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Acides amins ,

peptides et
protines

Acides amins

Symbole
3 lettres

Symbole
1 lettre

pK(COOH)

Alanine

Ala

2,35

9,87

Arginine

Arg

1,82

Asparagine

Asn

Aspartate

Asp

Cystine

Nom

pK(NH2)

pK(chane

Type

Essentiel

neutre apolaire

non

8,99

12,48

neutre polaire

non

2,14

8,72

neutre polaire

non

1,99

9,9

3,9

charg

non

Cys

1,92

10,7

8,37

neutre polaire

non

Glutamine

Gln

2,17

9,13

neutre polaire

non

Glutamate

Glu

2,1

9,47

4,07

charg

non

Glycine

Gly

2,35

9,78

neutre apolaire

non

Histidine

His

1,8

9,33

6,04

charg

non

Isoleucine

Ile

2,32

9,76

neutre apolaire

oui

Leucine

Leu

2,33

9,74

neutre apolaire

oui

Lysine

Lys

2,16

9,06

10,54

charg

oui

Mthionine

Met

2,13

9,28

neutre apolaire

oui

Phnylalanine

Phe

2,2

9,31

neutre apolaire

oui

Proline

Pro

1,95

10,64

neutre apolaire

non

Slnocystine

SeC

polaire

non

Srine

Ser

2,19

9,21

neutre polaire

non

Thronine

Thr

2,09

9,1

neutre polaire

oui

Tryptophane

Trp

2,46

9,41

neutre apolaire

oui

Tyrosine

Tyr

2,2

9,21

10,46

neutre polaire

non

Valine

Val

2,29

9,74

neutre apolaire

oui

latrale)

6-Propriets
chimiques :

Etudes des
peptides

F- Squenage des
peptides.

Lhydrolyse acide dtruit le tryptophane

Indentification de lextremit Nterminale


METHODE Rcurrente dEdman
On utilise le Phnyl iso thiocyanate
(PITC) qui se lie au groupement NH2
pour former le PTH-AA
( phnylthiohdantone AA) liber par
hydrolyse (dilue) du peptide
Liberation sequentielle des AA qui
sont identifis par chromatographie
comparative

METHODE DE SANGER
Le peptide est trait par le
FDNB( fluoro dinitro benzene ),le
groupement amin de AA Nterminal se substitue au fluorure
sur le noyau aromatique
On hydrolyse ensuite le peptide
et on identifie lAA marqu par
chromatographie

METHODE DES
DANSYLAMINOACIDES :
On utilise le chlorure de
dansyl pour reagir avec le
groupement amino terminal
du peptide
Hydrolyse acide du peptide
et liberation du dansyl-AA
fortement fluorescent

Les carboxypeptidases clivent la


liaison peptidique situe juste avant
le dernier acide amin
Autre mthode de dtermination des
rsidus c-terminaux :
HYDRAZINOLYSE :
HYDRAZINE : NH2-NH2
On traite par lhydrazine 100c
,toutes les liaisons peptidiques sont
rompues,et tous les rsidus sont
transforms en hydrazides, sauf le
rsidu COOH terminal (reste libre)

La biologie molculaire a
rvolutionne la dtermination de la
squence primaire .

La spectrophotomtrie de masse
dtecte les modifications
covalentes :A Remplac le squenage
d Edman . Elle performante pour
dterminer les modifications posttraductionnelles des protines .

La gnomique permet ,
lidentification de protines a
partir d une petite partie de la
squence .

La proteomique a pour but ,


d identifier lensemble des
protines , pouvant tre
fabriques par une cellule dans
diverse conditions .

Protines

C- Proprits des
protines :

C- Proprits des protines :

1- Introduction :

La source ultime d'azote dans les systmes biologiques est l'azote atmosphrique (78% des gaz atmosphriques).

Schma gnral du mtabolisme protique

ENTREES
Protolyse
( 300 g/j)

Apports exognes
( 80 g/j)
Synthse de novo
(endogne)

PROTEINES
( 10 kg)

Renouvellement ou
Turnover protique
AA LIBRES
( 70 g/j)

(chez un adulte en bonne sant)

SORTIES
Synthse protique
( 300 g/j)

Dgradation irrversible
( 80 g/j)
(UREE, NH4, CO2)
Biosynthse des
autres produits azots

Les AA excdentaires ne sont pas stocks: ils sont dgrads

2- Catabolisme :

Les protines alimentaires ingres sont digres et


absorbes sous forme dacides
amins qui entrent dans les voies mtaboliques de
lorganisme. Le catabolisme des
acides amins seffectue, selon lorgane, lacide amin
concern et les conditions
physiologiques, par transamination ou dsamination
oxydative. Les protines corporelles
sont en permanence dgrades et resynthtises. Cette
dynamique confre lorganisme
ses grandes capacits adaptatives. Le maintien de lquilibre
homostatique des
protines et des acides amins de lorganisme est ainsi
assur par les systmes de
protosynthse (anabolisme) et de protolyse (catabolisme),
le catabolisme oxydatif des acides amins, lutilisation des
acides amins pour la synthse de composs non
peptidiques, la synthse de certains acides amins non

La degradation des proteines et leur resynthese (=


turnover ) est un phenomene constant danslorganisme.
Les proteines ont une demi-vie tres variable :
- ornithine decarboxylase : 11 minutes
- Hb : vie du globule rouge ( 120 jours)
- cristalline : vie de lindividu
Les acides amines sont generes par la digestion des
proteines dans lintestin et par la degradation des proteines
dans la cellule (les acides amines non indispensables peuvent
aussi provenir dune synthese de novo).
Les acides amines libres ne sont pas stockes comme les
acides gras et le glucose a des fins purement energetiques.
Ils sont utilises comme des blocs de construction pour la
traduction ou servent de combustibles parle catabolisme de
la chaine carbonee.
La partie aminee explique la part preponderante des acides
amines et proteines dans le metabolisme de lazote.

D- Devenir de
lammoniaque :

Le NH 4+ , toxique ltat libre, est transport dans le sang (vers le


foie et le rein) surtout
sous forme de Gln et Ala

COUPLAGE AVEC LE CYCLE


TRICARBOXYLIQUE DE KREBS

E-Dgradation des aminoacides et formation des


intermdiaires du catabolisme nergtique :

Fin , bon
courage .