UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHOMANN

FACULTAD DE CIENCIAS AGRONOMICAS

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA PESQUERA

CAMBIOS BIOQUIMICOS DEL

PESCADO

Dr. Sc. Quiterio Valencia Mecola

Los cambios bioqumicos que se presentan en el tejido muscular del pescado durante el
perodo post morten, son relacionados con los procesos energticos y enzimticos y son:
Mecano qumica del tejido muscular
Autolisis y
Putrefaccin.
En los que transforman los compuestos nitrogenados, los lpidos y de los hidratos de
carbono.
MECANO-QUMICA DEL TEJIDO MUSCULAR
Es el conjunto de cambios bioqumicos ligados con la contraccin post-morten que se
presenta en el tejido muscular de los animales.
Se debe indicar que la contraccin muscular que realizan los peces vivos, no es igual que
el rigor mortis, el cual es un fenmeno distinto. La similitud - puede darse en la primera
fase del proceso, en la que se incrementa de la contraccin; en cambio en la segunda fase
la transformacin de la contraccin se realiza apoyndose en el mecanismo bioqumico
totalmente diferente. Se puede afirmar que la contraccin post-mortem, es la ltima
etapa del trabajo muscular, relativo al ltimo cambio bioqumico complejo caracterstico
para el msculo vivo y entre la fuente de los sustratos restantes del perodo de vida.
En la actividad del msculo transversal se puede distinguir dos fases:
Fase de reposo llamado tambin fase de relajamiento
Fase de trabajo llamado fase de contraccin muscular.

En la fase de reposo o relajamiento los cambios

bioqumicos de los
msculos se realizan en relacin, al bajo nivel energtico . En cambio,
en la fase de trabajo la contraccin presenta un violento aumento de
energa libre, indicando los cambios biofsicos-qumicos intensivos que
realiza el msculo. Las manifestaciones exteriores de estos cambios
son: liberacin de gran cantidad de calor, as como la contraccin del
tejido muscular. El origen de la energa calorfica en el msculo, es por
las reacciones qumicas exotrmicas resultante de la contraccin del
msculo, lo cual es el resultado de la actividad mecnica del tejido
muscular, estos dos fenmenos estn en realidad ntimamente ligados
entre si.
Esto se realiza por que en los procesos hay un cambio directo de
energa qumica en energa mecnica-trabajo.
. .
Desde aos atrs se viene realizado investigaciones para conocer la
naturaleza de los sustratos qumicos y de los suministros de energa
para que se realice el trabajo muscular, as Liebig basndose en la
composicin qumica del msculo dijo que la contraccin muscular se
debe a la Oxidacin de las protenas.

Fick, indic que el principio llamado "caliente'" que

interviene en el trabajo del musculo, son
compuestos sin nitrgeno, hidratos de carbono o,
lpidos. Sin embargo muchos aos despus Clark
seal que: el trabajo muscular se apoya en la
energa extrada de la oxidacin del glucgeno.
Paralelamente con la bsqueda de los sustratos
qumicos que cumplen el rol de combustible en el
trabajo muscular, se investigo los cambios
qumicos en el msculo activo. Fue significativo
sealar que en el jugo del tejido muscular cansado
se presenta cido como resultado del aumento del
cido lctico en los msculos, cuyas cantidades
es proporcional al trabajo realizado por el msculo

 El

cido lctico originado en los msculos

rpidamente desaparece durante la
respiracin en una atmsfera de oxgeno.
Obtenindose
aqu
una
importante
conclusin, que en la fase de contraccin
muscular el trabajo corresponde a la fase
sin oxigeno, en cambio en la fase de
relajamiento como reposo los acompaa el
proceso de absorcin de oxigeno por el
msculo.

En
principio es significativo conocer los componentes
que abastecen de energa a los msculos, habindose
encontrado la presencia en el tejido muscular de uniones
fosfricas (Fosforo crea tina para los vertebrados y
la
argino creatina para los invertebrados) y tambin cido
adenosn trifosfato (ATP)
Estos compuestos resultan de la ruptura de los radicales
del cido ortofosfrico con la liberacin de ciertas
cantidades de energa calorca , cuyo valor energtico
segn algunos autores afirman que es igual a 11,5 kilocaloras, segn Leonan 12 kilo caloras y segn nuevas
investigaciones es
solamente 5,6 caloras, en
condiciones fisiolgicas de laboratorio se obtiene el
valor
de
8,4
kilocaloras

La energa alimentada proveniente

de la descomposicin de la
fosfocreatina, alcanza nicamente
para el trabajo inicial muy suave del
msculo.
De aqu es que se puede afirmar que
esta no juega un rol importante como
material energtico, aparte de esto
es un compuesto particularmente
dbil y se hidroliza directamente por

De aqu no se le puede tratar como material

de
reserva
energtica
pequea
perteneciente al grupo de los fosfticos,
considerndose como medio bsico de
suministro de energa de los msculos. Lo
que viene a ser el cido adenosintrifosfato o
sea el ATP
En el proceso de desfosforilacion del ATP para
transformarse
en
el
acido
adenosindifosfrico (ADP), al cual puede
continuar descomponindose hasta llegar al
acido adenosnico
ATP ------------- ADP + P

El proceso inverso de fosforolisacin est ligado al proceso de

oxidacin y se realiza en una fase oxigenada. En este
mecanismo complicado toma parte la clula. El proceso de
fosforolizacin se lleva a cabo en las mitocondrias.

