Chaperonas y chaperoninas

Esparza Garca Ediel

Eugenia Alaniz Fierro
Rubn Alvidrez
Daniel Chavez

Que son las chaperonas?

Conjunto deprotenaspresentes en todas

lasclulas, muchas de las cuales

sonprotenas de choque trmico.
Lasprotenas de choque trmico, son

un conjunto deprotenasque producen

lasclulastanto
deorganismosunicelulares como
pluricelulares, cuando se encuentran en
unmedio ambienteque le provoca
cualquier tipo deestrs.

Que provoca dicho estrs?

Aumento o disminucin de la temperatura.
Cambios en la presin osmtica.
Ambientes con pH extremos.
Presencias de sustancias toxicas.
Presencia de metales pesados.

Funcin
Ayudar al plegamiento de otras protenas

recin formadas en lasntesis de protenas.

Estas chaperonas no forman parte de la

estructura primaria de la protena

funcional, sino que slo se unen a ella para
ayudar en su plegamiento, ensamblaje
ytransporte celulara otra parte de la
clula donde la protena realiza su funcin.

Se encuentran en
Las chaperonas son un grupo de protenas

que se encuentran tanto

enprocariotascomo eneucariotasde
manera abundante y en todos los
compartimentos celulares.
Funciones principales son: favorecer el

plegamiento de protenas sintetizadas.

Ayudar en el plegamiento correcto de

protenas despus de un proceso de

desnaturalizacin.

Clasificacin de las
chaperonas
Familia de las

Chaperoninas(GroELenEscherichia coli) es
una protena de aproximadamente 60kDaque
tiene como funcin ayudar en el plegamiento de
protenas que han sido importadas al cloroplasto
o mitocondria.

(GroELes unachaperonamolecular deEscherichia colide 60 kDa que forma un complejo

cilndrico activo de dos anillos que contienen 7 sub-unidades de GroEL cada uno.)

Hsp60 y Hsp10
Hsp60-GroEL en E. coli y Cpn60 en

cloroplastos.

Las protenas Hsp10- GroES en E. coli y

Cpn10 en cloroplastos.
Hsp: de sus siglas en ingles Heat shock proteins (protenas del
choque termico)

Hsp70: Estn implicadas en revertir el

proceso de desnaturalizacin y agregacin

proteica, facilitar el plegamiento correcto
de protenas sintetizadas.

Hsp90- Se ha relacionado con distintos

tipos de cncer, ya que promueve la

supervivencia de clulas tumorales, al
inhibir la apoptosis de estas, por lo que se
ha optado por utilizar inhibidores de estas
para el tratamiento del cncer.

Que son las chaperoninas?

Las chaperoninas utilizan su estructura

para ayudar en el plegamiento de muchas

protenas mediante un mecanismo muy
general pero poco eficiente.
Se basa en el aislamiento de la protena a

plegar.

Como son?
Son grandes agregados macromoleculares

compuestos por protenas de un peso molecular

cercano a 60 kDa.
Todas las chaperoninas conocidas hasta la fecha

son oligomricas y comparten una estructura

similar: un cilindro compuesto por uno o dos
anillos dispuestos espalda contra espalda.

Oligomerico:Se dice que una molcula constituye un oligmero cuando los

radicales asociados son distintos entre s.

1. se unen a los polipptidos recin sintetizados en los

ribosomas, a protenas que atraviesan las membranas de
diversos orgnulos o a protenas que se han desnaturalizado
debido a cualquier tipo de estrs
2. en la mayor parte de los casos parecen transportar los
polipptidos desnaturalizados hasta las chaperoninas, donde

Clasificacin
Las chaperoninas se clasifican en dos grupos:

-De tipo I que se encuentran en las eubacterias y

en orgnulos endosimbiontes.
-De tipo II que se localizan en las arqueobacterias y
en el citosol de eucariotas.

Endosimbiontes: Se denomina endosimbiosis a la asociacin en la cual un

organismo habita en el interior de otro organismo .

Las de tipo II son ms complejas que las de

tipo I, pero todas ellas funcionan como

chaperonas generales, capaces de plegar
casi cualquier protena desnaturalizada en
cualquier conformacin, mediante
interacciones hidrfobas entre los residuos
de las protenas desnaturalizadas y los que
se encuentran en la entrada de la cavidad
de la chaperonina

Bibliografia:
Fundamentos De Bioquimica/ Fundamental of

Biochemistry
By Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt
Las chaperoninas:Mquinas plegadoras de
protenasOscar Llorca, Jos L. Carrascosa y
Jos M. Valpuesta, 2001
Bukau, B. & Horwich, A.L. (1998) The hsp70 and hsp60
chaperone machines
Lodish-Harvey., Biologa celular y molecular. 5 ed, ed.
M. Panamericana. 2006, Argentina. 68-70.
Voet-Voet-Pratt, Fundamentos de Bioqumica la vida a
nivel molecular. 2 ed, ed. M. Panamericana. 2009,
Buenos Aires. 167-169 pp.

Muchas Gracias