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PROTEÍNAS

Mgt. BLAS P. PUMA CAPARÓ MEDICINA VETERINARIA- CANCHIS

DEFINICION DE PROTEINAS

  • Son macromoléculas formadas por una secuencia de aminoácidos (100 aas.) unidos por enlaces peptídicos (enlace amido).

Ejemplo:

H 3 N + -Ala-G li-Cis-Trp-Tre………….Ala - COO -

  • La estructura tridimensional de las proteínas están determinadas por la secuencia y tipo de aminoácidos (ácido, básico, neutro, hidrofílico, hidrofóbico, etc.).

  • Así mismo su enrollamiento espacial esta determinada por el tipo de aminoácidos que lo conforman la macromolécula.

DEFINICION DE PROTEINAS  Son macromoléculas formadas por una secuencia de aminoácidos (100 aas.) unidos por

Por ejemplo:

B)

H 3 N + -Ala-Gli-Cis-Trp-Tre-Gli-Pro-Met-His-Cis-Fen-Tir-Ala-COO -

A)

H 3 N + -Ala-Gli-Fen-Trp-Tre-Gli-Pro-Met-His-Cis-Cis-Tir-Ala-COO -

  • La proteína A tiene diferente función de B porque la secuencia de

residuos de aminoácidos son diferentes.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

  • 1. POR SU DIFERENTE COMPOSICIÓN

1-A). Proteínas conjugadas.

Formadas por cadenas polipeptídicas y un componente no proteico ( grupo prostético)

  • 1. Glicoproteínas (azúcar), mucina salival, proteínas de membrana, etc.

  • 2. Lipoproteínas (lípido), lipoproteínas de plasma sanguíneo: VLDL, HDL, LDL

  • 3. Metaloproteínas (iones inorgánicos), anhidrasa carbónica-Zinc.

  • 4. Hemoproteínas (hierro), hemoglobina, citocromos.

  • 5. Nucleoproteínas (ácidos nucleícos), cromosomas, histonas, protaminas, etc.

  • 6. flavoproteínas (flavina), rodopsina existente en la retina.

  • 7. Fosfoproteínas (fosfato), caseína de la leche, vitelina de la yema de huevo.

1-B). Proteínas no conjugadas.

Formadas únicamente por secuencia de aminoácidos (Cad. polipeptídicas).

Ejemplo: Las albúminas, globulinas ,etc.

  • 2. BASADOS EN SU FUNCIÓN BIOLÓGICA

FUNCIÓN

EJEMPLOS

  • 1. Biocatálisis

…………………… Enzimas (hexocinasa).

  • 2. Estructural ……………………

..

Colágeno (tejido conectivo) proporciona

soporte mecánico.

  • 3. Almacenamiento……………

..Gliadina(trigo),

zeína (maíz), ovoalbúmina (clara)

  • 4. Defensa……………………………Anticuerpos, interferones.

  • 5. Transporte………………………. Hemoglobina, mioglobina.

  • 6. Contracción………………………Miosina, actina.

  • 7. Neuro transmisión…………… Neuropéptidos

  • 8. Mecanismo genético………

..

Nucleoproteinas, ribosomas.

  • 9. Hormonal………………………….Hormonas peptídicas (insulina)

  • 2. POR SU FORMA MOLECULAR:

3. POR SU FORMA MOLECULAR

A) FIBROSAS

  • Son filamentos de proteínas de forma larga y cilíndrica.

  • Tienen funciones estructurales e insolubles en agua y no se degradan fácilmente.

  • Tienen un contenido relativamente alto de residuos de aminoácidos con

grupos hidrofóbico o grupos neutros. Ejm. Colágeno, elastina, queratina, fibrinógeno.

B) GLOBULARES

  • Son de forma esférica constituida por cadenas polipeptídicas formando una alfa-hélice que presentan doble S o plegamientos no regulares.

  • Son solubles en agua.

  • Desempeñan un papel dinámico en el transporte, en la catálisis, protección inmunológico, etc.

  • Ejm. Albúminas y globulinas, las enzimas, los antigenos, etc.

4. POR SU SOLUBILIDAD

  • a) Albúminas: Solubles en agua, ejm. Ovoalbuinas, lactoalbúminas, seroalbúminas.

  • b) Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en sales, diluidas ejm. Ovoglobulinas, lactoglobulinas, seroglobulinas.

  • c) Prolaminas: insolubles en agua, solubles en álcalis diluidos y en soluciones alcohólicas al 60- 70%, presente en semillas de cereales. Ejm. Zeina, gliadina, hordeina.

  • d) Glutelinas: Insolubles en agua y en soluciones alcohólicas; pero solubles en álcalis diluidos, presente solo en semillas

de cereales.Ejm. Glutenina, horizenina.

Desnaturalización y renaturalización

de las proteinas

  • Se produce cuando la proteína interacciona con un agente desnaturalizante (agentes físicos o químicos).

  • Una proteína desnaturalizada pierde su estructura secundaria terciaria y cuaternaria nativas sin alterar su estructura primaria.

  • Esto implica perdida de la función de una proteína.

Urea 8M
Urea 8M

Ribonucleasa nativa Presente en la célula

Ribonucleasa reducida Se elimina por diálisis

RENATURALIZACIÓN

  • Ocurre cuando se retira el agente desnaturalizante, es decir, la proteína puede regresar lentamente a su estado inicial.

RENATURALIZACIÓN  Ocurre cuando se retira el agente desnaturalizante, es decir, la proteína puede regresar lentamente

Agentes desnaturalizantes

  • 1. Agentes químicos

    • Acido y bases fuertes

    • Soluciones de urea 8 M, clorhidrato de guanidina 6M

    • Iones de metales pesados:Ag +1 , Pb +2 ,etc.

    • Acidos orgánicos: acido tricloroacético.

    • Solventes orgánicos: alcoholes, acetona,etc.

      • 2. Agentes físicos

        • El calor

        • Luz ultravioleta

        • Cambios de pH

        • Congelamientos repetidos.