Con el descubrimiento
de los compuestos qumicos
responsables de produccin energa calrica necesaria para la
actividad de los msculos, no se termin el problema
relacionado con la accin del ATP en el tejido muscular.
Engelhart e Inbidinov, investigando a la miosina afirmaron
que esta tiene propiedades enzimaticas,
actan como
adenosin trifosftasa. La profundizacin del hecho anterior as
como el rol del ATP en la accin del msculo, la realiz la
escuela hngara con Szentgy-Gyrgyim en el cuerpo. En
general el rol de la miosina en interaccin con el ATP, se
funda en su accin enzimatica como resultado en el cual se
realiza el desprendimiento de los grupos del acido
ortofosfrico y el desprendimiento como gran energa de las
uniones qumicas

El factor ATP/ADP, para msculo en estado de contraccin y relajamiento casi

no existe diferencias, par la contraccin es igual 4,29, para el relajamiento 4,27
de aqu se puede asumir que la contraccin del msculo es posible sin la
descomposicin del ATP. Sin embargo las investigaciones llevadas a cabo por
Lange y Muton sealaron una clara decrecimiento del ATP durante el periodo de
la contraccin con la formacin del ADP, la causa de las dificultades
confirmativas de la descomposicin del ATP cuando el musculo esta en estado
de contraccin se debe sealar que:

- Las dificultades en llevar a cabo los anlisis.

- La rpida resintetizacin del ATP (la cual es con la misma velocidad de su
descomposicin
- Descomposicin la adenosinotrifosfatasa muscular y otros purinotrifosfricos,
tales como el citinotrifosfrico.

La descomposicin de estos compuestos van acompaadas con la liberacin de

energa calorfica y la contraccin del tejido muscular. En determinadas
condiciones por lo tanto puede presentarse la contraccin del musculo al cual
acompaa la degradacin del ATP, pero al mismo tiempo acompaa el aumento
del fosfato inorgnico, lo cual es el resultado de la degradacin de otros
sustancias fosfricas de uniones altamente energticas

Lo cual indicara que hasta hoy no se puede decir totalmente

con seguridad el rol que tiene el ATP. y los cercanos a el tales
como el pirimido-ipurinotrifosfrico en la actividad difsica del
musculo. Por un la do se afirma terminantemente la
participacin en la contraccin muscular del ATP, y por otro
lado en cambio no se puede dejar de lado otros compuestos
con uniones fosfricas ricas en energa.
Se entiende ante esto que la descomposicin del ATP debera
presentarse como resultado de la interaccin del
adenosintrifosfatasa miosinica y no de otras fosfatasas.
Como resultado de la interaccin de la energa originada de
la descomposicin del ATP en la protena en estado de
contraccin se presentan la formacin del estado del complejo
actomiosinico unido con el desplazamiento
de filamentos
delgados actinicos en presencia de los filamentos miosinicos
con el trabajo realizado al mismo tiempo.

Weber aclaro este punto punto de la manera siguiente. La reaccin

comienza desde la unin unin de fragmentos de AT P hasta
determinados agrupamientos qumicos del actino
Actina + ATP------------- Actina . PO3H2 + ADP
2) Actina + ATP------------- Actina +ADP + H3PO4
1)

Luego comienza el cambio de fragmentos de ATP (ADP o H3PO3 ) con

determinado grupo de cambio funcional de la miosina
Actina P + miosina --------- Actina - Miosina + P
(P = ADP o POH3PO4)
)

Se liberan fsforo inorgnico o ADP y se presenta la

unin
altamente energtica de la actina con la miosina. Desde ese
momento se realiza automticamente el desplazamiento de la re
accin de unin de los grupos activos de la Actina a lo largo de los
filamentos miosinicos, con lo cual queda realizado el trabajo
mecnico.

La energa libre ioniza a los filamentos de la actina

con la miosina a lo largo del desplazamiento de los
filamentos de la miosina disminuye en la fase final, se
presenta nicamente una unin comnmente hbil
de estas dos protenas, las cuales, muy rpidamente
se hidrolizan y por lo tanto comienza la fase de
relajamiento
de las uniones de la actina con la
miosina. Para la disociacin de la actomiosina es
necesario una porcin similar de ATP.
Se puede suponer que el comportamiento
de la
energa qumica firmada en el trabajo del msculo
tiene que estar nica a determinadas condiciones y en
general con el factor de relajamiento al cual se le a
dado el nombre de sus descubridores Marsh y Bendal.

Como indicaron las investigaciones hipotticas el factor

Marsh y Vendal disminuye la actividad adenosintrifosfotsica
de la miosina que con su presencia la contraccin muscular
resulta imposible. La actividad del factor Marsh y Vendal es
regulado por los iones de magnesio y calcio. El ion Ca bloquea
el factor Marsh y Vendal ,queda en movimiento el apaIp de
actividad adenosintrifosfatasico 'de la miosina y comienza la
descomcomposicin del ATP, liberando energia necesaria
para la realizacion del trabajo mecanico del musculo, luego el
ion Mg estimula el factor Marsh-Vendal el cual rapida mente
disminuye la actividad adenosintrifosfatsica de la miosina y
detiene que la descomposicin del ATP. El llamado factgr M-V
(Mars
h-Vendal
bloquea
la
activdad
del
adenosintrifosfatasico y la columna chica al lie de 3UCJ
100 b Lo qo e, la

