SESIN 6. PROTENAS. DEFINICIN Y ESTRUCTURA. PROPIEDADES FUNCIONALES.

CURSO: ANLISIS DE PAI

FUNCIN Y COMPONENTES DE LAS PROTENAS

Las

protenas son esenciales para la formacin y mantenimiento de los tejidos corporales Los aminocidos son los elementos estructurales de las protenas Las protenas de plantas y animales estn formados por 20 aminocidos

COMPOSICIN DE LAS PROTENAS

protenas estn formadas por 20 aminocidos en configuracin L. Los aminocidos estn compuestos por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, y algunos por azufre. Los aminocidos se diferencian por sus cadenas laterales
Las

AMINO ACIDOS
Los

aminocidos se caracterizan por poseer:

un grupo carboxilo (-COOH) un grupo amino (-NH2).

Las

otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

Las

caractersticas de la cadena lateral (R)

influyen en las propiedades fisiolgicas y

fsico-qumicas de los aminocidos y por lo

tanto tambin de las protenas

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

Se

dividen en cinco grupos segn las distintas cadenas laterales:

cadenas laterales alifticas no polares cadenas laterales polares sin carga (hidroflicas) cadenas laterales cargadas positivamente cadenas laterales cargadas negativamente cadenas laterales aromticas

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS

1 Cadenas laterales no polares

alanina (Ala) glicina (Gly) isoleucina (Ile) leucina (Leu) metionina (Met) valina (Val)

2 Cadenas laterales polares no cargadas (hidroflicas)

asparragina (Asp-NH2) cisteina (Cys) glutamina (Glu-NH2) prolina (Pro) serina (Ser) treonina (Thr)

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS

3 Cadenas laterales cargadas positivamente

arginina (Arg) histidina (His) lisina (Lys)

4 Cadenas laterales cargadas negativamente

cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

5 Cadenas laterales aromticas

fenilalanina (Phe) triptfano (Trp) tirosina (Tyr)

AMINOCIDOS ESENCIALES
Para

la especie humana son esenciales

ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina,

isoleucina y fenilalanina (adems puede

aadirse la histidina como esencial durante

el crecimiento, pero no para el adulto)

PROPIEDADES DE LOS A.A.

Los

aminocidos son compuestos slidos;

incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los

200 C); solubles en agua; con actividad

ptica y con un comportamiento anftero

PROPIEDADES OPTICAS
La

actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda

PROPIEDADES OPTICAS

COMPORTAMIENTO QUMICO
El

comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

COMPORTAMIENTO QUMICO
El

pH en el cual un aminocido tiende a

adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su

punto isoelctrico

ZWITTERION

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Todos

los aminocidos (excepto la glicina) tienen actividad ptica debido a un tomo de C asimtrico en posicin . Los aminocidos de protenas animales y vegetales son siempre ismeros L. COO H
D-Alanina

COO
+NH 3

C CH3

+NH 3

CH3 L-Alanina

ENLACE PEPTDICO
Los

pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

Es

ENLACE PEPTDICO

 Cada

pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Para

formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc...

Polipptidos

o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

ESTRUCTURA
DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Estructura

primaria Es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Estructura

secundaria La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable Tipos de estructura secundaria: la (alfa)-hlice la conformacin beta

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
En esta disposicin los aas no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Estructura

terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Tipos de enlaces:
El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. Los puentes de hidrgeno Los puentes elctricos

Las interacciones hifrfobas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Estructura

Cuaternaria Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en :
HOLOPROTENAS

Formadas solamente por aminocidos

HETEROPROTENAS

Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina

"grupo prosttico

HOLOPROTENAS Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Globulares

Fibrosas

HETEROPROTENAS Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Glucoprotenas

Lipoprotenas

Nucleoprotenas

Cromoprotenas

AZCAR-PROTENA
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos

NAG: N-acetilglucosamina NAM: N-acetilmuramico

LPIDO-PROTENAS
Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas

ribosomas

Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus

nucleosomas

virus

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Estructural

Glucoprotenas: Membranas. Histonas : Cromosomas Colgeno: Tejido conjuntivo fibroso. Elastina: Tejido conjuntivo elstico. Queratina: Epidermis.

Enzimatica

Numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas.

Hormonal

Insulina y glucagn: regulan los niveles de glucosa en sangre Hormona del crecimiento: segregada por hipfisis Calcitonina: regula el metabolismo del calcio

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Defensiva

Transporte

Inmunoglobulina : anticuerpos frente a posibles antgenos Trombina y fibringeno: formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Hemoglobina: Oxgeno en sangre Hemocianina: Oxgeno en sangre de invertebrados Mioglobina: Oxgeno en msculo Citocromos: electrones
Ovoalbmina: clara de huevo Gliadina: trigo Lactoalbmina: leche

Reserva

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Especificidad

Cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura

primaria y una conformacin espacial propia; por lo

que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Especificidad

Todas las proteinas no son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas

especficas suyas que se ponen de manifiesto en

los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin

Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH.

