UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLGICAS

DEPARTAMENTO ACADMICO DE QUMICA BIOLGICA
Y FISIOLOGA ANIMAL

BIOQUMICA
T1. Los enlaces qumicos en bioqumica, el agua en las
reacciones enzimticas. Protenas. Estructura.
T2. Enzimas. Caractersticas generales: Holoenzima,
Apoenzima. Factores Fsicoqumicos que influyen en la
actividad enzimtica.

Ms.C. Patricia Elizabeth Torres Plasencia .

Los enlaces qumicos en bioqumica

Los tomos interaccionan por medio de enlaces
qumicos: covalentes (definen la estructura de
las molculas) y no covalentes.

Enlaces covalentes: Ms fuertes. Consiste en un par

de electrones compartidos entre dos tomos
adyacentes.

Los enlaces covalentes y no covalentes

son
importantes para la estructura y estabilidad de las
molculas biolgicas.

Enlaces no covalentes
Interacciones electrostticas: Atraccin entre cargas opuestas.
Puente de Hidrgeno:
tomo de H parcialmente
compartido
entre
dos
tomos
relativamente
electronegativos (N, O).
Grupo donador del enlace
de
H:
tomo
estrechamente unido al H y
al t. de H. Grupo aceptor
de H: t. no unido.
Interacciones de Van der Waals: Base: distribucin de
cargas elctricas de un tomo vara con el tiempo (distribucin
asimtrica de cargas).
Interacciones hidrofbicas: Algunas molculas
(apolares) no pueden participar en los puentes de H ni en
interacciones inicas con el agua. Tendencia a asociarse:
efecto hidrofbico, Interaccin entre molc. apolares:
interaccin hidrofbica.

Propiedades del agua

Diluyente en el que tienen lugar la mayora de las
reacciones bioqumicas.

El agua es una molcula polar

El agua es muy cohesiva: Las molc. de agua interaccionan a

travs de puentes de H. Ejm: Hielo.
Las molc. en soluc. acuosa interaccionan con el agua a travs
de puentes de H e interacc. inicas.

Protenas. Estructura
Protenas: macromolculas ms verstiles de los seres vivos,
participan en una gama de funciones de acuerdo a diversas
propiedades:

Son polmeros lineales: Construidos por monmeros: Aas.

Son la transicin desde el mundo unidimensional al tridimensional (funcin).

Poseen grupos funcionales: alcoholes, tioles, tiosteres , c.

Carboxlicos, carboxiamidas y una serie de grupos bsicos.
Pueden interaccionar entre s y con otras macromolc. para
formar asociaciones complejas.
Algunas son muy rgidas y otras muy flexibles.

Las protenas se construyen a partir de 20 Aas

Son -aminocidos: tomo de C unido a cuatro grupos.

Son quirales: tomo de C unido a cuatro grupos diferentes.
Grupo Carboxilo

Grupo amino

tomo de H.

Grupo R cadena lateral.

Ismero L
Dos ismeros: L y D. L,
constituye las protenas.

Ismeros L, configuracin absoluta S

A pH neutro, los Aas se encuentran como iones dipolares: zwitteriones

Existen 20 tipos diferentes de Grupos R o cadenas laterales:

ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminocidos de una protena (cadena polipeptdica)

Aas unidos por enlaces peptdicos

ada unidad aminoacdica se denomina residuo.

El extremo amino terminal (N terminal), es el comienzo
de la cadena polipeptdica, por lo que la secuencia de
Aas empieza desde ah.

Estructura Secundaria

Las cadenas polipeptdicas se pueden plegar en estructuras

regulares: hlice , hoja plegada , giros () y bucles ().
Hlice : Estructura helicoidal, se estabiliza por puentes de H
entre los grupos NH y CO de la cadena principal (puentes de H
intracatenarios).

Plegada : Se estabilizan por puentes de H entre las cadenas polipeptdicas (heb

Hoja

antiparalela:
Hebras en sentidos
opuestos. Conecta cada
Aas con un nico Aa (>
estabilidad).

Hoja paralela: Hebras

en el mismo sentido.
Tambin existen hojas mixtas.

Giros inversos y bucles: Se encuentran en la superficie y

participan en las interacciones entre protenas y
molculas.

Estructura Terciaria

El plegamiento de la cadena principal es complejo y desprovisto de simetra.