La actividad adenosintrifosfatsica
de la miosina queda
identificado como complejo proteico-proteinasa de regulacion,
las cuales se componen de tropomiosina y
tropina. Segn la
teoria anterior de la contraccion muscular en vivo calcica la cual
en la fase de contraccion puede igualarse al rigor-mortis o sea a
la contraccion despues de la muerte del pez, el beneficio del
proceso esta unido con el moment de liberacion de Ca del
retculo
sarcoplasmatico cuando su concentracion
en el
sarcoplasma
alcanza mas de 10
6
mol
presenta una
prolongada actividad adenosin trifosfatsica de la mioslna.
El factor que regula ese proceso es el conjunto de proteinas de
regulacion las cuales se componen de tres formas: troJina-TN-1,
TN- PN-B, asil como tropomiosina, estas las llevan por las uniones
de calcio hasta la descomposicion del ATP por la miosinay luego
hasta su interaccion con la actina.
La tropina y la tropomiosina, juntas forman un complejo, las
cuales estan localizadas en filamentos finisimos de la actina y
en ranuras de espirales eretares ( Ver figura)

Segn nuevos criterios la contraccin muscular se puede presentar

tambin sin la participacin del Ca, lo cual indicara que este es mucho
mas compleja 'que la idea dada anteriormente.
Los principios termodinmicos de la contraccin fueron dados por Hilla
en consideraciones al tema de la contraccin muscular tiene gran
significado la cuestin en la cual la fase de contraccin (relajamiento
o tambin contraccin ) queda utilizado la energa libre de las uniones
fosfricas del ATP as como en el tiempo de contraccin se presenta
los cambios de configuracin especial de las protenas iniciales .
Desde el punto de vista terico la interaccin del ATP en protena
contrctil puede presentarse en dos formas:

En estado de relajamiento de la cadena de la actomiosina se

encuentra en estado estirado en comparacin
con su longitud
natural. La unin del ATP origina la neutralizaci6n de la fuerza Je los
msculos sostenidos en el tejido. Dando comienzo por lo tanto a la
contraccin del musculo pero sin descomposicin del ATP (anloga a
una goma estirada la cual despus de retirar la fuerza de estiramiento
comienza a contraerse). La descomposicin del ATP comienza como
resultado de la hidrolisis en el momento final de la contraccin.

La energa liberada queda aprovechado

hasta un
estiramiento similar de las cadenas actomiosinica y en la
preparacin de estas para Ia realizacin del trabajo.
La
teora anterior lleva el nombre de actividad
termodinmica del msculo (Morales 1959). La unin del
ATP se presenta en el estado de contraccin muscular la
cual se presenta en este caso sin la participacin de Ia
energa.
La energa liberada queda aprovechada en el estiramiento
del tejido muscular.
En el segundo caso la interaccin del ATP en el tejido
muscular puede observarse individualmente.
La contraccin muscular puede observarse, no es un
proceso individual, pero es producido por la influencia de
la energa liberada del descomposicin del ATP, en el
camino de la actividad enzimtica de la miosina.

En este caso la descomposicin del ATP se presenta en la fase de la

contraccin muscular. Sin la descomposicindel ATP en el camino de la
contraccin enzimtica no es posible, el relajamiento en este caso no
necesita energa adicional.
En ambos casos las protenas contrctiles se pueden observar, como
similares a los polmeros del caucho. En esta participacin bifsica del
proceso de la contraccin y relajamiento debera estar unidos con los
cambios de configuracin de las cadenas proteicas, como el que se une
con los cambios estructurales de la protenas interiormente. La respuesta
si durante el tiempo de contraccin muscular se presenta .
cambios en la estructura proteica en la fase de contraccin muscular
igualmente no se ha podido afirmar los requerimientos de energa
necesaria para llevar a cabo el relajamiento muscular como se ha
indicado en la teora.
El calor
que se origina en la fase de relajamiento y respiracin es el
calor originado de los productos sin oxigeno provenientes de la
descomposicin energtica de los compuestos la cual se presenta en la
fase de contraccin. En cambio el calor que se forma durante el tiempo de
contraccin proviene del calor de oxidacin y del calor de contraccin
aumentando la medida que se desarrolla.

Calor actvo = Calor de contraccin Trabajo realizado

En general se afirma
que la contraccin muscular no es posible sin la
participacin de la energa la cual proviene
de la descomposicin del ATP.
Como sin embargo se presenta la transposicin de la energa qumica en
energa mecnica es una presion todavia no tan clara. Los procesos de
relajamiento muscular es en cambio mal proceso limpio y pasivo, lo contrario a
lo que d elafase de contraccion.
El desarrollo del
fenmeno
de la contraccin esta escrito por muchas
teorias. Or lo cual hay muchisimos investigadores quienes han dedicado su
tiempo apasionadamente a este fenomeno segn afirma Enjeljart. Una de las
teorias mas difundidas acerca de la contraccion del musculo es la teoria
electrostatica de Mayer, la cual ha sido modificada por muchos iunvestigadores.
Segn Mayer es un musculo no despierto en cadenas polipeptidicas de miosinas
se encuentran
grupos carboxilicos disociados. De esta forma las
macromoleculas
de la miosina contienen carcter de iones conocidos,
cantidaes de cadenas de un solo nombre. Como resulktado del empuje
electrostatico deestas cadenas el ion se presenta estirado ante lo cual se
estimula el musculo dando como resultado una reaccion acida de los productos
de transformacin del glicogeno, Las moleculas de la miosina toman
indistintamente las cargas electricas.
Ver la

siguiente reaccin:

