Qu es una enzima? En su mayora protenas o RNA (riboenzimas) Se encarga de catalizar reacciones qumicas en los seres vivos.

s. Es un catalizador que ayuda a que una reaccin se realice en menos tiempo, porque disminuye la energa de activacin para dicha reaccin. No se consumen en las reacciones y no se alteran Pueden ser reusadas y no se necesitan en grandes cantidades

La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Reaccin con catalizador

sin catalizador

Los catalizadores qumicos agilizan una reaccin qumica, formando o rompiendo los enlaces qumicos El comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la Ea ms fcilmente transcurre la reaccin.

 Proenzimas o zimgenos. Para activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico que origina la liberacin de uno o varios pptidos: muchos enzimas digestivos ( quimotripsina, la tripsina pancretica Si por alguna razn se activa en el propio pncreas, la glndula sufre un proceso de autodestruccin (pancreatitis aguda), a menudo mortal. El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo El tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

 El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Mecanismos de accin enzimtica:

1.Se forma un complejo: enzima-coenzima-sustrato o substratos 2.Los restos de los aminocidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reaccin qumica se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energa de activacin 3.Los productos de la reaccin se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catlisis 4. Las coenzimas colaboran con el proceso; bien aportando energa (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catlisis enzimtica

 Entonces las enzimas se encargan de hacer ms eficiente una reaccin qumica, lo que en otras circunstancias sera imposible, ya que implicara un gran gasto de energa o requerira de condiciones de pH, presin y temperatura extremas. Las enzimas hacen que una reaccin sea instantnea o casi instantnea. Las enzimas son especificas. Esto quiere decir que hay una enzima para cada proceso. Al finalizar la reaccin la enzima se libera y queda disponible para otra reaccin

COENZIMAS:
Son sustancias necesarias en el proceso de catlisis enzimtica. Nunca protenas Transportadores de electrones: NAD+/NADH NADP+/NADPH FAD+/FADH2 Transportadoras de energa: ADP/ATP GDP/GTP

 Otras enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa unindose covalentemente a un grupo qumico de pequeo tamao como el Pi o el AMP. Tambin se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algn grupo qumico. En las enzimas de las vas degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada, mientras que en las vas biosintticas ocurre lo contrario.