RECAMBIO PROTEICO EN MICRORGANISMOS

Recambio Proteico
Supone la sntesis y la degradacin continuas de las

protenas, que lleva a que la concentracin proteica total se mantenga estacionaria.

La degradacin proteica lleva a la generacin de pptidos

funcionalmente inactivos y a aminocidos libres.

Los aminocidos libres se emplean en su mayora para la

sntesis de nuevas protenas.

Funciones
1. Control de calidad:

Permite degradar y eliminar protenas que hayan sufrido alteraciones, como por ejemplo, oxidaciones por especies reactivas de oxgeno. 2. Regulacin de las etapas metablicas: Permite controlar las vidas medias de enzimas que participan en vas metablicas. 3. Adaptacin celular: Permite adaptarse a cambios ambientales. Ejm. Formacin de esporas en bacterias.

 Las protenas tienen vidas medias muy variables

La vida media (t1/2) vara de minutos a meses

dependiendo del tipo de protena:

- t1/2 promedio de las protenas de la rata 1-2 das

(variando entre 0.2 y 150 horas) Hemoglobina humana (t1/2 =120 das) Factores de la coagulacin y hormonas polipeptdicas (t1/2= minutos a horas) t1/2 de muchas enzimas vara con las condiciones metablicas de la clulas

 Residuos oxidados: Los residuos de aminocidos oxidados (es decir los

residuos que estn alterados por oxidasas o por ataque de ROS) promueven la degradacin proteica.
Algunos metales como el Fe2+ es esencial en el proceso Residuos ms susceptibles: lisina, arginina y prolina

Seales qumicas para el recambio

Las protenas sufren alteraciones que las convierten en funcionalmente inactivas y las marcan para la degradacin.

 Secuencias PEST:

Regiones con los aminocidos prolina, glutamato, serina y treonina (P, E, S y T)

Protenas ricas en estas regiones tienen una vida media menor de 2 horas

 Residuos N-terminales: Responsable de la susceptibilidad a la degradacin.

Proteosoma procariota

Proteosoma
El proteosoma es un complejo proteico grande presente en

todas las clulas eucariotas y Archaea, as como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradacin de protenas (denominada protelisis) no necesarias o daadas. En las clulas eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el ncleo y en el citoplasma. Los proteosomas controlan la concentracin de determinadas protenas mediante la degradacin de las mismas. Las protenas a ser degradadas son marcadas por una pequea protena llamada ubiquitina. Una vez que una de estas molculas de ubiquitina se ha unido a una protena a eliminar, por medio de la enzima ubiquitina ligasa, se empiezan a agregar ms protenas de ubiquitina dando como resultado la formacin de una cadena poliubiquitnica que le permite al proteasoma identificar y degradar la protena

Degradacion de proteinas intracelular sistema de ubiquinina-proteosoma

 Lactacistina: producida por Streptomyces sp., fue el

primer inhibidor natural del proteosoma identificado. Lactacistina se une primordialmente a una subunidad del proteosoma inhibiendo entonces, de forma efectiva e irreversible la actividad similar a quimiotripsina. Las actividades similares a tripsinas son bloqueadas. En condiciones acuosas y a pH 8,0 lactacistina es hidrolizada espontneamente a Clasto-lactacistina lactona, la cual penetra las clulas e inhibe la particula central de 20S.