El Hidrogeno se une con los grupos amilicos y en este caso a

consecuencia de la interaccin las cadenas polipeptidicas de la
miosina presentan deformaciones.
Esta teora no relativiza muchos entre otros el descomposicin del
ATP, la actividad enzimtica de la miosina de donde tambin ha
quedado remplazada por otros modos de contraccin.
La teoria es formulada por Weber que en el tejido muscular debera
presentarse con procesos principales uniendo el ATP a la actina y la
miosina.
Ambos procesos pueden presentarse durante un tiempo
automatico
y
prudencial.
Presentndose
directamente
a
consecuencia de la contraccin muscular. Unin de la actina con la
miosina en complejos actina-miosina se presentan por una serie de
niveles energticos hasta que en la fase final la energa libre es ya
tan pequea que la formacin del complejo no puede realizar
trabajo. De esta forma despus del periodo de la contraccin
violenta del tejido muscular la formacin automtica del complejo
actomiosinico se presenta en el retorno como el inicio

En el momento que alcanza el estado de relajamiento se

presentan las condiciones de una nueva activacin de la
actina y la miosina como resultados de la interaccin de
nuevas porciones de los datos arriba indicados resulta que la
contraccin muscular esta ntimamente ligada a las
reacciones que se producen de determinadas porciones de
ATP, las cuales estn orientadas a la realizacin y el trabajo a
travs de los impulsos del sistema nervioso.
La longitud de las contracciones y su magnitud depende por lo
tanto de la cantidad de la llamada movilizacin de los
impulsos nerviosos y del ATP.
De acuerdo a la teoria de Weber el proceso de contraccion
muscular se realiza de la siguiente manera
Actina + Miosina+ATP _---- Actina-miosina+AADP + H3PO4
Actina Miosina ----------- Actina-miosina + Trabajo

Sin embargo todo lo expuesto n de acuerdo a las

investigaciones modernas, queda. Relativamente
primitivo par poder explicar el
complicado
mecanismo de la contraccin muscular.
Como
resultado de
muchas
investigaciones ha
quedado
claro
que la contraccin muscular
esta ntimamente ligada
con
las protenas
contractiles especificas las cuales
poseen
propiedades de cambio de su estado
fsico
por la
interaccin qumica altamente energtica
de los compuestos qumicos del ATP.
Sin embargo la energa qumica liberada queda
utilizada en el trabajo mecnico, no ha quedado
todava terminantemente aclarado

La dificultad principal par aclarar descansa en que el ATP

participa tambin en el proceso del aflojamiento del musculo y
por lo tanto participa en los procesos contrarios.
En el periodo _post-morten el tejido muscular contiene
nitr6geno y ATP y por lo tanto los sustratos los cuales
participan en la contraccin muscular. DE donde tambin
liberan procesos que lleva a la contraccin de la protenas
miofibrilares y la formacin de la contraccin post-morten.
La primera fase de contraccin muscular se presenta en un
camino idntico como en el tejido vivo, la segunda fase de
contraccin resulta ya de otro mecanismo, atravesando
tambin l una fase sin oxigeno.
Para la formacin de una nueva contraccin muscular es
necesario la reconstruccin del ATP, el cual se realiza en una
fase oxigenada, en un camino de oxidacin electrnica.
Despues de la muerte del ATP no hay en cambio posibilidad de
la reconstruccin del ATP, por cuanto el exceso de oxigeno
queda cortado.

La fase preparativa para el rigor mortis o

sea la contraccin post-morten cae en el
periodo de pre-rigormortis en el cual se
presenta un proceso total, un proceso de
glucolisis total unida con la degradacin del
glucgeno y la preparacin del medio para
el inicio de la contraccin. Luego de la fase
de contraccin post-morten se presenta la
entrada para el relajamiento en el camino
de la hidrlisis y protelisis as como la
entrada a la etapa post-rigor mortis dando
inicio al proceso autoltico.

El ciclo de cambio de las proteinas miofibrilares se

presentan en el esquema siguiente:

ATP
P

ADP`

A1 rgor mortis acompaa la contraccin y la rigidez de la carne y una serie de

fenmenos fsico, qumicos naturales:
Aumento de la temperatura de la carne
Cambios de color- opacidad de la carne
Cambios histolgicos
Cambios de pH
Cambios qumicos
Es significativo el efecto trmico, unido al aumento de la temperatura de la carne,
comienza desde el momento de la muerte y termina en la contraccin post-morten.
El aumento de temperatura de la carne es el resultado de la reaccin exotrmica
ligada a la degradacin de los compuestos altamente energticos. ( ATP, nucletidos)
En el caso del transporte del calor de la carne no se realiza rpido ( la carne o el
msculo no queda rapidamente fro). puede presentarse un sobrecalentamiento
de la carne, presentndose consigo cambios
no deseados, la cual
comprende
la desnaturalizacin de las
protenas, as como la realizacin de la
fermentacin de los compuesto nitrogenados.
El aumento de la temperatura en los msculos durante el perodo postmorten
origina
el aumento del calor
en la carne alrededor del 10% lo cual aumenta
su participacin en el intercambio de refrigeracin y el proceso de congelacin.
Despus del periodo de la mxima contraccin muscular se presenta el aumento del
estado de relajamiento. El pasaje de la contraccin muscular est en aumento

con la disociacin de los complejos actomiosnicos. Desprendindose como

resultado de la disociacin de la miosina originando complejos con los iones
de magnesio y ADP, en cambio las molculas de actina forman
dmeros
similares.

