SON COMPUESTOS ORGNICOS DE NATURALEZA CUATERNARIA y SU ESTRUCTURA BSICA EST FORMADA POR C, H,O, N, ADEMS S y P

Las protenas estn compuestas por secuencias especficas de aminocidos.

Los aminocidos se pueden unir formando protenas mediante un enlace covalente denominado enlace peptdico.

Todos los aminocidos tienen una estructura bsica comn.

Las protenas son molculas extraordinariamente verstiles involucradas en el reconocimiento molecular, la catlisis y la estructura celular

ESTRUCTURA DE UN AMINOACIDO

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; Si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, Si es superior a 10 se llama polipptido y Si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

Enlace peptdico

-Enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin. -Las protenas son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. La estructura de los aminocidos y el enlace peptdico definen un extremo amino-terminal y uno carboxilo terminal

-NH2
cys

LA ESTRUCTURA
asn

his

PRIMARIA de una protena est aquella determinada por la secuencia de sus aminocidos

gln asp

gly
tyr ser

tyr
pro ser arg gln met val ser glu asp asp val ala

-COOH

La ESTRUCTURA SECUNDARIA se refiere a ordenamientos espaciales regulares, a lo largo de un eje, encontrados en forma recurrente en las cadenas polipeptdicas. Dos ordenamientos comunas son la -hlice y el plegamiento o sbana . Ambas estructuras se estabilizan por puentes de hidrgeno entre el carboxilo el amino primario de residuos intercalados. hlice: Sbana

La estructura terciaria se refiere al ordenamiento espacial de

hlices y sbanas que forman dominios en la cadena polipetdica. P.e. estructura globular (albmina) y la estructura fibrilar (fibroina en seda, queratina, fibringeno etc). - Presenta enlaces covalentes intramoleculares de puentes di-sulfuro (S-S-) y por interacciones hidrofbicas e hidroflicas Generalmente, la parte interna de la protena contendr los centros ms hidrfobos, y la parte externa, ms compleja e irregular, contendr aquellos residuos aminocidicos ms polares

ESTRUCTURA CUATERNARIA: se refiere a la interaccin de dos o ms cadenas polipeptdicas formando oligmeros: homo o htero dmeros, trmeros, etc. Muchas enzimas son oligmeros.
LA HEMOGLOBINA

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

1. HOLOPROTENAS: Solo aminocidos

Globulares

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Fibrosas

2. HETEROPROTENAS : Aminocidos + grupo prosttico

PROTEINAS
Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Cromoprotenas

Desnaturalizacin

nativa

denaturada

-Desnaturacin es la prdida de la estructura (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando el polmero sin ninguna estructura tridimensional fija. (Temperatura y pH son agentes desnaturantes). -Una protena desnaturada disminuye su solubilidad y pierde su actividad biolgica.

Funcin biolgica de las protenas

Las protenas son los nutrientes con mayor POLIVALENCIA FUNCIONAL -Hormonal -Enzimtica.

-Transporte.

Funcin biolgica de las protenas

-Estructural.

-Defensa

-Movimiento.

-Reserva.

Funcin biolgica de las protenas

Transporte de oxgeno y de grasas en la sangre La hemoglobina es una protena la cual esta constituida por cuatro cadenas de grupo globina, y un grupo hemo que se adhiere a cada grupo globina, el cual es el responsable del transporte de oxgeno.

PROTEINAS VEGETALES DE RESERVA

Muchas semillas almacenan protenas como sustancias de reserva, por lo que el embrin en las primeras fases de desarrollo es independiente del aporte exgeno de N. Las semillas de plantas que almacenan protenas estudiadas son: a) LEGUMINOSAS: 20-25% peso seco: LEGUMINAS b) CEREALES: 10-15% peso seco: PROLAMINAS

TIPOS DE PROLAMINAS
Cereal Tipo de Prolamina Contenido en %

Trigo Centeno Cebada Avena Borona Maz Arroz Sorgo

Gliadina Secalina Hordeina Avenina Panicina Zeina Orzenina Kafirina

69% 30-50% 46-52% 16% 40% 55% 5% 52%

Las protenas son los nicos nutrientes que nuestro cuerpo no almacena,

Protenas de origen animal Carne, Vsceras (hgado, sesos, corazn, etc), Pescado, Moluscos y crustceos, Huevos y Productos lcteos (leche, queso, etc). (> V.B.) Protenas de origen vegetal Legumbres, frutos secos, cereales, soja, (championes) y pan. (< V.B.)
Valor biolgico (V.B.) Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.

