CATLISIS ENZIMTICA Y

ESPECIFICIDAD
Los catalizadores son substancias que aceleran las
reacciones qumica, participando en ellas pero sin
consumirse.







La mayora de las reacciones qumicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las
reacciones permitiendo que el metabolismo se
efecte a la velocidad que las clulas requieren.
PROPIEDADES:

Actan a concentraciones bajas.
Participan, pero no se modifican ni consumen durante la
reaccin.
No cambian el equilibrio de las reacciones.
No modifican las propiedades termodinmicas de las
reacciones, solamente la velocidad con que se alcanza
el equilibrio.
Cambian el mecanismo de las reacciones, estabilizando
los estados intermedios de alta energa.
Disminuye la energa de activacin.
Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su
velocidad.

No se alteran en el proceso, no se modifican en su
actuacin.

No llevan a cabo reacciones que sean energticamente
desfavorables, no modifican la constante de equilibrio de
la reaccin, sino que aceleran su consecucin.

La actividad enzimtica depende de la integridad
de la estructura.
Su estructura puede estar constituida slo por
aminocidos o pueden ser protenas conjugadas
con otros grupos qumicos para realizar acciones
que los aminocidos no pueden.
Cofactor: metales o iones inorgnicos pequeos, Fe2+,
Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.





Coenzima: molculas orgnicas pequeas, cido lipico,
pirofosfato de tiamina, biotina y vitamina B12





Apoenzima+ Cofactor= Holoenzima
El primer paso en la catlisis enzimtica es la unin
del substrato a la enzima para formar el llamado
complejo Enzima-Substrato (ES).
El substrato se une a la enzima en un lugar
especfico de esta llamado Sitio Activo.
PROPIEDADES DEL SITIO ACTIVO:
Constituye slo una pequea
parte de toda la estructura de
la enzima.
Es el sitio de reconocimiento y
unin del substrato.
Contiene los restos de
aminocidos que participan en
las reacciones qumicas.
Tiene una forma
tridimensional caracterstica
Modelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa
Los substratos se unen al sito activo mediante
interacciones no covalentes como:
Enlaces electrostticos.
Puentes de hidrgeno.
Fuerzas de van der Waals.
Interacciones hidrfobas.
MECANISMOS DE LA CATLISIS ENZIMTICA
Condiciones para una reaccin bioqumica

Los reactivos deben colisionar

La colisin molecular tiene que ocurrir con una orientacin adecuada

Debe haber un equilibrio favorable. La G debe ser negativo

La enzima se une al de sustrato y le hace adoptar un
estado intermediario semejante al de transicin pero de
menor energa
Energa de activacin de la reaccin catalizada es menor
que la energa de activacin de la reaccin sin catalizar

TIPOS DE CATLISIS
Catlisis cido-base

Catlisis covalente

Catlisis por iones metlicos

Catlisis cido-base
Reacciones por transformacin intermediarios cargados
inestables por captacin o cesin de H+

A pH fisiolgico [H+] y [OH-] bajas Baja
velocidad

Enzimas donantes
o aceptores de [H+] Aumentan
velocidad
Catlisis covalente

Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la
formacin de producto. Ej: Transaminaciones










Grupos nuclefilos en sus formas bsicas
Los grupos electrfilos contienen un tomo con deficiencia de
electrones (rojo)
Catlisis por iones metlicos

Participan de diferentes formas en la
catlisis:
Fijando y orientando adecuadamente al sustrato para que
reaccione
Estabilizando estados de transicin de compuestos
cargados
Intervienen en reacciones redox cambiando su propio
estado de oxidacin
Existen dos modelos para explicar la unin de la enzima y
el substrato y la catlisis enzimtica:
UNIDADES DE MEDIDA DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA
La actividad cataltica de las enzimas se mide en condiciones
estndares, con concentracin saturante, y temperatura de
37C.
La unidad de actividad enzimtica (U) se define como la
cantidad de enzima que cataliza la formacin de 1 M de
producto por minuto.
La utilizacin del Sistema Internacional ha dado lugar a una
unidad que se conoce con el nombre de katal (kat) que es la
cantidad de enzima que transforma un mol de sustrato por
segundo
La actividad especfica, se define como el nmero de
unidades de actividad enzimtica que hay por miligramo de
protena (U)/ mg de protena, y sirve para cuantificar la pureza
de una preparacin enzimtica.
ESPECIFICIDAD
La especificidad de las enzimas por sus substratos es
variable, y se pueden describir tres tipos generales:

Especificidad absoluta.
Especificidad de grupo.
Especificidad de reaccin.
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios
enzimas, que lo modifican de distinta forma.
ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
Una enzima une slo un substrato, cataliza una sola
transformacin y forma un solo producto.
Aspartasa (EC 4.3.1.1). Esta enzima
de plantas y bacterias cataliza la
adicin del amoniaco al cido fumrico
para formar el aminocido l-Aspartato.
La enzima es absolutamente
especfica para la geometra trans del
cido fumrico y la isomera ptica del
l-Aspartato.
Aconitasa (EC 4.2.1.3). Enzima del
ciclo de Krebs que interconvierte en
forma reversible el Citrato y el
Isocitrato. La especificidad es
absoluta para los dos cidos y de
los cuatro ismeros posibles del
Isocitrato slo forma y utiliza el
ismero 2R, 3S.
ESPECIFICIDAD DE GRUPO.
Una enzima puede catalizar la misma reaccin en un
grupo de substratos con estructura semejantes.
Las enzimas digestivas Tripsina y Quimotripsina (EC
3.4.21.1) miembros de la familia de las proteasas con
serina, catalizan el rompimiento de cualquier enlace
peptdico e incluso ster, siempre que el grupo carboxilo
provenga de aminocidos especficos, aromticos en el
caso de la Quimotripsina y catinicos en el de Tripsina.

Enzimas de la Oxidacin de cidos Grasos. Este
grupo de enzimas mitocondriales, es capaz de oxidar
cidos grasos, sin importar la longitud de la cadena de
carbonos
ESPECIFICIDAD DE REACCIN
Estas enzimas catalizan una reaccin en substratos
que pueden tener estructuras muy diferentes.
Las enzimas de destoxificacin de frmacos son
especficas para reacciones de oxidorreduccin,
hidrlisis, conjugacin, etc., pero los substratos tienen
estructuras muy variadas.
La Mono Amino Oxidasa (MAO EC 1.4.3.4), cataliza la
desaminacin oxidativa de varios neurotransmisores con
estructura diferente.

Todas las enzimas son especficas porque la
ausencia de una no puede ser substituida por
ninguna otra.
GRACIAS