Se cree que en el rigormortis da lugar ala acumulacin de

una serie de
compuestos qumicos
resultantes de las
reaccciones enzimticas proteolticas no oxigenadas. Pero
directamente el
origen
puede ser
la acumulacion en el
msculo del cido pirofosfrico el cual origina la descomposicin
de la actomiosina.
Su
actividad esta relacionada sin
embargo detreminado
cantidades de ATP as como de los iones de magnesio.
El aumento del
nivel
de iones
de Magnesio libres
originan en cambio las condiciones para que se lleve a cabo
el
rigormortis por cuanto iones estimulan la
proteina
bloqueando la actividad del adenosin trifosfatasa. de la miosina
El antagonismo de los iones libres de magnesio con los iones
libres de calcio, los cuales inhiven a la miosina a travs de la
proteinas de regulacion.

El
mecanismo del rigormortis
esquema:

puede

presentarse

en

el siguiente

Transformacin del glucgeno a cido lctico ( Glucolisis ) durante el cual

disminuye el pH de la carne z=6,8 7 hasta 6,6 - 6,4;

En un medio cido, se presenta la liberacin de iones de Calcio y de

Magnesio, y su intercambio
a travs de la unin con el retculo del
sarcoplasma.

La acumulacin de iones libres de calcio y su interaccin

complejos proteicos de regulacin - trpomiosina y tropina.

La estimulacin de la actividad de la ATPasica de miosina;

La descomposicin del ATP hasta ADP por la miosina alrededor del 85%.

La acumulacin de la energa y de descomposicin del ATP ( energa

libre) la cual moviliza el mecanismo de penetracin de los filamentos
de la actomiosina y de la actina, que lleva a la contraccin del musculo
como
efecto de
contraccin miofibrilar y del tejido muscular.
Presentndose ante esto su endurecimiento

El
rigor mortis termina con un proceso de carcter vital, al mismo
tiempo comienza la segunda etapa de la autolisis total de las
macromolculas del tejido muscular, aunque en lo referente hay un

hasta los

AUTOLISIS

La autolisis o auto descomposicin de los compuestos del

tejido muscular del pescado, se lleva a cabo por la accin de
los enzimas propias del pescado. Comprenden la
descomposicin de las protenas, los lpidos, polisacridos y
nucletidos, llegndose a convertir en molculas ms
simples de las cuales estn constituidos.

Proteina ----------- polipptidos, pptidos y aminocidos

Triglicridos -------- cidos grasos, glicerina
Polisacridos (glucgeno)-------- azcares simples
Nucletidos-------Piridinas, purinas, ribosa

Saliendo del carcter hidroltico establecido, a la aullisis no

se puede tomar como un fenmeno nicamente negativo
por tener aspectos positivos.

La formacin de determinados compuestos nitrogenados

y de molculas pequeas, como aminocidos libres,
cidos grasos libres, compuestos purnicos y azcares
simples, los que tecnolgicamente son muy
provechosos y necesarios, como por ejemplo en la
maduraci6n de la carne, maduracin del pescado
salado, maduracin de los marinados, etc.
La autlisis tambin da lugar a la formacin de
compuestos responsables del sabor y olor de los
productos pesqueros. Al mismo tiempo que se presenta
el acortamiento de las cadenas poli peptdicas,
contribuyendo al cambio de consistencia de la carne,
reblandecindola, pudiendo llegar a un estado pastoso y
en la etapa final semilquida.

La autlisis hay que verlo de dos puntos de vista, como fuente de

nuevos compuestos nitrogenados de molculas pequeas, de
cidos grasos libres; tambin como factor de ablandamiento de la
estructura del tejido muscular. El segundo aspecto es muy
importante, por conducir a la formacin de nuevas caractersticas
fsicas de la carne, le da determinada consistencia con la cual se
obtiene una nueva calidad tecnolgica de los productos.

El proceso de la autlisis puede observarse desde el momento
de la muerte del organismo, sin embargo el periodo inicia1 del
pre-rigor mortis no es tan grande y casi no se percibe
organolpticamente, en esta etapa se produce la hidrlisis del
glucgeno.

En general el aumento de la autlisis comienza la rigidez

cadavrica asta el estado post-rigor mortis. La - autlisis en este
estado comprende generalmente descomposicin de protenas y
lpidos .

La autlisis se lleva a cabo por la influencia de los enzimas

hidrolticas, las cuales se encuentran en la carne, en el tracto
digestivo del pescado y en los ciegos pilricos, estos enzimas
en el periodo de vida del animal, actan como elementos que
permiten la digestin de los sustratos alimenticios de los cuales
obtiene el organismo los compuestos necesarios para
construccin y reconstruccin de las clulas. En el momento de
la muerte del organismo, los enzimas no pierden su actividad
bio1gica y continan actuando contra el mismo organismo
descomponiendo las macromolculas sintetizadas.
El grado de actividad de los enzimas hidrolticas depende
fundamentalmente de la especie de pescado y de las materias
primas, en segundo lugar de los factores externos, cuya accin
puede acelerar o retardar la actividad, dentro de estos est la
temperatura del medio.

Enzimas propias del pescado

La accin significativa de los enzimas consiste en la eliminacin del umbral

energtico necesario para determinadas reacciones qumicas. La
determinacin de la energa de activacin para la reaccin se presenta,
como resultado de llevar a cabo el proceso, exigiendo pequeas cantidades
de energa, para dar origen a productos intermedios entre los enzimas y el
sustrato. En la etapa final los enzimas regeneran y pueden actuar en forma
similar.
De acuerdo a construccin de los enzimas estos se puedan dividir en dos
grupos:
Enzimas

de construcin sencillas, solamente de protenas.

