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UNIVERSIDAD AUTNOMA METROPOLITANA

UNIDAD XOCHIMILCO
Ciencias Biolgicas y de la Salud
Modulo: Prevencin y control de la propagacin microbiana.

ANTICUERPOS
Alumnos:
Fuentes Nieto Sergio
Marquez Curiel Cristina
Vsquez Bonilla Norberto

Estructura Inmunoglobulinas
Estructura bsica
Compuesta de 4 cadenas polipeptdicas conectadas entre s
por puentes disulfuro.
-cadenas ligeras
-cadens pesadas
220 aminocidos
440 aminocidos
Aprox. 25 kDa.
50-70 kDa
Estructura diferenteen cada clase o subclase
Ambas tienen dos regiones diferentes

tipos de
inmunoglobulinas

Inmunoglobulina A
La IgA tiene una masa
molecular que oscila
entre
170.000
y
720.000, ya que forma
estructuras polimrica
s de la unidad
estructural bsica; la
cadena H es del
isotipo , contiene un
7-12%
en
peso
de glcidos y su
concentracin
en
el suero es de 90-420
mg por 100 mL

Inmunoglobulina D
Se halla en cantidades
pequeas, 0-1% de
las inmunoglobulinas,
y tiene un peso de
185.000 Daltons. No
es secretada por
los plasmocitos

Inmunoglobulina E
La IgE es una
glicoprotena
de
aproximadamente
190 kDa.
La mayor parte de la
IgE se encuentra
unida
en
la
superficie de los
mastocitos,
eosinfilos
y
basfilos.

Inmunoglobulina G
Es
la
inmunoglobulina
ms pequea, con
un
peso
molecular
de
150.000 Daltons, as
puede pasar
fcilmente
del
sistema circulatorio
del cuerpo a los
tejidos.

Inmunoglobulina M

La mas antigua y la
inmunoglobulina
ms
grande
(950.000
Daltons),
aunque el
tamao no se debe
exclusivamente al peso
molecular real de la
molcula, sino que sta
presenta la capacidad, a
travs de su regin Fc, de
interaccionar con otras
cuatro molculas de IgM,
formando un complejo de
alto peso molecular de
cinco molculas de IgM.

Propiedades fisicoqumicas y
biolgicas de las inmunoglobulinas.
Los fenmenos de neutralizacin, precipitacin y aglutinacin de los
antgenos no son suficientes por s solos para la destruccin y total
eliminacin de stos. Para ello, adems de las inmunoglobulinas se
requiere de la colaboracin de otros muchos elementos, tales como el
sistema del complemento, macrfagos, polimorfonucleares o clulas
NK.

Propiedades fisicoqumicas y
biolgicas de las inmunoglobulinas.
Al detectar los antgenos y producirse la subsiguiente unin a ellos,
actan como transductores de la informacin de la presencia de los
mismos que seran destruidos por el complemento, macrfagos, los
polimorfonucleares o clulas NK a los que dan especificidad.

Neutralizacin
La neutralizacin de toxinas. Una vez neutralizado, el complejo toxinaanticuerpo ser digerido por los macrfagos a quedar incapacitado
para interaccionar con los receptores de las clulas diana y entrar en
ellas.
La neutralizacin vrica . Los anticuerpos (IgG, IgM e IgA) pueden
unirse algunos virus durante su fase extracelular e inactivarlos.
La IgA puede proteger al husped frente a las infecciones de las
superficies mucosas causadas por determinadas bacterias patgenas,
neutralizando su adherencia a las clulas husped.

Activacin del complemento y dao


celular
El complemento esta formado por un numero de protenas muchas
con actividad enzimtica. Estas protenas interaccionan de una
manera secuencial y ordenada con las clulas bacteriana u otro
material extrao, provocando lisis o perdida de componentes
celulares como resultado del dao a la membrana celular.
El sistema de complemento solo se activa con anticuerpos de las
clases IgG e IgM

Opsonizacin
Es el proceso mediante el cual los microorganismos u otras partculas
extraas son recubiertos por anticuerpos y/o el complemento,
preparndolos para su reconocimiento e ingestin por las clulas
fagocticas. Los principales son:
La IgG1 y la IgG3,
Se unen a receptores Fc sobre la superficie de los macrfagos y de los
neutrfilos. Esta unin proporciona a los fagocitos un mecanismo para
capturar a los antgenos de forma especfica.

Cuestionario
Menciona los dos tipos de cadena ligera
Menciona los 5 tipos de cadena pesada
Que Ig participa en las reacciones alrgicas?
Qu tipo de neutralizacin conoces por parte de las Ig?
Qu es le sistema de complemento y cual clase de inmunoglobulinas
las activa?