PROTEINAS

FUNCIN Y COMPONENTES DE LAS

PROTENAS
Las protenas son esenciales para la
formacin y mantenimiento de los tejidos
corporales
Los aminocidos son los elementos
estructurales de las protenas
Las protenas de plantas y animales estn
formados por 20 aminocidos

COMPOSICIN DE LAS PROTENAS

Las protenas estn formadas por 20 aminocidos en configuracin L.

Los aminocidos estn compuestos por

carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, y
algunos por azufre.

Los aminocidos se diferencian por sus

cadenas laterales

Amino Acidos
Los
aminocidos
se
caracterizan por poseer
un grupo carboxilo
(COOH) y un grupo amino
(-NH2).
Las otras dos valencias
del carbono se saturan
con un tomo de H y con
un
grupo
variable
denominado radical R.

PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS
Las caractersticas de la cadena lateral (R)
influyen en las propiedades fisiolgicas y
fsico-qumicas de los aminocidos y por lo
tanto tambin de las protenas
Se dividen en cinco grupos segn las
distintas cadenas laterales:

cadenas laterales alifticas no polares

cadenas laterales polares sin carga (hidroflicas)
cadenas laterales cargadas positivamente
cadenas laterales cargadas negativamente
cadenas laterales aromticas

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS

1 Cadenas laterales no polares

alanina (Ala)
glicina (Gly)
isoleucina (Ile)
leucina (Leu)
metionina (Met)
valina (Val)

2 Cadenas laterales polares no cargadas

(hidroflicas)

asparragina (Asp-NH2)
cisteina (Cys)
glutamina (Glu-NH2)
prolina (Pro)
serina (Ser)
treonina (Thr)

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS

3 Cadenas laterales cargadas positivamente
arginina (Arg)
histidina (His)
lisina (Lys)

4 Cadenas laterales cargadas negativamente

cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)

5 Cadenas laterales aromticas

fenilalanina (Phe)
triptfano (Trp)
tirosina (Tyr)

Aminocidos esenciales
Para la especie humana son esenciales
ocho aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (adems puede
aadirse la histidina como esencial
durante el crecimiento, pero no para el
adulto)

Propiedades de los A.A.

Los aminocidos son compuestos slidos;
incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusin (habitualmente por encima de
los 200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y con un comportamiento
anftero

Propiedades Opticas
La actividad ptica se manifiesta por la
capacidad de desviar el plano de luz polarizada
que atraviesa una disolucin de aminocidos, y
es debida a la asimetra del carbono , ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro
radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los
aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el
plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda

Propiedades Opticas

Comportamiento Qumico
El comportamiento anftero se refiere a que, en
disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un cido
(cuando el pH es bsico), como una base (cuando el
pH es cido) o como un cido y una base a la vez
(cuando el pH es neutro). En este ltimo caso
adoptan un estado dipolar inico conocido como
zwitterin.
El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una
forma dipolar neutra (igual nmero de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto
Isoelctrico. La solubilidad en agua de un
aminocido es mnima en su punto isoelctrico

Zwitterion

ESTEREOQUMICA DE LOS
AMINOCIDOS

Todos los aminocidos (excepto la glicina)

tienen actividad ptica debido a un tomo de C
asimtrico en posicin .

Los aminocidos de protenas animales y

vegetales son siempre ismeros L.
COO
H
D-Alanina

C
CH3

NH3

COO
+

NH3

C
CH3

H
L-Alanina

Enlace peptdico
Los pptidos estn formados por la unin de
aminocidos mediante un enlace peptdico.
Es un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molcula de agua.

Enlace peptdico

 Cada pptido o polipptido se suele escribir,

convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que
posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un
grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del pptido, formado por una unidad
de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a
todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a
otros, y por extensin, de unas protenas a
otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o
secuencia de sus aminocidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Para formar pptidos los aminocidos se van
enlazando entre s formando cadenas de longitud
y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor
10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...

Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de

aminocidos es mayor 10.

Estructura
de las
protenas

Estructura de las protenas

Estructura primaria
Es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica
qu aas. componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aas. se encuentran. La
funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura de las protenas

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de
la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aas, a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposicin espacial estable

Tipos de estructura secundaria:

la (alfa)-hlice
la conformacin beta

Estructura secundaria
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre s misma la estructura
primaria. Se debe a la
formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O
de un aminocido y el -NHdel cuarto aminocido que
le sigue.

Estructura secundaria
En
esta
disposicin
los
aas no forman
una hlice sino
una cadena en
forma de zigzag,
denominada
disposicin
en
lmina plegada.
Presentan
esta
estructura
secundaria
la
queratina de la
seda o fibrona.

Estructura de las protenas

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de
la estructura secundaria de un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una conformacin
globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cul ser la secundaria y por tanto la
terciaria..
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en
agua y as realizar funciones de transporte ,
enzimticas , hormonales, etc.

Estructura Terciaria

Esta
conformacin
globular se mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces
entre los radicales R de
los aminocidos.
Tipos de enlaces:
El
puente
disulfuro
entre los radicales de
aminocidos que tiene
azufre.

Ls
puentes
hidrgeno

de

Estructura de las protenas

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unin ,
mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de
protmero.

Estructura Cuaternaria
El
nmero
de
protmeros
vara
desde dos como en la
hexoquinasa,
cuatro
como
en
la
hemoglobina,
o
muchos
como
la
cpsida del virus de la
poliomielitis,
que
consta
de
60
unidades protecas

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en :
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y
por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS

Globulares

Fibrosas

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena

(cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS

Glucoprotenas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones

Azcar-protena

NAG: N-acetilglucosamina
NAM: N-acetilmuramico

Cuando las
protenas
se
asocian
con
azcares pueden
originar
asociaciones
supramoleculares
como
los
proteoglicanos
o
los peptidoglicanos

Lpido-protenas
Cuando
las
protenas
se
asocian con lpidos
pueden
originar
asociaciones
supramoleculares
como
las
lipoprotenas del
plasma sanguneo
y las membranas
biolgicas

ribosomas

nucleosomas

virus

Cuando las
protenas
se
asocian
con
cidos
nucleicos
pueden
originar
asociaciones
supramolecular
es como los
ribosomas,
nucleosomas
o virus

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Estructural

Enzimatica

Numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas.

Hormonal

Glucoprotenas: Membranas.
Histonas : Cromosomas
Colgeno: Tejido conjuntivo fibroso.
Elastina: Tejido conjuntivo elstico.
Queratina: Epidermis.

Insulina y glucagn: regulan los niveles de glucosa en

sangre
Hormona del crecimiento: segregada por hipfisis
Calcitonina: regula el metabolismo del calcio

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Defensiva

Inmunoglobulina : anticuerpos frente a posibles

antgenos
Trombina y fibringeno: formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.

Transporte

Hemoglobina: Oxgeno en sangre

Hemocianina: Oxgeno en sangre de
invertebrados
Mioglobina: Oxgeno en msculo
Citocromos: electrones

Reserva

Ovoalbmina: clara de huevo

Gliadina: trigo
Lactoalbmina: leche

Propiedades de las protenas

Especificidad
Cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo
realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformacin espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la protena puede significar
una prdida de la funcin.
Todas las proteinas no son iguales en todos los
organismos, cada individuo posee protenas especficas
suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de
rechazo
de
rganos
transplantados.
La semejanza entre protenas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construccin de "rboles filogenticos"

Propiedades de las protenas

Desnaturalizacin
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima
con el disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua
y precipita.
Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.