Enzimas compuestas constituidas en dos partes, una parte proteica y otra
no proteica, llamada grupo prosttico.
El grupo no prosttico lleva el nombre de coenzima y es ncleo de la
activacin de la parte proteica, que es el transporte de este grupo y puede
tener tambin un cuerpo activo caracterstico, llevando el nombre apo
enzima. Las coenzimas y el apo enzima individualmente no son activas.
Ellas forman uniones estrechas entre si y llevan por nombre haloenzimas.

El tejido muscular del pescado los transportadores de coenzimas son ante todo las protenas protoplasmticas.
Las enzimas estn reunidas en seis clase principales, las cuales las dividimos en sub clases:

e s tn reunidas en seis
nbc.Lanaa r

cLase s l?rincip2.1es, 1['~8cua'Le a las

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r'eacconarrtes

su concerrtrac

r-, :::'or :]..0ta:~lto

~a

Las reacciones enzimticas estn

consideradas segn su cintica de la
reaccin qumica. Donde el factor principal
de la reaccin es el choque de las
molculas reaccionantes y su concentracin
.Por lo tanto estas pueden ser presentadas
anlogamente como se presenta la cintica
de la reaccin qumica, donde por regla
son reacciones de primer orden.
Las caractersticas principales de estas
reacciones qumicas y por lo tanto de las
enzimticas su velocidad depende de:

- La concentracin de los enzimas

- la concentracin del sustrato,
- De la temperatura,
- Del pH,
- Del potencial redox,
- De la interaccin de los activadores
e
inhibidores.

Los inhibidores son compuestos superficiales activos,

entre los cuales tenemos: alcaloides, compuestos
coagulantes de las protenas, sales de metales
pesados, tambin las enzimas proteolticas.
A los
activadores pertenecen los iones de algunas sales
como los iones de Cloro, Calcio, Magnesio, del grupo
tilico -SH.
La autlisis de la protena, es decir protelisis se
llevada a cabo por los enzimas proteolticas
proteasas.
La autlisis de los lpidos lipolisis - son llevadas a
cabo por los enzimas lipolticas o lipasas.
La autlisis de los polisacridos.(almidones y
glicgeno) amilolisis glicolisis - son llevadas a cabo
por los enzimas amilolticas y glicolticas.
El efecto, la accin de estos enzimas son irreversibles
y forman sustratos simples y agua.

ENZIMAS PROTEOLITICAS DEL

PESCADO
Los enzimas proteolticas en su mayora son de un solo compuesto
- proteico, ellas actan en las uniones peptdicas - CO-NH-,los
cuales por influencia de su accin quedan cortados. De esa forma
queda disminuida la longitud de las cadenas proteicas. Como
producto se obtiene una mezcla de pptidos de cadenas de
diferente longitud y aminocidos libres. Sin embargo las proteasas
no hidrolizan todas las uniones peptdicas, solamente algunas
restos de aminocidos existentes en las cadenas vecinas en las
cadenas laterales.
Las proteasas se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas . Las
endopeptidasas destruyen las uniones peptdicas contenidas
dentro de las cadenas - proteicas, las exopeptidasas hidrolizan
solamente los aminocidos extremos, en cuya cadena lateral se
encuentran el grupo amnico libre o grupo carboxlicos.
A las endopeptidasas corresponde la pepsina, tripsina, catepsina,
y algunas enzimas vegetales, por ejemplo la papana

Al grupo de las principales enzimas proteolticas que se

encuentran en los peces corresponde a los enzimas que
dividen las protenas (proteasas catepsina, tripsina,
pepsina) as como las que dividen los pptidos
( peptdicas) Las enzimas de este grupo son la pepsina y
la tripsina existentes en el pescado. en las vsceras. La
catepsina (peptidasa) la cual se localizan en el tejido
muscular.

PEPSINA
La pepsina Que se encuentra en el pescado es producida
en el tracto digestivo y en el estmago. En la etapa
inicial se presenta en forma de precursora inactiva pepsingeno el cual recin por influencia del cido
clorhdrico contenido en el estmago se transforma en
pepsina. La actividad optima de la pepsina se encuentra
en un medio cido ante un pH de 1,5 a 2,5.

La pepsina hidroliza las uniones peptdicas formadas

por los grupos carboxlicos de los aminocidos
dicarboxilicos ( cidos asparraginoso) , acido
glutmico) con el grupo amnico de los aminocidos
aromticos ( fenilalanina, tirosina).La vecindad de los
grupos amnicos libres frena la actividad de la pepsina.
La pepsina no ataca las uniones peptdicas en las
protenas como la prolamina, elastina, creatinina.
Por influencia de la pepsina se descompone alrededor
del 30% de compuestos peptdicos y se forma una
mezcla de pptidos de 3 a 5 aminocidos en la
molcula.
El peso molecular de la pepsina es de 15,000

TRIPSINA
Las enzimas del carcter de la tripsina se
presentan en el pescado en los sacos pilricos.
Se caracteriza por su alta actividad.
La temperatura optima de accin est
alrededor de 40C. El pH optimo est entre 7 8,
por lo que estas enzimas actan en un medio
ligeramente alcalino. En los animales terrestres
la tripsina es producida por el pncreas.
La tripsina ataca las uniones peptdicas,
formadas por el grupo carboxlico de la arginina
o de la lisina.
El peso molecular de la tripsina es alrededor de
34,0000

CATEPSINA
La catepsina se presenta generalmente en el tejido muscular en los
peces, estos se localizan en el sarcoplasma, aparte de esto la
catepsina se presenta en pequeas cantidades en el hgado y en los
riones. El grupo de catepsina comprende por lo menos cuatro
clases de enzimas; catepsina A.B,C y D. Ellos hidrolizan las uniones
interiores de protenas como igualmente a los pptidos simples.
La catepsina A hidroliza el mismo compuesto peptdico al igual como
la protena. La catepsina B tiene una actividad hidroltico parecida a
la de la tripsina.
La catepsina C y D es parecida en su accin a la pptidas que
hidroliza a los pptidos.
El grupo de catepsina se caracterizan porque su accin se manifiesta
en dos mximos de pH, el primer mximo corresponde al cido con
un pH de 4-6, el segundo en medio alcalino ante un pH alrededor de
8.

