Contraccin y

excitacin del
msculo liso
Jessica Llumiguano
Nicole Maldonado

Contraccin del musco liso

El msculo liso
est formado por
fibras mucho
menores,
habitualmente
de 1 a 5m de
dimetro y de
solo 20 a 500m
de longitud.

Por el contrario
las fibras
musculares
esquelticas
tienen un
dimetro hasta
30 veces mayor
y una longitud
de hasta cientos
de veces mayor.

Las mismas
fuerzas de
atraccin entre
los filamentos de
miosina y actina
producen la
contraccin en el
musculo liso y en
el musculo
esqueltico

Tipos de Msculo Liso

Dimensiones
fsicas

Funcin

Caracterstica
s de la
inervacin

Organizacin
el fascculos
o laminas

Respuesta a
diferentes
tipos de
estimulo

El msculo liso se divide en dos tipos principales

Multiunitario
Unitario

MSCULO LISO
MULTIUNITARIO
- formado por fibras
musculares lisas
separadas y discretas.

Cada uno de la
fibras actan
independientement
e de las dems
est inervado por
una nica
terminacin
nerviosa

-La superficie
externa est
cubierta por una
capa delgada de
sustancia similar
a una membrana
basal
una mezcla de
colgeno fino y
glicoprotenas
que asla las
fibras separadas
entre s.

Contraccin
independiente y
su control se
ejerce por
seales
nerviosas

MSCULO LISO UNITARIO

una masa de cientos a miles de
fibras musculares lisas que se
contraen juntas como una nica
unida.

Las fibras estn dispuestas en

lminas o fascculos
Las membranas celulares estn
unidos por muchas uniones en
hendidura a travs de las cuales los
iones pueden fluir libremente desde
una clula muscular a otra.

Se denomina tambin
musculo liso sincitial y
musculo liso visceral

Mecanismo contrctil en el musculo liso

El msculo liso contiene filamento

tanto de actina de miosina, No
contiene el complejo de tropomina
normal que es necesario para el
control de la contraccin del musculo
esqueltico

. El proceso
contrctil es
activado por los
iones calcio, y el
trifosfato de
adenosina (ATP)

se degrada a
difosfato de
adenosina (ADP)
para proporcionar la
energa para la
contraccin

Base Fsica de la Contraccin del musculo liso

Comparacin entre el msculo liso y

msculo estriado
La contraccin del msculo liso
Contraccin prolongada, dura horas-das-semanas.
Ciclo lento de los puentes cruzados de miosina
El tiempo en que los puentes cruzados permanecen unidos
a los filamentos de actina es mucho mayor.
-> DETERMINA LA FUERZA DE CONTRACCIN
Ciclo lento: cabeza puente cruzado menor actividad ATPasa

 Energa requerida para mantener la contraccin

Se requiere de 1/10 a 1/300 parte de la E del msculo
esqueltico por: Lentitud de los ciclos de los puentes
cruzados.
Slo usa 1 mol ATP.
Lentitud del comienzo de la contraccin y relajacin
Msculo liso inicia su contraccin 50-100 msg despus de
haberse excitado, alcanzando una mxima concentracin
de segundo.

 Fuerza de la contraccin muscular mxima 4-6 kg/cm2

Se debe por un mayor perodo de anclaje de los puentes cruzados.

Mecanismo
de
cerrojo
para
contracciones
prolongadas sostenidas
Una vez desarrollada la contraccin mxima, el grado de
activacin se reduce a un nivel menor del inicial.
La importancia: puede mantener contraccin prolongada
(horas) con escaso consumo de E, adems precisa poca
seal excitadora.

Relajacin del Estrs del msculo liso

Importancia:
Permite que un rgano hueco mantenga la misma
presin en el interior de su luz a pesar de cambios
de volumen a largo plazo

Tensin- relajacin del musculo liso

Caracterstica importante:
Capacidad de recuperar su fuerza de contraccin
original despus de haber sido alargado o acortado

Regulacin de la contraccin por los

iones calcio

Nervioso
Hormonal
Qumico
Distensin

Acontecimie
nto
Iniciador

Calcio
Intracelula
r

Las clulas del msculo liso contienen una

protena reguladora: CALMODULINA

Ca

iz
l
i
r
a
f
s
Fo
ar

Contracci
n
Muscular

+
Calmodulin
a

Cabeza de Miosina Mios

Fos ina
fata
sa

Revierte o
inhibe la
Fosforilaci
n

Posible Mecanismo de Regulacin

FENMENO DE CERROJO
Permite el mantenimiento a
largo plazo de todo de los
rganos que tienen musculo
liso sin gasto de energa

BIBLIOGRAFA:
HALL, GUYTON Y. 2011. Tratado de Fisiologa Mdica.
Espaa: Elsevier Espaa S.L., 2011.

Gracias