Aplicaciones clnicas de las

enzimas
Dr. Edgar Mauricio Serrano Martnez


El nivel en sangre de las enzimas
intracelulares aumenta en algunas
enfermedades de tejidos y los rganos,


Como consecuencia de la muerte celular o
cambios en la permeabilidad de las
membranas, hay un incremento de la
liberacin de esas enzimas al plasma, por
lo que su determinacin es un importante
indicio de dao celular en algunos tejidos

existe una fuerte asociacin entre los
hallazgos de un aumento en el plasma de
enzimas particulares y el dao a rganos
que son ricos en esas enzimas.

En la sangre se encuentran enzimas que
tienen un papel fisiolgico en la sangre,
pero adems, se pueden encontrar
pequeas cantidades de las enzimas que
aparecen normalmente en los tejidos.
Las enzimas plasmticas son de dos
tipos:

1. Especifico del plasma, alta
concentracin y tiene un papel funcional.

2. Concentraciones muy bajas, sin papel
funcional
Dentro del primer tipo tenemos las
enzimas asociadas con:

Coagulacin de la sangre (trombina)
Disolucin de la fibrina (plasmina)
Modificacin de los quilomicrones
(lipoprotena lipasa)
enzimas
Alanina aminotransferasa (ALT) Enfermedades
hepticas y cardiacas

Aldolasa Enfermedades musculares

Amilasa enfermedades pancreticas

Aspartato aminotransferasa (AST)
Enfermedades hepticas y cardiacas
Colinestarasa (pseudocolinestarasa)
Intoxicacin organofosforada aguda.

Creatin Kinasa (CK o CPK) Enfermedades
cardiacas y musculares.

Enzima Convertidora de
Angiotensina Sarcoidosis.

Fosfatasa acida Enfermedades prostticas


Fosfatasa alcalina Enfermedades hepticas y seas.

Gamma-Glutamiltransferasa (GGT) Enfermedades
hepticas, monitoreo de rehabilitacin alcohlica.

Lactato Deshidrogenasa (LDH) Enfermedades
hepticas, cardiacas y dao cerebral.

Lipasa Pancreatitis.

Lisozima Algunas leucemias agudas
CREATN FOSFO QUINASA CPK:

Aparece en forma de dmero con dos tipos
de subunidades, la M (tipo msculo) y la B
(tipo cerebro). En el cerebro, ambas
subunidades son, desde el punto de vista
electrofortico del mismo tipo y se
designan B.



En el msculo esqueltico, las
subunidades son ambas del tipo M. Las
isoenzimas que contienen las
subunidades del tipo B y del tipo M (MB)
slo se encuentran en el corazn
(miocardio).



Las isoenzimas se numeran empezando
por la especie que se desplaza ms
rpidamente hacia el nodo en la
electroforesis, y son CPK1 (BB) o rpida,
CPK2 (MB) o intermedia y CPK3 (MM)
lenta.


La CPK2 no debe superar el 6% de la
CPK total.
Su actividad aumenta en miopatas
congnitas, infarto de miocardio,
enfermedad cerebrovascular,
hipotiroidismo, grandes quemados, etc.
Disminuye en la artritis reumatoide y otros
procesos reumticos inflamatorios.




El rango normal es hasta 130 UI / ml en
hombres y en mujeres hasta 110 UI / ml
LACTATO DESHIDROGENASA LDH:

Es una enzima tetramrica que contiene
solo dos subunidades distintas: las
designadas H del corazn (miocardio) y
las M del msculo. Estas dos subunidades
se combinan de cinco formas diferentes.


La LDH tiene un gran variedad de isoenzimas
con leves diferencias en su estructura, que
sugieren diferentes orgenes por cada tejido:

LDH1 del corazn
LDH2 del sistema retculo endotelial
LDH3 de los pulmones
LDH4 de los riones
LDH5 del hgado y msculo.
Su funcin es interconvertir el piruvato y el
lactato.