La catepsina del tejido muscular del pescado se

caracteriza por tener una actividad 10 veces mayor que
la catepsina del musculo de los animales del camal ( res
y carne de cerdo).
La congelacin no destruye la actividad proteoltica de la
catepsina. El optimo de temperatura es de 40 a 60C.
La cualidad caracterstica de la catepsina es la
dependencia de la actividad proteoltica de los
compuestos que contienen grupo tilico-SH , tales como
la cistina, cistena, glutatin, hidrato de sulfuro o acido
sulfhdrico, etc. En cambio los compuestos oxidantes
frena la actividad de la catepsina, entre otros inhibidores
tiene influencia el oxigeno. Las catepsinas estn por lo
tanto agrupadas en el sistema de compuestos
oxirreductores los cuales en forma reducida tienen
actividad proteoltica.

PEPTIDASAS

Las peptidasas se dividen en amino peptidasas y carboxipeptidasas.

Las amino peptidasas hidrolizan los compuestos peptdicos en la
cercana de los grupos amnicos.

ACTIVIDAD DE LA AMINOPEPTIDASA
ARBOXIPEPTIDASA

ACTIVIDAD DE LA

Las carboxipeptidasas hidrolizan compuestos peptidicos cercanos al

grupo carboxilico.
Las peptidasas se presentan en el pescado generalmente en el tejido
muscular, junto con la catepsina. El Ph optimo par su accion esta entre 7 y
8.
Ellas hidrolizan peptidos hasta aminoacidos libres

ENZIMAS LIPOLITICAS
Las enzimas que originan la hidrlisis de las uniones
estricas, es llamado ESTERASAS. Esas uniones se
presentan entre los lpidos. El grupo de esterases
origina hidrlisis, se pueden llamar enzimas impolticas.
La hidrlisis de las uniones estricas llega el
desprendimiento de los cidos grasos de los glicridos y
los fosfolpidos ( de las molculas). Entonces se presenta
la acumulacin de los cidos grasos libres y de glicerina
en el tejido muscular del pescado.
A las esteras que hidrolizan los lpidos pertenecen:
Lipasas que hidrolizan las uniones estricas de los
glicridos
Fosfolipasas, que hidrolizan las uniones estricas de
los fosfolpidos.
Ambos grupos de enzimas se presentan en el tejido
muscular as como en las vsceras del pescado.

LIPASAS

Se diferencian dos clases de lipasas: Zoolipasas y

fitolipasas
Las lipasas de diferente origen tambin presentan
diferentes propiedades hidrolticas. La diferencia
consiste en la velocidad de descomposicin de los
sustratos. En los animales la lipasa producida es en el
pncreas y parte en el hgado
La actividad optima de la lipasa esta en un pH
ligeramente alcalino, es decir en pH alrededor de 8. La
congelacin no destruye la actividad de la lipasa,
solamente le limita. La velocidad de hidrlisis de los
estridos de los lpidos depende de la longitud de las
cadenas de cidos y de la presencia de uniones doble.
Las sales de Calcio, de cidos gstricos, la albumina
activa las lipasas.

FOSFOLIPASAS
El grupo de enzimas que hidrolizan las uniones estricas de
los fosfolpidos: A,B,C Y D . La fosfolipasa A y B hidrolizan las
uniones estricas del acido fosfrico en cambio la fosfolipasas
D llamada tambin fosfatasa, hidroliza las uniones entre el
acido fosfrico, colina y lecitina.

Actividad de la Fosfolipasas

ENZIMAS GLUCOLITICAS
Se presentan en el tejido muscular del pescado, hidrolizan al glicgeno
o glucgeno. Este nombre procede de glicosas o glicogenasas. La
transformacin del glicgeno o glucgeno se presenta por dos
caminos: a travs de las enzimas amiloliticas amilas as tambin
como por la fosforilizacion de azucares simples.
La glicolisis fosforilizante se presenta por influencia de los
glucohidrolasas y por la participacin comn del acido fosfrico as
tambin se presenta la hidrlisis de las uniones glicosidicas del
glucgeno. Y se formen una cadena de esteres fosfricos, azucares y
azucares simples ( glucosa y parte ribosa). El efecto final de este ciclo
es el acido irobronico el cual en dependencia de las condiciones dl
medio puede presentar una transformacin en muchas direcciones.
La otra parte del hidrlisis del glicgeno es llevada a cabo por la
amilasa en el ciclo amilolitico. Los productos finales de la
descomposicin del glicgeno o glucgeno son aqu los azucares
sencillos: maltosa, glucosa , ribosa).

ENZIMAS DEL CICLO DE DESCOMPOSICION DE LOS

NUCLEOTIDOS
NUCLEOTIDASAS

A las uniones nucleotiodas pertenecen 4 grupos de

compuestos los cuales intervienen en el ciclo
autoltico en el periodo post morten del pescado.
La hidrlisis es llevada a cabo a cabo por un
conjunto de enzimas- llamadas nuclotidasas y estn
relacionadas
con
la
descomposicin
de
losnucleotidos cuando el ciclo se realiza por una
serie de transformaciones , en las cuales participan
las aminohidrolasas y ribotransferasas cuya
actividad optima se presenta en pH alrededor de 7.