 A los aminocidos que pueden sintetizarse por el propio cuerpo se los llama aminocidos no esenciales, mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina aminocidos esenciales.

La carencia de aminocidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear nuevos tejidos.

La arginina puede ser esencial para nios muy pequeos pues sus necesidades son mayores que su capacidad para sintetizarlo e histidina puede ser esencial en nios por sintetizarlo en cantidad insuficiente.

 Catalizadores biolgicos. Protenas de forma globular

Especficas para un substrato particular (Estreo especificidad)

Aceleran reacciones especficas qumicas(103-10 20) Actan en disolucin acuosa, a pH y temp. ptimos Son las unidades funcionales del metabolismo celular Reacciones acopladas (catabolismo anabolismo) Reguladoras de rutas metablicas (Oligomricas)

ALGUNOS USOS DE LAS ENZIMAS

Medicina

Transaminasas

Industria Qumica
Transformacin de Alimentos

Penicilina
Fermentaciones Quesos Vinos

Agricultura

Rhyzobium

Estructura globular Hervir con HCl Tripsina Temperatura elevada

pH extremo
Funcionalidad Inactiva

ACTIVACIN DE ZIMGENOS
Tipo de regulacin enzimtica que cataliza los precursores inactivos de las enzimas (zimgenos),para dar las formas activas. Ej. Pepsina, tripsina y quimotripsina, que se sintetizan como zimgenos inactivos; pepsingeno , tripsingeno y quimotripsingeno.

La pia contiene la enzima bromelina o bromelana. Su efecto es proteoltico, (capaz de "romper" las protenas liberando a los aminocidos. La pia ayuda al estmago a digerir los alimentos ricos en protenas como las carnes, el pescado, los lcteos o el huevo. Adems, gracias a esta enzima, el consumo de pia est aconsejado en personas con hipoclorhidria (falta de cido clorhdrico en el jugo del estmago), cuyos sntomas son la pesadez de estmago y las digestiones lentas.

Segn Comit de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB)

No.
1

Clase
Oxidorreductasas

Tipo de reaccin que catalizan

De xido reduccin (transferencia de e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas Kinasas Transaminasas Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa (Sintasas) Descarboxilasa pirvica

2 3

Transferasas Hidrolasas

Transferencia de grupos Hidrlisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adicin de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa) Transferencia de grupos en el interior de las molculas para dar formas ismeras Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y CN. Mediante reacciones de condensacin, acopladas a la ruptura del ATP

Liasas

Isomerasas

Mutasas Epimerasas Racemasas Sintetasas

Ligasas

Unidad de Actividad Enzimtica

Es la cantidad que transforma 1.0 mM (10-6 M) de Sustrato /min a 25oC, en las condiciones de medida ptima.

La Actividad Especfica
Es el nmero de Unidad de enzima / mg de protena. Es una medida de la pureza de la enzima.

IMPORTANTE.
Digestin de DNA usando Enzimas de Restriccin
Herramientas Moleculares de la Biotecnologa

Son enzimas que reconocen secuencias determinadas en el ADN. Cortan los enlaces fosfodiester
a partir de ua secuencia que reconocen

De esta manera, conociendo la secuencia de un fragmento de ADN, es posible aislarlo del genoma original para insertarlo en otra molcula de ADN.
Hay muchas enzimas de restriccin obtenidas a partir de bacterias y que sirven como herramientas para la ingeniera gentica.

Importancia de las RESTRICTASAS

- El ADN de cualquier organismo puede ser cortado en fragmentos (fragmentos de restriccin) lo suficientemente pequeos para ser analizados y manipulados, gracias a las restrictasas. - Las restrictasas son endonucleasas que estan presentes en muchas bacterias y que tienen la propiedad de cortar el ADN extrao que penetra en la clula. - Lo cortan por sitios especficos llamados secuencias de reconocimiento, formadas por cuatro u ocho pares de bases, que, en la bacteria original, estn protegidas para evitar que se destruya su propio ADN.

TRABAJO ENCARGADO CADA 3 ALUMNOS: USOS DE LAS ENZIMA