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Los aminocidos (aa) son molculas orgnicas pequeas con un grupo

amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de


protenas que se conocen estn formadas nicamente por 20 aa
diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las
protenas.Todos los aminocidos tiene la misma formula general.

LOS AMINOACIDOS

En los aminocidos el carbono (el carbono que lleva la funcin


amino) es asimtrico. La molcula ser pticamente activa y existirn
dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos slo
encontramos uno de los ismeros pticos. Excepto la glicocola(glicina).
Por convenio se considera que los aminocidos presentes en los seres
vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los
microorganismos (paredes bacterianas, antibiticos generados por
bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie D.

LOS AMINOACIDOS

La mayora de los aminocidos


pueden sintetizarse unos a partir de
otros,
pero
existen
otros,
aminocidos esenciales, que no
pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual.

Los aminocidos esenciales son


diferentes para cada especie, en la
especie humana, por ejemplo, los
aminocidos esenciales son diez: Thr,
Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe
y Trp.

LOS AMINOACIDOS

Grupo I Aminocidos apolares.


Aminocidos cuyo resto R no es
polar. Esto es, no posee cargas
elctricas en R al tener en l largas
cadenas
hidrocarbonadas.
Estos
aminocidos, si estn en gran
abundancia en una protena, la
hacen insoluble en agua.
Alanina-Fenilalanina
-Isoleucina
Leucina-Metionina-ProlinaTriptfano-Valina

CARACTERSTICAS DE LOS
AMINOACIDOS
Grupo
II
Aminocidos polares no ionizables.
Poseen restos con cortas cadenas
hidrocarbonadas en las que hay
funciones polares (alcohol, tiol o
amida). Contrariamente al grupo
anterior si una protena los tiene en
abundancia ser soluble en agua.
Asparragina-Cistena-GlutaminaGlicocola-Serina-Tirosina-Treonina

CARACTERSTICAS DE LOS
AMINOACIDOS

Grupo III Aminocidos polares cidos.


Pertenecen a este grupo aquellos
aminocidos que tienen ms de un grupo
carboxilo. En las protenas, si el pH es
bsico o neutro, estos grupos se
encuentran cargados negativamente.

Asprtico-Glutmico

Grupo IV Aminocidos polares bsicos.


Son aquellos aminocidos que tienen otro u
otros grupos aminos. En las protenas,
estos grupos amino, si el pH es cido o
neutro, estn cargados positivamente.
Arginina-Histidina-Lisina

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran


mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a
pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga
negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada
aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la
misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente
neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra
en
su
forma
de
ion
dipolar
o
zwitterin.

Los aminocidos presentan cargas. Los aminocidos pueden captar


o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolucin en
la que se encuentren. Si la disolucin es cida, los aminocidos
captan protones y se comportan como una base. Si la disolucin es
bsica, ceden protones y se comportan como un cido. Por tener
este comportamiento, se dice que los aminocidos son anfteros.
El punto isoelctrico es el valor de pH al que el aminocido
presenta una carga neta igual al cero

- La L-fenilalanina se clasifica como un aminocido esencial que sirve como


precursor biolgico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformacin y la Lfenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metablico diferente formando
cido fenilpirvico:
O
O
Enzimas

OH

OH

NH2

Lfenilanlanina

cidofenilpirvico

-El cido fenilpirvico puede provocar retraso mental en nios (fenilcetonuria).


-La descarboxilacin de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente
vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de
muchos sntomas asociados con alergias, los antihistamnicos reducen los sntomas
mediante el bloqueo de la accin de la histamina.
O

HN

OH
NH2
Histidina

N
Enzimas
CO2

HN
Histamina

H2N

La qumica del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia
de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
O

O
HO

OH

OH
NH2

HO

NH2

HO

Tirosina

3,4dihidroxifenilalanina

HO

HO

NH2

Dopamina
HO

HO

HO

NH2

HO

N
H

OH

norepinefrina
(Noradrenalina

OH

Epinefrina
(Adrenalina)

Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con


el grupo amino de otro ambos aminocidos quedan
unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una
reaccin de condensacin en la que se produce una
amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta
de la unin es un dipptido.

ENLACE PEPTDICO

Muchas sustancias naturales de gran


importancia
son
pptidos;
ciertas
hormonas, como la insulina, producida por
clulas del pncreas, formada por dos
cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por
puentes disulfuro.

la encefalina (5 aminocidos) que se


produce en las neuronas cerebrales y
elimina la sensacin de dolor.

vasopresina y oxitocina (9aa) que producen


las contracciones del tero durante el
parto; tambin son pptidos algunos
antibiticos como la gramicidina.

La encefalina es un pentapptido.

Algunos pptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es la


oxitocina.

Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante


enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas
aminocidos.

Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada,


normalmente est comprendida entre 6000 da y 106 da, son
macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de
varios polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin contener
otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este ltimo caso
reciben el nombre genrico de prtidos.

Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas,


ms del 50% del peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas,
fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen tambin azufre.
Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y en particular: P, Fe,
Zn o Cu. El elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno.
Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de


cada ser vivo. Son adems de una gran importancia porque a travs de
ellas se va a expresar la informacin gentica, de hecho el dogma central
de la gentica molecular nos dice:

DNA RNA Protena

La conformacin de una protena es la

disposicin espacial que adopta la


molcula
proteica.
Las
cadenas
peptdicas, en condiciones normales de
pH y temperatura, poseen solamente una
conformacin y sta es la responsable de
las importantes funciones que realizan.

NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA

Viene dada por la secuencia: orden que siguen los


aminocidos de una protena. Va a ser de gran
importancia, pues la secuencia es la que determina el
resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la
protena.

NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las caractersticas de los enlaces peptdicos imponen


determinadas restricciones que obligan a que las
protenas
adopten
una
determinada
estructura
secundaria.

Hlice
Se

forma

al

enrollarse

la

estructura

primaria

helicoidalmente sobre s misma. Se debe a la


formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de
un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue. Ej: queratina del pelo, cuernos, uas, lana.
Hoja plegada o lmina
En esta disposicin los aminocidos forman una
cadena en forma de zigzag, mediante la formacin de
enlaces de hidrgeno entre los grupos N-H y los C=O
de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej: fibrona de la
seda.

La estructura terciaria de una protena consiste en el plegamiento de la cadena.


La forma en que se pliega la cadena afecta tanto a sus propiedades fsicas como a su
funcin biolgica.
- Las protenas estructurales, tales como las presentes en la piel, el pelo, los
tendones, la lana o la seda, pueden tener una estructura secundaria tanto de hlice
como de hoja plegada , pero en general tienen una forma alargada de longitud
varias veces el dimetro de la cadena. Se denominan protenas fibrosas y tienden a
no ser solubles en agua.
- Otras protenas, incluyendo la mayora de los enzimas, operan en agua. stas se
denominan globulares y tienen una forma ms o menos esfrica:

Mioglobina

Cuando varias cadenas de aminocidos, iguales o


diferentes, se unen para formar un edificio proteico de
orden superior, se disponen segn lo que llamamos
estructura cuaternaria. Tambin se considera estructura
cuaternaria la unin de una o varias protenas a otras
molculas
no
proteicas para formar edificios
macromolculares complejos. Esto es frecuente en
protenas con masas moleculares superiores a 50.000

Cada polipptido que interviene en la formacin de este


complejo proteico es un protmero y segn el nmero de
protmeros tendremos: dmeros, tetrmeros, pentmeros,
etc.

La asociacin o unin de las molculas que forman una


estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante
enlaces de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones
electrostticas y algn que otro puente disulfuro.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina,


formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y
dos cadenas beta, con un total de 146 aminocidos) ms la
parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados
tambin por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Las alteraciones de la concentracin, del grado de acidez, de la


temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalizacin de
las protenas. La desnaturalizacin es una prdida total o
parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se
debe a la desaparicin de los enlaces dbiles tipo puente de
hidrgeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los
enlaces peptdicos y por tanto a la estructura primaria. Sin
embargo al alterarse su conformacin espacial, la protena
perder su funcionalidad biolgica.

En las protenas globulares, solubles en agua, la


desnaturalizacin est acompaada de una prdida de la
solubilidad y la consiguiente precipitacin de la disolucin.

Puede existir una renaturalizacin casi siempre, excepto


cuando el agente causante de la desnaturalizacin es el calor
(coagulacin de la leche, huevos fritos, "permanente" del
cabello, etc.).

Es la ciencia que correlaciona las protenas


con sus genes.

Estudia el conjunto completo de protenas


que se pueden obtener del genoma.

Intenta resolver preguntas como:


Cmo varan las protenas de una clula
enfrentada
a
distintas
condiciones
ambientales?.

Las tcnicas ms utilizadas para la


separacin de protenas son:
La electroforesis.
La cromatografa lquida.
La tcnica ms extendida es la SDS-PAGE
(Sodium Dodecyl Sulfate Poly Acrylamide Gel
Electroforesis).

Las deficiencias de aminocidos estn


asociadas a las enfermedades que aquejan al
hombre actual: angina de pecho (carnitina),
fallo cardiaco (carnitina y taurina), diabetes
y triglicridos altos (carnitina), infertilidad
masculina (arginina y carnitina), Alzheimer
(carnitina) o depresin (tirosina)

FUNCIONES ESPECFICAS DE LOS AMINOACIDOS.

QU ES Y QU FUNCIN CUMPLE LAS PROTEINAS


G, EN LOS SERES VIVOS.

CONSULTA UN NUEVO AVANCE EN LO QUE A


AMINOACIDOS Y PROTEINAS A DESCUBIERTO LA
CIENCIA LTIMAMENTE.

5 MEDICAMENTOS A BASE DE AMINOACIDOS Y


PROTEINAS Y SU FUNCIN.