras porque la secuencia de aminocidos es distinta en cada uno.

9.23
a) Oxitocina.- Se encarga de estimular las contracciones uterinas durante la labor de parto. b) Vasopresina.- Se encarga de controlar la produccin y excrecin de orina por los riones.

9.24 Metionina encefalina y Leucina encefalina

9.25 Transporte, almacenamiento y catlisis

9.26
a) Protena simple: Los resultados de su hidrlisis son puros aminocidos b) Protena conjugada: Los resultados de su hidrlisis son aminocidos y grupos prostticos

9.27 La forma del plegado de las cadenas peptdicas

de cualquier tipo particular de molcula proteica.

9.28
Presencia de residuos de aminocidos alifticos o aromticos Puentes disulfuro Enlaces inicos Enlaces de hidrgeno

9.29 Su cadena se desdobla debido a la ruptura de los

puentes disulfuro o a la interrupcin de las fuerzas atractivas dbiles.

9.30
Irreversiblemente.- Al hervir un huevo la clara se desdobla y se coagula sin poder regresar a su estado normal. Reversible.- La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separacin de la doble hlice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrgeno se rompen. Las cadenas del cido nucleico vuelven a unirse una vez que las condiciones "normales" se restauran.

9.31
Hlice alfa: Tiene orientacin hacia la derecha y se mantienen juntas por enlaces intracatenarios de hidrgenos Lmina beta plegada: Estructura que consiste en cadenas peptdicas dispuestas unas al lado de las otras para formar una estructura parecida a una hoja de papel plegada en varios planos.

9.32 Las cadenas de residuos de aminocidos se

encuentran en el exterior del hlice alfa.

9.33 Les confiere fuerza y rigidez a todos los

rganos del cuerpo.

9.34
COLGENO
Est formado por tres cadenas peptdicas, cada una es una hlice, unidas en una cuerda. Es rico en prolina, por lo cual no encaja en las hlices alfa regulares. Contiene grandes cantidades de glicina.

-QUERATINAS
Estn constituidas por largas hlices alfa, que estn entrelazadas y superenrolladas en cuerdas de tres o siete ramales

9.35 Se parecen en que ambas tienen un grupo

prottico heme y difieren en que la hemoglobina contiene dos cadenas, una alfa y una beta, y la mioglobina solo cuenta con un una cadena alfa, adems sus cantidades de tomos son distintos.

9.36 Contiene
cuatro anillos pirrlicos unidos con un ion hierro (II) en el centro.

El grupo heme es un grupo prosttico que forma parte de la hemoglobina que se encuentra en los eritrocitos de la sangre.

9.37 Para ambas es +2 o estado ferroso

9.38 En la hemoglobina, los enlaces entre iones ferrosos y oxgeno

deben ser lo bastante fuertes como para que el oxgeno pueda ser almacenado y transportado, y lo bastante dbil como para proporcionar un medio para liberar oxgeno. El ambiente hidrofbico del grupo heme es el que hace que la hemoglobina sea til transportadora del oxgeno. El hecho de que la molcula de la hemoglobina est compuesta por cuatro subunidades aumenta la eficiencia del transporte de oxgeno.

9.39 Un residuo de cido glutmico cargado

negativamente, ubicado en la sexta posicin de la cadena beta de la hemoglobina adulta normal (HbA) se reemplaza por un residuo de valina sin carga en la HbS.

9.40 Porque el ndice de sus eritrocitos normales bajara y

abundaran los eritrocitos falciformes, lo que ocasionara que todos ellos se aglutinen e impidan el paso del torrente sanguneo.

9.41 La electroforesis de la hemoglobina

9.42 Porque el nivel de eritrocitos buenos aumenta y el

de eritrocitos falciformes disminuye

9.43 Porque reduce la posibilidad de que el oxgeno se una

al grupo heme

9.44 Porque sus niveles de monxido de carbono son ms

altos.

Alfa queratina: protenas fibrosas que conforman el tejido duro de las pezuas, cuernos, la capa externa de la piel (epidermis), pelo, lana y las uas de los mamferos. Aminocido: compuesto que contiene grupos amino (-NH2) y grupos cido carboxlico (-CO2H) en la misma molcula Anemia falciforme: es una enfermedad que se debe a una sola sustitucin en la secuencia de aminocidos de la hemoglobina, lo que hace que los glbulos rojos adquieran una forma de hoz y, en ocasiones, se destruyan. Antidiurtico: ayuda a mantener un equilibrio de agua adecuado en los cuerpos de los organismos Beta queratina: Son protenas fibrosas que forman las garras y coraza de las aves reptiles y las largas y delgadas fibras secretadas por los gusanos de seda y las araas.

