Macromolculas de alto

peso molecular, formado por

aminocidos unidos por
enlaces peptdicos.

ENZIMAS
Reacciones
qumicas
ESTRUCTURAL
Membrana
celular
ENERGETICA
15% de los
requerimientos
energticos
TRANSPORTE
Hemoglobina
(O2)
Albumina (ac.
Grasos)
Ceruloplasmina
(Cu)
Transferrina (Fe)
RESPUESTA
INMUNE
Antgeno
Anticuerpo

MENSAJERO
QUMICO
(hormona)
RECEPTOR
CONTRACCION
MUSCULAR
(actina-miosina)

COAGULACION
SANGUINEA
CRECIMIENTO Y
PROLIFERACION
CELULAR
REGULACION DE
LA
CONCENTRACION
DE
HIDROGENIONES
Reacciones qumicas: enzimas
velocidad
Funcin estructural: membranas celulares
Funcin energtica: 15% requerimientos
en adultos
Transporte intra y extracelular: Hb O
2,

albumina ac graso, transferrina Fe
Respuesta inmune: Ag y Ac

Hormonas: insulina, glucagon, ACTH, H.
crecimiento, HCG.
Receptores
Contraccin muscular: actina y miosina
Coagulacin sangunea: protrombina,
fibringeno, etc.
Crecimiento y proliferacin celular.
Regulacin de [H+].
SIMPLES
Constituidas solo por
aminocidos.
C:50%, O:23%, N:16%,
H:7%, S:3%
CONJUGADAS
Constituida por
aminocidos +
grupo prosttico
(compuesto
orgnico o
inorgnico)
P= Np (100/16)

P: contenido proteico de una muestra.
Np: contenido de nitrgeno de la muestra
Protenas
(>50aa, PM
>5000)
Cadenas
polipeptdicas
Aminocidos
PPTIDO: cadena <50aa.
Unidades estructurales de las
protenas, son de bajo peso
molecular, 20 clases
diferentes.
NH
2

C COOH

R
Grupo carboxilo
Grupo amino
Carbono alfa
Cadena lateral
Solamente 20 aa son
codificados por el DNA
para formar las
protenas
(proteinognicos)
R aliftica
*soluble
R aliftica R aliftica
R aliftica
R
aromtica
R
aromtica
> PM
R azufre
Iminoacid
o
Hidroxilo
*enzima
s
hidroxilo
hidroxilo
Amidas Amidas
Hidrogen
o +simple
Sulfhidrilo
IV
Imidazol
Guanidin
o
psilon
amino
ACTIVIDAD OPTICA: son capaces de
desviar el plano de luz polarizada, excepto
glicina.

ABSORCION DE LUZ: no absorben luz en la
regin visible del espectro luminoso, pero si
en el ultravioleta lejano. (280nm = trp, tyr,
fen)
- estimar la [] proteica en una muestra.

PROPIEDADES ELECTRICAS
19
-COOH -COO
-
+ H
+
CIDO
pK
1
-NH
2
+ H
+
-NH
3
+

BASE
pK
2
ZWITTERIN
pK
1
pK
2
PROPIEDADES ELECTRICAS

Punto isoelctrico:
A pH cido: prevalece la especie con
carga +
A pH bsico: prevalece la especie con
carga
Hay un valor de pH para el cul la carga
de la especie es cero. (zwitterin)

pI = pK
1
+ pK
2
para un aa neutro

2
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la
carga neta del aminocido es cero.
PROPIEDADES ELECTRICAS
Separacin de aa por cromatografa de
intercambio inico:
los aa se pasan por
una columna de resina
Separacin
electrofortica
Representacin
simplificada de la
separacin electrofortica
de la alanina, lisina y cido
asprtico a pH = 6.
La lisina catinica es
atrada hacia el ctodo, el
cido asprtico aninico es
atrado hacia el nodo y la
alanina se encuentra en su
punto isoelctrico, por lo
que no se mueve
Reaccion Reactivo Aminocido Color
Millon Nitrato de mercurio en ac.
nitrico
Tirosina Rojo
Ehrlich Triptofano Azul
Nitroprusito Nitroprusiato de sodio en
amoniaco diluido
Cisteina Rojo

Sullivan Sulfonaptoquinona e
hidrosulfito de sodio
Cisteina Rojo

Pauli Ac. Sulfamilico en medio
alcalino
Histidina y
tirosina
Rojo

Folin Ac. fosfomolibdotungstico Tirosina Azul
la secuencia lineal de los aa puede
adoptar mltiples conformaciones en el
espacio estructura tridimensional

Secuencia de aa en la cadena
polipeptidica.
ENLACE PEPTIDICO:
Grupo alfa carboxilo de
un aa se une al grupo
alfa amino del aa
siguiente. (enlace amida)
-CO-NH-
La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
Se relacionan aa prximos, mediante
enlaces de hidrogeno.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

ENLACES DE HIDROGENO :
entre el grupo NH de un aa
y el grupo co de un aa
cercano.
HELICE ALFA
espiral o resorte.
3,6 aa por cada vuelta.
Puentes H son lineales y
paralelos al eje.
Puede ser:
- alfa helice derecha
(Hb, mioglobina,
queratina)
- alfa helice izquierda
(colageno)

Prolina impide espiral.
LAMINA PLEGADA
Puentes H son
perpendiculares
Gran estabilidad
Puede ser:
-paralela
- antiparalela:
Fibrona (seda)





estructura secundaria
adquiere una
determinada
disposicin en el
espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.


>1 cadena polipeptidica (subunidad)
Intervienen las mismas interacciones
que en la estructura terciaria.
Pueden ser:
- homogenea
- heterogenea

Proceso generalmente irreversible
mediante el cul la protena pierde su
estructura 2, 3 y 4, careciendo de
importancia biolgica.

- incrementa la viscosidad
- perdida de capacidad de cristalizacin
- disminucin solubilidad
- cambia coeficiente de sedimentacin
- cambia coeficiente de difusin
Agentes Fsicos:
Calor
Radiaciones:
rayos x, luz
ultravioleta
Grandes presiones
Agitacin
mecnica
Agentes Qumicos
Solventes orgnicos:
etanol, acetona,
metanol
Solucin concentrada
de urea (8M) y de sales
Sales de guanidina
Detergentes: SDS(
dodecil sulfato de sodio)
Soluciones con pH<3
o>10
36
Es una protena
conjugada
(hemoprotena)
formada por:
Fraccin proteica:
globina
Fraccin no proteica
(grupo prosttico)
Porcin orgnica: grupo
HEM
Porcin inorgnica:
tomo de Fe
+2
.
Funcin: transporte
de O
2
en el msculo


Protena conjugada.
Transporta oxigeno en sangre.
Formada por 4 subunidades
2 cadenas a y 2 cadenas b =A1 (adulto)
2 cadenas a y 2 cadenas =A2 (adulto 2%)
2 cadenas a y 2 cadenas g =F (feto)
Hemoglobinas anormales:
- ejm. Hb S anemia falciforme (glu/val en la
cadena b.
Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.
Poseen 4 subunidades unidas por
puentes disulfuro.

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L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas
Existen 5 tipos: a, , g,
m, e

Fc: con actividad
biolgica, define la clase
de cadena pesada.
Fab: unin al Ag.
Dominios ctes: C
H
C
L

Dominios variables:
Responsables de la unin
al Ag.
V
H
: definen los 5 tipos de
cadenas H.
V
L