La forma global de la cadena polipeptdica de una
protena se conoce como estructura terciaria.

Motivos o estructuras
supersecundarias: Hlicevuelta-hlice.
Cadenas polipetdicas que se
pliegan en dos ms
regiones (dominios),
conectadas por segmentos
flexibles.

Estructura Cuaternaria

Para protenas que poseen ms de una cadena polipeptdica. Se

refiere al ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza
de sus interacciones. Forma ms simple: dmero.

Las cadenas polip. pueden ensamblarse en estructuras de mltiples

subunidades. Cada cadena polip. es una subunidad.

ENZIMAS

Caractersticas generales.
Holoenzima.
Apoenzima.
Energa libre .
Cintica enzimtica, Km consideraciones generales.

ENZIMAS. Caractersticas Generales

1. Composicin:
Casi
todos
son
de
naturaleza
proteica,
excepto molculas de
RNA
catalticamente
activas (ribozimas).
En los viroides de plantas, como los que
producen la mancha de los paltos y la
mancha de la planta del tabaco. Estas
ribozimas contienen secuencias de RNA,
que tienen esta posibilidad de cortar otras
cadenas
RNA,
en
secuencias
de
nucletidos bien determinadas.

ENZIMAS. Caractersticas Generales

La actividad cataltica de muchos enzimas depende de
la presencia de pequeas molculas llamadas
cofactores.

COFACTO
RES
Metales

Molculas orgnicas
pequeas deriv.
vitaminas: coenzimas
Unin fuerte

Unin dbil

Grupo
Prosttico

Cosustrat
o

Enzimas que requieren

elementos inorgnicos
Citocromo oxidasa
Catalasa, peroxidasa

Fe2+, Fe+,

Citocromo oxidasa

Cu2+

DNA polimerasa
Anhdrasa carbnica
Alcohol deshidrogensa

Zn2+

Hexoquinasa
Glucosa 6-fosfatasa

Mg2+

Arginasa

Mn2+

Piruvato quinasa

K+, Mg2+

Ureasa

Ni2+

Nitrato reductasa

Mo2+

ENZIMAS. Caractersticas Generales

2. Poder
cataltico

3.
Especificidad

Aumentan
las
velocidades de las
reacciones hasta 106
veces, sin afectar el
equilibrio
de
la
reaccin.
El enzima no se
modifica tras su
actuacin
cataltica.

Radica en el centro activo del

enzima
(responsable de la
interaccin).

ENZIMAS. Caractersticas Generales

Requieren de condiciones ambientales: pH

Enzima

pH ptimo

Pepsina

1.5

Tripsina

7.7

Catalasa

7.6

Arginasa

9.7

Fumarasa

7.8

Ribonucleasa
7.8

equieren de condiciones ambientales: Tempera

Enzima
pt.
Mamferos

Temp.
(oC)

37

Bacterias y algas
100

aprx.

Bacterias rticas
0

aprx.

Bacterias en muestra de
hielo antigua

DIVERSAS APLICACIONES:

Medicina

Transaminasas

Industria
Qumica
Transformaci
n de
Alimentos
Agricultur
a

Penicilina
Fermentacio
nes
Quesos
Vinos
Rhyzobium

ENZIMAS. Clasificacin

Anteriormente, los nombres:

tipo de reaccin catalizada,
seguido por sufijo asa.
Deshidrogenasas, proteasas
e isomerasas.

Descubrimiento
de
ms y ms enzimas
surgieron
ambigedades
inevitables.

La UIB: sistema de nomenclaturas sin ambigedad. Cada

enzima: nombre y nmero de cdigo singular que
identifican el tipo de reaccin catalizada y los sustratos
comprendidos.

De acuerdo al tipo de reaccin catalizada, los

enzimas se agrupan en seis clases:

1. Oxidorreductasas

Catalizan
reacciones
de
oxidorreduccin, transferencia de
hidrgeno (H) o electrones (e-) de
un sustrato a otro.