En

algunos

casos,

si

las

condiciones

se

restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

PROTENA EN ALIMENTOS

PROTENAS EN CEREALES
Este

grupo comprende a los granos que consumimos usualmente. Por ejemplo: maz, trigo, arroz, etc. Este grupo de alimentos contiene un mayor porcentaje de carbohidratos, sin embargo, su nivel de protenas es mediano, y por tanto considerable. La distribucin de las protenas en la estructura de los granos no es uniforme.

DISTRIBUCIN DE PROTENAS EN CEREALES

DISTRIBUCIN DE PROTENAS EN CEREALES

En trminos generales, el 60 80% de las protenas presentes en los cereales son prolaminas y glutelinas. Consideradas como de reserva. Una fraccin importante de las albminas y globulinas son enzimas, principalmente amilasas, lipasas y proteasas. La presencia de una fraccin de glicoprotenas, las cuales absorben agua, son de influencia en el amasado de las harinas. Segn la calidad nutritiva, se puede decir que las protenas del arroz poseen los mayores niveles entre los cereales. ltimamente se estn realizando estudios y pruebas con la finalidad de obtener variedades de cereales con un alto contenido de lisina.

PRESENCIA DE AMINOCIDOS EN CEREALES

PROTENAS EN HORTALIZAS
La

mayor parte de las protenas presentes en hortalizas, a excepcin de las presentes en las leguminosas, son enzimas. En casos particulares, sus actividades enzimticas resultan ser favorables al desarrollar aromas. En contraste, la gran mayora de las enzimas presentes en estos vegetales, afectan su calidad. Para evitar eso se les inactiva mediante el escaldado. Entre los grupos de hortalizas mencionados, destacan las legumbres, las cuales contienen un mejor contenido proteico.

PROTENAS EN LEGUMBRES
El

contenido de aminocidos esenciales comprende alrededor del 20 a 30 % del peso seco de las legumbres. Las legumbres son una buena fuente del aminocido esencial Lisina; mientras que son pobres en otros aminocidos azufrados, como la Metionina. Las legumbres y los cereales vienen a ser complementarios en una correcta dieta.

PROTENAS EN LEGUMINOSAS
Presencia

de algunos componentes txicos en las leguminosas: inhibidores de proteasas y las lectinas (fitohemaglutininas). Las primeras inhiben la accin enzimtica de la tripsina, y por ende dificultan la digestin de las protenas ingeridas, haciendo que su valor alimenticio disminuya. Estos inhibidores, son termolbiles.

PROTENAS EN OLEAGINOSAS
Como

ejemplo tenemos los casos del man, algodn y la soja. Las protenas presentes en la harina desengrasada estn en cantidades que van del 49 al 66% y contienen un alto contenido de Lisina, pero bajo contenido de Metionina. El valor biolgico de la protena de soja es similar al de los productos crnicos y mejor al de los cereales. Las protenas de algodn y man son de valor nutritivo inferior.

CUADRO COMPARATIVO DE LA COMPOSICIN DE

HARINAS DE LAS PRINCIPALES OLEAGINOSAS

PROTENAS EN LECHE
La

leche contiene entre 30 a 36 g de protenas por litro. Estas protenas son de vital importancia en la nutricin humana debido a su alto valor biolgico. Las protenas de la leche se pueden agrupar en dos grupos: casena, en suspensin coloidal, y las protenas del suero, principalmente lacto globulina y lacto albmina. La casena constituye aproximadamente el 80% de las protenas contenidas en la leche, mientras que las protenas disueltas en el suero alcanzan el 20% restante.

PROTENAS EN LECHE
Segn

la FAO, las protenas de la leche son deficientes en Metionina y Cistena, y ligeramente deficientes en Triptfano; mientras que supera notablemente la pauta en aporte de Lisina. El valor biolgico de la leche es de 85-90%. Su digestibilidad es muy alta, con valores cercanos al 95%.

PROTENAS EN PESCADOS
El

pescado es un alimento con una composicin esencialmente proteica, y un gran contenido de agua. El contenido de grasa es variable, pero todos son pobres en carbohidratos (0.1-1%). Sin embargo eso se compensa con su alto contenido de sales minerales y vitaminas, los cuales son de gran inters en la nutricin humana. La parte comestible de los pescados abarca entre el 40 y 70%.