COLAGENASAS

Las colagenasas son enzimas que degradan al

colgeno natural, el cual se presenta en la
carnes ( Tejido conjuntivo) . El pH optimo de su
proceso es alrededor de 7. Generalmente las
fuentes de colagenasas son las bacterias que
originan la produccin de gases: tales como
Clostridium botulinum y clostridium perfringens.
Igualmente todas las enzimas proteoliticas
tienen determinado grado de caracteristicas
colagenicas y originan una ligera pero
prolongada
digestin
del
colgeno,
Las
colagenasas rompe las uniones peptdicas del
colgeno. Originando por esta razn pptidos, los
cuales poseen como aminocido final a la glicina.

CAMBIOS AUTOLITICOS
A consecuencia de la autolisis la carne del
pescado se presenta blanda y poco resistente a
las acciones mecnicas. Esto tiene gran significado
en el almacenamiento del pescado entero es decir
sin eviscerar. El contenido en la cavidad abdominal
de
vsceras,
las
cuales
poseen
enzimas
proteoliticas altamente activas que pueden
alcanzar al exterior delas vsceras atacando de
este modo el tejido muscular desde el interior. Si
se unieran con las bacterias pueden realizar una
autolisis acelerada de las protenas de las paredes
interiores de la cavidad abdominal, lo cual lleva a
su reventazn (a este fenmeno
se le llama
reventazn del vientre del pescado)

Desde este punto de vista este

fenmeno de un efecto negativo, por
cuanto disminuye la calidad
tecnolgica de la carne as como
dificulta el proceso mecnico del
pescado. La nica forma efectiva de
prevenir la rpida autolisis ventral es
la de separar las vsceras en el proceso
de evisceracin.

En el caso de carnes de los animales del

camal o domsticos as como llos
animales silvestres la auto1isis inicial
llamada tambin maduracin
de la
carne, es un fenmeno necesario por
cuanto gracias a l la carne toma un
sabor
v
consistencia necesarios.
Generalmente es
importante
el
reblandecimiento de le carne, por lo cual
ella se torna
fcil de usarla
en la
alimentacin y permite el mejoramiento
de la calidad de los productos crnicos.

La necesidad de la maduracin de la carne

de los
animales es debida al contenido de
tejido conjuntivo el cual es bastante elevado.
As como de la particular
construccin
macroscpica de la carne en relacin a la carne
del pescado. En el pescado la maduracin no
es necesaria por cuanto su carne no tiene que
reblandecerse ni tomar un sabor adecuado.
La adecuada estructura
le garantiza
una
construccin
anatmica conveniente, en
cambio el sabor esta dado por la gran cantidad
de compuestos nitrogenados de molculas
pequeas, las cuales son difciles de separar
.

Por la alta actividad de las enzimas el

fenmeno de la autolisis se presenta muy
dinmico llegando muy rpidamente a la
transformacion de los diferentes compuestos
del pescado en el periodo post morten, por
lo tanto es necesario actuar inmediatamente
para contrarrestar esta accin, para la cual
se debe elegir el sistema mas conveniente
de conservacin siendo el mas prximo el
enfriamiento.

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLITICOS

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLTICOS DE LAS PROTEINAS Y DE
LOS PEPTIDOS

El ciclo bsico autoltico de las protenas esta

relacionado con lo destruccin de determinados
compuestos peptdicos y las cadenas
polipeptidicas.

Los productos de la autolisis de las protenas son
los aminocidos libres, as como los pptidos, los
productos de la autolisis de pptidos y
polipeptidos

ACCION DE LAS LIPASAS Y

FOSFOLIPASAS

CAMBIOS AUTOLITICOS DE LOS LIPIDOS

Los productos de autolisis de los glicridos son: los
cidos grasos libres y las glicerinas. Los productos
de la autolisis de los fosfolpidos son los cidos
grasos
libres, el acido fosfrico, la amina
respectiva en relacin al carcter del fosfolpido,
por ejemplo colina y glicerina.
La descomposicin de los glicridos se lleva a cabo
gradualmente y no siempre se puede realizar hasta
su total descomposicin molecular. Por lo cual
pueden presentarse productos intermedios, por
ejemplo lecitina, acido fosfatidico, etc.

CICLO DE LOS CAMBIOS AUTOLITICOS DEL GLUCOGENO

Las propiedades del glicgeno son parecidas a

las de la amilopectina; se diferencian por la
masa y las molculas mas ramificadas, su
descomposicin se presenta como resultado del
desprendimiento de las uniones glucoliticas OH
La autolisis del glicgeno esta unida con la
descomposicin fosfolpido en condiciones
desoxigenasas llagando a la acumulacin del
acido lactico con la consecuente acidificacin
del tejido muscular.
.

El ciclo del glucgeno llevado hasta cidos

pirogronicos en dependencia a las condiciones
del
medio
pueden
realizarse
en
tres
direcciones: en el tejido muscular, en el periodo
post morten se presenta la transformacin en
direccin a la formacin del acido lactico
Al mismo tiempo con la descomposicin
fosfolipida se presenta la segunda reaccinhidrlisis del glucogeno a travs de la dextrina,
maltosa y glucosa. La velocidad de ambos tipos
de reacciones es realmente dependiente de la
temperatura del medio.