MACROMOLCULAS

ORGNCIAS

PROTENAS O

PRTIDOS

Blgo. Alex Morillos Garca

I. DEFINICIN:
Son compuestos
cuaternarios formados
por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P,
Fe, Mg, etc.
Son macromolculas cuyas
unidades monomricas son
molculas simples
denominadas aminocidos.

II. CARACTERSTICAS
1. Poseen elevado peso molecular.
Su lmite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su frmula es:

C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840

2. Difunden lentamente debido su

elevado peso molecular.

3. La mayora son solubles en agua,

otras son insolubles formando
soluciones coloidales.

4. No dializan a travs de membranas

semipermeables.
Agua, sales, nutrientes

sangre
Clulas
proteinas

protenas
Misma composicin que el
plasma (menos las protenas)

5. Tienen un alto grado

de especificidad: las
protenas suelen ser
especficas de cada
organismo .
Las protenas poseen
casi infinitas
variaciones
estructurales.

 6. Se pueden
desnaturalizar por
accin del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.

7. Son anfteros:
disocindose como
cidos o bases
segn el pH del
medio.

III. FUNCIONES
1. CATALTICA
Muchas protenas son enzimas, es
decir catalizan reacciones qumicas.

2. ESTRUCTURAL
Forman estructuras protectoras
externas.
A nivel tisular:
Queratina (uas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
Colgeno (tejido conjuntivo, cartlago)

 A nivel celular y molecular:

Lipoprotenas (membrana celular)
Dinena y tubulina (Cilios y flagelos)
Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
Algunas protenas forman poros en la membrana celular
que dejan pasar selectivamente a ciertas sustancias .

3. TRANSPORTE
Existen protenas especficas que
transportan determinados elementos.
Transportan O2:
Hemoglobina en la
sangre.
Mioglobina en el
msculo.
Hemocianina en la
hemolinfa de crustceos
y moluscos.

 Transportan Fe
Transferrina

Transportan Cu
Ceruloplasmina

Transportan lpidos
Lipoprotenas: LDL y HDL

Cu

4. RESERVA:
Algunas protenas almacenan
sustancias
Ferritina, almacena Fe
Casena, suministra P

5. INMUNOLGICA
A) Reconocimiento celular. Las clulas de
defensas reconocen sustancias extraas
basndose en las glucoprotenas de su superficie
celular.

 B) Sntesis de anticuerpos: Ciertas clulas

reaccionan ante la presencia de clulas o
molculas extraas sintetizando protenas de
defensa, como las globulinas o anticuerpos.

6. CONTRCTIL
La interaccin actina-miosina provocan la
contraccin muscular.
Adems cumplen esta funcin la troponina y
la tropomiosina.

7. REGULADORA
Muchas hormonas son protenas o pptidos que
regulan funciones biolgicas.
Insulina: metabolismo de la glucosa
Prolactina: formacin de leche
Oxitocina: contraccin uterina

8. ENERGTICA
Las protenas son la tercera alternativa,
despus de los glcidos y lpidos que el
organismo emplea para obtener energa.
La oxidacin de 1 g. de protena produce

4,1 Kcal.

9. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA.

Protenas especiales mantienen

constante el volumen sanguneo.
A)Ejercen presin
onctica o
coloidosmtica:
albumina.
EFECTO DONNAN

10. AMORTIGUADORA
Son sustancias buffers o tampones, debido
a que pueden neutralizar cidos y bases,
regulando el pH sanguneo.

AMINOCIDOS
Son cidos orgnicos que poseen un radical amino y
carboxilo.
Pueden ser , , , ..aminocidos de acuerdo a si el
grupo amino se une al C 1,2,3 a partir de COOH.

H - C - C - OH
H

Grupo cido
(grupo carboxilo)

H - C - C - OH
NH2
grupo amino (grupo bsico)

Acido orgnico

Alfa (

) aminocido

UN AMINOCIDO

A) Propiedades de los
aminocidos
1. Son slidos,
cristalinos, incoloros, no
voltiles, solubles en
agua e insolubles en
disolventes orgnicos
no polares.
2. Presentan actividad
ptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimtricos.

Los aminocidos pueden adoptar configuracin D

(grupo amino a la derecha) o L (grupo amino a la izquierda)

COO
H

+NH
3

CH3
D-Alanina

COO
+NH
3

CH3
L-Alanina

 3. Comportamiento qumico: en
disoluciones acuosas pueden ionizare
doblemente formado iones dipolares
llamados: zwiteriones.

Aminocido
simple (neutro)

In dipolar o
zwiteron

Los iones dipolares son sustancias anfotricas;

pueden donar o recibir protones. Por tanto , son
capaces de comportarse como cidos o bases.

