Son las unidades bsicas que forman las protenas.

Su
denominacin responde a la composicin qumica general
que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-).
Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas
con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico
variable al que se denomina radical (-R).


FORMULA GENERAL DE UN AMINOACIDO
De acuerdo con la posicin del grupo amino con
referencia al grupo carboxilo:
A. Alfa
B. Beta
C. gamma
Clase mas frecuente
El grupo amino esta
unido al tomo de
carbono ( carbono alfa),
inmediatamente
adyacente al grupo
carboxilo
Unido al carbono
central alfa esta otro
grupo , cadena lateral o
grupo R (propiedades
qumicas; hidrfobas o
hidrfilas, interaccin de
grupos R; funcin
biolgica)

El grupo amino esta
unido al carbono
segundo a partir del
grupo carboxilo
Aminocido gamma:
El grupo amino esta
unido al carbono tercero
a partir del grupo
carboxilo


1. Aminocidos estndar
2. Aminocidos no
estndar
Modificacin qumica
No se encuentran en
protenas

20 aminocidos alfa
que se encuentran
habitualmente en las
protenas

Tienen la misma
estructura general con
excepcin de la prolina
( grupo amino
secundario, formada
por un cierre de anillo
entre el grupo R y el
nitrgeno amida)

De acuerdo con su capacidad para interaccionar con
el agua ( cuatro clases) :

1. Aminocidos neutros apolares
2. Aminocidos neutros polares
3. Aminocidos cidos
4. Aminocidos bsicos

1.Glicina
2.Alanina
3.Valina
4.Leucina
5.Isoleucina
6.Fenilalanina
7.Tiptofano
8.Metionina
9.Cisteina
10.prolina

Contienen grupos R hidrocarbonados
Los grupos R no tienen carga positiva o
negativa
Hidrfobos : interaccionan poco con el
agua
Importantes para el mantenimiento de la
estructura tridimencional

o Tipos de cadenas hidrocarbonadas:

1. Aromticos : estructura ciclicas(benceno)
hidrocarburos insaturados
2. Alifticos: no aromticos (metano,
ciclohexano )
cadenas laterales ( tomos de
azufre)
grupo sulfhidrilo ( -SH)


Poseen grupos funcionales
capaces de formar enlaces
de hidrogeno
Interaccionan fcilmente con
el agua
Hidrfilos o amantes del
agua

Presencia del grupo OH:
a. Participa en enlaces
hidrogeno ( estabilidad
de estructura proteica)
b. Formacin del Ester fosfato
de tirosina
c. Puntos de unin de hidratos
de carbono ( serina y
treonina)

Presencia de un grupo
amida ( muy polar)
enlaces hidrogeno no dan
estabilidad



Serina

Treonina

Tirosina

Asparagina

glutamina

Grupo OH




Grupo R-C-NH2
Derivados amida de los
aminocidos cidos:
asprtico
cido glutmico

Poseen cadenas
laterales con grupos
carboxilato
Cadenas laterales
cargadas
negativamente a PH
fisiolgico

cido aspartico ;
aspartato
cido glutmico;
glutamato

A PH fisiolgico llevan una
carga positiva
Pueden formar enlaces
inicos con los aminocidos
cidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena
lateral,
o Acepta un protn del agua
para el cido conjugado (-
NH3+)
o Oxidacin ; enlaces Inter. e
intramoleculares
La arginina:
o Grupo guanidino;
o No acta en reacciones
cido- base
Histidina:
o Base dbil, actividad
cataltica de enzimas

En la naturaleza 300
aminocidos diferentes

Los seres vivos 20
aminocidos para sintetizar
protenas

9 son esenciales para el ser
humano (debido a que sus
cadenas laterales o
aromticas no pueden ser
sintetizadas por el ser
humano, o la secuencia de
tomos de azufre o grupos
amino dentro de la cadena
de tomos de carbono que
los forman

1. Fenilalanina
2. Leucina
3. Isoleucina
4. Metionina
5. Lisina
6. Treonina
7. Valina
8. Triptofano
9. histidina

Residuos de aminocidos se forman tras la
sntesis de la cadena polipeptdica:

cido gamma carboxiglutamico: une el calcio
de la protombina
4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina:
componente mas importante del colageno (
proteina mas abundante del tejido conjuntivo)
Fosforilacin de aminocidos con grupos OH:
enzima glucgeno sintetaza
Carbonos asimtricos o qurales:
los carbonos alfa de 19 de los 20 aminocidos
estndar; unidos a 4 grupos diferentes (
hidrogeno, amino, carboxilo y R )

Molculas que pueden existir como:
A. Esteroismeros
B. Enantiomeros

Esteroismeros;
Molculas que solo se
diferencian en la
disposicin espacial de
sus tomos

Enantiomeros:
Imgenes especulares
una de otra
Se diferencian por la
posicin del grupo amino
y del tomo de hidrogeno
Propiedades fsicas
idnticas
Isomeros pticos:
desvan la direccin de la
luz polarizada plana en
direcciones opuestas
A. D gliceraldehido
dextrgiro (+): desva la
luz en el sentido de las
agujas del reloj
B. L gliceraldehido levgiro
(-) desva la luz en
sentido opuesto

En las protenas solo se
encuentran los
aminocidos L
Las reacciones que pueden experimentar los
aminocidos son determinadas por sus grupos
funcionales:

A. Formacin de enlaces peptdicos
B. Formacin de puentes disulfuro

Estructura tridimensional bien
definida
Conformacin nativa de la
molcula ( orden o secuencia
de aminocidos)
Se pliegan en una nica forma
biolgicamente activa
Carcter rgido del enlace
peptdico ( limita el numero de
posibilidades
conformacionales)
Los enlaces peptdicos tienen
un carcter parcial de doble
enlace ( hbridos de
resonancia)

o El grupo sulfhdrico de la
cisteina es muy reactivo
o La reaccin mas comn
es de oxidacin reversible
que forma un puente
disulfuro
o Puente de disulfuro:
cuando dos residuos de
cisteina forman un enlace
disulfuro
o Los puentes disulfuro
ayudan a estabilizar
muchos polipptidos y
protenas
Polipptidos cortos con una longitud inferior a 50
aminocidos

Molculas sealizadoras que utilizan organismos
multicelulares para regular actividades
complejas

Coordinacin de procesos bioqumicas

Interrelacin dinmica entre procesos opuestos
Proteccin de clulas de los
radicales libres
Regulacin de la ingestin de
alimentos y peso corporal
Estimuladores del apetito
Inhibidores del apetito

Disminucin de la expresin de
genes
Regulacin de la presin
sangunea
Estimulo de leche y contraccin
uterina
Alivian el dolor, placenteras
Percepcin del dolor
Glutation



Neuropeptido Y, galanina
Colocistocinina
Hormona estimulante de
melanocitos
Leptina
Vasopresina (antidiurtica)
Factor natri urtico atrial
oxitcica
Ppticos opiceos ( enceflinas)
Sustancia P y bradiquinina
El comportamiento anftero se refiere a que,
en disolucin acuosa, los aminocidos son
capaces de ionizarse, dependiendo del pH,
como un cido (cuando el pH es bsico),
como una base (cuando el pH es cido) o
como un cido y una base a la vez (cuando el
pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un
estado dipolar inico conocido como
zwitterin.