EC 1.1.1.2
Accepted alcohol dehydrogenase (NADP+)
name:
Reaction: an alcohol + NADP+ = an aldehyde + NADPH + H+
Otherna aldehyde reductase (NADPH2); NADP-alcohol
me(s): dehydrogenase; NADP+-aldehyde reductase; NADP+dependent aldehyde reductase; NADPH-aldehyde
reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase;
nonspecific succinic semialdehyde reductase; ALR 1;
low-Km aldehyde reductase; high-Km aldehyde
reductase; alcohol dehydrogenase (NADP+)
Systematicname:

alcohol:NADP+ oxidoreductase

Comment A zinc protein. Some members of this group oxidize

s: only primary alcohols; others act also on secondary
alcohols. May be identical with EC 1.1.1.19 (Lglucuronate reductase), EC 1.1.1.33 [mevaldate
reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55 [lactaldehyde
reductase (NADPH)]. A-specific with respect to
NADPH.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
http://www.enzyme-database.org/

http://us.expasy.org/enzyme/

2.
Transferasas:
Transfieren grupos funcionales entre dadores y
aceptores. Transfieren grupos amino, acilo,
fosfato,
glucosilo
y
los
grupos
monocarbonados.

3.
Hidrolasas:
La reaccin generalizada implica la
rotura hidroltica de enlaces C-C,
C-O, C-N, O-P y C-S; la rotura del
enlace peptdico es un buen
ejemplo de esta reaccin.

4.
Liasas:
Aaden o eliminan los
elementos
del
agua,
amoniaco o dixido de
carbono.
Las
descarboxilasas
eliminan unidades de
CO2 de y -cetocidos
o aminocidos.

5.
Isomerasas:

Catalizan
isomerizaciones de
diversos
tipos
dentro
de
una
molcula.
Interconversiones
cis trans y aldosa
cetosa.

6.
Ligasas:
Catalizan la unin de dos
molculas acopladas a la
hidrlisis de ATP.
El trmino sintetasa se
reserva para este tipo de
enzimas.

FACTORES FISICOQUMICOS QUE

INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

La actividad enzimtica se puede medir

en trminos de la velocidad de reaccin
enzimtica: Cantidad de producto
formado (en M mM) por unidad de
tiempo (s min.).

La actividad enzimtica puede estar afectada por:

El Tiempo de incubacin
El pH
La temperatura
La Concentracin de enzima
La Concentracin de sustrato
Cofactores
Inhibidores

TIEMPO DE INCUBACIN
La cantidad de producto
formado en una reaccin
enzimtica es proporcional
al tiempo de incubacin (a >
t > P formado).

Pero: La relacin es lineal

hasta
un
periodo
determinado ya que las
reacciones
son
generalmente reversibles y
tienden al equilibrio.

Efecto del pH
La mayor parte de los
enzimas tienen un pH
caracterstico en el cual su
actividad es mxima:

pH

ptimo.
Por encima debajo de
este pH: la actividad
disminuye.
El pH genera la ionizacin
(carga + -) tanto del
generalmente
acampanada,
sustrato como de los grupos Curva
funcionales de los Aas ptes en algunas presentan una meseta: Papana
el centro activo, lo que (entre pH 4 y 9).
favorece
la
actividad
cataltica.
Valores de pH muy cidos alcalinos: altera estructura 3:
desnaturalizacin: prdida de act. enzimtica.

Efecto de la Temperatura
Cuando
aumenta
T,
aumenta la energa de
molc. reaccionantes, se
favorece la colisin.
La V de las reacciones
enzimticas
incrementa
con el aumento de la T
hasta un margen que no
comprometa la estabilidad
y activ.
La velocidad de reaccin de los enzimas se duplica
aproximadamente por un incremento de cada 10C (Q10:
coeficiente de temperatura). El Q10 vara segn
los enzimas (dependiendo de la energa de activacin).
La mayor parte de los enzimas se inactivan a T superiores a
55 o 60C, excepto algunas bacterias termoflicas (85C).
Algunos enzimas inactiv. trmica que luego revierte.

Efecto de la Concentracin de Enzima

Efecto de la concentracin del sustrato

Michaelis
y
Menten
observaron que cuando se
mantiene
constante
la
concentracin de enzima (E) y
se
va
incrementando
la
concentracin del sustrato (S),
se
obtiene
una
grfica
hiperblica.
Inicialmente
la
velocidad
de
reaccin es proporcional a [S]
obtenindose una lnea recta.
Luego la velocidad de reaccin
disminuye (independiente de [S])
hasta hacerse constante.

Orden cero

Primer Orden

GRACIAS POR SU
ATENCIN