ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

CINDY MARTNEZ ESTEFANA CALZADILLAS HANSEI MARISCAL

Se refiere a la preferencia de las enzimas hacia ciertos sustratos. Las enzimas son especificas para: a) el sustrato b) la reaccin

SUSTRATO

La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende #un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y #un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

QUIMIOTRIPSINA
Residuo de aminoacido crucial en la union del sitio catalitico, debido a que quimotripsina rompe los enlaces peptdicos actuando sobre el grupo carbonilo no reactiv con un potente nuclefilo, el residuo 195 de serina que se ubica en el centro activo de la enzima, que se une covalentemente al sustrato formando un intermediario enzima-sustrato. La quimotripsina in vivo es una enzima proteoltica que actan en los sistemas digestivos de los mamferos y otros organismos. Facilita la rotura de enlaces peptdicos por reacciones hidrolticas, un proceso que a pesar de ser termodinmicamente favorable ocurre de forma extraordinariamente lenta en ausencia de catalizadores.

SITIO DE ANCLAJE Y CATALITICO

Con base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

ESPECIFICIDAD RELATIVA
Ciertas enzimas muestran especificidad relativa, ya que actan sobre muchos compuestos que poseen un rasgo estructural comn. Por ejemplo, la fosfatasa del rin cataliza la hidrlisis de esteres fosfato del cido fosfrico a diferentes velocidades, la amilasa hidroliza el almidn independiente de su origen. Las proteasas y lipasas hidrolizan proteinas y lpidos. Del estudio de la especificidad del substrato que exhiben las enzimas, surge la idea de una complementaridad, o relacin semejante a la de una llave y una cerradura, entre la molcula del substrato y una zona determinada de la superficie de la molcula de la enzima, la cual recibe el nombre de centro activo o centro cataltico.

La actividad en el hgado fetal es 500% ms elevada que en adultos. La actividad va disminuyendo durante los ltimos cinco das de gestacin, llegando a los valores del adulto aproximadamente a los 21 das despus del nacimiento, lo anterior coincide con la aparicin de actividad de la glucocinasa. En el hgado fetal hay dos tipos de

hexocinasa:
Tipo I: Est en el hgado en las clulas hematopoyticas durante el desarrollo. Tipo III: Est enzima es inhibida por glucosa 6 fosfato y glucosa. En la glucolisis fetal, la hexocinasa juega un papel importante en la regulacin ya que ausencia de glucocinasa y fructocinasa controla la acumulacin de glucgeno en hgado fetal.