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METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

DEFINICIÓN DE DIETA 
Es el conjunto de alimentos que nos comemos diaria y habitualmente. En ella intervienen nuestros hábitos,
nuestra cultura, la disponibilidad de alimentos, nuestro poder adquisitivo y los conocimientos que
tengamos sobre los alimentos. 

Vitaminas Minerales
Proteínas Lípidos

       

Nucleótidos Azúcares

Una dieta puede ser: 

Adecuada  o inadecuada a las necesidades individuales.


Suficiente, deficiente o excesiva.
Variada o monótona.
Balanceada o no balanceada.
Rica en algún nutriente o factor específico (por ejemplo, fibra, calcio, vitamina A, calorías).
Baja en alguno de sus componentes (colesterol, grasas, sodio, carbohidratos, azúcares,
calorías).
Especial, en caso de alguna enfermedad o padecimiento.
COMPLETAS:
Contienen todos los aminoácidos esenciales

Carne: res, cerdo, pollo, pescados y mariscos.


Viceras: hígado, riñones, corazón
Leche: queso, yogurt, helados
Huevo: gallina, codorniz, pato etc..
Gelatina: ejemplo de proteína animal incompleta

INCOMPLETAS:
Carecen de uno ó mas de los aminoácidos esenciales

Leguminosas: frijoles, garbanzos, lentejas.


Semillas: nueces, almendras, ajonjolí, girasol y pistachos
Cereales: maíz, arroz, trigo, cebada, linasa, soya
Frutas y Verduras
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO-
ESENCIALES

AMINOÁCIDOS NO-ESENCIALES AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Glicina Histidina
Serina Fenilalanina
Alanina Triptofano
Cisteína Valina
Tirosina Leucina
Aspartato Lisina
Asparagina Treonina
Glutamato Isoleucina
Glutamina Metionina
Prolina
Arginina
Crecimiento y desarrollo

Desnutrición Obesidad

 
 
 
 
Estructura de las proteínas

• La naturaleza, número y secuencia de los aminoácidos que constituyen a las proteínas son
responsables de:

•1. Conformación espacial

•2. Función (estructural, enzimática, de transporte, etc.)

•3. Digestibilidad (de ahí la importancia de la desnaturalización de los alimentos, calor, pH, etc)
Grupos funcionales de los aminoácidos
Enzimas proteolíticas (proteasas)

Endopeptidasa
Dicarboxipeptidasa
s
Monocarboxipeptidasa

COOH

Enlace peptídico
NH2
Monoaminopeptidasa

Diaminopeptidasa

Triaminopeptidasa

+H2O
Aminopeptidas
as
Exopeptidasas

R-COOH + H2N-R
Carboxipeptidasas
Formación del dipéptido cistina como producto de la actividad proteolítica

s s

s
s

s
s

Actividad proteolítica
Mecanismos de secreción de enzimas digestivas

Olfativos
Estímulos Gustativos
Visuales Secreción
Auditivos

Ca Calmodulina
Acetil-Colina
        Inositol-1,,4,5 T- P
+ DAG
FI-4,5 di P

Fosfolipasa C
(+)

Receptor de Acetil Colina


Secreción exócrina de
enzimas digestivas
DIGESTIÓN GÁSTRICA, PANCREÁTICA E INTESTINAL

(Sesión II)

       
SECRECIÓN DE ENZIMAS PROTEOLÍTICAS EN EL TRACTO DIGESTIVO

BOCA
NO EXISTE PROTEOLÍTICA

ESTOMAGO:
AGUA DEL 97 – 99%
PH 1-2 HCl 0.2 – 0.5%
MUCINA (mucoproteína)
SALES INORGÁNICAS
ENZIMAS: PEPSINA

PÁNCREAS:
AGUA 97- 99%
NA, K, HCO3, Cl, Zn, HPO4, SO4
PH 7.5 – 8.0
ENZIMAS:
TRIPSINOGENO
QUIMOTRIPSINOGENO
PROCARBOXIPEPTIDASAS
PROELASTASA

INTESTINO DELGADO
ENZIMAS:
PEPTIDASAS
DIPEPTIDASA
AMINO Y CARBOXIPEPTIDASAS
DIGESTIÓN GÁSTRICA

Producción de ácido clorhídrico

PLASMA MP CÉLULA PARIETAL

HCO3 HC
O3
bicarbonato
H2O
CÉLULAS PRINCIPALES
CO2 CO2 H2CO3 H
Anh. carbónica Ác. carbónico +
CL
CL difusión