PROTENAS EN PESCADOS
Las protenas del pescado, adems de estar en grandes proporciones, son de un alto valor biolgico. El msculo del pescado es rico en lisina, por lo que viene a ser de gran valor den la dieta humana, as para el enriquecimiento de los piensos en base de cereales, mediante la adicin de la harina de pescado. El valor biolgico de las protenas del pescado es mayor que el de la carne, y oscila alrededor del 85%. El pescado viene a ser un medio econmico de acceder a todos los aminocidos esenciales escasos.

PROTENAS EN HUEVO
El

huevo es un buen aportarte de nutrientes, entre los que destacan las protenas de alto valor biolgico (96 -100%) y lpidos. Estos componentes tienen propiedades funcionales que son ampliamente aprovechadas, las que son: emulgentes, espumantes, texturizantes, etc. El peso de los huevos oscila entre los 55 y 60g.

PROTENAS EN HUEVO
Sus proporciones, segn su estructura principal son: Corteza: 10% Clara: 58% Yema: 32%

PROTENAS EN CLARA DE HUEVO

La

clara viene a ser una disolucin de protenas (10%) en agua, con azcares libres (0.5%, principalmente glucosa) y minerales (0.5%). En resumen, el 88-90% de la clara es agua, y el 90% de los slidos (10%) son protenas. La viscosidad de la clara se debe a la proporcin de protenas presentes. Las protenas de la clara son glicoprotenas. La ms abundante es la ovoalbmina, que viene a ser una fosfo-glico-proteina.

PROTENAS EN CLARA DE HUEVO

El

Ovomucoide es un inhibidor de tripsina. Lo mismo sucede con la Avidina, la cual liga Biotina, y produce sntomas carenciales de esta, cuando se ingiere clara de huevo cruda en ciertas cantidades. Es por ello que se requiere un tratamiento trmico para que las protenas en mencin sean inactivadas con el fin que las dems protenas de la clara puedan ser digeridas. Las protenas de la clara coagulan por accin del calor, al deshacerse su plegamiento y asociarse las cadenas desplegadas. La ovoalbmina es un caso especial, pues se desnaturaliza durante el batido, en la interfase aire/solucin acuosa.

PROTENAS EN YEMA DE HUEVO

Respecto

a la yema, se puede definir como una solucin proteica, con 50% de peso en agua. Contiene en su parte solida, un 65% de lpidos, 32% de protenas, 2% de minerales y 1% de azcares. Las protenas se encuentran dispersas en pequeos grnulos proteicos. Lipovitelina, que abarca el 70% de los grnulos de la yema, y es una lipoprotena de muy alta densidad, que contiene una proporcin poco menos al 20% de lpidos.

PROTENAS EN YEMA DE HUEVO

Fosfovitina,

la cual esta presente en un 15% del peso del granulo y es una fosfo-glico-proteina con muchas unidades de Serina unidas a fosfrico, lo que brinda un alto contenido de fosforo. Lipovitelelina, con 2/3 de la materia seca del plasma de la yema. Este compuesto es una lipoprotena de muy baja densidad, que contiene un 85% de lpidos.

APORTE DE AMINOCIDOS ESENCIALES DEL HUEVO

PROTENAS EN CARNE
Protenas Miofibrilares. Miosina Es la protena en mayor proporcin. Esta formada por 2 cadenas pesadas, enrolladas en alfa hlice, y 4 cadenas pequeas ligeras. Es importante notar que la forma de la Miosina es de una varilla de 160 nanmetros de longitud por 2 de ancho.

PROTENAS EN CARNE
Actina La Actina es una protena globular formada por una cadena polipeptdica que une una molcula de ADP o ATP y un catin (++) por monmero. La Actina alfa es la ms predominante. La F-Actina tiene una estructura de doble hlice helicoidal derecha de 36 nanmetros, y un dimetro de 6 a 134 nanmetros.

PROTENAS EN CARNE
Protenas Sarcoplasmticas Mioglobina Es el pigmento responsable del color de las carnes frescas. Sirve como transportador de oxigeno. Su contenido es mayor en vacunos que en aves. La molcula de Mioglobina es una cadena sencilla de aminocidos que rodean un anillo Hemo.

PROTENAS EN CARNE
Protenas del tejido conjuntivo Colgeno Se trata de tres cadenas polipeptidicas de un largo de 300 nanometros, denominadas cadenas alfa. Su unidad bsica viene a ser el tropocolageno. Existen 5 tipos: Tipo 1 (tendones), Tipo 2 (cartlagos), Tipo 3 (piel). Los tipos 4 y 5 slo forman delgadas mallas. Elastina Es una proteina que brinda elasticidad a los tejidos. Su cadena polipeptidica contiene Glicina, Alanina y Valina.