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PROTENAS

INTRODUCCION
Las molculas de protenas estn
compuestas principalmente por
carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.

Las protenas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.




Formar estructuras de soporte y
proteccin, tales como el cartlago, la piel, las
uas, el pelo y el msculo.

Las protenas estn construidas a base de
unidades ms pequeas, los aminocidos.

Las protenas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaos y
propiedades variables.







1.QUE SON PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.
Conservan su actividad biolgica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monomricas son los
aminocidos y el tipo de unin que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptdico.



Composicin
Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen adems S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molcula c / 6,25 g protena
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de protena existente en
una muestra a partir de la medicin del N de la
misma.

Son polmeros de alto peso molecular. Estn
formadas por unidades estructurales bsicas
llamadas aminocidos (aa).
PROTEINAS
Las protenas son biomolculas de gran tamao, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno. Su estructura est
formada por largas cadenas lineales: los aminocidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
Funciones:
Estructura
Regulacin del
metabolismo
Detoxificacin
Inmunidad
Energa
Se clasifican en:
Aminocidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptfano, valina
Aminocidos no esenciales
Aminocidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
Balance nitrogenado: Es la relacin entre el nitrgeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrgeno procede de 6,25 gramos de protena. El nitrgeno se
elimina a travs de la orina (urea), por las heces y la piel.
Introduccin
De esos 20 22 aminocidos
existentes algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a partir
de otro A.A. y son llamados no
esenciales . Otros por el contrario,
no pueden ser sintetizados o no en
la calidad necesaria, por lo que
tienen que ser absorbidos ya
sintetizados y son denominados
aminocidos esenciales . A
continuacin se da una lista de los
aminocidos esenciales y no
esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptfano
Arginina
Histidina
Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido asprtico
Acido glutmico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
Fuentes de protenas
Carnes,hgado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las protenas de origen
animal poseen mayor predisposicin
que las vegetales)
Las protenas de la dieta se usan para la formacin de
nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica).
Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riones
El nombre protena deriva del griego
PROTEIOS

Compuesto nitrogenado natural de carcter
orgnico complejo.

Alimentos ricos en protenas son la carne, las
aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso .
2. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin
de aminocidos mediante un enlace
peptdico.

El enlace peptdico es la unin entre un
grupo -carboxilo de un aminocido (aa) y
un grupo -amino de otro aa.





Protenas
Son polmeros de
aminocidos, (formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto nmero de C.)

El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo COOH
del AA vecino,
perdindose una molcula
de agua.( E. peptdico).
3.- AMINOCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).


FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el
numero de aminocidos.
1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de
10.
Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de
aminocidos es mayor de 10.


4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Niveles de organizacin de las
protenas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La
sustitucin de un solo AA altera su funcin.
Cambios en esta estructura origina una protena
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).

Estructura Primaria

Niveles de organizacin de las
protenas.
SECUNDARIA:
configuracin espacial de
la Protena, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hlice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)
Estructura Secundaria

Niveles de organizacin de las
protenas.
TERCIARIA: configuracin
tridimensional, determinada por
plegamientos entre regiones alfa y beta de
los polipptidos.


La estructura terciaria
Es la forma que manifiesta en el espacio una
protena.
Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
Tambin puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
La conformacin espacial de la protena
condiciona su funcin biolgica.
Estructura Terciaria

Niveles de organizacin de las
protenas.
CUATERNARIA:
combinacin de dos o
ms protenas para
formar una ms
compleja. La
hemoglobina est
formada por dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.

Estructura Cuaternaria

5.- VALOR BIOLGICO DE LAS
PROTEINAS

Presente en las protenas de origen
animal.
La leche materna es el patrn con el que
se compara el valor biolgico de las dems
protenas de la dieta.


6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biolgico de las
protenas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
protenas/da
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las protenas de origen animal son
molculas mucho ms grandes
Valor biolgico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de cidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares

8.- FUNCIONES DE LAS
PROTENAS.
Catalticas
Estructurales
Contrctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte

Sanguneas o plasmticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visin

Tipos


Ejemplos


Localizacin o
funcin

Enzimas


cido-graso-
sintetosa


Cataliza la sntesis de
cidos grasos.

Reserva

Ovoalbmina


Clara de huevo.

Transportadoras

Hemoglobina


Transporta el oxgeno en la
sangre.

Protectoras en
la sangre

Anticuerpos


Bloquean a sustancias
extraas.

Hormonas

Insulina


Regula el metabolismo de
la glucosa.

Estructurales

Colgeno


Tendones, cartlagos,
pelos.

Contrctiles

Miosina


Constituyente de las
fibras musculares



9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTENAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrfilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrfobos (separarse
las partculas del disolvente)

Denaturacin Desnaturalizacin:
-Denaturacin reversible
-Denaturacin irreversible
Caracteristicas de las protenas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminucin de la simetra molecular
-disminucin de su cristalidad
10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Protenas simples HOLOPROTEINAS
-Las Albminas
-Las Globulinas
-Las Escleroprotenas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS
-Las Lipoprotenas
-Las Glucoprotenas
-Las Nucleoprotenas
-Las Metaloprotenas
-Las Fosfoprotenas
-Las Cromoprotenas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAO DE LAS PROTENAS

-SON MEZCLAS DE POLIPPTIDOS DE
DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER DESDE 100-1800
RESTOS DE AMINOCIDOS

Desnaturalizacin-Hidrlisis
Desnaturalizacin de una
protena: prdida de la
conformacin nativa y de
sus propiedades
originales (ej.
coagulacin por calor de
las protenas de la clara
del huevo).

Hidrlisis de una protena:
escisin en aminocidos
(ruptura de un enlace
covalente por adicin de
agua).
Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimtica
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente
La desnaturalizacin se puede producir
por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.
Desnaturalizacin
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos

HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica
y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

CLASIFICACIN
HOLOPROTENAS
GLOBULARES
* Prolaminas:Zena (maz),gliadina
(trigo), hordena (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albminas:Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
HOLOPROTENAS
GLOBULARES
* Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.

HOLOPROTENAS
FIBROSAS
* Colgenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
HETEPROTENAS
LIPOPROTENAS
De alta, baja y muy baja
densidad, que
transportan lpidos en la
sangre