En el ejercicio muscular las clulas musculares
transforman la glucosa en lactato, el lactato se
libera a la sangre, y puede ser recogido por el
hgado que lo vuelve a transformar en glucosa
que se derrama a la sangre para que pueda
volverse a utilizar como energa por los tejidos
Niveles normales de LDH:

recin nacidos160 a 450 UI/L
nios menores de 2 aos 100 a 250 UI/L
nios entre 2 y 8 aos60 a 70 UI/L
adultos100 a 200 UI/L.
La deshidrogenasa del cido lctico,
presente en el suero normal, puede
experimentar elevaciones en el infarto de
miocardio, precozmente, a las 24-36 hs. y
en forma bastante constante y acentuada
como para que constituya un signo
bioqumico fiel en el diagnstico.


Su aumento se prolonga hasta el 7 o
incluso el 16 da, cuando ya se normaliz
la elevacin de las transaminasas.

En realidad la deshidrogenasa en exceso
pasa a la sangre en toda destruccin
hstica, traumtica, infecciosa o
neoplsica, especialmente del miocardio,
pero tambin de otros msculos estriados,
del hgado, de rin, de cerebro y de
tumores malignos.

cncer diseminado.
distrofia muscular progresiva
hepatitis aguda con ictericia (a veces, en
los procesos hepticos crnicos).
malaria o paludismo.
SIDA :especialmente si coexiste con
tuberculosis o neumona.

Despus de la lesin del tejido cardaco,
la rotura celular libera CPK2 a la sangre
dentro de las primeras 6-18 horas
despus de un infarto, pero la liberacin
de LDH se retrasa respecto a la aparicin
de CPK2 en 1-2 das.


El cambio de las isoenzimas de la LDH
junto a una CPK2 incrementada es
diagnstico de un infarto de miocardio
virtualmente en el 100% de los casos.

TGO Y TGP

En el hepatocito, la TGP es una enzima
citoplasmtica, mientras que la TGO es
bilocular, se encuentra tanto el citoplasma
como en las mitocondrias.

El suero contiene normalmente de 8 a 20
U/lt., de estas transaminasas.

Por encima de 20 U/lt debe considerarse
patolgica e indica la existencia de un
proceso de necrosis hstica generalmente
miocrdica o heptica, con paso a la
sangre circulante de transaminasa.

Aumentos patolgicos de las
transaminasas sricas ocurren en infarto
de miocardio (a partir de las primeras 6
horas y por un lapso de 4 a 6 das,
alcanzndose los valores mximos a las
36 horas)


como indicador de lesin cardiaca por un
infarto de miocardio. Su valor mximo se
alcanza a las 24 horas tras el infarto, y
tiende a bajar en 3 a 4 das si la lesin
cardiaca cede.
Si persiste elevada es que el infarto est
progresando a peor.
En la hepatitis aguda la TGP suele
elevarse muy por encima de la TGO; esto
estara en relacin con una lesin
superficial o difusa de los hepatocitos.
Las transaminasas se elevan no solo en
las hepatitis vricas (A, B, C o D) sino
tambin en las txicas o medicamentosas,
y en las isquemias y/o estasis heptica.


En la hepatitis alcohlica aguda hay una
mayor elevacin de la TGO con respecto
a la TGP.

Fosfatasa alcalina
Es una enzima que se encuentra en casi todos
los tejidos del cuerpo, pero es mayor su
presencia en el hgado, las vas biliares y los
huesos.

La fosfatasa alcalina tiene un gran variedad de
isoenzimas con leves diferencias en su
estructura, que sugieren diferentes orgenes por
cada tejido (FA1 del hgado, FA2 del hueso).

Estas isoenzimas pueden ser
cuantificadas por separado si es
necesario.

Una de las mayores fuentes de fosfatasa
alcalina es el hueso por ello en los nios y
adolescentes con crecimiento seo esta
enzima est normalmente elevada.
Se realiza en el contexto de otras pruebas
hepticas (TGO, TGP, Bilirrubina, GammaGT).
se utiliza para evaluar problemas o alteraciones
del hgado.
Es muy sensible, sobre todo, en problemas de
obstruccin de las vas biliares.
Es la enzima ms sensible a los problemas
hepticos producidos por tumores metastsicos.

Suele asociarse a la elevacin de la
gamaGT, excepto que en los problemas
seos en solo se eleva la fosfatasa
alcalina.

En adultos 40 a 140 U/L

En nios menores de 2 aos 85-235 U/L

En nios entre 2 y 8 aos 65-120 U/L

En nios entre 9 y 15 aos 60- 300 U/L

En adolescentes entre 16 y 21 aos 30- 200 U/L