Glosario

Carbono alfa: tomo de carbono que tiene unidos a l, cuatro grupos funcionales diferentes Carboxihemoglobina: es un complejo de monxido de carbono con el hierro de la hemoglobina que hace que para el oxgeno sea extremadamente difcil competir con el monxido de carbono por el hierro hemnico. Colgeno: Es la protena ms abundante en los vertebrados superiores, se encuentra en todos los rganos, confirindoles fuerza y rigidez. Conformacin de cadena: es el plegado de las capas peptdicas de cualquier tipo particular de protena Desnaturalizacin: desdoblamiento de una protena nativa debido a la ruptura de los puentes disulfuro o a la interrupcin de las fuerzas atractivas dbiles

Desoxihemoglobina: es la hemoglobina sin oxgeno, se encuentra en las venas y es de color purprea

Electroforesis: es una tcnica efectiva y sencilla para localizar individuos portadores del gen de las clulas falciformes y de la anemia falciforme

Enlace peptdico: es el enlace entre el grupo carbonilo de un aminocido y el nitrgeno del aminocido siguiente en la cadena peptdica
Enzima: protenas que catalizan las reacciones bioqumicas Estado nativo: es cuando la protena se encuentra plegada en su conformacin de cadena normal y fisiolgicamente activa Globina: protena que forma parte de la hemoglobina Grupo prosttico: estructuras no proteicas de las protenas complejas, que pueden ser iones metlicos o molculas orgnicas pequeas Grupo prosttico heme: grupo prosttico que forma parte de la hemoglobina y contiene hierro y un anillo de porfirina Hlice alfa: es el principal motivo de estructura secundaria, tienen siempre orientacin a la derecha y se mantienen juntas por enlaces intracatenarios de hidrgenos, formados entre el hidrgeno de un NH de un enlace peptdico y el oxgeno carbonlico de otro enlace peptdico separado cuatro residuos en la misma cadena peptdica.

Hemoglobina: es una protena globular que transporta oxgeno a travs de la sangre

Lmina beta plegada: es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las protenas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos C=O de la opuesta.
Metahemogoblina: surge de la exposicin prolongada de desoxihemoglobina al oxgeno, lo cual convertir al hierro hemnico de la hemoglobina en hierro (III) o en estado frrico (Fe )
+3 Metahemoblobinemia: enfermedad hereditaria de la sangre, en donde el hierro hemnico de las cadenas alfa o beta se halla en estado frrico. Esto impide vivir ya que la sangre no puede transportar oxgeno.

Mioglobina: es la protena almacenadora de oxgeno en los msculos de los mamferos Oxihemoglobina: es la hemoglobina oxigenada de la sangre arterial, es de color rojo brillante

Pptido: es una combinacin de aminocidos en la cual el grupo alfa amino de un aminocido est unido al grupo alfa carboxlico de otro aminocido mediante un enlace amida pH isoelctrico: es el pH en donde un aminocido llega al punto isoelctrico Polipptido: es cualquier pptido con ms de 10 residuos de aminocidos. Protena: mezcla de ms de 100 residuos de aminocidos Protena conjugada: son molculas que tienen estructura que llevan incorporadas porciones no proteicas llamadas grupos prostticos; stos pueden ser iones metlicos o molculas orgnicas pequeas Protena fibrosa: protenas que tienden a ser largas molculas en forma de bastones con mucha fuerza mecnica y suelen ser insolubles en agua Protena globular: protenas que tienen formas ms o menos esfricas, muchas de ellas son insolubles en agua. Protena simple: son molculas que consisten slo en cadenas peptdicas

Puente disulfuro: son los enlaces constituidos entre los grupos SH de dos cistenas que transforman una cadena peptdica sencilla en un asa y mantienen unidas dos cadenas peptdicas. Puente salino: son enlaces inicos que suelen formarse entre los grupos de iones carboxilato negativamente cargados y los iones amino positivamente cargados. Punto isoelctrico: es cuando en el aminocido sus cargas positivas y negativas se encuentran en equilibrio. Residuo de aminocidos: son aminocidos que han sido incorporados en pptidos Secuencia de aminocidos: es el orden en que se unen los residuos de aminocidos en una molcula peptdica Encefalinas: son pptidos relacionados con los sentimientos de emocin y la sensacin de dolor. Zwitterin: son las sales internas formadas por los aminocidos