B) Clasificacin de los
aminocidos
Existen cerca de 300 aminocidos en la naturaleza,
pero solo unos 20 forman parte de las protenas . Se
clasifican en dos grupos:
A. ESENCIALES : Aminocido que no se pueden
sintetizar en el organismo, por lo que se deben
ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el
nio . La arginina y la histidina solo se sintetizan en
el adulto .
B. NO ESENCIALES : Aminocidos que si pueden
ser sintetizados en el organismo.

ESENCIALES
Valina
Leucina
Treonina
Triptfano
Metionina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Histidina *
Arginina*

NO ESENCIALES
Alanina
Ac. asprtico
Ac. glutmico
Asparragina
Cisteina
Glicina
Glutamina
Tirosina
Prolina
Serina

* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.

Enlace peptdico
Enlace que une dos aminocidos de forma
covalente.
Ocurre por reaccin entre dos aminocidos a
travs de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).

OH - COOH + OH - COOH

CH - CONH - CH - COOH + H 2O

NH
2

NH
2

Aminocido

HNH
Aminocido

enlace peptdico
Dipptido

Principales pptidos
Nombre

Carnosina
Glutatin
Endorfinas
Angiotensina II
Bradikinina
Ocitocina
Vasopresina
Gramicidina
Gastrina
Insulina

Nde Aa

2
3
5
8
9
9
9
10
17
51

Importancia Biolgica

Regula en pH intramuscular
Coenzima de varias enzimas
Analgsico endgeno
Hipertensor arterial
Potente hipertensor
Causa contraccin del tero
Hormona antidiurtica
Antibitico
Estimula secrecin de HCl
Hormona pancretica.

IV. ESTRUCTURA PROTEICA

Las protenas estn formadas por cadenas
polipeptdicas. Segn como se dispongan en
el espacio pueden tener estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.

A. ESTRUCTURA PRIMARIA
Determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena
polipeptdicas, es decir informa sobre cuantos aminocidos hay
de cada clase y en que orden se encuentran.
Es determinada genticamente.
Enlace implicado: PEPTDICO

B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a la disposicin de la
estructura primaria en el espacio.
Enlace implicado: PUENTES DE
HIDRGENO entre aminocidos
cercanos.
Existen tres tipos de estructura
secundaria: , , .

 1. Hlice : La cadena polipeptdica toma

una disposicin helicoidal. Se debe a la
formacin de puentes de hidrgeno entre
el NH2 de un aminocido y el COOH de
otro, distante de l tres aminocidos.

ALFA HLICE

 2. Hoja plegada : Los puentes de

hidrgeno se forman entre los
aminocidos cercanos de dos cadenas
polipeptdicas paralelas.

Puentes de
hidrgeno

 3. Al azar ( ): Los segmentos de la

cadena se disponen sin adoptar forma
definida.

C. ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa sobre la forma que adopta en el
espacio la protena completa (forma
como la cadena polipeptdica se dobla y
enrolla entre s).

 ENLACES IMPLICADOS:
Dbiles (no covalentes):

Fuerzas electrostticas
Fuerzas hidrofbicas,
Puentes de hidrgeno
Atracciones polares
Puentes salinos
Fuerzas de Van der
Waals

Fuertes (covalentes)
Puentes disulfuro

Estructura terciaria de una protena

 La actividad enzimtica
y la antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
Conformaciones ms
frecuentes: globulares
y filamentosas.

GLOBULAR
Forma esfrica
Soluble en agua
Diversas funciones
Ejm: albmina

FILAMENTOSA
Forma alargada
Insoluble en agua
Funcin estructural
Ejm: colgeno

D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Informa sobre las relaciones espaciales
entre las cadenas polipeptdicas.
No la poseen todas las protenas. Se
observa en las protenas formadas por
2 ms cadenas polipeptdicas.

 Enlaces implicados
Fuerzas
hidrofbicas
Fuerzas
electrostticas
Enlaces no
covalentes

 Las protenas con estructura

cuaternarias son llamadas
OLIGOMRICAS y cada uno de sus
componentes de estructura terciaria se
denominan PROTMEROS.

Los cuatro niveles de estructura proteica

RESUMEN:

DESNATURALIZACIN DE UNA
PROTENA
Es la alteracin de las caractersticas
biolgicas de una protena debido a
cambios de el medio: pH, temperatura ,
iones, presin, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su
estructura cuaternaria, terciaria y secundaria
pero no la primaria.
Al desnaturalizarse una protena pierde su
actividad biolgica.

Con
actividad
enzimtica

DESNATURALIZACIN

RENATURALIZACIN