Pepsinógeno
ACTIVACIÓN DE PEPSINÓGENO EN PEPSINA

Autocatális

Proteólisis controlada a pH
ácido
“peptidasa”

Irreversible

Fragmento polipeptídico de 44 aa

Pepsinógeno Pepsina
40kDa 32.7 kDa

Precursor inactivo Enzima inactiva


Pro-enzima
ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN DE LA PEPSINA

COOH

Proteína de la Dieta

NH2

* Endopeptidasa

* Especificidad por:
PEPSINA Tirosina,
Fenilalanina
(+) Mucosa gástrica Leucina
Proteosas y *Actúa en los 2 extremos
Colecistocinina Peptonas

(+) Célula pancreática

TRIPSINA
(+) Activación anticipada para la degradación
Tripsinógeno
De los productos de la digestión gástrica

(+)

(+) Células
intestinales

Enteropeptidasa
CONVERSIÓN DE ZIMÓGENOS PANCREÁTICOS EN ENZIMAS ACTIVAS

PROTEOSAS
Y PEPTONAS

ENTEROPEPTIDASA
TRIOPSINÓGENO TRIPSINA
HEXAPEPTIDO

QUIMIOTRIPSINOGENO QUIMOTRIPSINA

PROCARBOXIPEPTIDASA A CARBOXIPEPTIDASA A

PROCARBOXIPEPTIDASA B CARBOXIPEPTIDASA B

PROELASTINA ELASTASA

PEPTIDOS DE DIFERENTE TAMAÑO


PROTEASAS
PANCREÁTICAS
SITIO DONDE SON PRO-ENZIMA ENZIMA SUSTRATO ESPECIFICIDAD DE
PRODUCTO
SINTETIZADA (ZIMÓGENO) Polipeptidos de diferente tamaño
ACCIÓN
Páncreas (+)
Tripsinogeno Tripsina Proteínas Extremo COOH
Proteosas Arginina
(+)
Peptonas Lisina

Quimiotripsinógeno Quimiotripsina Extremo COOH COOH


Tirosina
NH
Triptofano 2
Fenilalanima
(+)
Metionina
Lisina

(+) Proelastasa Elastasa Extremo COOH


Arginina
Glicina COOH
Serina NH
2
(+)
Procarboxi- Carboxipeptidasa A Extremo COOH final
peptidasa A Valina
Leucina
Isoleucina
Glicina Oligopeptidos, tripeptidos, dipeptidos
y aminoácidos
(+) Procarboxi- Carboxipeptidasa B Extremo COOH final
peptidasa B Arginina
Lisina
ACTIVIDAD PROTEOLÍTICA EN EL INTESTINO DELGADO

Dipeptidasas

Intestino delgado

Aminopeptidasa carboxipeptidasa

Oligopeptidasas

Aminoácidos libres
PROTEASAS INTESTINALES

ENZIMA ACTIVA SUSTRATO ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN


PRODUCTO

Peptidasas Péptidos de Enlace Tripeptidos,


A (membrana) Diferente peptidico dipeptidos
tamaño

Enlace peptidico del Tripeptidos,


B Aminopeptidasas Péptidos de extremo NH2 de dipeptidos y
(Mono, di y tri) Diferente Oligo, tri y dipéptidos aminoácidos
tamaño

C Aminopeptidasas A Péptidos de Oligopeptidos con


Aminoácidos ácidos
Diferente residuo NH2 terminal
tamaño libres
ácido

D Aminopeptidasas N Péptidos de Oligopeptidos con


Diferente Aminoácidos ácidos
residuo NH2 terminal
tamaño libres
neutro

Extremos NH2 con Prolina y alanina


E Dipeptidil-amino Oligopeptidos
Peptidasa IV X-Pro ó X-ala

F Enlace Aminoácidos libres


Dipeptidasas Dipéptidos
peptidico
PROCESO DE ABSORCIÓN Y TRANSPORTE

DE LOS AMINOÁCIDOS

(Sesión III)

       
ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS

ABSORCIÓN TRANSPORTE
Absorción de aminoácidos

Ciclo del γ-
glutamilo

Peptidas
a

Aminopeptidas
as

Aminoácid
os
Métodos alternos para
la absorción de aminoácidos
Transporte de aminoácidos por el
ciclo del gama-glutamilo

