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Temas importantes
1. A conformao tridimensional (3D) depende da seqncia de aminocidos 2. A funo depende da estrutura 3. Cada protena existe em um ou em pequeno nmero de formas estruturalmente estveis 4. As principais foras para a estabilizao de estruturas so foras no-covalentes 5. Existem padres estruturais comuns que ajudam a organizar o entendimento
apolipoprotein A-I (PDB code 1AV1) Estrutura formada apenas por alfas-hlices
Conformao nativa
Protena dobrada em conformao funcional Dobramento espacial se d principalmente por interaes fracas principalmente hidrofbicas
Ligaes de H e inicas so otimizadas em estruturas termodinamente mais favorveis
Estabilidade estrutural
Tendncia a manter a conformao nativa Ligaes dissulfeto so incomuns, mas estabilizam protenas de organismos termfilos
Estrutura de uma treptavidina, protena modificada a partir da estreptavidina humana que funciona biotecnologicamente para ligar outras molculas, como a biotina. Formada apenas por folhas beta e loops (2Y3E)
Trans:
= 180
Diagrama de Ramachandran
Devido a restries espaciais, nem todos os ngulos so possveis Impedimento estrico: dois tomos no podem ocupar o mesmo lugar Azul escuro: reas sem sobreposio Assimetria do diagrama vem do fato de que os resduos das protenas so L-aminocidos Gly tem menos impedimentos estricos
Estruturas secundrias
Descreve o arranjo espacial dos tomos na cadeia principal Ocorre quando os ngulos diedros (phi e psi) permanecem quase iguais durante todo um segmento da protena Tipos
Hlices Conformaes Voltas Indefinida (loops, coils, turns)
Alfa-hlices
O arranjo mais simples que as protenas podem assumir um arranjo helicoidal
Grupos R se voltam para fora do eixo Em mdia, 25% dos aminocidos de qualquer protena esto em
hlices
All-alpha proteins
Para isso, todos os aminocidos precisam ter o mesmo tipo de isomeria ptica (L ou D)
Relaes com o vizinho tambm so importantes Componentes amino a carbonil formam dipolo eltrico
1. Tendncia do resduo em formar hlice 2. Interaes entre os grupos R espaados 3-4 aa 3. Volumes dos grupos R adjacentes 4. Ocorrncia de Pro e Gly 5. Interaes entre resduos das extremidades com o dipolo
Conformao (beta)
Esqueleto estendido em forma de zigue-zague Folhas paralelas e antiparalelas
Paralela: = -119; = 113 Anti-par: = -139; = 135
Voltas-
A presena de resduos em voltas ou alas invertem a direo da cadeia
Protenas fibrosas
Queratina, colgeno, fibrona
Protenas estruturais: fora e elasticidade
Insolveis em gua: aas hidrofbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe) Alfa queratina: cabelo, pelo, unhas, garras, penas, chifres, cascos e parte externa da pele Pontes dissulfeto estabilizam e do mais resistncias s cadeias
Colgeno
Tecidos conectivos: tendes, cartilagens
Garante resistncia
Hlice especfica (phi = 51; psi = 153) Existem mais de 30 variantes do colgeno dependendo do tecido e da funo
Fibronas de seda
Folhas beta Rica em A e G
Alto empacotamento
Protenas globulares
Diversidade estrutural reflete diversidade funcional
Dobramento gera estrutura compacta
Estrutura quaternria
Dmeros, homodmeros, heterodmeros Trmero, tetrmero Oligmero, multmero
Desnaturao de protenas
Condies diferentes das celulares levam as protenas desnaturao
Renaturao de protenas
A sequncia terciria determinada pela sequncia primria, certo?
As protenas desnaturadas, portanto, podem voltar aos estados nativos atravs de renaturao, quando o estmulo retirado
Enovelamento protico
Lento e gradual Diminuio da entropia at alcanar um estado estvel Algumas protenas se dobram de forma assistida pelas protenas chaperonas
Vaca louca
A doena de CreutzfeldtJakob, causada por uma falha no enovelamento de protenas
Mecanismo no muito entendido, mas parece que as protenas em forma prinica transformam as outras tbm em protenas com esse formato
Concluses
Estrutura da protena estabilizada principalmente por interaes fracas Estrutura secundria consiste no arranjo espacial de tomos de trechos de protenas, definidas por ngulos phi e psi especficos A estrutura 3D das protenas tem dois tipos bsicos: protenas fibrosas e globulares A estrutura quaternria vem da juno de vrias subunidades tercirias oriundas de genes A estrutura das protenas pode ser destruda pela desnaturao, o que mostra que a funo depende da estrutura Enovelamento de protenas envolve mltiplos mecanismos