8.

NOMENCLATURA Y
CLASIFICACIN

Inicialmente se designaban a los enzimas aadiendo el

sufijo asa al nombre del sustrato, o bien a una palabra
que describe su actividad.
Sin embargo, a medida que el nmero de enzimas
conocidos iba aumentando, este tipo de nomenclatura
comenz a revelarse poco operativa y en ocasiones
ambigua, por lo que se ha adoptado una clasificacin
sistemtica elaborada por una Comisin Internacional de
Enzimas reunida a tal efecto

Cada enzima es designada de tres modos:

1)
2)
3)

Un Nombre recomendado, generalmente corto y

apropiado para su uso habitual
Un Nombre sistemtico, identifica la reaccin
que cataliza
Un Nmero de clasificacin, que se emplea
cuando se precisa una identificacin inequvoca
del enzima.

ATP + CREATINA = ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado:

CREATIN-KINASA

Nombre sistemtico:
ATP:CREATINFOSFOTRANSFERASA

Nombre de clasificacin:

EC 2.7.3.2

9. INHIBICIN ENZIMATICA

Inhiben o anulan la accin de los enzimas sin ser

transformados por ellos. Resulta de gran utilidad
a la hora de comprender los mecanismos de
catlisis, la especificidad de los enzimas y otros
aspectos de la actividad enzimtica.
La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o
reversible.

9.1 INHIBICIN IRREVERSIBLE

Algunos inhibidores se combinan de MODO

PERMANENTE con el enzima unindose
covalentemente a algn grupo funcional esencial
para la catlisis con lo que el enzima queda
inactivado irreversiblemente.
Ha resultado de gran utilidad identificar los
grupos funcionales esenciales para la catlisis
en aquellos enzimas a los que inactivan.
Se conoce tambin como envenenamiento de
enzima

9.2 INHIBICIN REVERSIBLE

Se combinan Transitoriamente con el enzima,

de manera parecida a como lo hacen los propios
sustratos. Algunos no se combinan con el
enzima libre sino con el complejo enzimasustrato.
Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:

9.2.1 INHIBICIN COMPETITIVA

Molcula que presenta un cierto parecido

estructural con el sustrato, de manera que puede
COMPETIR con l por acceder al centro activo,
pero que no posee ningn enlace susceptible de
ser atacado por el enzima.
El inhibidor forma con el enzima libre un complejo
enzima-inhibidor de caractersticas cinticas
anlogas a las del complejo enzima-sustrato, pero
que, lgicamente, no puede descomponerse
E+I
EI

9.2.2 INHIBICIN INCOMPETITIVA

No se combina con el enzima libre ni afecta a su

unin al sustrato, sino que lo hace con el
complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que
no se descompone posteriormente para dar
lugar a los productos.
El inhibidor se coloca prximo al centro activo
situado de tal manera que impide fsicamente la
salida de los productos:
ES + I
ESI

9.2.3 INHIBICIN NO
COMPETITIVA

Puede combinarse con el enzima libre o bien con el

complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la accin
de ambos.
Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar
del enzima diferente del centro activo provocando en
el una alteracin que dificulta bien la formacin del
complejo enzima-sustrato o bien la descomposicin
de ste para dar lugar a los productos.
La unin con el inhibidor produce dos formas
inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las
cuales puede descomponerse para dar lugar a los
productos y al enzima libre:

E + I EI
ES + I ESI

La regulacin de la actividad enzimtica se lleva

a cabo mediante mecanismos que no se ajustan
a ninguno de los modelos de inhibicin
estudiados y que se describirn en el prximo
apartado.
Recibe ms en su utilidad para comprender la
estructura, mecanismos catalticos y
especificidad de los enzimas, que en una
importancia biolgica real.

12. VITAMINAS

Son una serie de sustancias de naturaleza qumica

variada que, en cantidades mnimas, son necesarias
para el normal desarrollo y funcionamiento de
muchos organismos. Su importancia biolgica se
manifest debido a que algunos organismos no las
pueden sintetizar y deben adquirirlas por tanto de
procedencia exgena.
El fraccionamiento qumico de estos alimentos
condujo al aislamiento y purificacin de las
sustancias responsables de este efecto preventivo,
las cuales recibieron el nombre de vitaminas debido
a que la primera que se identific era una amina (de
vital amina).

Son clasificadas en Hidrosolubles y Liposolubles

segn su mayor o menos afinidad por el agua o por las
sustancias lipdicas.
Actual mente esta establecida la Funcin
Coenzimtica de la mayora de las vitaminas; a
excepcin de la vitamina C, todas forman parte de
alguno de los coenzimas conocidos.
Existe una clara relacin entre las vitaminas
hidrosolubles y los diferentes coenzimas que actan en
e metabolismo, vitaminas y coenzimas no son
exactamente la misma cosa.

Las vitaminas liposolubles parecen presentar

funciones de naturaleza hormonal o reguladora
del metabolismo que en algunos casos an no
son bien comprendidas.
Las necesidades exgenas de vitaminas difieren
ampliamente de unas especies a otras segn
stas sean capaces o no de sintetizarlas.