Gama-glutamilciclotransferasa

Oxoprolinasa

Glutamil-Cisteil-Glicina Glutamil-Cisteil-Sintasa

Glutatión sintetasa
Mecanismos alternos para la absorción de aminoácidos

Aminoácidos neutros con cadenas laterales polares o cortas (Ala, Tre y Ser)

Aminoácidos neutros con cadenas laterales aromáticas o hidrofóbicas


(Fen-ala, Tir, Met, Val, Leu e Isoleu

Iminoácidos como prolina e hidroxiprolina

Beta-aminoácidos (ß -alanina y ß taurina)

Circulació
n
Aminoácidos básicos y cistina (Arg, Lis, Cys-Cys)

Aminoácidos ácidos (Aspartato y Glutamato)

Di y tripeptidos
Enzimas: Neurotransmisión:
Contractiles: Metabolismo péptidos Hormonas:
actina y miosina
Insulina, glucagón

Estructurales BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS Defensa:


Colágeno, queratina Anticuerpos

Tejidos Periféricos Almacenamiento:


Transporte: Ferritina y caseína
Hb, seroalbúmina
ALTERNATIVAS METABÓLICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

TRANSAMINACIÓN

(Sesión IV)

       
1. Anabolismo de compuestos nitrogenados

2. Catabolismo:
*Energía y Excreción del N

3. Anabolismo: procesos
de almacenamiento
MECANISMOS DE ELIMINACIÓN DEL
GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS

TRANSAMINACIÓN Fosfato de piridoxal


:

NAD
Nicotín-dependiente
NADP
DESAMINACIÓN
OXIDATIVA FMN
Flavin-dependiente

FAD
TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS A UN
CETOÁCIDO QUE PARTICIPA COMO ACEPTOR
TRANSAMINACIÓN

– CONSISTE EN LA TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS A


UN CETOÁCIDO COMO ACEPTOR

– EL CETOÁCIDO ACEPTOR PARA LA MAYORÍA DE LAS TRANSAMINASAS ES


EL α-CETOGLUTARATO

– REACCIÓN CATALIZADA POR ENZIMAS DENOMINADAS TRANSAMINASAS O


AMINOTRANSFERASAS

– EXISTEN TRANSAMINASAS ESPECÍFICAS PARA LA MAYORÍA DE LOS


AMINOÁCIDOS, EXCEPTO PARA TREONINA, LISINA Y PROLINA

– LAS TRANSAMINASAS POSEEN ESPECIFICIDAD POR AMINOÁCIDO O POR GRUPO


DE AMINOACIDOS RELACIONADOS

– LAS TRANSAMINASAS SE LOCALIZAN EN TODOS LOS TEJIDOS, AUNQUE A


DIFERENTES NIVELES DE ACTIVIDAD.

– SE LOCALIZAN TANTO EN EL CITOPLÁSMICA COMO EN LA MITOCONDRIA

– LAS TRANSAMINASAS REQUIEREN COMO COENZIMA FOSFATO DE PIRIDOXAL,


LA CUAL SE ENCUENTRA FUERTEMENTE UNIDA A LA ENZIMA.
Interacción transaminasa-fosfato de piridoxal

Estado inactivo Estado


activo
PAPEL DEL FOSFATO DE PIRIDOXAL DURANTE LA TRANSAMINACIÓN

Cetoácido del
correspondiente al
PRIMERA aminoácido
ETAPA

Aminoácido

+
PLP

NH2
Lis NH2 NH2
NH2 NH2
Lis Lis
Lis Lis
Enz
NH2
Enz
NH2 Enz
NH2
Enz
NH2 Enz
NH2
Glutamato

PLP
+
α-cetoácido aceptor
N (α-cetoglutarato)
Lis

Enz
NH2
SEGUNDA
Estado inactivo ETAPA
DESAMINACIÓN OXIDATIVA

(NICOTÍN Y FLAVIN-DEPENDIENTE)

(Sesión V)

       
DESAMINACIÓN OXIDATIVA NICOTÍN-DEPENDIENTE
Interrelación entre la transaminación y la desaminación oxidativa
nicotín-dependiente

PROCESOS DE
BIOSÍNTESIS
Interrelación entre la transaminación y la desaminación oxidativa
nicotín-dependiente

TRANSAMINACIÓN

DESAMINACIÓN OXIDATIVA
NICOTÍN-DEPENDIENTE
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
NICOTÍN DEPENDIENTE

• PUEDE DEFINIRSE COMO LA ELIMINACION DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOACIDOS ¡¡SIN LA
PARTICIPACION DE UN ACEPTOR!! LOS PRODUCTOS FORMADOS SON EL CETOÁCIDO Y IONES
NH4.

• LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA NAD-DEPENDIENTE, ESTA ACOPLADA A LATRANSAMINACIÓN


YA QUE TOMA COMO SUSTRATO AL GLUTAMATO Y DA COMO PRODUCTO α-CETOGLUTARATO Y
NH4.

• REACCIÓN CATALIZADA POR LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA, QUE PUEDE UTILIZAR COMO


COENZIMA TANTO NAD COMO NADP.

• LA ENZIMA SE ENCUENTRA PRÁCTICAMENTE EN TODOS LOS TEJIDOS, EXISTIENDO FORMAS


CITOPLÁSMICAS Y MITOCONDRIALES.

• LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA TIENE UN P.M. DE 320.000 Kda Y ESTA CONSTITUIDA POR


SEIS SUBUNIDADES IDÉNTICAS. LA ENZIMA SE ASOCIA DE FORMA REVERSIBLE PRODUCIENDO
LARGOS FILAMENTOS LINEALES.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
FLAVIN-DEPENDIENTE

FMNH+H
FADH+H

COENZIMAS: (Fuertemente unidas a la enzimas)

FMN: L-aminoácidos naturales

FAD: D-aminoácidos
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
FLAVIN DEPENDIENTE

• LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA DESEMPEÑA UN PAPEL RELATIVAMENTE SECUNDARIO EN EL


CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

• LAS ENZIMAS REQUIEREN DE FMN O FAD COMO COENZIMAS

A) FMN: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS L-AMINOACIDOS (PROTEINAS)

B) FAD: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS D-AMINOACIDOS (PAREDES CELULARES,


ANTIBIOTICOS)

• LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA SE LOCALIZA EN EL HIGADO Y RIÑON

• LAS ENZIMAS SE LOCALIZAN EN LOS PEROXISOMAS (ORGANULOS OXIDATIVOS CON


ACTIVIDAD DE CATALASA).

• LAS FORMAS REDUCIDAS DE LOS GRUPOS PROSTÉTICOS (FMNH+H Y FADH+ H)


REACCIONAN
CON EL OXIGENO MOLECULAR FORMANDO PEROXIDO DE HIDROGENO. ESTE ÚLTIMO ES
DEGRADADO POR LA ACCIÓN DE LA CATALASA.
Esquema integrado de las formas de eliminación
del nitrógeno de los aminoácidos

AMINOÁCIDOS

DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEAMINACIÓN OXIDATIVA


TRANSAMINACI
NICOTÍN-DEPEDIENTE FLAVÍN-DEPENDIENTE
ÓN

NH4
FMN (L)

FAD (D)
NADH+H Αlfa-
cetoglutarato

NH4 FMNH+H
NAD
NADH+H

Glutamato Cetoácido O2

H2O2

Catalasa

H2O + 1/2O2
MECANISMOS DE EXCRECIÓN DEL NITRÓGENO
DE LOS AMINOÁCIDOS

CICLO DE LA UREA

(Sesión VI)

       
Formas de excreción del nitrógeno de los aminoác

Adenina y
Guanina

Arginina

NH4 Ácido úrico Urea Creatinina


Forma de transporte del nitrógeno de los diferentes tejidos
al hígado para la biosíntesis de urea

Resto de los tejidos:


Glutamato
Glutamina Sintetasa

Glutamina

Glutaminasa

Orina
Transporte de nitrógeno del Músculo al Hígado
Biosíntesis de Urea
Ciclo de la Urea

NH4
Tejidos periféricos
Interrelación entre Ciclo de la Urea-Ciclo de Krebs
Integración del transporte del nitrógeno y
el Ciclo de la Urea
MECANISMOS DE EXCRECIÓN DEL NITRÓGENO
DE LOS AMINOÁCIDOS

CREATININA Y ÁCIDO ÚRICO

(Sesión VII)

       
Biosíntesis de creatinina
Biosíntesis de ácido úrico
INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS

PIRUVATO Y ACETIL CoA


( Sesiones VIII )

       
INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS
AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN PIRUVATO
AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN ACETIL CoA
INGRESO DE LOS AMINOÁCIDOS AL CICLO DE KREBS

α-CETOGLUTARATO, SUCCINIL-CoA, FUMARATO Y OXALACETATO


( Sesiones IX )

       
AMINOÁCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO
FORMAN α-CETOGLUTARATO